Enzimas Flashcards
Q enzimas se activan proteoliticamente
Las proenzimas/cimógenos
Otro nombre para inhibidores competitivos
Isósteros
Las enzimas más activas en procesos de biosíntesis son:
Las no fosforiladas
¿Como reducen las enzimas la energía de activación?
- Orientación óptima
- Unión enzima-sustrato libera energía
- debilita enlaces y facilita la generación de nuevos
Propiedades enzimas
- Eficacia catálisis (pocas aumentan mucho)
- especificidad de sustrato (absoluta/relativa) y de reacción
- Regulación de cantidad enzimática (transcripción) y de la actividad enzimática (activadores/inhibidores)
Enzimas oxidorreductasas
- oxigenasas
- oxidadas
- reductasas
- deshidrogenasas
Enzimas transferasas
Aminotransferases
Quinasas
Acetiltransferasas
Enzimas hidrolasas
- Disascarasas: maltasa, lactasa, sacarasa
- Lipasas
- Enzimas gástricas (pepsina, tripsina y papaína)
- glucosidasas
Enzimas liasas
- Descarboxilasas
- Desaminasas
- Enolasas
- Deshidratasas
Enzimas isomerasas
- Epimerasas
- Mutasas
Enzimas ligasas
- Carboxilasas
- Sintetasas
Los cofactores son sustancias de naturaleza…
No proteica
Tipos de cofactores orgánicos
- grupo prostético: unión fuerte y permanente (ej:hemo)
- co-enzima: unión transitoria y debil (Derivados vit B)
Tipos de acoplamiento al centro activo
- Acoplamiento espacial (superficie de E y S adoptan formas complementarias)
- Acoplamiento quimico (puentes hidrógeno, interacciones electrostáticas e interaccones hidrofóbicas)
Triada catalítica:
- AA ácido
-AA básico - AA nucleofilico (Ser, Thr, Cys)
(Ácido y base interaccionan con sustrato, nucleofilico induce la catálisis)
Tipos de catalisis
- acido-base (AA donadores o aceptores de H)
-covalente
-por iones metálicos (orientación, estabilizar la forma activa y facilitan reacciones redox cambiando su estado de oxidación)
Factores afectan a la velocidad de las reacciones
- temperatura
-pH - Concentración
- Inhibidores/activadores
- Activación proteolitica
- Isoenzimas
Definición km
Concentración de sustrato a la q la enzima alcanza su velocidad semimaxima
Otro nombre para la representación de Lineweaver-Burk
Representación de los dobles recíprocos
Características enzimas con cinéticas sigmoideas
- no obecen la ecuación de Michaelis-Mentel
- estructura cuaternaria
- distintos lugares de unión de activadores o inhibidores
- Dos estructuras reversibles: R y T
- muestran cooperatividad
En las vías biosisnteticas la forma más activa de las enzimas es la
No fosforilada
En las vías degradartivas la forma más activa de las enzimas es la
Fosforilada
Características Isoenzimas/isoformas
- ≠secuencia AA pero=reacción
- estructuralmente similares pero no genéticamente
- ≠ parámetros cinéticos
- diferencias en adaptación a tejidos y circunstancias
- marcadores moleculares
- permiten ajustar el metabolismo
La modulación de la actividad enzimática por fosforilacion es un proceso reversible o irreversible?
Reversible
El centro activo supone una región grande o pequeña respecto al volumen total del enzima
Pequeño
La reacción A-B + C a A-C + N está catalizada por una
Transferasa
Q propiedad se cumple en una reacción enzimática a bajas concentraciones de sustrato?
La velocidad de la reacción es proporcional a la concentración de sustrato
