De regulatie van enzymen Flashcards
Wat laat de Michaelis-Menten vergelijking zien?
Om de respons van een enzym als reactie op een verandering in substraatconcentratie te beschrijven, maken we gebruik van de Michaelis-Menten vergelijking. Dit betreft de beginsnelheid (v(i)) in relatie tot de concentratie substraat (S) en de parameters K(m) en V(max)
Wat is de V(max)
De V(max) van een enzym is de maximale snelheid die bereikt kan worden bij een eindeloze hoeveelheid substraat.
Wat is de verzadiging kinetiek?
De limiet die door de V(max) veroorzaakt wordt, omdat de snelheid niet meer toe kan nemen als enzym en substraat verzadigd zijn
Wat is de dissociatieconstante (K(d))
Dit is de snelheid waarmee substraat vrijkomt gedeeld door de snelheid waarmee substraat gebonden wordt. Hoe hoger de K(m) is, hoe hoger de substraatconcentratie is die nodig is om de halve V(max) te bereiken.
Door wat kan de K(m) en V(max) van een enzym visueel bepaald worden?
Door een plot van 1/v(i) versus 1/[S]: de lineweaver-Burk of de dubbel wederkerige plot (double reciprocal plot). Hierbij wordt een rechte lijn gecreëerd volgens y = mx + b. Het doel van deze transformatie is het makkelijker maken van het schatten van K(m) en V(max) door extrapoleren.
Je doet dus 1 gedeeld door beide zijden van de vergelijking (en dus beide assen). –> delen door een breuk is vermenigvuldigen met het omgekeerd –> dus de uitkomst zal een lineaire functie zijn namelijk y = b + a x X
Welke K(m) heeft hexokinase 1 voor glucose?
Hexokinase 1, het isozym in rode bloedcellen heeft een K(m) van 0,05 mM voor glucose.
Welke K(m) heeft glucokinase voor glucose?
Het isozym van hexokinase dat in de lever en alvleesklier gevonden wordt, eet glucokinase en heeft een veel hogere K(m) dan hexokinase 1, namelijk vijf tot zes mM.
Wat promoot de opslag van glucose als er een overschot is?
De hoge K(m) van glucokinase in de lever
Hoe is de snelheid van een reactie direct afhankelijk van de concentratie enzym?
Wanneer de hoeveelheid enzym gedoubleerd wordt, zal de hoeveelheid product dat per minuut geproduceerd wordt ook verdubbelen.
Wat is de K(m,app) en waarom is deze er?
De meeste enzymen hebben meerdere substraten, waarbij de substraatbinding sites overlappen. De snelheidsvergelijking wordt beïnvloed bij meerdere substraten. Daarom is er een waarde van Km (Km,app) die afhankelijk is van de concentratie van het co substraat.
Waarom wordt de michealis-menten vergelijking gebruik op enzymen waarop deze niet toepasbaar is?
De Michaelis-menten vergelijking is niet toepasbaar op alle enzymen. Desondanks wordt de K(m) voor deze enzymen wel gebruikt, om de concentratie van het substraat waarbij de snelheid gelijk is aan een halve V(max) aan te geven
Wat zijn inhibitoren?
Enzymactiviteit kan veranderd worden door verbindingen aan het actieve centrum te laten binden. Als deze verbindingen niet tot de normale reactie behoren, worden ze inhibitoren genoemd. Een inhibitor van een enzym verlaagd de snelheid van een reactie door aan het enzym te binden.
Wat is een reversibele inhibitor
Een reversibele inhibitor is niet covalente gebonden aan het enzym en kan weer loslaten van het enzym met een significante snelheid. Reversiblee inhibitoren kunnen onderverdeeld worden in competitief, non-competitief en niet-concurrerend afhankelijk van de relatie met het substraat.
Wat is een competitieve inhibitor?
Een competitieve inhibitor concurreert met een substraat om te binden aan de verkenningsplaats van het enzym. Competitieve inhibitoren laten de K(m, app) van een enzym toenemen, omdat ze de hoeveelheid substraat laten toenemen die nodig is voor de verzadiging van het enzym. De V(max) verandert niet.
Hoe kan de concurrentie van een competitieve inhibitor voorkomen worden?
Deze concurrentie kan voorkomen worden door de concentratie substraat te verhogen.
