Cours sur les AA et peptides Flashcards
Quels liens et interactions permettent la structure 3d des protéines (6)
Liaisons:
-liens covalents entre les AA: lien peptidique
Les liens et interactions suivantes déterminent la structure 3D des protéines:
-Ponts disulfures (aussi covalents:lien disulfique)
Interactions:
- liaisons électrostatiques
- Ponts hydrogène
- Forces de Van der Waals
- Forces de répulsion (les 2 derniers: leur équilibre donne une résultante)
Quelles sont les dimensions d’une hélice alpha?
- 3.6 AA par tour
- 0,54 nm de longueur par tour
- 0,15 nm d’une atome C alpha au prochain
- 40 à 1000 E-10 mètre de longueur totale en moyenne
Les groupes R sont toujours à l’extérieur de l’hélice
ex: myoglobine
Quels feuillets plissés bêta sont plus stables?
Ceux comprenant des peptides antiparallèle.
- Pont H tirent du même côté
- Prend moins de AA pour se retourner
- peuvent faire des coudes bêta qui confèrent une grande stabilité
De combiens d’AA est constitué un coude bêta et qu’est-ce qui leur permet de se replier?
les coudes bêta sont constitués de 4 AA, les AA 1 et 4 qui forment un pont H permet leur repliement (O du gr carboxyle et H attaché à un azote).
ex: Concanavaline A
Quelle protéine importante dans la rétine permet de capter la lumière?
Quelle molécule hydrolysée permet la fermeture des canaux sodiques?
La Rhodopsine
Les GMP cycliques en 5’GMP
Combien de domaines et d’AA possède la rhodopsine?
Comment la rétinale est-elle attachée?
348 AA et 7 domaines transmembranaires
Par un lien covalent entre la lysine 296 et la rétinale
Quelles sont les deux formes générales d’hémoglobinopathies?
Les thalassémites (manque quantitatif d’une chaîne du tétramère)
Les hémoglobinoses (malformation qualitative d’une chaîne)
hémoglobine normale: tétramère 4 sous-unités 2 à 2 identiques (alpha 1,2 bêta 1,2)
Quel autre nom est donné à l’anémie falciforme?
Quelle mutation cause cette maladie?
Drépanocytose
Dénaturation de la protéine par l’échange d’un AA: l’acide glutamique (hydrophile) en valine (hydrophobe) qui forme la déformation= faucille
hémoglobine avec cette déformation = drépanocyte (30% chez les hétérozygotes)
Quelle protéine change la conformation de la protéine PrPc, la rendant non digérable par les protéases et causant une dégénérescence du SNC?
Prion
Comment nomme-t-on la forme prédominante d’un AA au pH 7?
Zwiterion
Les AA aminés reconnus par l'organisme sont de conformation L. En comparant au L-glycéraldéhyde, quelles composantes remplacent Ch2OH? CHO? OH? H?
CH2OH = R OH = NH3+ H = H CHO = COO-
Que permet le point isoélectrique?
Donne la capacité d’une molécule à donner un ion H+.
- Au pK1, bonne capacité de tamponnage, la portion acide donne son H
- Au pK2, bonne capacité de tamponnage, la portion basique donne son H
- Au pI il y a une mauvaise capacité de tamponnage, on a la forme du zwiterion
Se calcule pK1 (acide)+pK2(basique)/2
Si la chaîne R a la capacité de donner un H aussi (zone de tamponnage au pKR), on retrouve un pIA et un pIB
pIA = (pK1+pKR)/2
pIB= (pKR+pK2)/2
Quels sont les débuts et la fin des peptides?
- groupe aminé, le premier AA lors de la synthèse est toujours la méthionine (donc on peut voir si le peptide a été clivé ensuite)
- Fin peptide = groupement acide carboxylique
C’est une déshydratation qui forme le lien peptidique entre un C=O et un NH, AUCUNE ROTATION AUTOUR DE CE LIEN.
Où se font les rotations dans un peptide?
Les liens avec le carbone alpha (le R y est attaché), au saint du même AA (pas entre les AA, car le lien peptidique a une grande rigidité):
(N-Calpha-CO)-N…
Quelles sont les 4 stades de la structure des protéines?
primaire (peptide)
secondaire (motifs structuraux locaux)
tertiaire (repliement + ponts disulfures)
Quaternaire (dimérisation)
