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Cours métabo AA Flashcards

1
Q

Que peuvent faire les AA ?

A

Précurseurs (hème, nt, coenzymes nt, glucose, AG, corps cétoniques = carburants métabo.)

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2
Q

Quel type d’AA doit-on manger obligatoirement ?

A

Essentiels.

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3
Q

Où se passe le cycle de l’urée (organe) ?

A

Foie.

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4
Q

Les protéines mal repliées ou endommagées sont éliminées suite à quoi ?

A

Ubiquination.

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5
Q

Que fait-on avec les prots en excès ?

A

Intermédiaires métabo, carburant, pas entreposage !

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6
Q

La pepsine est active à quel pH ?

A

2.

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7
Q

Quelles enzymes servent à la digestion des protéines ?

A

Protéases du pancréas, pepsine (estomac), amniopeptidase N (membrane cellulaire).

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8
Q

Quel type de protéine a une vie tr;s courte ?

A

Celles qui participe au métabolisme énergétique.

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9
Q

Quelles maladies sont causées par une accumulation de protéines anormales ?

A

Parkingson ou Hungtington.

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10
Q

Que doit-on faire pour utiliser le squelette carboné des AA dans le métabolisme ?

A

Désamination -> groupement aminé ira dans le cycle de l’urée.

Puis, squelette (acides alpha-cétoniques = AA sans amine) en CO2 + H2O, glucose, acétyl-CoA, corps cétoniques.

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11
Q

Chez le mammifère, quel est le déchet azoté principal ? Par quoi est-il produit ?

A

Urée, PAR GLUTAMATE (la plupart des réactions de transamination (désamination de l’AA) donnent ça !!! Donne ammoniac/aspartate -> urée.

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12
Q

Comment fonctionne la transamination ?

A

Transfert groupe aminé à acide alpha-cétonique (+++ AA + alpha-cetoglutarate -> glutamate + acide alpha-cétonique) catalysé par aminotransférase - 2 étaoes (transfert sur l’enzyme puis sur l’acide cétonique (l’a-cétoglutarate&raquo_space;> oxaloacétate donne glutamate&raquo_space;> aspartate.)

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13
Q

Quel est le rôle du PLP ?

A

(Dérivé vitamine B6 = pyridoxine) = coenzyme avec groupement aldéhyde. PLP lié enzyme via base de Schiff (imine).

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14
Q

Combien d’aminotransférase existe-t-il ?

A

18 - à peu près une/AA. (Écrit p ex asparaginetransférase.) La première étape est différente (l’AA est différent) mais la deuxième est pas mal la même (transfert à alpha-cetoglutarate ou (-) oxaloacétate.)

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15
Q

Comment sont interconvertis les glutamates <-> aspartates ?

A

Par flutamate-aspartate aminotransférase.

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16
Q

Qu’est-ce que le cycle glucose-alanine ?

A

Amniotransférases muscu = pyruvate comme accepteur acide alpha-cétonique (2e étape) donne alanine, sang, foie, transaminé = pyruvate = gluconéogen, retourné aux muscles (pyruvate). Permet d’éliminer un gr toxique (azote) du muscle et de l’envoyer au foie (lieu de cycle urée !)

Quand jeûne extrême, utilisation pyruvate ailleurs… = gr aminé et pyruvate viennent des muscles = atrophie :( (pas de gluconéogen dans les muscles.)

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17
Q

Vrai ou faux : la transamination est une désamination.

A

Faux : Pas éliminé juste transféré.

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18
Q

Comment fonctionne la désamination du glutamate ?

A

Glutamate déshydrogénase GDH (foie et un peu reins) avec NAD+ ou NADP+ (un des seuls qui utilise les deux !!!) oxyde le glutamate -> alpha-iminoglutarate + H2O -> alpha-cétoglutarate + NH4+. (alpha-céto peut être réutilisé par la suite.)

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19
Q

Comment la GDH est régulée ?

A

Allostérie : inhibée par GTP et NADH (assez énergie) et activée apr ADP, leucine, NAD+ (besoin E).

20
Q

Quel déchet azoté est le plus chargé en azote ? Le moins ? oiseaux ? poissons ?

A

Ammoniac - chargé (1N), poissons (direct eau).
Urée (2N) nous.
Acide utique +++ chargé (4N) = oiseau/reptiles.

21
Q

Où est synthétisée l’urée ?

A

Foie, concentrée dans les reins.

22
Q

Décris le cycle de l’urée.

A
  1. (mitochondrie - 1er azote vient du GDH) : Condensation + activation NH3 + HCO3- -> carbamyl phosphate par carbamyl phosphate synthase (CPS) besoin 2 ATP. (vitesse limitante. CPSI1 utilisé mitochondrie, cytosol = CPS-II et pour métabo nt).
  2. (mitochondrie) : carbamyle phosphate + ornithine -> Pi + citrulline (AA non-standard) par ornithine transcarbamylase et antiport = citrulline sort dans cytosol contre ornithine.
  3. (cytosol - 2e azote vient de l’aspartate - transamination) : condence citrulline (via uréido) avec gr aminé aspartate -> argininosuccinate par argininosuccinate synthétase (besoin 1 ATP).
  4. Scinde argininosuccinate en arginine (précurseur urée) et fumarate (va Krebs -> oxaloacétate (fumarase et malate désh) et gluconéogen.)
  5. Arginine -> urée + ornithine (revient dans cycle par antiport, 2.) par arginase.
23
Q

Combien d’équivalents ATP ça prend le cycle de l’urée ? Pour un urée.

24
Q

Comment est régulé le cycle de l’urée ?

A

CPS-I activée (allostérie) N-acétylglutamate (glutamate + acétyl-CoA par N-acétylglutamate synthase) donc quand trop dégradation AA = + glutamate active cycle urée via CSP-I.

25
Quelle proportion de l'énergie représente les AA ?
15%.
26
Quels sont les intermédiaires dont les AA sont dégradés en ?
Glucoformateurs forment : a-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, oxaloacétate (précurseurs du glucose). Cétogènes (rouge): acétyl-CoA ou acétoacétate AG ou corps cét. Peut être un ou l'autre ou (Phe, Tyr) les deux.
27
Quels AA forment l'oxaloacétate et comment ?
Aspartate et asparagine -> aspartate (L-asparaginase = agent chimiothérapie car cells cancéreuses ont peu d'asparagine synthétase donc on ajoute L-asparaginase = pas d'asparagine !!!) -> oxaloacétate par transamination (aminotransférase en utilisant alpha-cetoglutarate -> glutamate.)
28
Quels AA forment le succinyl-CoA ?
Non-polaires : Iso, Val, Met = synthèse de SAM par méthionine adénosyltransférase (2 liens riches : ATP -> ADP + PPi -> 2 Pi.) SAM déméthylé par méthyltransférase -> S-adénosylhomocystéine -> adénosine + homocystéine par adénosylhomocystéinase. Homocystéine reméthylée = met ou condensée avec sérine = cystathionine par cystathionine bêta-synthase -> cys + alpha-cétoBURYRATE par cystathionine gamma-lyase -> propionyl-CoA par alpha-cétonique désh. -> succinyl-CoA par propionyl-CoA carboxylase, méthylmalonyl-CoA racémase, méthylmalonyl-CoA mutase (comme dégrad AG impairs).
29
Qu'advient-il de Phe et Tyr ?
Soit en fumarate (glucoformateur) ou en acétoacétate (cétogène) Phe -> tyr par phenylalanine hydroxylase PAH***. Aminotransférase, etc pour donner les deux (fumarate ET acétoacétate -> 2 Acétyl-CoA cétogène.)
30
Comment est régulée la PAH ?
Activée par son substrat (phe) et par phosphorylation (PKA !), inhibée par second substrat = tétrahydrobioptérine
31
Quel AA est désaminé direct sans transamination avec a-cetoglutarate ?
Ser.
32
Est-ce que la transamination est obligatoire ?
Ben pas mal toujours, même si c'est pas toujours la première réaction. Sérine c'est tout de suite désaminé mais bref, le gr azoté part !
33
Que sont les amines biologiquement actives ?
Dérivés d'AA : * Adrénaline : glycogénolyse (adénylate muscu) * Noradrénaline : attention, émotions, sommeil, apprentissage * Dopamine : Parkinson si pas * Sérotonine : contract muscles lisses * Acide g-aminobutyrique (GABA) : nt inhibition * Histamine : allergies + contrôle acide estomac.
34
Comment se font GABA et histamine ?
Toujours décarboxylation AA correspondant : GABA (glutamate) et histamine (histidine) p. ex (par leur décarboxylase, PLP dépendant !)
35
Comment se fait la sérotonine ?
(Précurseur mélatonine aussi) = tryptophane et hydroxylation (tryptophane hydroxylase) -> décarboxylation (décarboxylase des AA aromatiques.)
36
Comment se font les catécolamines ?
Tyr hydroxylée en L-DOPA (tyr hydroxylase) -> dopamine (décarboxylase des AA aromatiques) -> noradrénaline (dopamine b-hydroxylase) -> adrénaline (besoin SAM donne méthyl, par phenylethanolamine N-methyltransférase). Synthétisées spécifiquement selon enzyme exprimée (médullosurrénale = adrénaline, cerveau = noradr, substantia nigra = dopamine...
37
Pourquoi on traite le Parkinson avec L-DOPA et pas dopamine ?
Car dopamine passe pas la barrière hémato-encéphalique.
38
Pourquoi avoir perdu les voies métaboliques pour faire les acides aminés essentiels, qu'on doit maintenant consommer ?
Ce n'était pas nuisible de les perdre (superflu) et ça a permis de ne pas avoir à synthétiser les grandes quantités d'enzymes qui étaient nécessaires (beaucoup plus d'étapes enz pour ceux essentiels et sont généralement moins représentés dans nos protéines, alors.... gain d'énergie au final = pas hasard !!!)
39
Comment synthétiser un AA globalement ?
Ajout d'un gr amine au squelette acide alpha-cétonique correspondant via le glutamate.
40
Quels sont les intermédiaires à partir desquels on synthétise les AA non-essentiels (sauf tyr qui utilise phe = essentiel) ?
Pyruvate, oxaloacétate, a-cétoglutarate, 3-phosphoglycérate.
41
Comment faire alanine ?
Transamination pyruvate -> alanine.
42
Comment faire aspartate ?
Transamination oxaloacétate -> aspartate.
43
Comment faire asparagine ?
Amidation d'aspartate -> asparagine (asparagine synthétase) avec glutamine -> glutamate (demande ATP -> AMP + PPi) (2 gr N transférés avec celui sur aspartate.)
44
Comment faire glutamate ?
Transamination a-cétoglutarate -> glutamate.
45
Comment faire la glutamine ?
Glutamate -> glutamine par glutamie synthétase avec ATP -> ADP + Pi (Pi sur intermédiaire gamma-glutamylohosphatase). Pi remplacé par l'amine du NH4+.
46
Comment faire la sérine ?
3-phosphoglycérate (glycolyse) -> 3-phosphohydroxypyruvate (analogue sérine phosphorylé) par 3-phosphoglycérate déshydrogénase -> phosphosérine (transamination) -> hydrolysée sérine (+Pi) par phosphosérine phosphatase.
47
Comment faire la glycine ?
Sérine -> glycine par sérine hydroxyméthyl transférase.

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