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Biochimie 1531 part. 2 > Cours 9 > Flashcards

Cours 9 Flashcards

1
Q

Pourquoi on ne peut pas utiliser l’azote directement?

A

Car l’azote dans l’air est extrêmement stable à cause de sa triple liaison

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Q

Comment on utilise l’azote?

A

On le converti en ammoniac 2NH3 qui est favorable d’un point de vue thermodynamique

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3
Q

Pourquoi la transformation d’azote en ammoniac ne peut pas se faire dans de conditions physiologiques? Donne un solution

A

L’énergie d’activation est très élevé. Donc, on utilise une enzyme qui est seulement présente dans quelques bactéries

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4
Q

Qu’est ce que la fixation de l’azote?

A

La conversion du N2 à NH3

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5
Q

90% de l’azote est fixé par des bactéries qui ont une enzyme spéciale. Nomme-la

A

l’enzyme nitrogénase

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6
Q

Décrit brièvement comment l’enzyme nitrogénase opère

A

Cette enzyme utilise un système de transport des e- pour réduire l’azote. L’enzyme a besoin d’énergie malgré le DeltaG négatif de la réaction. L’énergie est requise pour le processus de transport des électrons vers l’azote entre les 2 sous-unités de l’enzyme

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7
Q

Quel est la source d’électron pour le transport d’électron de l’enzyme nitrogénase

A

la ferrédoxine

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8
Q

Nomme les deux centres que l’enzyme nitrogénase utilise pour le transport des électrons

A

La nitrogénase utilise des centres Fe-S (Fer-Soufre) et Fe-Mo (Fer-Molybdène) comme transporteur des électrons.

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9
Q

Est ce qu’il existe des restrictions pour permettre l’enzyme de fonctionner? Si oui, nomme la ou les

A

L’enzyme a besoin des conditions anaérobiques strictes

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10
Q

Si la nitrogénase fixe 90% de l’azote, d’où vient le reste?

A

La foudre peut aussi catalyser la conversion de N2 en NH3.

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11
Q

Quels sont les deux types de bactéries qui fixes l’azote?

A
  1. les bactéries anaérobiques du sol
  2. les bactéries en symbiose
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12
Q

La fixation de l’azote industrielle consomme quel pourcentage d’énergie produit par l’homme?

A

2%

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13
Q

Quel est la conséquence de la fixation de l’azote industrielle sur l’environnement

A

l’excès d’engrais fait pousser des algues qui consomment l’oxygène et ne laissent pas d’autres organismes survivre.

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14
Q

Apprend et dessine le cycle de l’azote

A

ptn boss cv etre chauuud mgl

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15
Q

Que veut dire l’organification de l’azote

A

l’attachement de l’azote a des groupements carbonés

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16
Q

Quels sont es deux réactions les plus importantes pour l’organification de l’ammoniac?

A

la formation de glutamate et la formation de glutamine

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17
Q

donne des exemples de composé organiques provenant de composés primaires azotés.
Si tu peux, donne l’enzyme responsable

A

les autres acides aminés (via les aminotransférases), les purines, les pyrimidines, les sucres, les lipides aminés, les porphyrines, le groupement hème, les vitamines, les alcaloïdes, etc.

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18
Q

Il existe 5 réactions capables d’organifier l’ammonium

A
  1. Glutamine synthétase (tous les organismes)
  2. Glutamate synthase (chez les procaryotes et les plantes)
  3. Glutamate déshydrogénase (tous les organismes)
  4. Asparagine synthétase (voie secondaire)
  5. Carbamoyl-phosphate synthétase (tous les organismes)

1,2 et 3 sont les plus importantes

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19
Q

Explique comment la glutamine est formé à l’aide de la glutamine synthétase

A

Le glutamate et l’ammoniac vont réagir à l’aide de l’enzyme glutamine synthétase qui utilise de l’ATP

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20
Q

Nomme un inhibiteur de la glutamine synthétase

A

gluofosinate

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21
Q

Nomme deux rôles de la glutamine synthétase

A
  1. neutralise les ions NH3 toxique
  2. transport de l’ammoniac vers le fois et les reins
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22
Q

Quel est le rôle principale de la glutamate synthase

A

La Glutamate Synthase assure la disponibilité de glutamate pour la réaction de la GS.

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23
Q

Quel est l’équation de la réaction qui est catalysé par la glutamate synthase

A

Glutamine + α-cétoglutarate + NADPH + H+ –> 2 glutamates + NADP+

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24
Q

Quels sont les trois contrôles d’activité de la glutamine synthétase

A

1) inhibition par feed-back
2) modification covalente
3) génétique

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25
Q

Pour avoir un inhibition complète qu’est ce qui est requis dans une inhibition par feedback?

A

la présence des neuf régulateurs allostériques est requise car l’inhibition est cumulative

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26
Q

Explique le contrôle de la glutamine synthétase

A

Le contrôle fonctionne avec la quantité. Une enzyme, adénylyl transférase va catalyser l’adénylation et la déadénylation dépendant de la quantité de glutamine

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27
Q

Explique la troisième réaction d’organification de l’ammonium

A

Elle est réversible et elle est est catalysé par la GLUD Glutamate déshydrogénase.
La direction de la réaction est dirigé par la concentration des réactifs
Chez les plantes, la glutamate deshydrogénase est utilisé pour l’assimilation de l’ammoniac quand les concentrations de NH3 sont élevées
Chez les animaux cette enzyme est utilisée plutôt pour éliminer l’excès d’azote

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28
Q

Quel réaction est favorisé entre la glutamine synthétase et la glutamate synthase?

A

La glutamine synthétase car sont Km est plus petit pour l’ammoniac

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29
Q

quel est ratio apport/excrétion dans une balance azoté normal

A

=. L’apport est égale à l’excrétion

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30
Q

Qu’est ce que la balance azoté?

A

La différence entre l’apport et l’excrétion

31
Q

Que veut dire une balance azoté positif?
Dans quelle situation on fait face à une BA positive (4)?

A

quand l’apport est plus grand que l’excrétion
Pendant la croissance, grossesse, récupération et post-jeûne

32
Q

Que veut dire une balance azoté négative?
Dans quelle situation on fait face à une BA positive (3)?

A

Quand il y a plus excrétion que d’apport
maladie, veillance et jeûne

33
Q

L’apport azoté vient de quel source

A

les protéines

34
Q

Le besoin de protéines pour un adulte est de combien

A

0.8g/kg

35
Q

Différencie la maladie de Kwashiorkor et de Marasme

A

Kwashiorkor: il s’agit surtout d’une carence protéique

Marasme: il s’agit d’une carence énergétique (calories)

36
Q

une réaction de transamination permet quoi (2)?
IMPORTANT

A

De redistribuer les groupements NH2 (surtout du glutamate et de l’alanine) pour synthétiser les différents acides aminés à partir des acides alpha-cétoniques correspondants.

Utilisées en catabolisme pour récupérer ces acides alpha-cétoniques et obtenir de l’énergie.

37
Q

La réaction de transamination implique toujours quoi (2)?

A

Un acide aminé qui donne le groupement NH2 et cétoacide comme accepteur

38
Q

Comment on donne le nom de l’enzyme qui catalyse la transamination?

A

On ajoute les deux réactifs et on ajoute la transaminase
Ex: glutamate-pyruvate transaminase

39
Q

Pour qu’un alpha-cetoacide soit convertie en acide aminé que doit-il se passer au niveau de l’autre réactif?

A

quand un alpha-cétoacide est converti en acide aminé, un acide aminé est converti en alpha-cétoacide

40
Q

Nomme trois alpha-cétoacide et leur paire

A
  • pyruvate - alanine
  • oxaloacetate - aspartate
  • alphaketoglutarate - glutamate
41
Q

Combien d’acide aminé sont métabolisé par transamination?
Nomme ceux qui ne sont pas métabolisé par transamination

A

17
Proline, lysine et thréonine sont métabolisés par déshydrogénases.

42
Q

Les acides aminés sont synthétisésà partir des intermédiaires de … (2)
IMP

A

La glycolyse, le cycle de krebs et les voies du pentoses

43
Q

Le groupement amino dans la transamination provient généralement de quel groupe d’acide aminé?
IMP

A

la glutmaine ou le glutamate

44
Q

Combien d’acide aminé les humains peuvent synthétisés ? D’où vient le reste?
IMP

A

10
les autres doivent essentiellement être obtenu grâce à une diète

45
Q

Qu’est ce qui fait qu’un acide aminé est essentiel?

A

Un acide aminé est essentiel si il ne peut pas être synthétisés par l’humain

46
Q

Donne un truc pour se rappeler des acides aminés essentiel

A

Met
Le dans la
Valise
Il fait
trop
d’histoire

47
Q

nomme les acides aminé essentiel

A

Met – methionine
Le dans la – leucine
Va – valine
Lise – lysine
Il – isoleucine
Fait – phénylalanine
Trop – tryptophan
D’his – histidine
toir – thréonine

48
Q

Donne les réactifs de la synthétisation de l’aspartate, glutamate et de l’alanine

A

Glutamate + OAA –> aspartate + alpha cétoglutarate
Aspartate + alpha cétoglutarate –> Glutamate + OAA
Glutamate + pyruvate –> alanine + …

49
Q

La glutamine et l’asparagine sont faites à partir de quoi?

A

de l’aspartate et glutamate

50
Q

Démontre la biosynthèse de la sérine

A

Le 2- phosphoglycérate est transformé en 3-Phosphohydroxypyruvate à l’aide de l’NAD+ qui devient de l’NADH. Le 3-Phospho-hydroxypyruvate est réagi avec du glutarate qui donne de l’alpha-cétoglutarate et de la 3-phosphoserine. Dephosphorylation de la 3-phosphoserine donne de la sérine

51
Q

Pourquoi la sérine est très importante?

A

Car elle est essentiel dans la synthèse de la glycine et cystéine

52
Q

Explique la biosynthèse de la glycine

A

la sérine est réagi avec un tetrahydrofolate qui donne la glycine et du 5,10 methylène tetrahydrofolate et de l’eau

53
Q

Qu’est ce que le tetrahydrofolate?

A

Un transporteur des unités e à 1C

54
Q

Explique la biosynthèse de la proline àpartir du glutamate

A

Tu commences avec le glutamate phosphorylé et transformé en glutamate-5-phosphate qui utilise l’enzyme glutamyl kinase. Puis, le glutamate-5-phosphate utilise le NADH comme transporteur d’électron qui le transforme en glutamate semialdehyde qui utilise l’enzyme glutamate semialdehyde deshydrogénase. Puis, le glutamate semialdehyde est déshydratée en pyroline-5-carboxylate. Puis, pyroline-5-carboxylate comme transporteur d’électron qui le transforme en proline qui utilise l’enzyme pyroline-carboxylate réductase

55
Q

Qu’est ce que la phénylcétonurie et elle est causé par quoi?

A

La déficience en PAH est la cause d’une maladie génétique nommé phénylcétonurie

La phénylcétonurie est due àl’accumulation des métabolites de la phénylalanine et au manque de tyrosine

56
Q

Explique la biosynthèse de la tyrosine

A

La phenylalanine est transformé en tyrosine à l’aide de la phenylalanine hydroxylase

57
Q

1) Quel acide aminé est essentiel?
a)L’aspartate
b)Le glutamate
c)La glutamine
d)La leucine

2)Quel est le transporteur des unités à un atome de carbone?
a)Tétrahydrofolate
b)Glycine
c)Aspartate
d)Vitamine C

A

d)
a)

58
Q

Qu’elles sont les deux façons méthodes de faire des nucléotides

A
  • de novo où les ntd sont faits à partir de précurseurs simples comme acides aminés et sucres
  • récupération où les bases azotées sont récupérées après dégradation des acides nucléiques
59
Q

Quel métabolisme est nécessaire à la formation de nucléotide

A

le métabolisme du phosphoribosyl-1-pyrophosphate qui consiste le ribose activé

60
Q

Explique l’activation de la ribose

A

on commence avec le ribose - 5 - phosphate qui provient du cycle de pentoses. Le ribose - 5 - phosphate est activé par PRPP (hosphoribosyl-1-pyrophosphate) synthétase qui utilise l’ATP à AMP qui transforme en PRPP qui est inhibié par la purine et pyrimidine

61
Q

De quoi as-tu besoins pour faire des nucléotides avec la méthode de novo

A

PRPP
ATP
Acide aminés
Unités
Monocarbonés

62
Q

De quoi as-tu besoins pour faire des nucléotides avec la méthode de récupération

A

PRPP
Bases azotés

63
Q

Qu’est ce qu’une purine et pyrimidine

A

purine = A et G
Pyrimidine = T et C

64
Q

La biosynthèse par novo des pyrimidine génèrent quoi (2)?
La biosynthèse par novo des purines génèrent quoi (2)?

A

de l’UMP et de l’ATP en 2 étapes
IMP et de l’ATP en 6 étapes

65
Q

l’assemblage de l’IMP se fait par…

A

l’assemblage d’une base purique avec sur une molécule de ribose - 5 - phosphate activé en utilisant la glutamine, glycine, l’aspartate, le bicarbonate et des groupements formyles

66
Q

l’anneau de purine se fait à l’aide de quoi?

A

3 acides aminés ( glycine, aspartate et glutamine) et 2 donneur d’un atome de carbone (le bicarbonate et le tétrahydrofolate)

67
Q

Explique la synthèse de nucléotides pyrimidiques qui produit de l’UMP et CMP

A

Pendant la synthèse de pyrimidines, la base azotée uridine est fabriquée à partir de 2 acides aminés (Gln et aspartate) et bicarbonate. Ensuite elle est conjuguée à PRPP pour former l’UMP. L’UMP forme le UTP qui est le précurseur de CTP par amination dépendant de la Gln.

68
Q

Nomme les grandes différences entre la synthèse des purines et des pyrimidines

A

la synthèse de pyrimidines ne requiert pas du pool des unités à un carbone. La synthèse de purines se fait au cytosol où toutes les enzymes sont organisées dans un complexe connu comme le purinosome. La synthèse de pyrimidines se fait au cytosol et à la mitochondrie et a besoin de la chaîne de transport des électrons.

69
Q

1) Parmi ces composés (1-glutamine, 2-glycine, 3-aspartate, 4- formyl-tétrahydrofolate) lesquels contribuent àla formation de purines?
a)1 et 4
b)1, 2 et 3
c)1, 2, 3 et 4

2)Le ribose 5’-phosphate pour la synthèse de nucléotides provient de?
a)Glycolyse
b)Cycle de Krebs
c)Voie des pentoses

A

c)
c)

70
Q

Quel est la différence entre l’ADN et l’ARN

A

la présence de désoxyribose et thymidine dans l’ADN

71
Q

Comment s’appelle l’enzyme qui catalyse la transformation de ribonucleotide à désoxyribonucléotide?

A

La ribonucléotide réductase

72
Q

Quel est le donneur d’électron pour la réaction de la transformation de ribonucleotide à désoxyribonucléotide?

A

Le NADPH

73
Q

Donne l’effet de l’ATP et de l’dATP

A

ATP (+) dATP (-)

74
Q

Nomme les 4 substrats de la ribonucléotide réductase

A

l’ADP, le GDP, le CDP et l’UDP

Biochimie 1531 part. 2 (3 decks)

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