cours 8 Flashcards
Vmax : Qu’est-ce qui explique l’atteinte d’une vitesse de réaction maximale, même si la concentration du substrat augmente?
Ce qui explique l’atteinte d’une vitesse de réaction maximale est la disponibilité des sites de liaisons. En d’autres mots, il n’y a qu’un certains nombre de site actif, si ceux-ci sont tous occupés par une molécule de substrat, même si on rajoute des molécules de substrat il ne pourra y avoir davantage de liaisons. Ainsi, même si on augmente la concentration du substrat, après un certain point, tous les sites de liaisons vont être saturé er la réaction ne pourra pas aller plus vite.
Courbe en cloche taux de réaction enzymatique x Temp.
En partant la réaction va augmenter avec la température, car l’énergie fournit par la température est transférer au substrat qui aura alors l’énergie d’activation suffisante pour être transformé en produit. Par contre, le haut de la cloche est atteint quand l’enzyme atteint sa température maximale, ne sont point optimal. En effet, après ce point, la température aura pour effet de dénaturé la protéine qui est l’enzyme. D’ailleurs, celle-ci sera dénaturé, car elle va perdre sa structure tertiaire et quaternaire, donc l’enzyme ne sera plus fonctionnelle.
Courbe en cloche taux de réaction enzymatique x pH
Il est à savoir que le PH a une influence sur la protonation (ajout H+) et la déprotonation (perte de h+) des chaines latérales des acides aminés. Par conséquent, la modification du PH affecte les interactions entre les acides aminés responsable de la structure de l’enzymes puis entre le substrat et le site actif. Ainsi, selon l’enzyme, un certains PH va favoriser les interactions entre le substrat et le site actif, ce qui va favoriser la réaction enzymatique. Cependant, si le PH dépasse le seuil optimal, c’est-à-dire le haut de la cloche, celui-ci va se mettre à dénaturer la protéine qui est l’enzyme.
Courbe MM : vitesse initiale vs Concentration initiale
Il est à savoir qu’il y a une relation directe entre la concentration du substrat au début de la réaction (concentration initiale) ainsi que la vitesse initiale. En effet. La vitesse initiale est calculée à partir de la concentration initiale du substrat.
Km : Signification?
Le Km est une constante qui est calculée par la valeur de la concentration du substrat à la moitié de la vitesse maximale de la réaction. Elle permet d’estimer l’affinité de l’enzyme pour un substrat. En d’autres mots, Km indique l’efficacité d’une enzyme à sélectionner son substrat et le transformer en produit.
Km : Unités?
La valeur de Km a les mêmes unités que la concentration du substrat. Soit mol/L.
kcat : Signification?
Kcat est la constante de vitesse d’une réaction (nombre de réaction par seconde) lorsqu’une enzyme est saturé par son substrat. En d’autres mots, c’est le nombre maximum de molécules de substrat transformées par seconde pour chaque molécule d’enzyme. C’est la capacité catalytique.
kcat : Unités ?
Les unités sont de 1/s ou s^-1
Quel est l’intérêt et la limitation du Kcat?
L’intérêt est que Kcat représente la vitesse de transformation du complexe enzyme-substrat en enzyme-produit par seconde et ce lorsque la concentration du substrat est saturante. Cependant, la limitation de Kcat est que dans les conditions physiologiques, donc dans un être vivant, les enzymes sont rarement saturés par leur substrat. Par conséquent, la vitesse enzymatique est inférieure à Kcat. Ainsi, ceci limite l’intérêt physiologique de Kcat.
kcat/Km : Signification ?
Étant donné qu’une réaction s’effectue en 2 étapes il faut tenir compte que ces deux étapes sont affectées par le Km et le Kcat. En d’autres mots, le ratio de la vitesse de catalyse du complexe enzyme-substrat en produit (Kcat) sur l’affinité de l’enzyme pour le substrat (Km) est égale à l’efficacité catalytique. (Constante de spécificité)
Inhibition compétitive ou non-compétitive
En premier lieu, pour les inhibiteurs compétitifs il y a une compétition entre l’inhibiteur et le substrat pour le site actif sur l’enzyme. Ainsi, à une haute concentration de substrat Vmax est le même qu’en absence d’inhibiteur. Cependant, la présence d’inhibiteur compétitif augmente la valeur de la constante Km.
En deuxième lieu, pour l’inhibition non-compétitive le substrat et l’inhibiteur se fixent à des sites différents. Par conséquent, ce type d’inhibition se caractérise par une baisse de Vmax, mais le Km demeure inchangé. En d’autres mots, ça n’affecte pas l’affinité de l’enzyme pour le substrat, mais diminue la valeur de la vitesse maximale.
Comment agit un cofacteur allostérique?
Tout d’abord, un cofacteur allostérique sert à régulés les enzymes allostériques. Pour ce faire, le cofacteur se lient à l’enzyme de façon non-covalente à un site différent du site actif. Ce qui va induire un changement de conformation de l’enzyme qui va ensuite pouvoir permettre la liaison du substrat sur le site actif.
Différence effecteurs homotropique et hétérotropique?
Tout d’abord, un effecteur homotropique est lorsque le substrat agit comme son propre effecteur. Ayant des effets généralement positifs. Par la suite, un effecteur hétérotropiques est lorsque celui-ci diffère chimiquement du substrat dont ils influencent la transformation enzymatique. Ayant des effets d’inhibition rétroactive, puisque le produit affecte le taux de sa propre réaction.
Par conséquent, la différence entre les deux types d’effecteurs est que dans un cas l’effecteur est pareil au substrat et dans l’autre l’effecteur est différent du substrat de la réaction.
Donnez un exemple d’une modification covalente des enzymes servant à leur régulation
Le type de régulation par modification covalente de l’enzyme est souvent fait par l’addition ou la dissociation d’un groupe phosphate (PO4-) d’un résidu de l’enzyme. Ce type de régulation est fait par des Kinase et des Phosphatases.
Temps de réponse des différents mécanismes de régulation de l’activité des enzymes.
Tout d’abord, la régulation de l’activité enzymatique par les effecteurs ou la phosphorylation agit dans l’ordre des secondes et minutes sur des enzymes déjà présents (régulation fine). Par la suite, les cellules peuvent aussi réguler en quelques heures à quelques jours la concentration de leurs enzymes en modifiant les taux de synthèse, et parfois de dégradation, des enzymes.
