Cours 8 Flashcards
Quels sont les types de molécules d’acides aminés hydrophiles (3 caractères chimiques)?
- Négatif
- Positif
- Mépolairs (non chargés)
→ HYDROPHILES
Quel est le type de molécules d’acides aminés hydrophobes (caractère chimique)?
Non polairs (chaînes de nature alcyne)
→ HYDROPHOBES
Les deux classes des 20 acides aminés:
- Apolaire et Hydrophobe (~1/2)
- Polaire et Hydrophile (~1/2)
Caractéristiques polaires/apolaires
- Polaires: favorise les contacts avec des molécules d’eau
- Apolaires: ø de contacts avec l’eau
Quelles sont les deux extrémités du squelette polypeptidique?
- N-terminale (amine) → N lié avec H (N+)
- C-terminale (carboxyle) -> C lié avec O (O-)
Dans les conditions physiologiques, l’azote (normalement valence de 3) de N-terminus a une charge … et l’oxygène lié au carbone du C-terminus a une charge …
- Positive (hydrogène en plus))
- Négative (il n’a plus 2 liaisons avec l’oxygène)
Quelles sont les liaisons flexibles?
Les deux liaisons du C⍺ (C-N et C-C)
⚠︎ Pas les liaisons peptidiques (entre deux AA)
Quelle partie du squelette polypeptidique est constamment répétée?
NH-CH-(C=O)
Comment déterminer le caractère chimique de chaque acide aminé?
En regardant le caractère physico-chimique des chaînes latérales
(Chaque a.a.possède sa propre chaine latérale qui lui donne son caractère physico-chimique)
Quelle est la chaîne latérale des acides aminée négatifs?
Groupe carboxylique avec une charge négative sur O
Quel est le rôle de la chaîne latérale d’un acide aminé?
Elle permet de lui accorder un caractère physico-chimique spécifique
3 représentations d’un acide aminé (+exemple):
- Nom complet
- 3 lettres
- 1 lettre
Ex: Methionine/Met/M
Combien d’acide aminés dans la protéine chemokine CCL5?
68 (protéine particulièrement petite)
Quel a.a. permet d’initier la traduction?
Méthionine
Qu’est-ce qu’un facteur d’exportation?
Séquence en début de chaîne qui sert à exporter la prot → une fois fait, clivé
Est-ce que la chemokine commence par l’a.a. Met? Qu’est-ce qu’il s’est passé?
NON (a été enlevé)
La cellule a un système d’adressage pour exporter certaines prot vers l’extérieur de la cellule et elle utilise les séquences contenant la Met pour repérer ces prot avant de retirer cette séquence de la prot au moment de l’exportation
Pourquoi la chemokine est-elle envoyée à l’extérieur de la cellule?
Parce que c’est une molécule de communication
(= active une autre cell plus loin via récepteur)
- Le protéine récepteur CCR5 est-elle plus longue que la chemokine CCL5?
- Est-ce que les récepteurs commencent par une méthionine?
- OUI
- OUI (parfois on retrouve aussi des Met au milieu de la séquence de la protéine)
Quels sont les 2 rôle que peut avoir la méthionine?
- a.a. d’initiation de la traduction
- a.a. normal (peut se situer en milieu de chaîne protéique)
Quelle est la description de la structure primaire des protéines?
Liste séquentielle des acides aminés commençant par l’acide aminé en N-terminal et finissant par l’acide aminé en C-terminal
Quelle est la praticularité de chaîne polypeptidique?
Elle est flexible uniquement autour du carbone⍺ (rotation)
= possède une liberté de mouvement lui permettant d’adopter beaucoup de conformations différentes
⚠︎ liaison peptidique ne peut pas tourner, les deux autres oui
Nb de conformations possibles?
Techniquement une infinité MAIS en pratique limité → à cause de l’eau, qui peut faire des liaisons H avec les AA polaires
Comment la chaîne polypeptidique peut s’organiser de manière à avoir une seule structure tridimensionnelle (= la formation de fonction d’une protéine)? Pourquoi?
Sur la chaîne polypeptidique de la protéine, il y a des possibilités de liaisons entre les hydrogènes/oxygènes (des molécules d’eau) et les hydrogènes/oxygènes du squelette polypeptidique
-> Protéines sont solubles dans l’eau
MAIS, la chaîne polypeptidiques va plutôt faire des liaisons hydrogènes avec elle-même (entre les groupements -N-H et -C=O du squelette polypeptidique)
=> formation de la structure tridimensionnelle
Qu’est-ce que sa polarité permet à la molécule d’eau?
Force attraction/répulsion s’exercent sur molécule d’eau grâce à la polarité
= permet la liaison entre molécules d’H2O
→ réseau très dense de liaison H
==> Permet le mvt de l’eau liquide tout en gardant la stabilité des liaisons + la liberté d’échanges rapides de contact intermoléculaires
Les liaisons Delta+ et Delta- entre l’hydrogène(+) et l’oxygène (-) sont possible entre quels types d’éléments chimiques (3)?
- Entre les molécules d’eau
- Entre molécule d’eau et ions en solution
- Entre molécules d’eau et molécules organiques (= solubles dans l’eau)
= liaisons H intramoléculaires
Pourquoi le sel se dissout facilement dans l’eau (soluble)?
Car les ions Na+ se lient à l’oxygène (de polarité -) de l’eau et les ions Cl- forment des liaisons avec l’hydrogène (polarité +) de l’eau
Que peut faire le groupe N-H du squelette avec les molécules d’eau?
Il peut donner une liaison hydrogène à la molécule d’eau
Que peut faire le groupe C=O du squelette avec les molécules d’eau?
Il peut accepter une liaison hydrogène de la molécule d’eau
Structures secondaires
- Hélice alpha
- Feuillet ß
==> liaison intramoléculaire
Comment est formée la structure secondaire en hélice alpha (3D)?
Tout le long du squelette polypeptidique uniquement, se forme une liaison H (C=O à NH → OH) tous les 4 a.a.
= forme d’hélice 3D en hélice alpha
⚠︎→ les chaines latérales ne sont pas concernées !!!!!!!!!!!!!!
Taille d’un pas d’hélice?
0,54 nm
Pourquoi retrouve-t-on les structures en hélice alpha et en feuillets bêta dans beaucoup de protéines?
Car ce sont des structures qui ne dépendent pas de la séquence (chaînes latérales)
= peuvent donc se former spontanément chez quasi toutes les prot (d’où l’appellation de structures secondaire)
Comment est formée la structure secondaire en feuillet bêta (3D)?
Deux chaînes adjacentes se lient entre elles par liaison H (NH avec CO)
→ d’1 ou 2 prot
Les chaînes peuvent être parallèles ou antiparallèles (structures plate)
⚠︎ Ne concerne que le squelette
→ les chaines latérales ne sont pas concernées!!!!!!!!
Peut-on observer des structures secondaires en feuillet bêta et en hélice alpha dans une même protéine?
OUI
→ possible qu’à des endroits différents de la chaîne et à plusieurs reprises la prot adopte des structures différentes
Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?
- Squelette polypeptidique avec les extrémités N-terminale et C-terminale
- Chaînes latérales (spécifique pour chaque a.a.)
Particularité des chaînes secondaires
Ne dépendent pas de la protéine, car les chaînes latérales ne sont pas concernées
Pourquoi la structure primaire d’une protéine détermine automatiquement et forcément sa structure tertiaire?
Car la structure tertiaire est déterminée par les a.a. (séquence) de la protéines (qui forment la structure primaire)
Que peut-on dire de la formation de la structure tertiaire?
La structure tertiaire se forme toujours spontanément (car elle est uniquement déterminée par la séquence)
= Formation de la structure tertiaire à partir de la structure primaire et à travers les structures secondaires
Quelle est la structure finale d’une protéine?
Sa structure tertiaire
Structures tertiaires?
Structure en modules
Le but est de cacher les chaînes latérales hydrophobes (apolaires)
Est-ce que, quand une protéine est formée, elle possède à la fois des chaines latérales (des a.a.) hydrophiles et hydrophobes?
Qu’est-ce que ça implique?
Oui
→ besoin d’adopter une structure tertiaire pour “cacher” les chaînes latérales hydrophobes car le milieu (extra)cellulaire est un milieu aqueux
Que sont capables de faire les a.a. hydrophiles?
Il peuvent donner et accepter des liaisons H des molécules d’eau
Forces qui poussent les prot à s’assembler par modules (structure tertiaire)
(4)
- Effet hydrophobique
- Attractions Van der Waals
- Electrostatique
- Pont H
Quels sont les 3 facteurs qui se “somment” pour permettre l’adoption d’une structure tertiaire?
- Entropie (effet hydrophobique)
- Forces non-covalente
- Flexibilité du squelette polypeptidique
Qu’est-ce que l’effet hydrophobique?
Que permet-il?
Dans un milieu aqueux, les a.a. apolaires vse regroupent spontanément pour former un ensemble le plus grand possible et réduire un max l’exposition
= superenroulement
= énergétiquement favorable, ↑ de l’entropie (car libration de plus de molécule d’eau)
V/F: Si deux molécules hydrophobes ne sont pas rassemblées, plus de molécules d’eau vont être nécessaires pour maintenir une structure autour des molécules hydrophobes comme elles ne peuvent pas former de liaison = diminution de l’entropie, milieu énergétiquement défavorable
Vrai
Qu’est-ce que l’enthropie?
C’est le désordre naturel vers lequel l’univers tend spontanément. La nature favorise le désordre.
Quelles sont les forces non-covalentes qui permettent à la protéine d’adopter une structure tertiaire? (3)
- Liaisons hydrogènes (en dehors des hélices alpha et feuillet bêta)
- Attractions électrostatiques
- Attractions de van de Waals
Comment se forment les attractions électrostatiques (pour des protéines)?
Chaînes latérales de charges opposées s’attirent
= liaisons électrostatiques entre 2 parties complémentaires de la même chaîne polypeptidique
En quoi consistent les attaractions de van der Waals?
Attraction à l’échelle atomique quand deux composants ont une forme similaire et se rapprochent spontanément (distance énergétiquement optimale)
→ complémentarité des formes
Par quoi la structure tertiaires finale est-elle déterminée?
Elle est précisément déterminée par la séquence d’a.a.
Expliquer la structure tertiaire de la chémokine
(on s’en fou mais si jamais)
- Hélice⍺ sur un feuillet ß
- Grande partie de chaîne polypeptidique sans structures secondaires mais avec une structure rigide
(formes en boucles et queue à l’extérieur d’une partie organisée en structure secondaires qu’on retrouve chez TOUTES les protéines) - Atomes présents autour du squelette polypeptidique (dans les “trous”)
Qu’est-ce qu’il y a de particulier dans une protéine de plus de 100 acides aminés?
Il y a la formation de plusieurs modules
(= domaines protéiques)
==> Structure modulaire de la prot, aussi appelée domaine
V/F: Généralement, la chaîne polypeptidique n’a pas besoin d’être terminée pour que des modules se forment
Vrai
Qu’est-ce qu’un module dans une séquence polypeptidique?
Comment se forme-t-il?
Fonction?
= Structures 3D en forme de brique, modulable qui se forme spontanément et indépendamment de la présences d’autres structures
→ chaque module à une fonction propre
= structure tertiaire
- Que subissent les modules au cours de l’évolution?
- Qu’est-ce que ça implique?
- Certains modules stables qui fonctionnent bien peuvent être dupliqués
- Plusieurs protéines peuvent ainsi avoir des structures similaires au niveau des domaines
Est-ce que la majorité des domaines protéiques (modules) ont été conservés pendant l’évolution?
Oui
Quand est-ce qu’une protéines adopte une structure quaternaire?
Quand une protéine est composée de plusieurs chaînes polypeptidiques différentes
De quelle structure font partie les modules?
De la structure tertiaire
Modules sont présents sur le même squelette polypeptidique
Est-ce qu’il existe des protéines toujours composées exclusivement de plusieurs chaînes polypeptidiques?
Donner un exemple et expliquer
Oui
→ elles ont une structure quaternaire
Hémoglobine comporte 4 sous-unités protéiques
Structure quaternaire
Association des différentes chaînes polypeptidiques (= ss-unit)
Chaque chaîne est traduite séparément
Assemblage par complémentarité chimique (pont H etc.) et physique (van der waals)
Addition de plusieurs ss-unit = prot
Quelle est l’appellation d’une (des) chaîne polypeptidique d’une protéine avec une structure quaternaire?
Sous-unité protéique
V/F: Deux ou plusieurs transcrits des furtures sous-unités protéiques peuvent être traduits en même tps au niveau ribosomal mais chaque ss-unit se replie indépendament
Vrai
V/F: Les 4 ss-unit de l’Hb sont produite séparément
Vrai, elles proviennent d’ARNm différents
- Comment peut-on observer la molécule (fibre) d’actine (=protéine)?
- Pourquoi?
- Par microscopie électronique
- Car c’est une molécule TRÈS grande
La fibre d’actine peut-elle adopter une structure quaternaire (+3 types de repliement)
Oui
Actine = polymère de chaînes polypeptidiques
Repliement sous forme de:
- dimère
- hélice
- anneau
(chaque boule rouge représente une chaîne polypeptidique → utile pour facilement dissocier et rassembler à nouveau la molécule d’actine)
Quel problème peuvent poser des protéines extrêmement longues (plusieurs milliards d’a.a.)?
Solution?
- Pas assez d’espace dans le Génome pour coder une protéine aussi grande directement dans sa structure finale
- Codage d’une brique réutilisée beaucoup de fois dans la cellule pour l’assemblage
→ Fait partie de la structure quaternaire
Ex: fibre d’actine
Quelles sont les types de structures existantes pour les protéines?
- Structures primaire
- Structure secondaire
- Structure tertiaire + structure modulaire
- Structure quaternaire
Les chaînes latérales sont-elles concernées par la structure secondaire?
NON
Est-qu’une protéine est soluble dans l’eau?
Généralement oui (grâce aux groupements hydrophiles)
Les 4 structures des protéines:
-
Primaire
-> chaîne polypeptidique composée d’a.a. -
Secondaire
-> Hélice alpha
-> Feuillet Beta -
Tertiaire + modulaire
-> Effet hydrophobique/entropie
-> Forces non-covalentes -
Quaternaire
-> Plusieurs chaînes polypeptidiques
-> Sous unités protéiques
