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Biochimie générale 1 - philippe desmeules > cours 7 > Flashcards

cours 7 Flashcards

1
Q

quels sont les 2 groupes de cofacteurs?

A

métaux

coenzymes (svt présent dans la région du site actif, ils lient l’enzyme)

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Q

Nomme 3 cofacteurs et son enzyme:

A

FAD et monoamine oxidase

NAD et lactate déshydrogénase

coA et acétyl coa carboxylase

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Q

D’où viennent les coenzymes?

A

métabolites courants (ATP, UTP)

des vitamines

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4
Q

Qui sont les vitamines liposolubles?

A

A D E K

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5
Q

Quel est le rôle des coenzymes?

A

transport d’hydrogène

transport de grp aminés

Transport de grp carbonée

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6
Q

dans les organismes aérobies, qui est le dernier accepteur d’électrons? Comment les électrons sont-ils transférés à lui?

A

O2

toutefois, les é ne sont pas transferés directement à l’O2, ceci se fait via les transporteurs, soient:
NAD et NADP
FAD et FMN
quinones

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7
Q

Quel est la différence entre une vitamine et un cofacteur?

A

la vitamine est le précurseur du cofacteur

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8
Q

Qui est le précurseur du NADP et du NAD?

A

La vitamine B3

soit l’acide nicotinique

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9
Q

Que cause une déficience en acide nicotinique?

A

Pellagre

  • peau: érythème
  • digestif: langue rouge, ulcères, diarrhées
  • troubles mentaux
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10
Q

Que cause une déficience en B1?

A

BériBéri
maladie récessive
perte de poids, prob cardiaques, dysfonction neurologiques…
svt chez les alcooliques

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11
Q

Que cause une déficience en B2?

A

dermatites et lésions de la bouche

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12
Q

Que cause une déficience en B6?

A

Dépression, confusion, convulsion

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13
Q

Que cause une déficience en B5?

A

hypertension

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14
Q

Que cause une déficience en acide folique (B9)?

A

anémie, défaut du tube neural

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15
Q

Que cause une déficience en B12?

A

anémie, acidose, méthylmalonique

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16
Q

Quelles vitamines ne sont pas des coenzymes?

A

ADEK

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17
Q

Fonction et déficit de la vitamine A?

A

fct: vision, croissance, reproduction

déficit: cécité crépusculaire, lésions de cornées et appareils respiratoire et tractus gastro intestinal

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18
Q

Fonction et déficit de la vitamine C (acide ascorbique)?

A

fct: antioxydant

déficit: scorbut (gencives, hémorragies sous-cutanées)

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19
Q

Fonction et déficit de la vitamine D?

A

fct: régule métabolisme, ca2+ et P

déficit: rachitisme, ostéomalacie (os mous et récurvés)

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20
Q

Fonction et déficit de la vitamine E?

A

fct: antioxydant (prévient oxydation des membranes)

déficit: inhibition production de sperme, lésions musculaire

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21
Q

Fonction et déficit de la vitamine K?

A

fct: coagulation du sang, permet la carboxylation de 10glu de la prothrombine (formation de y-carboxy-glu) par une y-glutamyl carboxylase des microsomes du foie (fixation du Ca pour coagulation)

déficit: hémorragie sous-cutanée

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22
Q

vitamine B2 (riboflavine), est précurseur pour qui?

on retrouve la B2 dans quel aliment?

A

précurseur de FAD

source: lait, céréales brutes, foie

transfert de un H+, un H-, et 2 e-

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23
Q

Quel est l’autre nom pour la coenzyme Q?

A

Ubiquinone

très hydrophobe, très longue chaîne de carbone

24
Q

Quel type de vitamine est l’ubiquinone?

A

liposoluble

transfert de 2 é et 2H+

25
Q

Quels sont les 3 états d’oxydation de l’ubiquinone?

A

ubiquinone (Q) -> semiquinone (QH+) -> ubiquinol (QH2)

26
Q

vit 6 transportent quel type de groupe? donc quel est sa fct?

A

grp aminés… donc métabolisme des aa

si déficit? dermatite aux extrémités

27
Q

Nomme 2 transporteurs de grp carbonés:

A 
biotine (Vit B8)
thiamine (vit B1)
Ac pentothénique (VB5) et CoA
acide folique (B9(
vit B12
28
Q

La biotine (B8) doit se combiner avec qui pour être active?

A

avec la lysine

29
Q

Quels sont les sources de la biotine?

A

jaune d’oeuf, foie, reins, levures

30
Q

Biotine est inactivée par quoi?

A

avidine du blanc d’oeuf

-> maladie du blanc d’oeuf

31
Q

B5 constitue quoi?

transporte quoi? source?

A

constitue CoA et prot transporteuse acyles

Transporte radicaux acyles ou acétyles

source: coA dans tous les aliments

sa déficience est rare… dermatite, inflammation des muqueuses nasales, hémorragies internes moyennes (surtout surrénales)

32
Q

V ou F? L’acide lipoïque n’est pas considéré comme une vitamine.

A

v. sa structure et fct ressemble a biotine, tjrs liée à l’enzyme et nécessite ATP

porteur de groupe acyl

retrouvé dans pyruvate déshydrogénase

33
Q

B12 catalyse 3 types de réactions, lesquelles?

A
  • réarrangement intramoléculaire
  • réductions de ribonucléotides
  • transfert du groupe méthyle dans la synthèse de la méthionine
34
Q

B12 synthétisée uniquement par qui?

A

seulement par quelques espèces bactérienne (E-coli)

35
Q

Déficience en B12 cause quoi?

A

anémie pernicieuse ou de biermer

36
Q

La vit A est synthétisée à partie de quoi?

A

beta carotène

37
Q

comment est capté la vit A?

A

captée grâce aux sels biliaires

esters de rétinol captées dans canaux chylifères

transport au foie ou aux cônes/bâtonnets grâce aux rétinol-binding proteins (RBPs)

38
Q

À quoi set la fibrinogène?

A

formation du caillot de fibrine (coagulation)

39
Q

Qu’est ce qu’un inhibiteur?

A

un inhibiteur se fixe à l’enzyme et interfère avec son activité en empêchant la formation du complexe ES

40
Q

Nomme les deux types d’inhibiteurs:

A
  • irréversibles (covalentes à l’enzyme) ex. pénicilline
  • réversibles (non-covalente à l’enzyme)
    • l’inhibiteur peut le lier au site actif (donc compétitive pure), ou < un lieu différent du site actif (donc non compétitive pure, ou imcompétitive pure)
41
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur réversible compétitif?

A

compétition entre inhibiteur et substrat pour le site actif de l’enzyme

si km augmente, Vmax = constante

42
Q

Qu’est ce qu’un inhibiteur réversible non-compétitif?

A

il se fixe aussi bien à l’enzyme qu’au complexe… or il y a conformation le l’enzyme pour l’accueillir et donc inactivation réversible du site actif

km+constante et Vmax diminue

43
Q

Qu’est ce qu’un inhibiteur réversible incompétitif?

A

il se se fixe qu’au complexe ES

Km diminue et Vmax aussi

44
Q

Pourquoi utiliser un inhibiteur en science?

A

déterminer la spécificité du substrat, la nature des grp fonctionnels, mécanisme de l’activité catalytique et des voies métaboliques…

45
Q

Pourquoi utiliser un inhibiteur en médecine?

A

Pénicilline = inhibiteur irréversible d’une glycoprotéine transpeptidase

46
Q

Qu’est ce que le gaz Sarin?

A

Un inhibiteur irréversible…
inhibiteur de acétylcholinestérase, qui bloque/transforme
acétylcholine…
si acétyl choline (neurotransmetteur qui fait effet nerveux)
passe tjrs, muscle jamais en repos. fct respiratioire aussi….
mortel car lie direct le site actif

47
Q

Ou se situe l’enzyme allostérique?

A

en tête des voies métaboliques

48
Q

Quelle structure a une enzyme allostérique?

A

quaternaire dans la majorité des cas

49
Q

Quels sont les deux site distinct sur chaque monomère de l’enzyme allostérique?

A

un site catalytique

un site modulateur

50
Q

Comment l’enzyme allostérique se fixe sur l’enzyme

A

De manière non-covalente

51
Q

V ou F? l’effecteur allostérique n’est pas modifié par l’enzyme allostérique.

A

V.

52
Q

V ou F? l’enzyme allostérique a une cinétique michaelienne.

A

F. cinétique sigmoide, non michaélienne, hyperbole

ressemble courbe hb

53
Q

Qu’est ce qu’une hétéroenzyme?

A

différente enzymes qui catalysent la même Rx mais dans des conditions différentes de pH et de T

54
Q

Qu’est ce qu’une isooenzyme?

A

différentes enzymes qui catlysent la meme rx dans des conditions plus ou moins identiques.

55
Q

Qu’est ce que la LDH?
(lactate déshydrogénase)

Quel est son utilisation?

A

4 sous-unités, 2 chaines peptidiques différentes (M pour muscle et foie, et H pour le coeur)

utilisation: marqueur sériques
- LDH1 : maladie cardique
- LDH5: maladie hépatite

56
Q

Qu’est-ce qu’un complexe pluri-enzymatique?

A

déf:

ex. pyruvate déshydrogénase
avantage: efficacité enzymatique

désavantage: le produit intermédiaire ne peut quitter le complexe pour une autre voie métabolique.

57
Q

Qu’est ce que la diphtérie?

A

toxine d’un phage qui attaque cel. épithéliales, quand endosome change pH qui stimule la partie c qui se détache et cause nécrose cellulaire

Biochimie générale 1 - philippe desmeules (3 decks)

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