cours 7 Flashcards
quels sont les 2 groupes de cofacteurs?
métaux
coenzymes (svt présent dans la région du site actif, ils lient l’enzyme)
Nomme 3 cofacteurs et son enzyme:
FAD et monoamine oxidase
NAD et lactate déshydrogénase
coA et acétyl coa carboxylase
D’où viennent les coenzymes?
métabolites courants (ATP, UTP)
des vitamines
Qui sont les vitamines liposolubles?
A D E K
Quel est le rôle des coenzymes?
transport d’hydrogène
transport de grp aminés
Transport de grp carbonée
dans les organismes aérobies, qui est le dernier accepteur d’électrons? Comment les électrons sont-ils transférés à lui?
O2
toutefois, les é ne sont pas transferés directement à l’O2, ceci se fait via les transporteurs, soient:
NAD et NADP
FAD et FMN
quinones
Quel est la différence entre une vitamine et un cofacteur?
la vitamine est le précurseur du cofacteur
Qui est le précurseur du NADP et du NAD?
La vitamine B3
soit l’acide nicotinique
Que cause une déficience en acide nicotinique?
Pellagre
- peau: érythème
- digestif: langue rouge, ulcères, diarrhées
- troubles mentaux
Que cause une déficience en B1?
BériBéri
maladie récessive
perte de poids, prob cardiaques, dysfonction neurologiques…
svt chez les alcooliques
Que cause une déficience en B2?
dermatites et lésions de la bouche
Que cause une déficience en B6?
Dépression, confusion, convulsion
Que cause une déficience en B5?
hypertension
Que cause une déficience en acide folique (B9)?
anémie, défaut du tube neural
Que cause une déficience en B12?
anémie, acidose, méthylmalonique
Quelles vitamines ne sont pas des coenzymes?
ADEK
Fonction et déficit de la vitamine A?
fct: vision, croissance, reproduction
déficit: cécité crépusculaire, lésions de cornées et appareils respiratoire et tractus gastro intestinal
Fonction et déficit de la vitamine C (acide ascorbique)?
fct: antioxydant
déficit: scorbut (gencives, hémorragies sous-cutanées)
Fonction et déficit de la vitamine D?
fct: régule métabolisme, ca2+ et P
déficit: rachitisme, ostéomalacie (os mous et récurvés)
Fonction et déficit de la vitamine E?
fct: antioxydant (prévient oxydation des membranes)
déficit: inhibition production de sperme, lésions musculaire
Fonction et déficit de la vitamine K?
fct: coagulation du sang, permet la carboxylation de 10glu de la prothrombine (formation de y-carboxy-glu) par une y-glutamyl carboxylase des microsomes du foie (fixation du Ca pour coagulation)
déficit: hémorragie sous-cutanée
vitamine B2 (riboflavine), est précurseur pour qui?
on retrouve la B2 dans quel aliment?
précurseur de FAD
source: lait, céréales brutes, foie
transfert de un H+, un H-, et 2 e-
Quel est l’autre nom pour la coenzyme Q?
Ubiquinone
très hydrophobe, très longue chaîne de carbone
Quel type de vitamine est l’ubiquinone?
liposoluble
transfert de 2 é et 2H+
Quels sont les 3 états d’oxydation de l’ubiquinone?
ubiquinone (Q) -> semiquinone (QH+) -> ubiquinol (QH2)
vit 6 transportent quel type de groupe? donc quel est sa fct?
grp aminés… donc métabolisme des aa
si déficit? dermatite aux extrémités
Nomme 2 transporteurs de grp carbonés:
biotine (Vit B8) thiamine (vit B1) Ac pentothénique (VB5) et CoA acide folique (B9( vit B12
La biotine (B8) doit se combiner avec qui pour être active?
avec la lysine
Quels sont les sources de la biotine?
jaune d’oeuf, foie, reins, levures
Biotine est inactivée par quoi?
avidine du blanc d’oeuf
-> maladie du blanc d’oeuf
B5 constitue quoi?
transporte quoi? source?
constitue CoA et prot transporteuse acyles
Transporte radicaux acyles ou acétyles
source: coA dans tous les aliments
sa déficience est rare… dermatite, inflammation des muqueuses nasales, hémorragies internes moyennes (surtout surrénales)
V ou F? L’acide lipoïque n’est pas considéré comme une vitamine.
v. sa structure et fct ressemble a biotine, tjrs liée à l’enzyme et nécessite ATP
porteur de groupe acyl
retrouvé dans pyruvate déshydrogénase
B12 catalyse 3 types de réactions, lesquelles?
- réarrangement intramoléculaire
- réductions de ribonucléotides
- transfert du groupe méthyle dans la synthèse de la méthionine
B12 synthétisée uniquement par qui?
seulement par quelques espèces bactérienne (E-coli)
Déficience en B12 cause quoi?
anémie pernicieuse ou de biermer
La vit A est synthétisée à partie de quoi?
beta carotène
comment est capté la vit A?
captée grâce aux sels biliaires
esters de rétinol captées dans canaux chylifères
transport au foie ou aux cônes/bâtonnets grâce aux rétinol-binding proteins (RBPs)
À quoi set la fibrinogène?
formation du caillot de fibrine (coagulation)
Qu’est ce qu’un inhibiteur?
un inhibiteur se fixe à l’enzyme et interfère avec son activité en empêchant la formation du complexe ES
Nomme les deux types d’inhibiteurs:
- irréversibles (covalentes à l’enzyme) ex. pénicilline
- réversibles (non-covalente à l’enzyme)
- l’inhibiteur peut le lier au site actif (donc compétitive pure), ou < un lieu différent du site actif (donc non compétitive pure, ou imcompétitive pure)
Qu’est-ce qu’un inhibiteur réversible compétitif?
compétition entre inhibiteur et substrat pour le site actif de l’enzyme
si km augmente, Vmax = constante
Qu’est ce qu’un inhibiteur réversible non-compétitif?
il se fixe aussi bien à l’enzyme qu’au complexe… or il y a conformation le l’enzyme pour l’accueillir et donc inactivation réversible du site actif
km+constante et Vmax diminue
Qu’est ce qu’un inhibiteur réversible incompétitif?
il se se fixe qu’au complexe ES
Km diminue et Vmax aussi
Pourquoi utiliser un inhibiteur en science?
déterminer la spécificité du substrat, la nature des grp fonctionnels, mécanisme de l’activité catalytique et des voies métaboliques…
Pourquoi utiliser un inhibiteur en médecine?
Pénicilline = inhibiteur irréversible d’une glycoprotéine transpeptidase
Qu’est ce que le gaz Sarin?
Un inhibiteur irréversible…
inhibiteur de acétylcholinestérase, qui bloque/transforme
acétylcholine…
si acétyl choline (neurotransmetteur qui fait effet nerveux)
passe tjrs, muscle jamais en repos. fct respiratioire aussi….
mortel car lie direct le site actif
Ou se situe l’enzyme allostérique?
en tête des voies métaboliques
Quelle structure a une enzyme allostérique?
quaternaire dans la majorité des cas
Quels sont les deux site distinct sur chaque monomère de l’enzyme allostérique?
un site catalytique
un site modulateur
Comment l’enzyme allostérique se fixe sur l’enzyme
De manière non-covalente
V ou F? l’effecteur allostérique n’est pas modifié par l’enzyme allostérique.
V.
V ou F? l’enzyme allostérique a une cinétique michaelienne.
F. cinétique sigmoide, non michaélienne, hyperbole
ressemble courbe hb
Qu’est ce qu’une hétéroenzyme?
différente enzymes qui catalysent la même Rx mais dans des conditions différentes de pH et de T
Qu’est ce qu’une isooenzyme?
différentes enzymes qui catlysent la meme rx dans des conditions plus ou moins identiques.
Qu’est ce que la LDH?
(lactate déshydrogénase)
Quel est son utilisation?
4 sous-unités, 2 chaines peptidiques différentes (M pour muscle et foie, et H pour le coeur)
utilisation: marqueur sériques
- LDH1 : maladie cardique
- LDH5: maladie hépatite
Qu’est-ce qu’un complexe pluri-enzymatique?
déf:
ex. pyruvate déshydrogénase
avantage: efficacité enzymatique
désavantage: le produit intermédiaire ne peut quitter le complexe pour une autre voie métabolique.
Qu’est ce que la diphtérie?
toxine d’un phage qui attaque cel. épithéliales, quand endosome change pH qui stimule la partie c qui se détache et cause nécrose cellulaire
