cours 5 et 6 Flashcards
enzymologie générale
Qu’est-ce que le rôle d’un catalyseur?
diminue l’énergie d’activation et augmente la vitesse de réaction
Qu’est-ce que l’énergie d’activation?
État de transition, rapidité de réaction est en fonction de l’EA, Rx chimique si collision efficace des réactifs (énergie suffisante ou orientation adéquate)
Différence entre enzyme et catalyseur?
enzyme est une protéine, catalyseur est une fonction. Une enzyme est une protéine dont la principale fonction est un catalyseur.
V ou F? enzyme augmente la vitesse de rx?
V. et même de x10^7
Nomme une enzyme avec une faible spécificité pour le substrat?
trypsine
Nomme une enzyme avec une haute spécificité pour le substrat?
B-galactosidase
V ou F? une enzyme a une spécificité de Rx, c’est à dire qu’il catalyse une seule sorte de Rx.
v.
Quel est le rendement (%) d’une enzyme? Reste-t-il des sous-produits à la fin?
100%, et aucun sous-produit inutiles (toxiques)
Qu’est ce que la papaïne?
enzyme non-spécifique qui coupe n’importe quelle liaison peptidique sans tenir compte de l’aa.
Comment fonctionne la nomenclature des enzymes?
'’nom du substrat’’ + ase
ex. uréASE, alcool déshydrogénASE, galactosidASE, atpASE… etc.
Il y a 6 classes d’enzymes. Nomme-les:
1- Oxydo-Réductases 2- Transférases 3- Hydrolases 4- Lyases 5- Isomérases 6- Ligases
Exemple d’enzymes de type oxydo-réductases
LDH, oxydase, péroxydases, oxygénases, réductases
Exemple d’enzymes de type transférases
ALT, AST
Exemple d’enzymes de type hydrolases
trypsine, chymotrypsine… hydrolysent les molécules en utilisant l’eau
Exemple d’enzymes de type lyases
catalysent les rX d’élimination non hydrolytiques et non oxydantes. crée une nouvelle rx, dans le sens inverse, les lyases additionnent un groupement sur une double liaison.
ex. pyrovate décarboxylase
Exemple d’enzymes de type isomérase
isomérisation d’un seul substrat et formation d’un seul produit.
ex. alanine racémase
Comment nomme-t-on une enzyme qui est anticorps?
abzymes
Ribozyme?
C’est de l’ARN mais qui joue le rôle de l’enzyme. L’ARN pouvant à la fois jouer le rôle de catalyseur (enzyme) et de support de l’information génétique.
Comment fonctionne le pouvoir catalytique de l’enzyme?
L’enzyme sait mettre un substrat dans une orientation favorable pour la formation de l’état de transition (EA est baissé, on atteint état transitoire plus rapidement)
Ou est lié le substrat sur l’enzyme?
Sur son site actif.
V ou F? l’enzyme modifie la vitesse et l’équilibre de rx.
F. oui la vitesse, mais pas l’équilibre de la rx. il y aura la même qté de produits avec ou sans enzymes, c’est juste plus long sans enzymes.
Que fait la cristallographie?
Elle te permet de trouver chaque aa.
c’est donc une preuve qu’il y a un complexe enzyme substrat avec hème comme groupement prosthétique qui sert à orienter le site actif. (cytochrome P450)
Qu’est ce que le site actif?
cavité 3D qui peut faire interagir des aa provenant de différentes régions de la protéines.
Région qui fixe un substrat.
caractéristique d’un centre actif?
svt une cavité hydrophobe (polaire), avec (des fois) résidus, lié par intéractions faibles
Modèle de Fischer vs de Koshland?
Fischer: modèle clé et serrure
Koshland: l’enzyme s’adapte au substrat
Quel est l’équation de Michaelis-Menten?
Équation qui relie la vitesse de catalyse à la concentration de substrat et aussi à la concentration d’enzymes
Vo = Vmax ([S]/([S]+Km))
où: km = constante de michaelis = concentration du substrat où la vitesse max est de moitié, si km augmente, l’affinité E et S diminue
Km dépend de quoi?
ph, température et force ionique (ions k+ ou ca2+ interagissent avec les prots, voire les dénaturent)
Qu’est ce que le turnover d’une enzyme?
Kcat ou K2
c’est le nombre de molécule de substrat transformé par unié de temps par UNE SEULE molécule enzymatique (ou un seul site enzymatique)
K2 = Kcat = Vmax / Etot
Quel est l’unité enzymatique?
U
qté d’enzyme capable de transformer 1x10^-6 mol (1umol) de substrat par minutes a 25oC
Qu’est ce que l’activité spécifique?
nombre de U (unité enzymatique) par mg de protéine
c’est la pureté!
Quel est l’effet de la température sur l’activité enzymatique?
augmentation T = augmentation de dénaturation
basse T = diminution collision
Quel est l’effet du pH sur l’activité enzymatique?
variation de l’état ionique de l’enzyme et du substrat ->
variation de structure et des charges du site actif
aux pH extrêmes, dénaturation de l’enzyme et du substrat.
