cours 5 et 6

Question 1

Qu’est-ce que le rôle d’un catalyseur?

Answer 1

diminue l’énergie d’activation et augmente la vitesse de réaction

Question 2

Qu’est-ce que l’énergie d’activation?

Answer 2

État de transition, rapidité de réaction est en fonction de l’EA, Rx chimique si collision efficace des réactifs (énergie suffisante ou orientation adéquate)

Question 3

Différence entre enzyme et catalyseur?

Answer 3

enzyme est une protéine, catalyseur est une fonction. Une enzyme est une protéine dont la principale fonction est un catalyseur.

Question 4

V ou F? enzyme augmente la vitesse de rx?

Answer 4

V. et même de x10^7

Question 5

Nomme une enzyme avec une faible spécificité pour le substrat?

Answer 5

trypsine

Question 6

Nomme une enzyme avec une haute spécificité pour le substrat?

Answer 6

B-galactosidase

Question 7

V ou F? une enzyme a une spécificité de Rx, c’est à dire qu’il catalyse une seule sorte de Rx.

Answer 7

v.

Question 8

Quel est le rendement (%) d’une enzyme? Reste-t-il des sous-produits à la fin?

Answer 8

100%, et aucun sous-produit inutiles (toxiques)

Question 9

Qu’est ce que la papaïne?

Answer 9

enzyme non-spécifique qui coupe n’importe quelle liaison peptidique sans tenir compte de l’aa.

Question 10

Comment fonctionne la nomenclature des enzymes?

Answer 10

'’nom du substrat’’ + ase

ex. uréASE, alcool déshydrogénASE, galactosidASE, atpASE… etc.

Question 11

Il y a 6 classes d’enzymes. Nomme-les:

Answer 11

1- Oxydo-Réductases
2- Transférases
3- Hydrolases
4- Lyases
5- Isomérases
6- Ligases

Question 12

Exemple d’enzymes de type oxydo-réductases

Answer 12

LDH, oxydase, péroxydases, oxygénases, réductases

Question 13

Exemple d’enzymes de type transférases

Answer 13

ALT, AST

Question 14

Exemple d’enzymes de type hydrolases

Answer 14

trypsine, chymotrypsine… hydrolysent les molécules en utilisant l’eau

Question 15

Exemple d’enzymes de type lyases

Answer 15

catalysent les rX d’élimination non hydrolytiques et non oxydantes. crée une nouvelle rx, dans le sens inverse, les lyases additionnent un groupement sur une double liaison.
ex. pyrovate décarboxylase

Question 16

Exemple d’enzymes de type isomérase

Answer 16

isomérisation d’un seul substrat et formation d’un seul produit.
ex. alanine racémase

Question 17

Comment nomme-t-on une enzyme qui est anticorps?

Answer 17

abzymes

Question 18

Ribozyme?

Answer 18

C’est de l’ARN mais qui joue le rôle de l’enzyme. L’ARN pouvant à la fois jouer le rôle de catalyseur (enzyme) et de support de l’information génétique.

Question 19

Comment fonctionne le pouvoir catalytique de l’enzyme?

Answer 19

L’enzyme sait mettre un substrat dans une orientation favorable pour la formation de l’état de transition (EA est baissé, on atteint état transitoire plus rapidement)

Question 20

Ou est lié le substrat sur l’enzyme?

Answer 20

Sur son site actif.

Question 21

V ou F? l’enzyme modifie la vitesse et l’équilibre de rx.

Answer 21

F. oui la vitesse, mais pas l’équilibre de la rx. il y aura la même qté de produits avec ou sans enzymes, c’est juste plus long sans enzymes.

Question 22

Que fait la cristallographie?

Answer 22

Elle te permet de trouver chaque aa.
c’est donc une preuve qu’il y a un complexe enzyme substrat avec hème comme groupement prosthétique qui sert à orienter le site actif. (cytochrome P450)

Question 23

Qu’est ce que le site actif?

Answer 23

cavité 3D qui peut faire interagir des aa provenant de différentes régions de la protéines.
Région qui fixe un substrat.

Question 24

caractéristique d’un centre actif?

Answer 24

svt une cavité hydrophobe (polaire), avec (des fois) résidus, lié par intéractions faibles

Question 25

Modèle de Fischer vs de Koshland?

Answer 25

Fischer: modèle clé et serrure
Koshland: l’enzyme s’adapte au substrat

Question 26

Quel est l’équation de Michaelis-Menten?

Answer 26

Équation qui relie la vitesse de catalyse à la concentration de substrat et aussi à la concentration d’enzymes
Vo = Vmax ([S]/([S]+Km))
où: km = constante de michaelis = concentration du substrat où la vitesse max est de moitié, si km augmente, l’affinité E et S diminue

Question 27

Km dépend de quoi?

Answer 27

ph, température et force ionique (ions k+ ou ca2+ interagissent avec les prots, voire les dénaturent)

Question 28

Qu’est ce que le turnover d’une enzyme?

Answer 28

Kcat ou K2
c’est le nombre de molécule de substrat transformé par unié de temps par UNE SEULE molécule enzymatique (ou un seul site enzymatique)
K2 = Kcat = Vmax / Etot

Question 29

Quel est l’unité enzymatique?

Answer 29

U

qté d’enzyme capable de transformer 1x10^-6 mol (1umol) de substrat par minutes a 25oC

Question 30

Qu’est ce que l’activité spécifique?

Answer 30

nombre de U (unité enzymatique) par mg de protéine

c’est la pureté!

Question 31

Quel est l’effet de la température sur l’activité enzymatique?

Answer 31

augmentation T = augmentation de dénaturation

basse T = diminution collision

Question 32

Quel est l’effet du pH sur l’activité enzymatique?

Answer 32

variation de l’état ionique de l’enzyme et du substrat ->
variation de structure et des charges du site actif

aux pH extrêmes, dénaturation de l’enzyme et du substrat.