Cours 4 - Protéines des liquides biologiques Flashcards
Vrai ou faux : Le plasma/sérum contient une grande diversité de protéines ayant des fonctions identiques.
Faux. Le plasma/sérum contient une grande diversité de protéines ayant différentes fonctions.
Quels types de dosages sont effectués par le laboratoire de biochimie ?
Le laboratoire de biochimie effectue
- Le dosage des protéines totales,
- De l’albumine,
- Et de plusieurs autres protéines spécifiques (immunoglobulines, transferrine, hormones, etc.).
Donnez trois exemples de protéines spécifiques dosées par le laboratoire de biochimie.
Immunoglobulines, transferrine, et hormones.
Vrai ou faux : Les protéines sont des polymères d’acides aminés liés par des liaisons ioniques.
Faux. Les protéines sont des polymères d’acides aminés liés par des liens peptidiques covalents.
Quelles sont les deux principales familles de protéines plasmatiques ?
1) Les protéines fibreuses et
2) Les protéines globulaires.
Vrai ou faux : Les protéines fibreuses jouent un rôle important dans le métabolisme.
Faux. Les protéines fibreuses jouent un rôle structurel et constitutif.
Quel rôle principal est associé aux protéines globulaires ?
Elles jouent un rôle important dans le métabolisme.
Associez les exemples suivants à leur catégorie (fibreuses ou globulaires) :
- Collagène
- Hémoglobine
- Troponine
- Enzymes
- Collagène : Fibreuses
- Hémoglobine : Globulaires
- Troponine : Fibreuses
- Enzymes : Globulaires
Quelles protéines sont incluses dans la catégorie des protéines plasmatiques ?
Les protéines plasmatiques sont les protéines retrouvées dans le sang contenant du fibrinogène.
Vrai ou faux : Le sang sérique contient du fibrinogène.
Faux. Le sang sérique est dépourvu de fibrinogène et de plusieurs protéines impliquées dans les mécanismes de coagulation.
Pourquoi est-il nécessaire de choisir du sang plasmatique pour évaluer certaines protéines ?
Parce que le sang sérique ne contient pas le fibrinogène et d’autres protéines impliquées dans les mécanismes de coagulation, essentielles à l’évaluation.
Quelle est la concentration normale des protéines totales dans le sang ?
Entre 60 et 80 g/L.
Vrai ou faux : L’albumine représente environ 40 % des protéines totales.
Faux. L’albumine représente environ 60 % des protéines totales.
Quelle est la concentration normale de l’albumine dans le sang ?
Entre 35 et 50 g/L.
Où sont principalement synthétisées les protéines plasmatiques ?
Au niveau du foie.
Vrai ou faux : Toutes les immunoglobulines sont synthétisées au niveau du foie.
Faux. Les immunoglobulines (Ig) sont synthétisées par les plasmocytes (globules blancs).
Citez deux protéines synthétisées en grande quantité au niveau du foie.
L’albumine et les protéines de la coagulation.
Quelle structure est responsable de la synthèse des lipoprotéines des chylomicrons ?
L’épithélium intestinal.
Vrai ou faux : Les hormones comme l’insuline et le glucagon sont produites au niveau de l’épithélium intestinal.
Faux. Elles sont produites par les glandes.
Associez les protéines ou hormones suivantes à leur lieu de synthèse :
- Albumine :
- TSH (axe thyroïdien) :
- Immunoglobulines :
- Albumine : Foie
- TSH : Glandes
- Immunoglobulines : Plasmocytes
Quels sont les quatre principaux mécanismes responsables de la variation de la concentration protéique dans le sang ?
1) Les sécrétions après synthèse (foie, plasmocytes, etc.)
2) Les pertes (rénales, intestinales, épithéliales, etc.)
3) La diffusion après un dommage cellulaire (infarctus du myocarde, marathon, dystrophie musculaire, etc.)
4) Le catabolisme (généralement via l’oxydation, principalement au niveau du foie et des reins).
Vrai ou faux : Les pertes protéiques peuvent être uniquement rénales.
Faux. Les pertes peuvent être rénales, intestinales ou épithéliales.
Quelle est l’origine principale des sécrétions protéiques dans le sang ?
Le foie et les plasmocytes.
Vrai ou faux : Le catabolisme protéique se fait principalement via des mécanismes d’oxydation.
Vrai
Quels organes sont les plus impliqués dans le catabolisme des protéines ?
Le foie et les reins.
Vrai ou faux : La pression oncotique est la force qui repousse l’eau à l’extérieur des protéines.
Faux. La pression oncotique attire l’eau en direction des protéines.
Que se passe-t-il si la pression oncotique diminue ? Donnez un exemple.
Une diminution de la pression oncotique peut entraîner des œdèmes, comme dans le cas du Kwashiorkor.
Associez les fonctions suivantes à un exemple :
- Réparation :
- Défense :
- Métabolisme :
- Réparation : Cascade de la coagulation (ex. : lésion vasculaire)
- Défense : Système immunitaire (ex. : infection)
- Métabolisme : Enzymes, inhibiteurs, hormones (ex. : cycle menstruel)
Qu’est-ce que la pression oncotique ?
La pression oncotique est la force qui attire l’eau en direction des protéines.
Vrai ou faux : La pression oncotique est générée par la présence de solutés comme les électrolytes dans le sang.
Faux. La pression oncotique est générée par la présence de protéines dans le sang.
Que se passe-t-il lorsqu’il y a plus de protéines dans un compartiment sanguin ?
La pression oncotique augmente, attirant davantage d’eau vers ce compartiment.
Associez les protéines suivantes à leur masse moléculaire :
- α2-macroglobuline :
- β-lipoprotéine :
- α2-macroglobuline : 800 kD
- β-lipoprotéine : 2400 kD
Qu’est-ce que le point isoélectrique (pI) d’une protéine ?
Le pI est le pH pour lequel la charge globale de la molécule est nulle, autrement dit, le pH auquel la molécule est électriquement neutre.
Quelle est la plage de pI des protéines plasmatiques ?
Entre 2,7 et 7,3.
Quelle est la demi-vie moyenne des protéines plasmatiques ?
Entre 5 heures et 24 jours.
Quelle est la proportion de sucres présente sur les membranes des protéines plasmatiques ?
Entre 2 % et 45 %.
Quelles sont les deux grandes catégories de méthodes d’analyse des protéines ?
Méthodes quantitatives (mesure de la substance).
Méthodes semi-quantitatives / qualitatives (détermination de la substance).
Vrai ou faux : La méthode colorimétrique est utilisée pour analyser les protéines spécifiques.
Faux. La méthode colorimétrique est utilisée pour analyser les protéines totales et l’albumine.
Quels types de protéines peuvent être analysés par des méthodes immunochimiques ?
Les protéines spécifiques.
Expliquez en quoi consiste l’électrophorèse dans l’analyse des protéines sériques.
L’électrophorèse permet de fractionner les protéines sériques en différents groupes basés sur leur charge électrique et leur poids moléculaire.
Vrai ou faux : L’immunofixation est une méthode qualitative qui complète l’électrophorèse.
Vrai
Quels sont les objectifs du dosage des protéines totales ?
Identifier les hyperprotéinémies (augmentation des protéines) et les hypoprotéinémies (diminution des protéines).
Quels mécanismes peuvent conduire à une hyperprotéinémie ?
- Déshydratation (diminution de l’ingestion d’eau).
- Perte importante de liquide (diarrhée, vomissements, insolation).
- Augmentation de la synthèse (exemple : cancer plasmocytaire entraînant une augmentation des immunoglobulines).
Vrai ou faux : Une augmentation de l’ingestion d’eau peut causer une hyperprotéinémie.
Faux. Une augmentation de l’ingestion d’eau peut provoquer une hypoprotéinémie.
Quels mécanismes sont associés à une hypoprotéinémie ?
- Hémodilution (augmentation de l’eau dans le plasma).
- Malnutrition (anorexie, Kwashiorkor, etc.).
- Diminution de la synthèse (cirrhose hépatique, chimiothérapie).
Quelle méthode est utilisée pour doser les protéines totales de manière rapide et peu coûteuse ?
La méthode de Biuret.
Quels types de protéines réagissent avec les ions cuivre (Cu²⁺) dans la méthode de Biuret ?
Les protéines qui possèdent au moins 4 liaisons peptidiques.
Quelle est la couleur du complexe formé entre les protéines et les ions cuivre dans une solution alcaline ? À quelle longueur d’onde est mesurée la densité optique du complexe formé dans la méthode de Biuret ?
Bleu-violet et 540nm
Vrai ou faux : La méthode de Biuret peut être utilisée pour quantifier des protéines spécifiques comme les immunoglobulines.
Faux. Elle est utilisée pour doser les protéines totales.
Quels sont les objectifs principaux du dosage de l’albumine ?
- Identifier les hyperalbuminémies (augmentation de l’albumine).
- Identifier les hypoalbuminémies (diminution de l’albumine).
- Identifier les néphropathies.
- Évaluer d’autres substances ou molécules qui se lient à l’albumine.
Quels mécanismes peuvent conduire à une hyperalbuminémie ?
- Déshydratation.
- Augmentation de la transfusion d’albumine.
Associez les mécanismes suivants à une hypoalbuminémie ou une hyperalbuminémie :
Malnutrition :
Déshydratation :
Cirrhose hépatique :
- Malnutrition : Hypoalbuminémie.
- Déshydratation : Hyperalbuminémie.
- Cirrhose hépatique : Hypoalbuminémie.
Quels sont les mécanismes responsables des hypoalbuminémies ?
- Malnutrition (anorexie, Kwashiorkor, etc.).
- Diminution de la synthèse (exemple : cirrhose hépatique).
- Maladies inflammatoires et infections.
Quelle méthode est utilisée pour le dosage de l’albumine?
La méthode au bromocrésol vert ou pourpre.
Comment fonctionne la méthode au bromocrésol pour doser l’albumine ?
Elle repose sur l’adsorption spécifique par l’albumine de colorants anioniques à un pH déterminé.
- Bromocrésol vert : pH 4,2.
- Bromocrésol pourpre : pH 5,2.
Pourquoi la méthode au bromocrésol est-elle efficace pour doser l’albumine ?
Parce qu’elle permet une liaison spécifique entre l’albumine et le colorant, dont l’intensité colorimétrique est proportionnelle à la concentration d’albumine.
Quels sont les objectifs principaux du dosage des protéines spécifiques ? (5)
Identifier différentes pathologies ou conditions, telles que :
- Évaluation d’un état inflammatoire aigu ou chronique.
- Différenciation entre hémolyse in vitro et in vivo.
- Distinction entre anémie ferriprive et inflammatoire.
- Évaluation de la fonction rénale ou hépatique.
- Identification des gammapathies monoclonales (augmentation de la sécrétion d’immunoglobulines).
Vrai ou faux : Le dosage des protéines spécifiques peut différencier entre une anémie ferriprive et une anémie inflammatoire.
Vrai
Comment fonctionne la méthode immunologique pour doser une protéine d’intérêt ?
Un anticorps (Ac) spécifique reconnaît et se complexera avec l’antigène (Ag) de la protéine cible pour former un complexe Ac-Ag.
Citez trois méthodes permettant de mesurer le complexe Ac-Ag.
- Néphélométrie.
- Turbidimétrie.
- Essai immunoenzymatique (ELISA).
Quelle est la différence principale entre la néphélométrie et la turbidimétrie ?
- La néphélométrie mesure l’intensité de la lumière dispersée (réfléchie) par le complexe Ag-Ac à un angle de 30°, 70°, ou 90°.
- La turbidimétrie mesure l’intensité de la lumière transmise (non absorbée) à un angle de 180°.
Quelles sont les trois zones identifiées dans le graphique pour le dosage des protéines spécifiques ?
- Zone d’excès en anticorps (pas de précipitation).
- Zone d’équivalence (précipitation).
- Zone d’excès en antigène (pas de précipitation).
Quel est le phénomène observé dans la zone d’excès en antigène, et pourquoi est-il problématique ?
Le phénomène est appelé effet prozone ou effet crochet. Il est problématique car il peut masquer la présence de l’antigène, entraînant des résultats non concordants avec la clinique.
Sur quel principe repose l’essai immunoenzymatique (ELISA) ?
L’ELISA repose sur le principe selon lequel l’antigène (Ag), qui est la protéine à doser, est capté par un premier anticorps (Ac) de capture fixé sur une paroi solide et révélé par un deuxième anticorps couplé à une enzyme.
Quel est l’objectif principal du fractionnement des protéines sériques ?
Obtenir un profil général des différentes classes de protéines dans le sérum.
Quelles sont les deux techniques principales utilisées pour identifier les protéines lors du fractionnement ?
- Les techniques électrophorétiques.
- Les techniques chromatographiques.
Vrai ou faux : L’électrophorèse sur gel d’agarose est une méthode précise pour identifier les variations mineures des protéines.
Faux. Cette méthode est grossière, mais elle permet de refléter les variations pathologiques des principales protéines d’intérêt clinique.
En combien de fractions les protéines sériques sont-elles séparées sur le gel ?
En 6 fractions.
Albumine.
α₁-globulines.
α₂-globulines.
β₁-globulines.
β₂-globulines.
γ-globulines.
Pourquoi est-il important de fractionner les protéines sériques lors d’une analyse clinique ?
Pour identifier les variations pathologiques dans les différentes fractions de protéines, ce qui peut indiquer des troubles spécifiques.
Quelles variations protéiques observe-t-on dans les affections hépatiques sévères ?
Une diminution de la synthèse de plusieurs protéines hépatiques.
Quels changements protéiques sont associés aux états inflammatoires ?
→ Augmentation de la synthèse des α₁ et α₂-globulines et diminution de la transferrine et de l’albumine.
Quelle protéine est affectée dans un déficit héréditaire en α₁-antitrypsine ?
→ La protéine α₁-antitrypsine est génétiquement déficiente, ce qui entraîne une diminution de sa concentration.
Quel type de protéines est augmenté dans les maladies auto-immunes ?
→ Les immunoglobulines sont en augmentation en raison d’une suractivation du système immunitaire.
Quelles variations protéiques sont observées dans le syndrome néphrotique ?
→ Augmentation de la synthèse de l’α₂-macroglobuline et diminution de toutes les autres protéines en raison de leur perte dans les urines.
Quel impact le myélome a-t-il sur la concentration des protéines sériques ?
→ Il entraîne une augmentation de la synthèse des immunoglobulines, en particulier des immunoglobulines monoclonales.
Pourquoi la malnutrition entraîne-t-elle une modification des protéines sériques ?
→ La malnutrition entraîne une diminution de la synthèse hépatique de plusieurs protéines essentielles.
Comment la grossesse affecte-t-elle les protéines sériques ?
→ La grossesse diminue le catabolisme de plusieurs protéines, favorisant leur maintien dans le sang.
Comment sont classées les principales protéines sériques et quelles sont leurs fonctions principales ? (7)
1) Inhibiteurs de protéases
2) Transporteurs
3) Protéines de la coagulation
4) Protéines du complément
5) Protéines d’inflammation
6) Protéines marqueurs de l’état nutritionnel
7) Protéines d’immunisation
Quelle est la fonction principale des inhibiteurs de protéases dans le sang ?
Ils inhibent l’activité des protéines à activité protéolytique, permettant ainsi la régulation de divers mécanismes physiologiques comme la digestion, la coagulation et la protection tissulaire.
Quelles enzymes sont inhibées par l’α₁-antitrypsine ? (4)
La trypsine, la chymotrypsine, la plasmine et la thrombine.
À quelle famille électrophorétique appartient l’α₁-antitrypsine ?
Elle appartient à la famille des α₁-globulines.
Quelles enzymes sont inhibées par l’α₂-macroglobuline ? (3)
La trypsine, la chymotrypsine et la thrombine.
À quelle famille électrophorétique appartient l’α₂-macroglobuline ?
Elle appartient à la famille des α₂-globulines.
Quelle est la concentration sérique normale de l’α₂-macroglobuline ?
Entre 2,0 et 3,5 g/L.
Quelle est la concentration sérique normale de l’α₁-antitrypsine ?
Entre 2,0 et 4,0 g/L.
Quelle molécule est transportée par la pré-albumine ?
La thyroxine (T₄).
Quels types de molécules sont transportés par l’albumine ? (4)
Les ions, les médicaments, les acides gras et les hormones.
Quelle est la principale fonction de l’haptoglobine ?
Transporter l’hémoglobine libre dans le plasma.
À quelle famille électrophorétique appartient l’haptoglobine ?
Elle appartient à la famille des α₂-globulines.
Quelle molécule est transportée par la transferrine ?
Fer
À quelle famille électrophorétique appartient la transferrine ?
Elle appartient à la famille des β₁-globulines.
Quel est l’objectif principal des mécanismes de coagulation ?
La formation d’un caillot de fibrine et la réparation des tissus endommagés.
Qu’est-ce qui initie la coagulation sanguine ?
L’exposition du sang à une surface chargée négativement ou à un facteur tissulaire.
Quel organe produit les facteurs de coagulation ?
Le foie.
Quels sont les facteurs de coagulation impliqués dans la cascade ?
Les facteurs I à XIII.
Quelle est la cascade de conversion menant à la fermeture de la plaie dans la coagulation sanguine ?
Prothrombine → Thrombine ↓
Fibrinogène → Caillot de fibrine → Fermeture de la plaie !!!
Qu’est-ce que la voie intrinsèque de la coagulation et quelles protéines utilise-t-elle ?
La voie intrinsèque est un mécanisme de coagulation qui utilise principalement les protéines produites par le foie.
- Elle intervient lorsque la voie extrinsèque n’est pas suffisante pour assurer une coagulation efficace.
Comment fonctionne la voie extrinsèque de la coagulation et quels éléments l’activent ?
La voie extrinsèque repose sur des protéines libérées par les cellules endommagées, telles que la thromboplastine, les lipoprotéines et les phospholipides, qui déclenchent la cascade de coagulation en réponse à une lésion tissulaire.
Quels sont les trois rôles principaux du système du complément ?
1) Défense contre les infections,
2) Élimination des déchets (complexes immuns et corps apoptotiques) et
3) Transition vers l’immunité adaptative.
Quelles sont les trois voies d’activation du complément ?
Voie classique, voie alterne et voie des lectines.
Quel est le point de convergence des trois voies du complément ?
Elles fusionnent en une seule voie terminale impliquant les protéines C5 à C5b.
Quel est l’effet final de l’activation du complément ?
Lyse des cellules pathogènes et libération du contenu cellulaire, entraînant la mort cellulaire.
Combien de protéines participent à la cascade du complément ?
> 35 protéines.
Quel est le principal facteur déclencheur de la voie classique du complément ?
La formation de complexes Ag-Ac (antigène-anticorps), mais aussi l’ADN ou la protéine C-réactive (CRP).
Quel complexe détecte les signaux déclenchant la cascade du complément dans la voie classique ?
Le complexe C1q.
Pourquoi l’activation du complément C3 est-elle essentielle dans la cascade du complément ?
Car elle conduit à l’activation de C5 en C5b, permettant la formation du complexe d’attaque membranaire.
En quoi la voie alternative diffère-t-elle de la voie classique du complément ?
Elle est indépendante de l’activation par les anticorps (Ac), contrairement à la voie classique qui dépend des complexes Ag-Ac.
Quels sont les principaux déclencheurs de la voie alternative ?
- La liaison du fragment C3b aux surfaces de microorganismes (levures, bactéries) et
- Certaines substances comme les venins.
Quel est le rôle du fragment C3b dans la voie alternative ?
Il se fixe aux surfaces pathogènes et active la cascade du complément, favorisant la lyse cellulaire.
Vrai ou Faux :
Le complément C4 intervient dans la voie alternative de la coagulation.
Faux
La voie alternative contourne l’activation par C1, C2 et C4, qui sont indispensables dans la voie classique, mais pas dans la voie alternative.
Pourquoi la voie des lectines est-elle indépendante des anticorps (Ac) ?
Contrairement à la voie classique, elle est activée directement par la reconnaissance de motifs glucidiques sur des pathogènes, sans nécessiter d’anticorps.
Quel est le rôle de la Mannan-Binding Lectin (MBL) dans la voie des lectines ?
La MBL reconnaît et se lie aux résidus de lectines/sucres terminaux présents à la surface de certains microorganismes, déclenchant ainsi la cascade du complément.
En quoi la voie des lectines est-elle similaire à la voie classique du complément ?
Elle suit les mêmes étapes que la voie classique après son activation, avec le clivage successif des compléments C4, C2 et C3.
Quelle est la fonction des MASP (MBL-Associated Serine Protease) ?
Ces enzymes associées à la MBL clivent les protéines du complément (C4 et C2) pour amorcer la cascade de la voie des lectines.
Quels sont les trois voies d’activation du complément C3 ?
La voie classique, la voie alterne et la voie des lectines.
Pourquoi C3 est-il considéré comme la protéine la plus importante du système du complément ?
Il est central dans la cascade du complément et son activation déclenche plusieurs réponses immunitaires.
Quelle conclusion peut-on tirer si seule la concentration de C3 est diminuée ?
Cela indique une activation du complément par la voie alterne.
Quelle conclusion peut-on tirer si la concentration de C3 et C4 est diminuée ?
Cela suggère une activation du complément par la voie classique ou la voie des lectines.
Quelle est la fonction principale des protéines d’inflammation ?
Elles participent à la réponse non spécifique aux dommages tissulaires et aux infections en modulant l’inflammation.
Quels sont les principaux symptômes de l’inflammation ?
Chaleur, douleur, rougeur et tuméfaction (enflure).
Quels types d’agressions peuvent déclencher une réponse inflammatoire ?
Atteinte traumatique, brûlure, engelure, radiation, substances chimiques, infections (septicémie) et tumeurs.
Quels sont les principaux médiateurs de la réponse locale vasculaire à l’inflammation ?
Histamine, sérotonine, kinines et prostaglandines.
Quels effets vasculaires sont observés lors d’une réponse inflammatoire locale ?
Vasodilatation, œdème, agrégation plaquettaire et dépôt de fibrine.
Quelles sont les manifestations systémiques de l’inflammation ?
Fièvre, douleur, afflux leucocytaire (hyperleucocytose), libération d’enzymes et production d’interleukine-1.
Quel est le rôle de l’interleukine-1 dans l’inflammation ?
Elle stimule l’expression de gènes hépatiques impliqués dans la synthèse des protéines de phase aiguë.
Que signifie une protéine de phase aiguë positive ?
Une protéine de phase aiguë positive est une protéine dont la concentration augmente (↑) lors d’une réponse inflammatoire aiguë.
Pourquoi certaines protéines de phase aiguë sont dites négatives ?
Les protéines de phase aiguë négatives sont celles dont la concentration diminue (↓) lors d’une inflammation aiguë.
Quelles sont les caractéristiques biologiques de l’inflammation subaiguë ?
État intermédiaire entre l’inflammation aiguë et chronique.
- Augmentation modérée des protéines de phase aiguë positives.
- Protéines de phase aiguë négatives - normales
Quels marqueurs biologiques sont augmentés lors d’une inflammation chronique ?
- Augmentation des protéines de phase aiguë positives
- Élévation des immunoglobulines (IgG).
Quelle est la demi-vie de la pré-albumine ?
La pré-albumine a une demi-vie de 2 jours.
Quelle est la demi-vie de l’albumine ?
L’albumine a une demi-vie de 20 jours.
Quelle est la demi-vie de la transferrine ?
La transferrine a une demi-vie de 8 jours.
Quelle molécule se lie à la pré-albumine ?
La thyroxine (T₄) et à la RBP (Retinol Binding Protein).
Comment évolue la pré-albumine après 2 jours d’inflammation ?
Sa réponse est négative
Quelles substances sont transportées par l’albumine ?
Des anions, des médicaments, des acides gras libres et des hormones.
Comment l’albumine réagit-elle après 2 jours d’inflammation ?
Elle a une réponse négative
Quel élément la transferrine transporte-t-elle ?
Le fer.
Quelle est la réponse de la transferrine après 2 jours d’inflammation ?
Sa réponse est négative
Quelle est la molécule transportée par la céruloplasmine ?
Le cuivre.
Quelle est la réponse de la céruloplasmine à 2 jours d’inflammation ?
Sa réponse est positive faible.
Avec quelles enzymes l’α₂-macroglobuline interagit-elle ?
Endopeptidases et aux protéases.
Comment l’α₂-macroglobuline réagit-elle après 2 jours d’inflammation ?
Sa réponse est neutre
Quel type d’enzymes est inhibé par l’α₁-antitrypsine ?
Les protéases.
Quelle est la réponse de l’α₁-antitrypsine après 2 jours d’inflammation ?
Elle a une réponse positive forte
Quelle molécule est transportée par l’haptoglobine ?
L’oxyhémoglobine
Quelle est la réponse de l’haptoglobine après 2 jours d’inflammation ?
Elle a une réponse positive forte
À quoi la CRP se lie-t-elle ?
La CRP se lie aux cellules endommagées, aux bactéries, aux plaquettes et aux lymphocytes.
Quelle est la réponse de la CRP après 2 jours d’inflammation ?
Elle a une réponse positive très forte.
Pourquoi la malnutrition entraîne-t-elle une perte protéique et quels organes sont les plus affectés ?
La malnutrition réduit l’apport en protéines nécessaires à la synthèse et au maintien des tissus, ce qui peut affecter la contractilité du cœur, la réponse immunitaire et la cicatrisation des plaies.
Quels sont les principaux indicateurs biologiques utilisés pour détecter une malnutrition ?
La malnutrition peut être détectée par des mesures anthropométriques, la perte de poids, l’apport protéines/calories, la balance azotée urinaire et l’indice créatinine/taille.
Pourquoi les marqueurs idéaux de dénutrition doivent-ils avoir une courte demi-vie ?
Une courte demi-vie permet une détection rapide des variations nutritionnelles
Quel est l’impact d’une insuffisance hépatique ou rénale sur l’interprétation des marqueurs de dénutrition ?
Une insuffisance hépatique ou rénale peut fausser l’interprétation des marqueurs en modifiant leur synthèse ou leur élimination
Pourquoi la préalbumine est-elle plus sensible aux variations nutritionnelles que l’albumine ?
La préalbumine a une demi-vie courte (2 jours), ce qui permet de détecter rapidement les changements de l’état nutritionnel, notamment en réponse à un apport alimentaire.
Quel type d’indicateur nutritionnel est l’albumine ?
L’albumine est un indicateur de dénutrition chronique sévère lorsque sa concentration est inférieure à 21 g/L.
Quel type d’indicateur nutritionnel est la pré-albumine (transthyrétine) ?
La pré-albumine est un indicateur de malnutrition sévère lorsque sa concentration est inférieure à 100 mg/L.
Quel est le rôle principal de la transferrine (Tf) dans l’organisme ?
La transferrine (Tf) a pour rôle principal de transporter les ions ferriques
Dans quel contexte la transferrine est-elle utilisée comme indicateur ?
La transferrine est un indicateur privilégié pour les interventions à long terme, contrairement aux soins aigus où d’autres marqueurs plus réactifs sont utilisés.
Pourquoi la protéine C-réactive (CRP) est-elle absente chez les patients normaux ?
La CRP est absente chez les patients normaux car elle est une protéine de phase aiguë positive.
Que se passe-t-il avec la protéine C-réactive (CRP) en cas d’inflammation ?
En cas d’inflammation, la CRP augmente très rapidement et fortement.
- ce qui en fait un marqueur essentiel pour détecter une réponse inflammatoire aiguë.
Pourquoi la CRP est-elle considérée comme un mauvais marqueur de malnutrition ?
La CRP est un mauvais marqueur de malnutrition car son augmentation est principalement liée aux réactions inflammatoires et non à l’état nutritionnel du patient.
Quelles sont les différentes zones de migration des protéines sanguines lors d’une électrophorèse ?
Les zones de migration des protéines sanguines sont :
1) Zone de la pré-albumine
2) Zone de l’albumine
3) Zone des α₁-globulines
4) Zone des α₂-globulines
5) Zone des β₁-globulines
6) Zone des β₂-globulines
7) Zone des γ-globulines
Pourquoi la préalbumine migre-t-elle avant l’albumine en électrophorèse ?
La préalbumine est plus petite et possède une charge électrique plus négative que l’albumine, ce qui lui permet de migrer plus rapidement vers l’anode lors de l’électrophorèse.
Quelles sont les principales causes d’une diminution de la préalbumine ? (6)
La malnutrition, l’inflammation, la nécrose tissulaire, les cancers, la cirrhose hépatique et les pertes protéiques intestinales ou rénales.
Quelles sont les principales causes d’une augmentation de la préalbumine ?
Stéroïdes, lymphome d’Hodgkin, acromégalie, alcoolisme
Quel est le rôle principal de l’albumine dans le maintien de l’équilibre hydrique ?
L’albumine maintient la pression oncotique plasmatique, empêchant ainsi l’eau de s’échapper des vaisseaux sanguins vers les tissus, ce qui prévient les œdèmes.
Quelles sont les principales causes d’une hypoalbuminémie ?
L’inflammation, la malabsorption, la malnutrition, les pertes protéiques (intestin, reins, brûlures), ainsi que certaines gammapathies monoclonales.
Quelles sont les principales causes d’une hyperalbuminémie ?
Déshydratation
Quels facteurs peuvent entraîner une augmentation des α₁-globulines dans le plasma ?
L’inflammation (réponse de phase aiguë), les maladies hépatiques et la prise de contraceptifs œstroprogestatifs ou la fin de grossesse.
Quels facteurs peuvent entraîner une diminution des α₁-globulines dans le plasma ?
- Inflammation
- Maladies hépatocellulaires
- Contraceptifs (œstrogènes) ou fin de grossesse
Dans quel contexte clinique une diminution de l’AFP peut-elle être observée ?
Une diminution de l’AFP peut être associée à la trisomie 21 (syndrome de Down) chez le fœtus.
Pourquoi l’AFP est-elle utilisée comme marqueur tumoral chez l’adulte ?
Une augmentation anormale de l’AFP chez l’adulte est souvent liée à des cancers du foie (hépatocarcinome), du pancréas, de l’intestin, du poumon et des tumeurs des cellules germinales (testiculaires ou ovariennes).
Comment la concentration de l’α₁-fétoprotéine (AFP) diffère-t-elle entre une femme enceinte et un adulte non enceinte ?
Adulte = Quasi absente
Enceinte = 1/3 des protéines plasmatiques fœtales.
Quel est le rôle principal de l’α₂-macroglobuline dans le sang ?
L’α₂-macroglobuline inhibe les protéases, telles que les endopeptidases, la pepsine et la trypsine, jouant un rôle dans les processus inflammatoires et immunologiques.
Quels types de maladies peuvent entraîner une diminution de l’α₂-macroglobuline ?
Le myélome multiple et l’ulcère gastrique sont des conditions associées à une baisse de l’α₂-macroglobuline.
Quels types de maladies peuvent entraîner une augmentation de l’α₂-macroglobuline ?
Syndrome néphrotique (perte protéique rénale importante)
- Infections et réactions inflammatoires aiguës.
Quels sont les facteurs qui entraînent une diminution du taux de transferrine ?
L’inflammation aiguë, les maladies hépatiques chroniques, la malnutrition et la perte protéique rénale/intestinale.
Quels sont les facteurs qui entraînent une augmentation du taux de transferrine ?
Anémie ferriprive/hypochrome (hypochrome = Globule rouge avec de l’Hb diminue fer),
grossesse
Quels sont les facteurs pouvant causer une diminution du taux de LDL ?
L’hypo-β-lipoprotéinémie et l’a-β-lipoprotéinémie.
Quels sont les facteurs pouvant causer une augmentation du taux de LDL ?
Déficiences génétiques des récepteurs (les cellules manquent de CHO→ augmentation synthèse LDL)
Dans quelles voies du complément interviennent C3 et C4 ?
C3 et C4 : impliqués dans la voie classique et la voie des lectines.
C3 seul : impliqué dans la voie alterne.
Quelles pathologies peuvent entraîner une diminution des concentrations de C3 et C4 ?
Maladies auto-immunes, infections bactériennes subaiguës, glomérulonéphrite et déficience héréditaire.
Quelles pathologies peuvent entraîner une augmentation des concentrations de C3 et C4 ?
Inflammation aiguë
Pourquoi la protéine C-réactive (CRP) est-elle considérée comme une protéine de phase aiguë positive ?
La CRP est une protéine de phase aiguë positive car elle augmente de façon précoce et très importante en réponse à une inflammation.
Avec quels types de molécules la CRP se lie-t-elle pour remplir sa fonction ?
La CRP se lie aux polysaccharides présents sur des organismes comme les bactéries et les levures, ainsi qu’aux poly-cations comme les histones.
Explique la sensibilité et la spécificité de la CRP.
La CRP est très sensible mais non spécifique.
Quels sont les principaux facteurs qui peuvent provoquer une augmentation de la CRP ?
La CRP peut augmenter en cas de :
- Infarctus aigu du myocarde
- Stress
- Trauma
- Infection
- Chirurgie
- Néoplasie (cancer)
Quel est le rôle principal des immunoglobulines (Ig) ?
Les immunoglobulines (Ig) ont pour rôle principal la reconnaissance des antigènes (Ag) et l’initiation de leur destruction pour défendre l’organisme contre les infections.
Quelle est l’origine de la synthèse des immunoglobulines ?
Les immunoglobulines sont synthétisées par les lymphocytes B différenciés en cellules plasmatiques.
Quels sont les types de chaînes lourdes (H) des immunoglobulines et quelles classes d’Ig définissent-elles ?
μ → IgM
γ → IgG
α → IgA
ε → IgE
δ → IgD
Ces chaînes lourdes pèsent environ 50 kD et possèdent une région constante et une région variable qui permet la liaison aux antigènes.
Quels sont les types de chaînes légères (L) des immunoglobulines et quelle est leur fonction ?
κ (kappa)
λ (lambda)
Elles ont une masse d’environ 23 kD et possèdent une région constante et une région variable, cette dernière étant responsable de la liaison aux antigènes.
Comment s’assemblent les immunoglobulines dans le plasma ?
Les immunoglobulines s’assemblent dans le plasma sous la forme H₂L₂ (deux chaînes lourdes et deux chaînes légères), stabilisées par des liaisons disulfure.
