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BCM1531 - Introduction à la biochimie > Cours 3 - Enzymes et coenzymes > Flashcards

Cours 3 - Enzymes et coenzymes Flashcards

1
Q

Comment peut-on augmenter la vitesse d’une réaction chimique?

A
  • augmenter la température (c’est impossible à faire pour la plupart des organismes)
  • augmenter la concentration des réactifs (certaines réactions sont si lentes spontanément qu’il faudrait des concentrations impossible à atteindre en réalité)
  • utiliser un catalyseur
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Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A

Un catalyseur biologique

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3
Q

L’énergie d’activation requise pour une réaction provient de quels facteurs (2)?

A
  • les molécules doivent s’orienter correctement pour former l’intermédiaire réactionnel (∆S est négatif)
  • pour favoriser les contacts entre les molécules, il faut favoriser leur mouvement (donner de la chaleur, donc ∆H est positif)
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4
Q

Que signifie ∆S?

A

C’est l’entropie, soit la mesure du désordre. Si ∆S est négatif, c’est que la réaction tend vers un état plus « en ordre », par exemple la polymérisation.

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5
Q

Que signifie ∆H?

A

C’est l’enthalpie, soit la chaleur de réaction. Si ∆ H est positif, c’est qu’il y a de la chaleur qui est donnée à la réaction.

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6
Q

Quel effet a un catalyseur sur une réaction chimique?

A

Il abaisse la barrière énergétique de la réaction chimique

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7
Q

Vrai ou faux. Un catalyseur change la différence d’énergie nette entre les produits et les substrats d’une réaction.

A

Faux

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8
Q

Qu’est-ce que l’hydrogénation de l’éthylène? Quel est le mécanisme?

A
  • C’est la catalyse de la réaction de transformation de l’éthylène en éthane. L’éthylène est mis en contact avec une surface de métal, laquelle va interagir avec les carbones de l’éthylène et avec l’hydrogène. La surface métallique est le catalyseur de la réaction.
  • Les interactions de la surface métallique favorisent grandement les contacts productifs entre les substrats (les protons des H sont bien alignés pour interagir avec l’éthylène)
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9
Q

Dans l’hydrogénation de l’éthylène, le catalyseur utilisé augmente la vitesse de réaction de quelle façon?

A

La surface de métal (catalyseur) diminue grandement la quantité d’énergie requise pour que la réaction se produise. Elle fait cela en rendant les interactions entre substrats plus faciles.

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10
Q

En absence de catalyseur, de quelle façon peut-on favoriser les contacts entre les molécules?

A
  • augmenter la pression

- augmenter la température

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11
Q

De quelle nature (2) peut être un catalyseur?

A
  • nature protéique (c’est la majorité)

- nature ribonucléique (ARN, ribozyme)

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12
Q

Les enzymes sont spécifiques à quel type de condition?

A

Des conditions douces, soit pH et température physiologique et sur une courte période de temps

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13
Q

Vrai ou faux. Les liaisons enzymes-substrats sont habituellement des liaisons de type covalente.

A

Faux. C’est non covalente

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14
Q

La structure 3D de l’enzyme lui donne quel avantage?

A

Une grande spécificité (réaction, substrat, chiralité)

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15
Q

Comment appelle-t-on l’enzyme qui clive certaines séquences d’ARN?

A

C’est un ribozyme « hammerhead »

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16
Q

Qu’est-ce que la chymotrypsine?

A

C’est une enzyme qui clive d’autres protéines selon leur séquence d’acides aminés.

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17
Q

Les enzymes peuvent accélérer les réactions jusqu’à un facteur de combien?

A

Jusqu’à 108 à 1 017 fois

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18
Q

Vrai ou faux. Plusieurs réactions biochimiques ne se produisent essentiellement jamais de façon spontanée (en absence d’enzyme).

A

Vrai

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19
Q

De quoi dépendent les vitesses initiales de réaction?

A

Elles ne dépendent que des concentrations des réactifs.

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20
Q

Vrai ou faux. Lorsque V1 = V-1, le système de réaction est à l’équilibre.

A

Vrai

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21
Q

Vrai ou faux. À l’équilibre, les concentrations de substrats et de produits fluctuent en fonction du temps.

A

Faux. Les concentrations ne changent pas lors de l’équilibre

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22
Q

Que signifie k dans une équation réactionnelle?

A

C’est une constante de réaction.

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23
Q

Que décrivent les constantes de réaction?

A

Elles décrivent les proportions des produits et des réactifs à l’équilibre, et donc la tendance qu’a la réaction à se produire

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24
Q

Quelle est la formule pour calculer la constante d’équilibre (Ké) en fonction des constantes de réaction? En fonction des concentrations?

A 
Ké = K1 / K-1 
Ké = [P] / [S]
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25
Q

Comment peut-on calculer la constante d’équilibre (Ké) en fonction des concentrations des substrats et des produits?

A

Pour la réaction jA + kB lC + mD

Ké = ([C]^l [D]^m) / ([A]^j [B]^k)

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26
Q

Comment peut-on calculer la vitesse de réaction (prenons par exemple V1)?

A

Pour la réaction jA + kB lC + mD

V1 = k1 [A]^j [B]^k

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27
Q

Qu’est-ce que l’ordre d’une réaction?

A

C’es la somme des exposants de l’équation de vitesse, donc la molécularité.

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28
Q

Qu’est-ce que la molécularité?

A

C’est le nombre de molécules qui doivent entrer en collision pour que la réaction se fasse.

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29
Q

Quel est l’ordre de la réaction si V = k [A] [B] ?

A

On peut écrire V = k [A]^1 [B]^1 , ce qui donne 1 +1 =2, donc donc ordre 2

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30
Q

Quel est l’ordre de la réaction si V = k [A] ?

A

On peut écrire V = k [A]^1 [B]^0 , ce qui donne 1 + 0 = 1, donc ordre 1

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31
Q

Quel est l’ordre de la réaction si V = constante?

A

On peut écrire V = k [A]^0 [B]^0 , ce qui donne 0 + 0 = 0, donc ordre 0.

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32
Q

Que signifie une réaction d’ordre 0 (zéro)?

A

Les collisions ne sont pas limitantes. La vitesse est la même peut importe les concentrations.

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33
Q

Qu’est-ce qu’un pseudo-ordre? Donner un exemple.

A

C’est lorsqu’un des substrats (ou l’enzyme) a une concentration tellement grande par rapport à l’autre (ou aux autres s’il y en a plusieurs, mais on parle seulement des réactifs), qu’on le négliger, car il n’intervient pas en tant que limitant dans la réaction.
–> Exemple : pour V = k [A] [B] , si [A]&raquo_space;> [B], on ne tient pas compte de l’exposant de A, donc
V = k [A]^0 [B]^1

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34
Q

Qu’est-ce qu’un substrat / co-substrat?

A

Substance soumise à la réaction enzymatique

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35
Q

Qu’est-ce qu’un produit / co-produit?

A

Substance résultant de l’action de l’enzyme

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36
Q

Soit la réaction réversible S P, et K1 : (S –> P) et K-1 : (P –> S). Quelle est la V1 et la V-1?

A 
V1 = k1 [S]
V-1 = k-1 [P]
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37
Q

La vitesse de réaction s’exprime en quelle unité?

A

mol/s

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38
Q

Qu’est-ce qu’un intermédiaire métastable? En quoi est-ce que ça aide une réaction enzymatique?

A

C’est un intermédiaire réactionnel qui est très stable.
Puisqu’il est très stable, sa barrière énergétique à traverser est donc petite, ce qui facilite la transformation en produit ou en substrat (il y a étirement des liens, donc fragilisation).
Lentement, mais sûrement!

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39
Q

Vrai ou faux. Une enzyme est généralement régénérée à la fin d’une réaction.

A

Vrai

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40
Q

Quel est le lien entre une enzyme et un intermédiaire métastable?

A

Les enzymes favorisent la formation d’intermédiaires métastables (diminue l’énergie d’activation). L’intermédiaire métastable est un complexe enzyme-substrat qui rapproche les réactifs et les positionnent favorablement.

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41
Q

Qu’est-ce que l’état stationnaire de réaction?

A

Au début de la réaction, la vitesse est linéaire, car la quantité de produit accumulée est faible et la quantité de substrat n’est pas encore limitante.

42
Q

Vrai ou faux. La vitesse de réaction est proportionnelle à la concentration de l’enzyme (V est proportionnel à [E])

A

Vrai, plus il y a d’enzymes, plus la vitesse de production de produit est élevée

43
Q

Dans un graphique de la vitesse de réaction en fonction de la concentration en substrat, on observe que la vitesse de réaction atteint un plateau à une certaine concentration de substrat. À quoi est-il dû?

A

Lorsque l’enzyme est saturée en substrat, la vitesse ne dépend alors que de la concentration en enzyme, l’étape limitante devient donc ES –> E + P (car on a déjà utilisé tout les substrats).

44
Q

Qu’est-ce que ça signifie être en « condition saturante de substrat »?

A

Le substrat est présent en très grande concentration, ce qui lui permet de saturer l’enzyme.

45
Q

Comment fait-on pour mesurer la concentration d’une enzyme en laboratoire?

A

Il faut mettre l’enzyme dans une condition saturante de substrat, ainsi on obtient une réaction de pseudo-ordre 1, car le substrat est présent en tellement grande quantité qu’il ne peut pas être limitant. Ainsi, on peut utiliser la formule V = K [E] en tout temps pendant la réaction.

46
Q

Dans quelle condition médicale peut-on utiliser une réaction de pseudo-ordre 1 avec [S]&raquo_space;> [E]?

A

Pour mesurer les dosages d’enzymes dans des médicaments.

47
Q

Dans quelle condition médicale peut-on utiliser une réaction de pseudo-ordre 1 avec [E]&raquo_space;> [S]?

A

On utilise l’enzyme pour mesurer des composés (substrats).

48
Q

Vrai ou faux. Tant et aussi longtemps que [E]&raquo_space;> [S], on peut dire que [ES] ne varie pas en fonction du temps pendant la réaction et d[ES] / dt = 0.

A

Faux. C’est tant et aussi longtemps que [S]&raquo_space;> [E].

49
Q

Qu’est-ce que le steady-state assumption d’une réaction chimique?

A

Quand [S]&raquo_space;> [E], on peut dire que [ES] ne varie pas en fonction du temps, donc l’étape limitante de la réaction devient ES –K2–> E + P. La vitesse de réaction globale peut alors être exprimée comme ceci : V = k2 [ES]

50
Q

Qu’est-ce que la constante catalytique (turn over number)?

A

C’est une mesure du nombre d’événements catalytiques par seconde par site actif (ou molécule d’enzyme)

51
Q

Quelle est la valeur de la constante catalytique pour la plupart des enzymes?

A

10^2 à 10^3 s-1

52
Q

La vitesse la plus rapide de la réaction dépend de quelle étape?

A

L’étape la plus lente

53
Q

Quel est le lien entre la constante catalytique et la vitesse initiale de réaction?

A

Dans les cas simples, on peut dire que V0 = Kcat [ES], où Kcat est ES –> E + P

54
Q

Vrai ou faux. En condition saturante de S, la vitesse initiale est égale à la vitesse maximale de réaction.

A

Vrai

55
Q

La courbe de Vo (vitesse initiale) en fonction de [S] est de quel type?

A

Hyperbole rectangulaire

56
Q

Vrai ou faux. L’équation de Michealis-Menten s’applique à toutes les réactions enzymatiques.

A

Faux. Seulement celles à 1 substrat

57
Q

Quelle est l’équation de Michealis-Menten? Comparer-la à l’équation d’une parabole rectangulaire ainsi qu’à ses paramètres.

A

Vo = (Vmax [S]) / ( Km + [S])
hyperbole rectangulaire : y = ax / b + x
où a = asymptote
b = asymptote/2

58
Q

À quel moment Vo = Vmax/2 ?

A

Lorsque Km = [S]

59
Q

Que signifie un Km faible?

A

Que l’enzyme est efficace à de faible concentrations de substrat :
- la formation de complexe ES est favorisée
- Vmax est atteint à faible concentration de substrat
Vice-versa avec un Km élevé

60
Q

Vrai ou faux. Généralement, dans des conditions physiologiques, [S] est plus petit que pour atteindre Km.

A

Faux. [S] est du même ordre de grandeur que Km, c’est une adaptation maximal empêchant l’accumulation de substrat.

61
Q

Km est la constante de quelle équation?

A

Michaelis-Menten

62
Q

Quelle est l’équation de Lineweaver-Burk?

A

1/Vo = (Km/Vmax) (1/[S]) + (1/Vmax)

63
Q

Quelle est la forme de l’équation de Lineweaver-Burk?

A

y =mx + b

64
Q

Quel est le lien entre l’équation de Lineweaver-Burk et l’équation de Michaelis-Menten?

A

C’est la réciproque de l’équation de Michaelis-Menten.

65
Q

Quelle est l’ordonnée à l’origine (b) de l’équation de Lineweaver-Burk?

A

1 / Vmax

66
Q

Quelle est la pente (a) de l’équation de Lineweaver-Burk?

A

Km/Vmax

67
Q

Comment peut-on retarder la transformation du méthanol en produits toxiques en appliquant la théorie sur le Km? Comment appelle-t-on ce traitement?

A

En donnant une forte dose d’éthanol.

  • L’enzyme ADH oxyde l’éthanol en acétyladéhyde (acide acétique, faible), et oxyde le méthanol en formaldéhyde (acide formique, fort)
  • Km de l’ADH pour méthanol est beaucoup plus grand que le Km de l’ADH pour l’éthanol (20 mM vs 1 mM), donc l’ADH a une plus grande affinité pour l’éthanol
  • en présence d’un mélange moitié-moitié éthanol-méthanol, il y aura 20 x plus de molécules d’éthanol que de molécules de méthanol qui seront liées à l’enzyme ADH
  • C’est un traitement définitif qui s’appelle l’hémodialyse
68
Q

Les variations de pH (dans une réaction enzymatique) influencent (3)…

A
  • la liaison du substrat à l’enzyme
  • l’ionisation du substrat
  • l’activité catalytique de l’enzyme
69
Q

Comment le pH peut-il influencer une réaction enzymatique?

A

Le pH ionise des acides aminés au site catalytique de l’enzyme ou il change la structure secondaire, tertiaire ou quaternaire de l’enzyme.
Donc, des variations extrêmes de pH dénaturent l’enzyme.

70
Q

Vrai ou faux. Le pH influence le Vmax et le Km.

A

Vrai

71
Q

De quelle façon la température peut-elle influencer la vitesse d’une réaction?

A
  • La température est directement proportionnelle à la vitesse de réaction (énergie cinétique est plus grande)
    `- La température augmente la dénaturation de l’enzyme
72
Q

Quelle est la température optimale pour les enzymes humaines?

A

Autour de 37° C, mais ça change selon l’endroit dans le corps.

73
Q

Quelle est la définition d’un site actif?

A

Une cavité ou une crevasse permettant la liaison du (ou des) substrat(s) de la réaction où les chaînes latérales de quelques résidus d’acides aminés vont participer à la réaction chimique.

74
Q

Qu’est-ce qu’un résidus d’acide aminé?

A

C’est quand un acide aminé est incorporé dans une chaîne peptidique, donc il n’a plus son groupement amine ni son groupement carboxyle.

75
Q

Quelle est la définition d’un ligand? Quel type de liaison fait-il?

A

C’est une petit molécules se liant à une protéines par des interactions non covalentes?

76
Q

Quelle est la définition d’un site allostérique / modulateur?

A

C’est un site sur une enzyme autre que le site actif. Des molécules capables de moduler la vitesse de réaction peuvent s’y lier de façon réversible.

77
Q

Quelle est la définition d’un inhibiteur (I)?

A

Toute substance capable d’empêcher ou de diminuer la réaction enzymatique (sur le site actif ou ailleurs, peut être réversible ou pas)

78
Q

Qu’est une oxydoréductase? Donner des exemples.

A

C’est une famille d’enzymes qui ajoutent ou enlèvent un électron ou un hydrogène.
Ex. déshydrogénase, oxydase, réductase, oxygénase, peroxydase

79
Q

Qu’est-ce qu’une transférase? Donner des exemples de substrats.

A

C’est une famille d’enzymes qui transfèrent un groupe chimique entre 2 substrats (ex. NH2, méthyle, glucose)

80
Q

Qu’est-ce qu’une isomérase? Donner un exemple.

A

C’est une famille d’enzymes qui font des réactions de changement structural : chimique ou optique.
Exemple, changement d’un énantiomère L vers D

81
Q

Qu’est-ce qu’une ligase?

A

C’est une famille d’enzymes synthétases, donc elles font des réactions d’addition de 2 substrats.

82
Q

Vrai ou faux. L’action d’une ligase nécessite de l’énergie.

A

Vrai

83
Q

Quel est le mécanisme de catalyse le plus fréquent? Qu’est-ce qui est utilisé comme élément de catalyse dans la plupart des cas?

A

La catalyse acide-base (échange de protons). Dans la plupart des cas, ce sont des acides aminés polaires pouvant être chargés.

84
Q

Quels sont les acides aminés importants qu’on retrouvent souvent au site actif des enzymes? Nommer leur groupe réactif respectif. (8)

A
  • aspartate (COO-)
  • glutamate (COO-)
  • histidine (imidazole)
  • cystéine (S-)
  • tyrosine (OH)
  • lysine (NH3+)
  • arginine (guanidinium)
  • sérine (CH2OH)
85
Q

Que sont la chymotrypsine, la trypsine et l’élastase?

A

Des protéases qui brisent le lien peptidique (hydrolyse)

86
Q

Vrai ou faux. La chymotrypsine, la trypsine et l’élastase ont toutes le même substrat et le même mécanisme.

A

Faux. Elles ont la même structure tertiaire et le même mécanisme, mais elles sont spécifiques à des substrats différents.

87
Q

Quelle est la chaîne latérale de la trypsine? Quel est le type du groupe?

A

LYS (lysine), ARG (arginine), mais pas HIS (histidine)

- dibasique

88
Q

Quelle est la chaîne latérale de l’élastase? Quel est le type du groupe?

A

GLY (glycine), ALA (alanine)

- petits et non polaires

89
Q

Quelle est la chaîne latérale de la chymotrypsine? Quel est le type du groupe?

A

PHE (phénylalanine), TYR (tyrosine) ou TRP (tryptophane)

- aromatique

90
Q

Pourquoi la nature des chaînes latérales du site actif d’une enzyme est si importante?

A

Pour la formation de liens stables et bien précis

91
Q

Vrai ou faux. Les enzymes sont toujours spécifiques à une seule classe de réaction.

A

Vrai

92
Q

Quels sont les différents niveaux de spécificité d’une enzyme?

A

1 - toujours spécifiques à une seule classe de réaction
2 - selon le cas, spécifique à une sous-classe de réaction (exemple amino vs méthyle transférase)
3 - selon le cas, spécifique à une famille de substrats
4 - plus rarement, spécifique à une réaction et à un seul substrat

93
Q

Comment appelle-t-on le fait qu’une enzyme peut être spécifique à une famille de substrats ou à des substrats spécifiques?

A

La stéréospécificité

94
Q

Qu’est-il arrivé aux enzymes impliquées étroitement dans une voie métabolique?

A

Elles ont évolué pour fonctionner à proximité, limitant ainsi la diffusion du produit.

95
Q

De quelles façons les enzymes peuvent-elles limiter la diffusion du produit si l’activité enzymatique nécessite plusieurs enzymes? Donner un exemple pour chaque façon.

A
  • les enzymes peuvent fonctionner en complexes formés de plusieurs sous-unités ou elles peuvent être liées à une protéine matrice commune (ex. complexe pyruvate déshydrogénase = 5 enzymes différentes en plusieurs complexes/exemplaires)
  • par la fusion de plusieurs gènes en un seul, produisant ainsi une protéine complexe avec plusieurs domaines (ex. acétyl CoA carboxylase - la première étape de la synthèse des acides gras - : 1 enzyme chez les eucaryotes, 3 enzymes chez les procaryotes)
96
Q

Vrai ou faux. Toutes les réactions enzymatiques peuvent être décrites par l’équation simple de Michaelis-Menten. Développer.

A

Faux. Certaines réactions plus complexes ne peuvent pas être décrites par ces équations simples.

  • les réactions à plusieurs substrats (oxydoréduction, transférase)
  • les réactions à plusieurs étapes
  • les réactions coopératives ou modulées de façon allostérique
97
Q

Quels sont les mécanismes (3) de réactions enzymatiques à 2 substrats?

A
  • réaction séquentielle de type ordonnée
  • réaction séquentielle de type aléatoire
  • réaction ping-pong
98
Q

Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle de type ordonnée?

A

Une réaction enzymatique à 2 substrats dans laquelle les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction ne puisse se produire.

99
Q

Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle de type aléatoire?

A

Une réaction enzymatique à 2 substrats dans laquelle les substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre dans lequel ils s’attachent à l’enzyme n’est pas défini.

100
Q

Qu’est-ce qu’une réaction ping-pong?

A
  • Une réaction enzymatique à 2 substrats dans laquelle les substrats A et B n’interagissent pas en même temps avec l’enzyme. Le substrat A se lie à l’enzyme, puis un premier produit P relâché avant que le substrat B ne se lie à l’enzyme.
  • Entre les moments où le premier produit P est relâché et où le deuxième substrat B se lie à l’enzyme, l’enzyme est sous une forme F modifiée temporairement, laquelle a une affinité avec le 2e substrat B
101
Q

Vrai ou faux. Il est possible de dériver des équations pour décrire la vitesse de tous les types de réactions complexes.

A

Faux. Seulement celles où il y a 2 substrats, donc pas celles à plusieurs étapes ou à modulation coopérative/allostérique.

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