Cours 3 Flashcards
Qu’est-ce qu’un organite?
Compartiments subcellulaires spécialisés (juste chez cellule eucaryote)
Généralement délimités par une ou plusieurs membranes
Fonctions (3) des organites
CRM
- Maintien de l’homéostasie cellulaire.
- Régulation du métabolisme.
- Compartimentation des différents processus biologiques essentiels à la vie. (Rends possible la coexistence de réactions biochimiques souvent incompatibles
au sein d’une même cellule)
Vrai/faux: Est-ce que la proportion des organites est la même dans toutes les cellules?
Faux, varie en fonction du type de cellule
Compartiments et strucutres cellulaires (7)
Membrane plasmique :
* Sépare et protège le contenu cellulaire de l’environnement externe.
Noyau :
* Centre de contrôle de la cellule, régule et stocke l’information génétique.
Ribosomes :
* Non membranaire, synthèse des protéines,
Réticulum endoplasmique et Appareil de Golgi :
* Production, la modification et le
transport de protéines et de lipides.
Lysosomes et Peroxysomes :
* Centres de dégradation et de recyclage de la cellule.
Mitochondries :
* Centrales énergétiques de la cellule (Production ATP importante).
Cytosquelette, Centrosomes, Cils et Flagelles :
* Structures fournissent le soutien mécanique et sont impliquées dans le
mouvement, à la fois à l’intérieur et à l’extérieur de la cellule
Définition: Cytoplasme
Tout ce qu’on retrouve entre la membrane et le noyau
Composition (4) du cytoplasme
- Organites membranaires
- Cytosquelette
- Cytosol : Fraction liquide du cytoplasme composé de :
* Solvant et solutés : Principalement de l’eau, mais également
de nombreux ions et petites molécules organiques.
* Métabolite : Substrats ou produits de diverses voies
métaboliques.
* Facteurs de signalisation : Messagers secondaires comme le
calcium et des molécules de signalisation intracellulaire. - Inclusions cytoplasmiques : Il peut également y avoir des
inclusions comme des gouttelettes lipidiques, des grains de
glycogène et des pigments
Fonctions (4) dy cytoplasme
MSVT
- Métabolisme :
* Le cytosol est le site de nombreuses voies métaboliques
(glycolyse, gluconéogenèse et une partie de la respiration
cellulaire en absence d’oxygène (fermentation)). - Synthèse protéique :
* Pour les protéines qui ont une activité cytosolique
(récepteurs ou enzymes cytosoliques…) et les protéines
nucléaires. - Voies de signalisation :
* Lieu ou se déroule les cascades de signalisation (contient
différent type d’enzymes comme les kinases et les
phosphatases et les substances second messager). - Trafic intracellulaire :
* Milieu où les vésicules et autres structures (organites) se
déplacent guidées par le cytosquelette
Structure (4) du noyau
CENN
Chromatine :
* L’ADN condensée ou relâchée par des protéines nommés histones pour réguler
l’expression des gènes.
Enveloppe Nucléaire :
* Composée deux membranes de bicouches lipidiques. Cette enveloppe est
perforée par des structures appelées pores nucléaires, qui régulent le transport
des molécules entre le noyau et le cytoplasme.
Nucléoplasme :
* Contenu visqueux du noyau, similaire au cytoplasme.
Nucléole :
* Structure non membranaire présente dans le noyau où la synthèse et
l’assemblage des sous-unités ribosomales ont lieu (Généralement il s’agit de la
région plus sombre quand on observe un noyau)
Qu’est-ce qui compose l’enveloppe nucléaire? (3)
1.La membrane externe :
* Composé de phospholipides.
* En contact avec le cytoplasme.
* Est en continuité avec le système endomembranaire,
plus particulièrement avec le réticulum endoplasmique
rugueux.
2.La membrane interne :
* Composé de phospholipides et de la couche laminaire
* Est en contact avec le nucléoplasme (similaire au
cytosol, mais à l’intérieur du noyau).
3.Ces deux membranes sont rejointes et traversées par les
pores nucléaires :
Canaux protéiques qui permettent les échanges entre le cytoplasme et l’intérieur du noyau cellulaire.
Définir la couche laminaire
Structure dense de filaments protéiques située à la face
interne de l’enveloppe nucléaire des cellules eucaryotes. Principalement composée de lamines
Nommez les 3 rôles de la couche laminaire
SOS
Support structural :
* Contribue à maintenir la forme et la taille du noyau contre les
contraintes mécaniques (Protection du matériel génétique).
Organisation de la chromatine :
* Ancre certaines régions de la chromatine à l’enveloppe
nucléaire (Régulation de l’expression).
Signalisation nucléocytoplasmique :
* Échafaudage pour des protéines impliquées dans des voies de
signalisation (Expression génique, réparation de l’ADN,
régulation du cycle cellulaire…)
Définir les pores nucléaires
Vastes assemblages multiprotéiques
situés à travers l’enveloppe nucléaire, formant des canaux qui
permettent le transport de molécules entre le noyau et le
cytoplasme
Structure des pores nucléaires
Chaque pores contient plus d’une trentaine de protéines qu’on appelle nucléoporines.
Ces nucléoporines sont organisées en sous-complexes qui
forment la structure annulaire du pore, les filaments
cytoplasmique et le “panier” nucléaire
Focntions (2) des pores nucléaires
Transport sélectif et bidirectionnel :
* Les CPN permettent le passage libre de petites molécules
(< 50 kDa), tandis que les molécules plus grandes,
comme les protéines et l’ARN, nécessitent des signaux
de localisation nucléaire ou cytoplasmique pour être
transportées à travers le pore.
Régulation de la signalisation et de l’expression génique :
* Au-delà de leur rôle dans le transport, les pores
nucléaires sont également impliqués dans des processus
tels que la régulation de la signalisation cellulaire et de
l’expression génique, car certains facteurs de
transcription et régulateurs peuvent interagir
directement avec les nucléoporines
Qu’est-ce qu’un signal d’adressage cyto-nucléoplasmique?
Il s’agit de séquences peptidiques qui permettent de diriger des
protéines pour l’importer vers le noyau ou de l’exporter hors du
noyau à travers les CPN
Les deux types de signaux d’adressage cyto-nucléoplasmique
Signal de Localisation Nucléaire (NLS) :
* Séquence peptidique (a.a. basique) qui signale que la
molécule avec laquelle elle est associée doit être transportée
dans le noyau.
* Cette séquence est reconnue par un transporteur protéique
soluble, l’importine.
Signal d’Exportation Nucléaire (NES) :
* Séquence peptidique (a.a. hydrophobes) qui signale à la
molécule sur laquelle elle est présente d’être transportée hors
du noyau.
* Cette séquence est reconnue par un transporteur protéique
soluble, l’exportine
Caractéristiques (3) de la chromatine
- Complexe d’ADN, de protéines et d’ARN qui constitue la
structure des chromosomes à l’intérieur du noyau. - Permet de condenser l’ADN afin qu’il puisse tenir dans le
noyau. - Permet également de donner l’accès aux enzymes
nécessaires pour la transcription, la réparation de l’ADN, et
la réplication
Nommez les deux types de chromatine et leur caract
- Chromatine Euchromatique : Elle est moins compacte et est
généralement active transcriptionnellement. - Chromatine Hétérochromatique : Plus dense et généralement
moins active transcriptionnellement
Définition : Histone
Octamère de protéines chargées positivement, qui facilitent
la compaction de l’ADN (chargé négativement) en formant un
complexe ADN-histone
Nommez les types principaux d’histones
Il existe cinq types principaux d’histones :
* Histones du cœur (H2A, H2B, H3, H4) : autour desquels l’ADN
est enroulé (2 de chaque).
- Histone de liaison (H1) : Cette protéine est externe au noyau
d’histones et aide à sceller l’ADN autour de cet octamère,
stabilisant la structure.
**Ces 9 protéines et l’ADN (environ 147 paires de bases) enroulé
forme le nucléosome (plus petites unités structurales de la
chromatine)
Vrai ou faux: Le matériel génétique est disponible pour la transcription à tout moment
Faux, même si le code génétique complet est présent dans chaque cellule
Qu’est-ce qui permet la transcription spécifique?
Diverses modifications post-traductionelles
Modifications associées à l’activation transcriptionnelle
Décompacter la chromatine, la rendant plus accessible à la
machinerie transcriptionnelle.
- Acétylation: Neutralise les charges positives des histones,
diminuant ainsi leur affinité pour l’ADN chargé négativement. - Méthylation: Recrute des protéines effectrices. Selon l’endroit,
cette modification peu réguler positivement et négativement la
transcription.
Modifications associées à la répression
transcriptionnelle
Compaction accrue de la chromatine qui empêche
l’accès à la machinerie transcriptionnelle.
* Méthylation.
* SUMOylation.
Modifications associées à la réponse aux dommages de
l’ADN et à la réparation
Indique les sites de dommages à l’ADN et régule la
réponse spécifique.
* Phosphorylation : Indique les bris dans l’ADN.
* Ubiquitination: Facilite le recrutement de la machinerie
de réparation de l’ADN
Caractéristiques (3) du nucléole
- Région spécialisée du noyau cellulaire des eucaryotes, non
délimitée par une membrane. - Souvent visible au microscope en tant que structure dense.
- Région riche en ARNr, en précurseur des ribosomes, ainsi
que d’enzyme essentiel à l’assemblage ribosomique
3 régions principales du nucléole
- Centre fibrillaire : où la transcription de l’ADN en ARNr
précurseur a lieu. - Partie fibrillaire dense : impliquée dans la maturation et la
modification de l’ARNr. - Partie granuleuse : où les sous-unités ribosomiques sont
finalement assemblées.
Fonctions (2) du nucléole
- Biogenèse des ribosomes :
Le nucléole joue un rôle essentiel dans la production et
l’assemblage des sous-unités ribosomiques.
* La transcription de l’ADN en ARN ribosomique (ARNr)
précurseur.
* La modification et la maturation de cet ARNr précurseur en
molécules de ARNr matures.
* L’assemblage des molécules de ARNr avec des protéines
ribosomiques pour former les sous-unités pré-ribosomiques
avant d’être exporter dans le cytosol. - Rôle dans la réponse au stress cellulaire :
Outre son rôle principal dans la biogenèse des ribosomes, des
études récentes suggèrent que le nucléole pourrait également
être impliqué dans diverses réponses au stress cellulaire.
Rôle des ribosomes
Responsables de la synthèse des protéines (traduction).
* L’information génétique portée par ARNm est traduite en une
séquence d’acides aminés pour former une protéine.
Machinerie essentielle à la traduction de l’ARNm en protéines.
Intermédiaire entre l’ARNm (Codon) avec ses ARNt (anticodon) correspondants et lie les a.a. pour produire une
protéine spécifique.
Composition des ribosomes
Composés de deux sous-unités, la grande (60S) et la petite (40S).
Formées de :
1. ARN ribosomique (ARNr) :
* Rôle structurale.
* Interaction avec des facteurs de traduction et les ARNt.
* Catalyseur (Ribozymes) dans la formation des liaisons
peptidiques des a.a.
- Protéines ribosomiques :
Rôle dans la stabilité structurale.
Interaction avec l’ARNm.
Sites (3) des ribosomes et ce qui se passe à chacun
Site A (aminoacyl) :
Point d’entrée pour un nouvel ARNt chargé d’un acide aminé
déterminer par l’anticodon correspondant au codon de l’ARNm.
Site P (peptidyl) :
Les a.a. sont ajoutés à la chaîne polypeptidique en croissance. La
formation du lien peptidique est catalysée par le centre peptidyl
transférase du ribosome, régi par l’ARNr.
Site E (exit) :
l’ARNt déchargé se déplace vers le site E, d’où il sort du ribosome pour être recyclé et à nouveau chargé d’un acide aminé.
Donnez les deux types de ribosomes
Ribosomes libres :
* Dispersés dans le cytoplasme et produisent
principalement des protéines qui fonctionnent à
l’intérieur de la cellule.
Ribosomes liés :
* Attachés au réticulum endoplasmique rugueux
(RER) et sont impliqués dans la synthèse de
protéines destinées à être sécrétées hors de la
cellule, incorporées dans la membrane cellulaire
ou envoyées vers les lysosomes
Définition: Système endomembranaire
Ensemble interconnecté de compartiments membranaires qui coordonnent la synthèse, la modification, le transport et le
catabolisme de protéines, de lipides et d’autres molécules
bioactives
Les 6 composants clés du système endomembranaire
PRALEV
-Peroxysomes
* Réticulum Endoplasmique (RE) :
(RE rugueux, RE lisse)
* Appareil de Golgi.
* Vésicules de Transport
* Endosomes
* Lysosomes
Définition: RE
Réseau de tubules interconnectés et de sacs aplatis (citernes) qui s’étend à travers le cytoplasme et qui forme un compartiment isolé
Avec quoi le RE est-il en continuité?
Avec la membrane externe de l’enveloppe nucléaire
Donnez les deux types de RE
- Réticulum Endoplasmique Lisse (REL) :
* Dépourvu de ribosomes membranaire, sa surface est
lisse. - Réticulum Endoplasmique Rugueux (RER) :
* Reconnaissable à sa surface “rugueuse”, due à la
présence de ribosomes attachés, qui sont engagés dans
la synthèse protéique
RE lisse:
Que fait-il par rapport à la synthèse lipidique et à la production de lipoprotéines
Contiens une importante quantité d’enzyme qui permet la
conversion de l’Acétyl-CoA en lipides
Produis des acides gras à partir de l’acide gras
synthase.
* Produit des phospholipides (Membrane
cellulaire)
* Produit des triglycérides (Entrepôt d’énergie à
long terme)
Produit du cholestérol qui peut par la suite être modifié
pour produire :
* Les hormones stéroïdiennes (Gonades et glandes
surrénales)
* Les corticostéroïdes (Glandes surrénales)
* L’acide biliaires (Foie – Hépatocytes)
Produit également les lipoprotéines à partir des lipides et d’une apoprotéine spécifique.
* Chylomicrons : Circulation lymphatique, transporte les TGs
alimentaire à partir de l’intestin.
* VLDL : Circulation sanguine, transporte les TGs à partir du
foie.
* LDL : Circulation sanguine, transporte le cholestérol à partir
du foie.
* HDL : Circulation sanguine, transporte le cholestérol vers le
foie pour l’éliminer
RE lisse: La biotransformation ou détoxification
- Processus par lequel le corps modifie des
substances chimiques exogènes, (médicaments,
toxines ou alcool) afin de les rendre plus
solubles dans l’eau et facilite l’excrétion
(défécation et urine) par l’organisme. - Principalement régit par une famille d’enzyme
nommé CYP450 (oxygénase) qui ne sont pas
spécifique à un substrat
Qu’est-ce qui cause une induction enzymatique à une substance?
La prise de certains médicaments ou substances chimiques, ou encore l’exposition répétée à une substance peuvent augmenter l’expression des gènes responsables de la production d’enzymes CYP450 causant l’induction enzymatique
REL : Relâche du glucose dans la circulation sanguine
- Glucagon est envoyé aux hépatocytes pour
démarrer la glycogénolyse des grains de glycogène
(Glycogène Glucose-6-phosphate (G6P)). - Le G6P ne peut pas être relâché dans la circulation sous cette forme
- Il doit donc être envoyé dans le REL qui contient la glucose-6-
phosphatase (G6P Glucose)
REL : Entrepôt de calcium
-Principalement dans les cellules musculaires (Réticulum sarcoplasmique (RS))
Permet d’avoir une source de calcium qui permet d’augmenter la concentration cytosolique en calcium.
* Dans les cellules musculaires, le PA permet la libération
du calcium contenu dans le RS.
* Cet afflux de calcium vient activer les myofilaments et provoque la contraction musculaire.
Permet également d’avoir un endroit pour entreposer
le surplus de calcium (Transport actif primaire,
pompe calcique sur la membrane du REL/RS).
* Après la contraction, on doit relaxer le muscle, donc
empêcher les myofilaments d’interagir.
* Les pompes calciques (SERCA) sont exprimées et
activées et renvoi le calcium dans le RS
Dans quel type de cellules le RER est-il très développé?
Celles qui synthétisent beaucoup de protéines
Voir diapo 14
XX
L’appareil de Golgi est composé d’une série de ________ empilés les uns sur les autres, ressemblant à une pile d’assiettes
Sacs aplatis appelés citernes
Caractériser la polarisation et les faces de l’appareil de Golgi
Le Golgi est polarisé, avec une face “cis” (du côté du RE) où les produits arrivent et une face “trans” d’où ils sont expédiés vers leurs destinations finales
Quelles sont les 3 régions fonctionnelles du Golgi
le réseau cis-Golgi
* Centre de tri des protéines entrantes.
le Golgi médian ou citerne de Golgi
* Constitue la plus grande portion du Golgi.
* Maturation et modification des protéines.
le réseau trans-Golgi
* C’est à ce niveau que les protéines et les lipides
sont triés et emballés pour être envoyés vers
leur destination finale.
RER : 1. Synthèse, signalisation et translocation des
protéines dans le RER
- Le début de la traduction de l’ARNm en protéine
survient toujours dans le cytosol via des ribosomes
libres. - La localisation finale de la protéine déterminera si elle
reste dans le cytoplasme ou est transloquée dans le
RER (Membranaire, cytosolique, excrétée…) - Régi par une séquence signal, reconnu par une
structure ribonucléoprotéique nommé SRP dès les
premières étapes de la traduction. - La traduction cytosolique est alors interrompue.
- Le complexe SRP-ARNm-Ribosome se lie à un
récepteur SRP-spécifique sur la membrane du RER et
la traduction peut recommencer. - La protéine naissante est dirigée vers un canal
protéique, ou translocon et entre dans la lumière du
RER. - Suivant la complétion de la traduction, la protéine est
relâchée dans le RER et le ribosome redevient libre
dans le cytosol
RER: Synthèse des protéines membranaires
(pas de gras sur cette diapo la)
- Pour les protéines qui doivent être incluse dans
une membrane, le processus de reconnaissance du
signal par le SRP est similaire. - La traduction de la protéine redémarre et est
envoyé dans le translocon. - Toutefois, une sequence d’a.a. hydrophobe
(portion transmembranaire) va bloquer le
translocons qui va ouvrir une porte latérale et ainsi
permettre à la protéine de s’imbrique entre les
constituants lipidiques de la membrane.
RER : Modifications post-traductionnelles (MPT) dans le RER
- Processus modifiant les protéines après leur synthèse.
- Essentielles pour la maturation, le pliage,
l’assemblage, le transport et la fonction des
protéines. - La première modification est le clivage du signal de translocation dans le RER.
Modifications post-traductionnelles (MPT) dans le RER: Liaisons disulfures
-Liaisons covalentes
- Essentielle pour la stabilité de la structure tridimensionnelle de la protéine
Modifications post-traductionnelles (MPT) dans le RER: N-Glycosylation
- Ajout de groupements glucidiques spécifiques sur une
asparagine (a.a.) d’une protéine. - Essentiel à la fonction de la protéine, car cette portion
joue le rôle de site de liaisons avec d’autres
macromolécules. - Également essentiel pour le système de repliement des
protéines
RER: Pliage des protéines dans le RER.
- La glycosylation des protéines nouvellement
synthétisées ajoute une chaîne oligosaccharidique
spécifique à certaines asparagines. - Les protéines chaperons du RER, comme la calnexine et
la calréticuline, reconnaissent et se lient à cette chaîne
glucidique et facilitent le bon repliement de la protéine,
évitant des conformations incorrectes. - Lorsqu’elle est correctement repliée, elle n’est plus
reconnue par ces chaperons et est libérée pour
continuer son trajet à travers le système
endomembranaire.
RER : Contrôle de qualité des protéines
*Mécanisme essentiel qui s’assure que les protéines mal repliées ou mal assemblées sont retenues et dégradées.
- Une glycosyltransferase (GT) vérifie la conformité de la
protéine. - Si la protéine est mal repliée, la GT ajoute un résidu de
glucose à l’oligosaccharide, ce qui permet à la protéine de
se lier à nouveau aux chaperonnes. - Si malgré ces tentatives la protéine demeure mal repliée,
des enzymes appelées mannosidases enlèvent les résidus
mannose de l’oligosaccharide. Cette modification sert de
signal pour le processus d’extraction et de dégradation
ultérieur. - Ces protéines mal repliées sont alors envoyées hors du
RER, ubiquitinées dans le cytosol et dirigées vers le
protéasome pour la dégradation
RER: Exportation des protéines vers l’appareil de Golgi
- Lorsque les MPT et les repliements des protéines sont terminés, celles-ci sont encapsulées dans des vésicules qui bourgeonnent à partir de la
membrane du RER. - Ces vésicules sont recouvertes d’un complexe protéique, nommé COPII, qui sert de signal de destination des vésicules vers l’appareil de Golgi, où elles fusionneront avec la membrane du Golgi pour relâcher leur contenu à l’intérieur de ce
nouveau compartiment.
Golgi: Modifications biochimiques finales, Élagage des oligosaccharides liés en N
- Élagage des oligosaccharides liés en N.
* Modification de la chaîne oligosaccharidique liée à l’asparagine: des mannoses peuvent être retirés et d’autres sucres, comme le galactose ou le sialate,
peuvent être ajoutés.
* La structure finale des chaînes d’oligosaccharides peut influencer de nombreux aspects de la fonction
et du destin de la protéine, tels que sa stabilité, sa localisation cellulaire, ou son interaction avec
d’autres molécules.
Golgi: Modifications biochimiques finales, O-glycosylation
- Consiste en l’ajout post traductionnel d’un
groupement glucidique principalement sur les résidus
de sérine (Ser) et de thréonine (Thr) (a.a.) des
protéines. - Joue un rôle dans la protection des protéines contre la
dégradation, affecter la reconnaissance cellulaire et la signalisation, et moduler les interactions protéineprotéine.
Golgi: Modifications biochimiques finales, Phosphorylation
- Il s’agit de l’ajout covalent de groupement
phosphate sur certains mannoses (sucre) deschaînes glucidiques liées à la protéine (N-glycan et O-glycan). - La phosphorylation des mannoses est reconnue
par des récepteurs spécifiques qui permettent
d’encapsuler ces protéines dans des vésicules qui
se dirigeront vers un lysosome.
Golgi: Récupération des protéines (envoyées par erreur)
- Certaines protéines sont envoyées par erreur au Golgi, le repliement peut-être toujours incomplet.
- Dans ce cas, elles sont renvoyées vers le RER via des vésicules de transport qui bourgeonnent à partir de la
membrane du Golgi. - Ces vésicules n’arborent pas le même complexe protéique d’adressage que celles qui entrent dans le Golgi. Il s’agit
de COPI
Golgi: Récupération des protéines (vieillissantes)
- Le destin des protéines membranaires vieillissantes est crucial pour le maintien de l’homéostasie cellulaire. Avec le temps, ces protéines peuvent voir leur efficacité diminuer. Il est donc essentiel de les renvoyer sur la chaîne de production des protéines.
- Ces protéines membranaires seront internalisées par une endocytose régie par les clathrines.
- Selon leur état, ces protéines seront envoyées vers le Golgi où elles subiront de nouvelles MPT avant d’être renvoyées par transport vésiculaire à la membrane plasmique ou vers d’autres destinations intracellulaires.
Golgi : Déterminer la destination des protéines actives
L’appareil de Golgi est essentiellement le centre de tri de la cellule.
* Les modifications post traductionnelles subies par les protéines (Glycosylation et phosphorylations) jouent ici
un rôle de signal d’adressage (code postal moléculaire)
qui aide à les diriger vers leur destination finale.
- Ces protéines seront alors encapsulées dans des vésicules émergentes par bourgeonnement de la membrane du Trans-Golgi et diriger pour :
- Se rendre à la membrane plasmique pour être excrétées
ou s’y intégrer. - Se rendre au lysosome (Si la protéine est phosphorylée)
Les 4 dernières étapes du transport vésiculaire
(6,7,8 ont rien en gras so srm juste les connaitre c’est good)
- Transport :
* La vésicule est transportée vers sa destination par des protéines motrices
qui se déplacent le long du cytosquelette (sur les microtubules). - Ancrage (A):
* La vésicule est « ancrée » par des protéines appelées Rab qui assurent la
reconnaissance initiale entre la vésicule et la membrane cible. - Fusion (B) :
* La fusion de la vésicule avec la membrane cible est médiée par des
protéines appelées SNAREs. Les SNAREs vésiculaires (v-SNAREs) sur la
vésicule s’associent aux SNAREs cibles (t-SNAREs) sur la membrane et
rapprochent les deux membranes et pour permettre leur fusion. - Libération du cargo (C):
* Le cargo est libéré dans le compartiment cible, à l’extérieur de la cellule
ou dans la membrane plasmique
La fusion des vésicules exige des ______,
permettant de s’assurer que chacune des protéines activées
se retrouvent au bon endroit.
Interactions spécifiques
Les 4 premières étapes du transport vésiculaire
- Avant le bourgeonnement, les molécules cargo (généralement des protéines) qui doivent être transportées sont reconnues et concentrées dans des domaines spécifiques de la membrane par des protéines
adaptatrices - Formation du manteau :
* Des protéines de manteau sont recrutées pour recouvrir la future vésicule. Ces protéines aident à courber la membrane et à sélectionner les cargos appropriés. - Bourgeonnement :
* La membrane forme une vésicule bourgeonnante. - Libération :
* La vésicule est libérée de la membrane d’origine
Le trafic intracellulaire est assuré par une série de vésicules de transport qui se déplace _______
Entre les différents compartiments de la cellule
L’endroit où ces vésicules seront envoyées dépend du ______ que l’on retrouve à leur surface.
Manteau protéique
Les 3 types de vésicules de transport
- Vésicules revêtues de clathrine :
* Origine : Appareil de Golgi et membrane plasmique.
* Fonction : Elles jouent un rôle principal dans l’endocytose (entrée
de matériaux dans la cellule par invagination de la membrane
plasmique) et dans le transport entre l’appareil de Golgi et la
membrane plasmique.
* Manteau protéique : Clathrine et adaptines - Vésicules revêtues de COP I :
* Origine : Appareil de Golgi.
* Fonction : Elles sont principalement impliquées dans le transport rétrograde (Golgi RE) et dans le transport entre les citernes de l’appareil de Golgi (Golgi à Golgi).
* Manteau protéique : Complexes protéiques COP I. - Vésicules revêtues de COP II :
* Origine : Réticulum endoplasmique.
* Fonction : Elles sont essentiellement impliquéesdans le transport antérograde (REGolgi).
* Manteau protéique : Complexes protéiques COP II.
Les voies de sécrétion sont les chemins empruntés par les
protéines et les lipides nouvellement synthétisés pour être _____.
transportés hors de la cellule
Donnez les caract de la voie de sécrétion régulée
- Elle est activée en réponse à un signal spécifique (Stimulus).
- Les vésicules contenant des cargaisons (comme des neurotransmetteurs) restent à proximité de la membrane plasmique en attente d’un signal externe pour déclencher la fusion.
- Les SNAREs de cette voie interagissent avec d’autres protéines régulatrices qui détectent les signaux déclencheurs (augmentation de la concentration en calcium) et déclenche la fusion
Un endosome est une vésicule intracellulaire limitée par
____, qui est formée par _____ et qui
permet le transport de substances à l’intérieur des cellules.
- une membrane
- Endocytose
Donnez les caract de la voir de sécrétion constitutive
- Elle est continue et ne nécessite pas de signal particulier
- Les vésicules contenant des protéines et des lipides sont continuellement bourgeonnées à partir du complexe de
Golgi et transportées vers la membrane plasmique - Cette voie est utilisée pour la sécrétion de molécules qui sont nécessaires en continu pour la cellule, comme certains
composants de la matrice extracellulaire. - Les SNAREs impliqués dans ce processus ne nécessitent pas
de stimulus externe pour faciliter la fusion membranaire.
Décrire les deux types d’endosome
Endosomes précoces :
* Première vésicule formée.
* Leur contenu est acidifié par l’action de pompes à proton sur leur membrane permettant la dissociation entre le
ligand et le récepteur endocyté.
* Les récepteurs ainsi libérés de leur ligand peuvent être recyclés et être renvoyés dans la membrane plasmique.
Endosomes tardifs :
* L’acidification est accentuée (pH<5).
* C’est ce type d’endosome qui fusionnera avec d’autre endosomes puis avec un lysosome (cause la dégradation du contenu endosomal).
Vrai/faux: L’importante concentration enzymatique permet aux lysosomes de dégrader n’importe qu’elle macromolécule biologique.
Vrai
Les lysosomes sont de petits organites _____ de la cellule animal qui contient plus de ______ produites par le RER.
- Membranaires digestifs
- 50 types d’enzymes hydrolytique
- L’intérieur du lysosome est _____
- Qu’est-ce qui maintient cet environnement acide?
- Acide (ph inférieur à 5)
- une ATPase spécifique qui pompe les protons (H+) à l’intérieur du lysosome.
Les types de lysosome et leur caract
Lysosome primaire:
* Nouvelles vésicules formées à partir du complexe de Golgi.
* Elles contiennent une variété d’enzymes hydrolytiques nouvellement synthétisées.
* Il s’agit de réservoir d’enzyme hydrolytique en attente d’être utilisé.
Lysosome secondaire (endolysosome):
* Il s’agit du produit de la fusion d’un lysosome primaire avec un endosome ou un phagosome.
* Ce compartiment est riche en enzymes dégradatives provenant du lysosome primaire et en matériel à dégrader
provenant de l’endosome ou du phagosome.
* Il s’agit du site actif de dégradation où les enzymes lysosomales rencontrent leur substrat
Regardez la diapo 14
xoxo
Fonctions (4) des lysosomes
- Dégradation endocytique (Hétérophagie):
* Les substances absorbées de l’extérieur de la cellule par endocytose (pinocytose, phagocytose, etc.) sont dirigées vers les lysosomes. Les enzymes lysosomales dégradent ces substances. Par exemple, les cellules immunitaires engloutissent les pathogènes par phagocytose et les détruisent dans les lysosomes. - Autophagie:
* Lorsque les organites cellulaires deviennent défectueux ou obsolètes, ils sont enveloppés dans une double membrane appelée autophagosome. L’autophagosome fusionne ensuite avec un lysosome pour former un
autolysosome, où les organites sont dégradés et les monomères résultants sont recyclés. - Rôle dans la mort cellulaire:
* Si les lysosomes libèrent leur contenu dans le cytoplasme, cela peut entraîner la mort de la cellule, un processus appelé lyse cellulaire. Cette fonction est parfois exploitée par la cellule pour initier un type de mort cellulaire programmée. - Exocytose:
* Certains lysosomes ont la capacité de fusionner avec la
membrane plasmique pour expulser leur contenu à l’extérieur de la cellule. Cela peut être utilisé pour éliminer les déchets ou pour libérer des composés, comme dans le
cas des ostéoclastes qui libèrent des enzymes pour décomposer la matrice osseuse
Les peroxysomes contiennent de nombreuses ____ qui permet d’oxyder et d’éliminer des molécules toxiques.
Ce processus aboutit en la production de ______ qui est ensuite dégradé à son tour via la catalase
- oxydases
- Peroxyde d’hydrogène
Vrai/faux: Les peroxysomes sont membraneux
Vrai
Comment se forment les peroxysomes?
Bourgeonnement du REL par l’action de protéines appelées peroxines
Vrai/Faux: Après la mitochondrie, le peroxysome est l’organite qui
consomme le plus d’oxygène.
Vrai
Rôle de détoxification des peroxysomes
Détoxification :
- Production et neutralisation du peroxyde d’hydrogène
(H₂O₂): - Les réactions oxydatives qui se produisent dans les peroxysomes génèrent du H₂O₂, une molécule potentiellement nocive.
- La catalase est présente en abondance dans les peroxysomes et catalyse la décomposition du H₂O₂ en eau (H₂O) et oxygène (O₂), protégeant ainsi la cellule
contre les effets oxydatifs du H₂O₂.
(PAS EN GRAS)
Détoxification des composés exogènes :
* Dans certaines cellules, comme les hépatocytes (cellules
du foie), les peroxysomes sont impliqués dans la
détoxification de molécules telles que l’alcool,
contribuant ainsi à l’élimination des toxines du corps
Autres fonctions des peroxysomes
- Oxydation des acides gras :
* Jouent un rôle important dans l’oxydation des acides gras à très longue chaîne (AGVLC) ou des acides gras ramifiés qui ne peuvent pas être
efficacement oxydés dans les mitochondries.
* Il permet de raccourcir les acides gras en Acetyl-CoA et d’émonder les ramifications.
* Contrairement à la bêta-oxydation des
mitochondries, cette réaction d’oxydation ne
génère pas d’ATP.
* Produit du peroxyde d’oxygène qui sera converti en eau et en oxygène par la catalase. - Biosynthèse des lipides :
* Après avoir produit de l’acétyl-CoA, celui-ci peut être reconverti en acide biliaire, en cholestérol ou bien en plasmalogène (glycérophospholipide qui se retrouve en grande quantité dans les gaines de myéline) - Protection contre le stress oxydatif :
* La présence d’une grande concentration de catalase dans les peroxysomes permet d’éliminer des radicaux libres qui pourraient avoir des effets néfastes sur le bon fonctionnement cellulaire (Ex: Lésion à
l’ADN)
