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HTL1006 - A2023 Chiro > Cours 1 > Flashcards

Cours 1 Flashcards

1
Q

Étymologie du mot histologie

A

Histos : Tissu ou réseau
Logos: Science

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Q

Histologie = étude des …

A

Tissus biologiques

SIA

  • Structure et org micro des tissus
  • Interaction entre cellules et leur milieu pour former les tissus fondamentaux
  • Agencement des tissus fondamentaux permettant la fonction des organes et de l’organisme
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Q

Definition: tissus biologiques

A

Ensemble organisé de cellules, généralement homogène, et leur matrice extracellulaire

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4
Q

4 types de tissus et leur rôles

A
  1. Tissu épithélial : Forme une barrière physique entre l’organisme et
    son environnement.
     De recouvrement ou glandulaire.
  2. Tissu de soutien : Relie et soutiens d’autres tissus et organes dans le
    corps.
     Tissu conjonctif ordinaire, tissu adipeux, cartilage, os, sang et tissu
    myéloïde.
  3. Tissu musculaire : Responsable de la contraction et du mouvement.
     Muscle squelettique (striée), muscle lisse et muscle cardiaque.
  4. Tissu nerveux : Transmets l’information à travers le corps.
     Composé de neurones et de cellules gliales
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5
Q

Pourquoi étudier l’histologie?

A

Pertinente et actuelle
dans de nombreux domaines de la recherche et de la
pratique médicale.

  • Compréhension fondamentale des organismes.
  • Base de la pathologie (caractérisation et
    surveillance)
  • Développement et malformations (embryologie).
  • Médecine régénérative (différenciation).
  • Pharmacologie et toxicologie.
  • Avancement des technologies (+ de précision).
  • Recherche en oncologie.
  • Études évolutives (comparaison entre les
    espèces).
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6
Q

De quoi tout organisme vivant est principalement composé?

A

éléments chimiques majeurs (CHONPS) (env. 95%)

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7
Q

Définir les rôles de COH pour la vie

A
  • Carbone (C) : élément central de la chimie de la vie. Il forme le squelette
    des biomolécules
  • les glucides
  • les lipides
  • les protéines
  • les acides nucléiques (ADN et ARN).
  • Hydrogène (H) : Participe à la
    stabilité des molécules et à l’interaction entre les biomolécules.
  • Oxygène (O) : Essentiel à la respiration cellulaire, où il est utilisé pour
    produire de l’énergie sous forme d’adénosine triphosphate (ATP)
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8
Q

Définir les rôles de NPS pour la vie

A

-Azote (N) : Composant clé des acides aminés, qui sont les unités de base des
protéines.
* Phosphore (P) : Élément important dans la structure des acides nucléiques (ADN
et ARN) et est également présent dans les molécules d’ATP, qui stockent et
transportent de l’énergie dans les cellules.
* Soufre (S) : Élément présent dans certains acides aminés, comme la cystéine et la
méthionine, qui sont essentiels à la formation des liaisons disulfures dans les
protéines

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9
Q

Qu’est-ce qui compose notre organisme à environ 5%?

A

Les macro-minéraux (macroéléments) : Éléments minéraux
essentiels dans le fonctionnement du corps et sont impliqués dans divers
processus physiologiques.

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10
Q

Nommer les macro-éléments et leurs rôles (5)

A

-Calcium (Ca) : Formation et la solidité des os et des dents. Essentiel à la
contraction musculaire et la transmission nerveuse.
* Magnésium (Mg) : Cofacteur enzymatique.
* Potassium (K) : Équilibre des électrolytes.
* Sodium (Na) : Équilibre hydrique, régulation de la pression artérielle et transmission
nerveuse.
* Chlore (Cl) : Équilibres hydrique et acido-basique

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11
Q

Que retrouve-t-ton en plus des macro-éléments et de CHONPS

A

Les oligo-éléments (éléments traces) essentiels, mais en concentration
très faible (<0.005%)

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12
Q

Nommez des oligoéléments et dites à quoi servent les oligoéléments

A

CCCFSMZ

Chacun de ces oligo-éléments a des fonctions spécifiques dans le
métabolisme, la régulation des réactions chimiques ou d’autres processus
biologiques.

  • Chrome (Cr)
  • Cobalt (Co)
  • Cuivre (Cu)
  • Fer (Fe)
  • Sélénium (Se)
  • Manganèse (Mn)
  • Zinc (Zn)
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13
Q

Quelles molécules sont composées d’éléments biologiques et forment la base
de la biologie? (les 3 premières)

A
  1. L’eau :
    * Solvant universel.
  2. Les acides nucléiques :
    * ADN (Acide Désoxyribonucléique) : information génétique (code les instructions pour la synthèse des protéines).
    * ARN (Acide Ribonucléique) : transmets les instructions génétiques de l’ADN aux
    ribosomes.
  3. Les protéines :
    * Catalyse des réactions chimiques (enzymes).
    * Transport des molécules (hémoglobine).
    * Défense immunitaire (anticorps).
    * Structure cellulaire (actine et tubuline)
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14
Q

Quelles molécules sont composées d’éléments biologiques et forment la base
de la biologie (les deux autres)

A
  1. Les glucides :
    * Sources et réserves d’énergie.
    * Reconnaissance cellulaire.
  2. Les lipides :
    * Réserves d’énergie à long terme (Triglycérides).
    * Membrane cellulaire (Phospholipides).
    * Précurseur d’hormones (Stéroïdes).
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15
Q

Eau = environ ….. chez l’adulte.

A

60% du poids corporel total

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16
Q

Nommez les deux grands compartiments de distribution de l’eau et % associés

A
  1. Compartiment intracellulaire (CIC):
    env. 40% du poids corporel total.
  2. Compartiment extracellulaire
    (CEC): env. 20% du poids corporel
    total.
    -Plasma: 5% du poids corporel total.
    -Liquide interstitiel: 15% du poids
    corporel total.
    -Autres liquides: Comme le liquide
    céphalorachidien, l’humeur aqueuse
    des yeux, les articulations, etc
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17
Q

Rôles (4) de l’eau dans le corps

A

Rôles de l’eau dans le corps :
* Solvant universel.
* Transport des nutriments et des
déchets (hydrosolubles).
* Facilitateur d’interaction entre les
molécules apolaires dans un
processus appelé “établissement de
liaisons hydrophobes”.
* Donne la structure aux
biomolécules et aux cellules

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18
Q

Composition d’un acide nucléique

A

Polymères d’acides
nucléiques constitués de monomères
appelés nucléotides. Chaque nucléotide
est composé de trois parties principales :
1. Un sucre à 5 carbones (pentose).
2. Une base azotée.
3. Un groupe phosphate

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19
Q

Les deux familles de nucléotides

A
  1. Purines : formées de deux cycles fusionnés
    * 2 types communs entre ADN et ARN
    -Guanine (G)
    - Adénine (A)
  2. Pyrimidines : formées d’un seul cycle
    *1 seul type commun entre ADN et ARN, la
    cytosine (C)
    -La thymine (T) de l’ADN est remplacée par
    l’uracile (U) dans l’ARN.
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20
Q

Structure des acides nucléiques

A
  • ADN : doubles brins enroulés l’un autour de l’autre.
  • ARN : majoritairement simple brin
  • Les bases azotées s’apparient de manière
    complémentaire :
  • A  T (ou U dans l’ARN)
  • C  G
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21
Q

Fonctions (4) des acides nucléiques

A

STER

  1. Stockage de l’information
    génétique : Chaque séquence d’ADN
    dans un génome est un code
    génétique unique pour un organisme.
  2. Transmission de l’information
    génétique : Reproduction cellulaire
    et de la reproduction des organismes.
  3. Expression génique : L’ARN est
    responsable de la traduction de
    l’information génétique en protéines.
  4. Régulation génique : Via ARN
    interférant ou petit ARN.
22
Q

Types de ARN et fonctions

A

ARN, plusieurs forment et plusieurs rôles.
1. ARN messager (ARNm) : Transporte
l’information hors du noyau, sera traduit en
protéines.
2. ARN fonctionnels (non codant) : Ne seront
pas traduit en protéines.
1. ARN de transfert (ARNt) : Transporte les
acides aminés.
2. ARN ribosomiaux (ARNr) : Constituant des
ribosomes (Guide l’assemblage des
protéines).
3. Petit ARN (ARNs) : Régulation de
l’expression génique.
4. Petit ARN interférents (ARNsi) : Défense
contre les virus.

23
Q

ATP: structure et rôle principal

A

Structure: NucléoSide (adénine) et trois groupes phosphates en série

Rôle principal : Stocke l’énergie chimique sous forme de liaisons riches en
énergie entre les groupes phosphate.
Libère une grande quantité d’énergie est
libérée, qui alimente les réactions
cellulaires. L’ATP est constamment
recyclée dans la cellule à travers des
processus tels que la respiration cellulaire
et la phosphorylation

24
Q

GTP : Structure et rôle principal

A

1.Structure : Nucléosides (Guanine) et
trois groupes phosphate en série.
2.Rôle principal : Agit comme une source
d’énergie pour les protéines G
(signalisation cellulaire).

25
Q

Définition des glucides (hydrate de carbone)

A
  • Biomolécules les plus abondantes sur la Terre.
  • Chaîne de carbone qui subit une cyclisation.
  • Très hydrophile, dû au nombreux groupement
    hydroxyle (-OH) (presque tous les carbones).
    (Solubilité et transport dans l’eau ++)
26
Q

Glucides sont classifiés selon …

A

Le nombre de carbone

ou

La présence d’une cétone ou d’un aldéhyde

27
Q

Qu’est-ce qui est synthétisé par la photosynthèse chez les végétaux ?

A

Les glucides

28
Q

ou retrouve-t-ton principalement les glucides ?

A

Chez les animaux, principalement retrouvés
dans l’alimentation (provenance végétale)

29
Q

Trois grandes classes de glucides

A
  1. Monosaccharides : Forme la plus
    simple de glucide (Monomère).
    Exemple : Le glucose, le fructose et le
    ribose.
  2. Disaccharides : Ils sont composés
    de deux monosaccharides liés par
    une liaison glycosidique.
    Exemple : le saccharose (glucose +
    fructose) et le lactose (glucose +
    galactose).
  3. Polysaccharides : Molécule de
    glucide composée de nombreuses
    unités de monosaccharides liées par des
    liaisons glycosidiques.
    Exemple : L’amidon, la cellulose et le
    glycogène.
29
Q

Définition et caractéristiques (3) des lipides

A

Groupe de biomolécules hétérogènes.

Caractéristiques communes :

  • Molécule non polaire (Hydrophobe)
  • Soluble dans les solvants organiques
    (Ex: Xylène)
  • Composé d’hydrocarbure (C-H)
30
Q

4 classes de lipides (à part les acides gras) et leur rôle

A
  • Triglycérides  Entrepôt d’énergie
  • Phospholipides  Compartimentation
    **(Ces 2 classes sont formées de
    glycérol (Triose) et d’acides gras)
  • Stéroïdes  Hormones et stabilisation
  • Sphingolipides  Signalisation et
    membrane cellulaire
30
Q

Acide gras : Définition et structure

A

Les acides gras: Molécules constituées d’une chaîne hydrocarbonée longue (qui peut varier en
longueur)

  • Structure : La structure fondamentale d’un
    acide gras est une chaîne d’atomes de
    carbone (4-20 carbones) reliés les uns aux
    autres par des liaisons simples ou doubles et terminée par un groupe carboxyle (-COOH._
31
Q

3 classes d’acides gras et leur caractéristique

A
  1. Saturés : Chaque atome de carbone est lié à deux atomes d’hydrogène et ne contient que des liaisons simples
  2. Monoinsaturés : Une liaison entre les atomes de carbone est une double liaison (forme des coudes dans la chaîne)
  3. Polyinsaturés : Plusieurs liaisons entre des atomes de carbone sont doubles
32
Q

Qu’est-ce qui peut influencer les fonctions et les propriétés des acides gras?

A

La longueur de la chaine hydrocarbonée

33
Q

Fonctions des acide gras?

A

Chaînes d’hydrocarbure qui s’associe à
un glycérol pour former les triglycérides
et les phospholipides

34
Q

Sources d’acides gras?

A
  • Synthétisé dans le foie à partir de
    glucose.
    Glucose (Glycolyse) Acetyl CoA
    (Lipogenese) Acides gras
  • Obtenus à partir de l’alimentation
    (graisses animales et végétales).
  • Certains acides gras (oméga-3 et oméga6) sont considérés comme essentiels car
    l’organisme ne peut pas les produire et
    doit les obtenir par l’alimentation
35
Q

Triglycérides: Structure et fonctions (4)

A

Structure: Constitué de trois acides gras, (identiques (simples) ou différents (complexes)) et d’un glycérol lié par des liaisons ester

Fonctions (FISP)

  • Stockage d’Énergie : Stockés dans les
    cellules adipeuses (adipocytes) et
    servent de réserve d’énergie.
  • Isolation Thermique : La graisse souscutanée aide à isoler le corps et à
    maintenir une température corporelle
    stable.
  • Protection des Organes : Absorption
    des chocs légers.
  • Fonctions indirect métaboliques :
    régulation indirect hormonale
36
Q

Structure des phospholipides

A
  • Composé d’un groupement phosphate, d’une molécule de glycérol et deux chaînes d’acides gras.
  • Groupement phosphate + glycérol = “tête” hydrophile.
  • Chaînes d’acides gras = “queues” hydrophobes.
  • Généralement, le phosphate est également lié à un autre
    type de groupement, Ex:
  • Choline : Phosphatidylcholine (+ commun)
  • Inositol : Phosphatidylinositol  rôle dans la signalisation cellulaire

(Propriétés amphipatiques)

37
Q

Fonctions des phospholipides

A

Formation de barrière sélective qui délimite les compartiments
cellulaires.
* Bicouches (Membrane, Vésicule)
* Micelle

38
Q

Structure des stéroïdes

A

Squelette de base tétracyclique commune.
* Peuvent également comporter des chaînes
latérales ou des groupes fonctionnels
spécifiques, qui déterminent leurs propriétés et
leurs fonctions spécifiques

39
Q

Fonctions des stéroïdes (3) et quelle est la source des stéroïdes

A
  • Hormones : Les stéroïdes sont les précurseurs de nombreuses hormones stéroïdiennes (Progestérone, testostérone…).
  • Fonctions Immunitaires : effets anti-inflammatoires et immunosuppresseurs
    (Glucocorticoïdes).
  • Composants Structurels : Composant de la
    membrane cellulaire animal et influencent la fluidité membranaire (Cholestérol)

Source:
* Produit dans les glandes endocrines (glandes surrénales, les gonades (ovaires et testicules) et le foie)

40
Q

Définition des protéines

A
  • Polymères d’acides aminés .
  • Possède une structure
    multidimensionnelle (4 niveaux).
  • Rôle crucial dans presque tous les
    processus biologiques.
41
Q

Comment classifie-t-on les protéines ?

A

-Selon la forme
* Selon la composition
* Selon la fonction

42
Q

Comment classifie-t-on les aa standards?

A

selon les propriétés de leur chaîne latérale :
* Acides aminés apolaires (hydrophobes).
* Acides aminés polaires neutres.
* Acides aminés acides (chargés
négativement).
* Acides aminés basiques (chargés
positivement)

43
Q

Acides aminés: Structure et fonctions (2)

A

Structure :
* Groupement amine (-NH2).
* Groupement carboxyle (-COOH).
* “Résidu R” spécifique (caractérise l’a.a.).

Fonction:
-Monomère de protéines
* Précurseur de neurotransmetteurs et
d’hormones.

44
Q

Structure primaire :

A

Description : Séquence linéaire d’acides aminés
dans la protéine.
Liaisons : Liaisons peptidique entre les a.a

45
Q

Structure secondaire:

A

Description : Motifs structuraux répétitifs locaux
formés par le repliement de la chaîne
polypeptidique.
Liaisons : Liaisons hydrogène entre les atomes du
squelette peptidique.
Types courants :
Hélice α: forme spiralée.
Feuillet β: segments alignés côte à côte formant
une structure en feuille

46
Q

Structure tertiaire:

A

Description : Repliement tridimensionnel global d’une protéine.

Liaisons et interactions :
Liaisons hydrogène.
Interactions hydrophobes.
Ponts disulfures entre cystéines.
Liaisons ioniques entre groupes chargés.

Importance : Cette structure donne à la protéine sa forme fonctionnelle.

47
Q

Structure quaternaire:

A

Description : Protéine fonctionnelle est formée de plusieurs sous-unités ou chaînes
polypeptidiques.
Liaisons et interactions : Mêmes que pour la
structure tertiaire, mais elles se produisent entre différentes chaînes polypeptidiques.

48
Q

Classification des protéines selon la forme (2)

A
  1. Protéines fibreuses :
    Structure : longue et filamenteuse.
    Solubilité : généralement insolubles dans l’eau.
    Exemples : kératine (dans les cheveux et les ongles), collagène (dans
    les tissus conjonctifs), myosine (dans les muscles).
  2. Protéines globulaires :
    Structure : pliées en une forme sphérique ou globulaire.
    Solubilité : généralement solubles dans l’eau.
    Exemples : enzymes, hormones, anticorps, hémoglobine.
49
Q

Classification des protéines selon la composition (2)

A
  1. Protéines simples :
    * Composées uniquement d’acides aminés.
    * Exemples : albumine (dans le blanc d’œuf), myoglobine (dans les
    muscles).
  2. Protéines conjuguées :
    * Constituées d’une partie protéique associée à un groupe non
    protéique (groupe prosthétique).
    * Exemples : glycoprotéines (liées à des glucides), lipoprotéines (liées
    à des lipides), métalloprotéines (liées à des ions métalliques)
50
Q

Classification des protéines selon la fonction (8)

A
  1. Enzymatique : catalyse des réactions
    biochimiques (ex. : amylase, lipase).
  2. Structurelle : fournissent un soutien (ex. :
    actine, tubuline).
  3. De stockage : stockent de petites molécules
    (ex. : ferritine).
  4. Transport : transportent d’autres substances
    (ex. : hémoglobine).
  5. Hormonale : coordonnent l’activité des
    différentes parties de l’organisme (ex. :
    insuline).
  6. Réceptrice : reçoivent des signaux
    chimiques de l’extérieur cellulaire (ex. :
    récepteurs de la membrane cellulaire).
  7. Contractile : permettent aux muscles de se
    contracter (ex. : actine, myosine).
  8. Protectrice : défendent l’organisme contre
    les agents pathogènes (ex. : anticorps)

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