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Cytophisiologie > Cours 3 > Flashcards

Cours 3 Flashcards

1
Q

Dans la section signal ou adressage
Expliquer c’est quoi une séquence continue ?

A
  • peptide signal
    -compose de 16 a 60 acide aminés
  • généralement localisée dans N-terminal
    -clivée par des peptidases après la dressage
    -Donne des protéines solubles
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Q

Maintenant explique c’est quoi signal séquence discontinue ?

A

-signal patch
- sequence d’acide aminé localisé au cœur de la même protéine
-Non clivable par peptidase
-donne protéine membranaire étant hydrophobe

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3
Q

Il y a deux types de tri intracellulaire des protéines. Nommes les

A

-Importation co-traductionnelle (en même temps que traduction dans reticulum endoplasmique rugueux (s’attache à membrane du RER)

-Importation post-traductionnelle
(Ribosomes libre sans le Cytosol)

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4
Q

Quelles sont les 4 fonctions de la mitochondrie

A
  1. Production d’énergie grâce à la phosphorylation oxidative et chaîne de transport d’électrons
  2. Mort cellulaire: le cytochrome se fait relâcher ce qu’inscrive les caspases (enzymes processus apoptique)
  3. Réservoir de calcium
  4. Production de chaleur: tissu gras brun (commun chez enfant). Chaleur générée par fuite de protons dans laquelle la phosphorylation oxidative n’est plus couplée a production d’ATP donc énergie dissipée sans chaleur
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5
Q

Vrai ou faux: 10% protéine que la mitochondrie utilise est formé par elle-meme ?

A

Vrai

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6
Q

Vrai ou faux: l’importation de polypeptides dans la mitochondrie se fait à l’intérieur de la membrane pour aller dans la matrice mitochondriale ?

A

Vrai

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7
Q

La structure d’un peptide signal est reconnue pas quel complexe ?

A

Le complexe TOM

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8
Q

Vrai ou faux: un acide aminé à une région hydrophobe et une structure générale amohiphile ?

A

Vrai

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9
Q

Le complexe TOM se retrouve où dans mitochondrie?

A

Sur la membrane externe de la mitochondrie

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10
Q

TOM forme-il un canal ?

A

Oui C’est précisément TOM 40 qui fait des pores pour que les protéines précurseuses passent

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11
Q

Nommes les étapes du mécanisme d’importation de polypeptides dans la mitochondrie

A
  1. Les protéines chaperonnes Hsp70 (empêchent repliement protéines) lient le polypeptides
  2. Reconnaissance du Transit séquence par TOM
  3. Engagement du polypeptides dans complexe translocase TOM-TIM (Hsp70 s’en vont avec ATP car elles ne peut pas rester pour passer dans le canal)
  4. Le transit séquence est clivé
  5. Translocation du polypeptide (retour d’un autre Hsp70) le peptide matricule est maintenu sous forme immature
  6. Le polypeptide acquiert sa forme mature (protéine) avec l’aide des Hsp60 et ATP
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12
Q

Explique le rôle de la pré-protéine

A

Elle est pas active et elle dit à protein ou aller avec TOM ou TIM

DANS CYTOSOL

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13
Q

Les proteins mitochondrial a sont elles destinées seulement à la matrice ?

A

Faux: il y a SAM qui amène protéine à la membrane externe et des small Tims qui attrape et garde proteins

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14
Q

Qu’est ce qu’un peroxysome ?

A

Vésicules composées d’une membrane simple

Contient plusieurs enzymes oxydatives: catalase et oxydase

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15
Q

Rôles métaboliques peroxysome (5) ?

A
  1. Biosynthèse de phospholipides
  2. Alpha et bêta oxydation acide gras
  3. Synthèse acides biliaires
  4. Dégradation acide aminés
  5. metabolise des espèces réactives a l’oxygène et de l’azote ex H202
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16
Q

Vrai ou faux: peroxysome font leur part dans organisme conte les drogues

A

Vrai

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17
Q

Nomme maladie due aux peroxydes

A

Chondrodysplasie ponctuée rhizomélique

(mauvaise synthèse de plasmogène)

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18
Q

Quels sont 3 événement ma pour le développement des peroxysome

A
  1. Formation membrane
  2. Prolifération des peroxysomes
  3. Importation des protéines (de membrane ou destinées à la matrice (Cytosol des peroxysomes)
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19
Q

Comment se forme un peroxysome ?

A

Il y a une pré-peroxysome provenant du reticulum endoplasmique

  1. Les lipides (membrane) et les protéines membranaires et de la matrice proviennent du Cytosol
  2. Suite à l’ajout de nouveau lipide et de protéines le peroxysome se divise en 2
  3. L’arrivée des protéines peroxyne via le RE induit la biogenèse et donne un signal de division
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20
Q

Expliquer les 2 étapes de l’importation des protéines dans les peroxysomes

A
  1. Insertion de protéines dans la membrane

PMP va se lier à PEX19 (fonction de chaperon soluble et récepteur d’importation)

PEX 19 est aussi nécessaire au ciblâtes au peroxysomes et à l stabilité du PMP

Le complexe va ensuite s’attacher au PEX3 et le PMP est relâché

  1. Insertion de protéines dans la matrice

À) ciblage : PTS1 en C terminal va vers PEX 5

B) Liaison PTS1 s’attache à PEX 5

C) Translocation et relâche :

Importomer reconnaît complexe 
 ATP dépendant

D) Recyclage de PEX 5

 ATP dépendant
 Si région hydrophobe sur la surface du polypeptide : on dégrade avec Ub (polyglutination )

  Si la région hydrophobe recycle PEX 5 (monoglutination)

A

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21
Q

Différence entre les deux RE

A

RER: synthèse protéine

REL: detoxification
Métabolise des hydrates de carbones
Stockage calcium
Synthèse lipide, cholestérol, lipoprotéines et hormones steroidienne

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22
Q

Qu’est ce qu’un polyribosome

A

Ribosomes qui s’attachent à la surface du reticulum endoplasmique rugueux

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23
Q

Dans l’importation de protéines dans le RER, que veulent dire KDEL et KKXX?

A

KDEL: protéine soluble

KKXX: protéine membranaire

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24
Q

Expliquer les aspects de l’importation de protéines dans le RER (Importation co-traductionnelle)

A
  • sequence signal
  • signal-recongnition particule (SRP): composé de 6 chaînes polypeptidiques associés à ARN
    -Récepteur de SRP
    -Translocons- composés de 4 complexes Sec61
    -IL N’Y A PAS DE CHAPERONE, RIBOSOME ASSOCIÉS À LA MEMBRANE
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25
Q

A quoi servent translocateur

A

Reconnaissent ribosome et bout qui dépasse SRP

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26
Q

Explique l’importation co-traductionnelle (RER) étapes

A
  1. Liaison de SRP à la séquence signal, arrêt de la traduction
  2. Liaison du SRP à son récepteur, ancrage du ribosome à la membrane du RER (Grace au Sec61)
  3. Liaison de GTP au complexe SRP/SRP-R, ouverture du pore et insertion du polypeptide (translocon est impliqué)
  4. La GTP est hydrolysé ce qui libère la protéine SRP
  5. Séquence signal est clivée par une signal peptidase au cours de l’élongation et de l’importation du peptide dans la lumière du RER
  6. La peptide nouvellement traduite est libère, le ribosome est relâché et le pire du translocon se ferme
27
Q

Les protéines dans RER sont importé ou ?

A

Vers d’autres organites ou la membrane plasmique

28
Q

Vrai ou faux: les protéines dans REnsont soient soluble (KDLE) ou associées à la membrane du RE(KKXX)

A

Vrai

29
Q

Quels sont les deux types de protéines dans la lumière du RE?

A

Protéines en transit (s’en vont)

Protéines résidentes

30
Q

A quoi sert la protéine TRAM

A

Insertion dans membrane protéine du RE

31
Q

Qu’arrive t il quand il y plrs passages pour une protéine dans le RE

A

Des endroits start (hydrophobe) et stop (multipass)

32
Q

Qu’est ce que la lycosilation

A

Groupement sucre au début de protéine

33
Q

Vrai ou faux: Sec61 fait la distinction entre start et stop séquence et scan le peptide naissant (pour transporter protéine à plusieurs passages associés à la membrane RE)

A

Vrai

34
Q

A quoi sert la glycolyse ruin des proteins dans le RER

A

Permet de s’assurer que la protéine fonctionne bien

35
Q

Nommes les étapes de la glycolysation

A
  1. Il y a du dolichol phosphate
  2. Ajout d’un premier groupe N-acetylglucosamine-PO4
  3. Ajout d’un deuxième groupe N-acetylglucosamine
  4. Ajout de 5 mannoses
  5. Translocation de l’oligosaccharidebdu Cytosol vers lumière du RER qui est catalysée par la Flippase
  6. Ajout de glucose
  7. Transfert: réaction enzymatique simple par transfert d’oligosaccharide (coupe entre phosphate et N-actylglucosamine)
    8.Hydrolyse des 3 unités glucose et 1 mannose
36
Q

Pourquoi former des glycoprotéines?

A
  1. Contrôle de qualité: permet de s’assurer que la conformation est bonne
37
Q

Quels sont les 4 étapes du contrôle de qualité pour quitter le RE lors de la formation de glycoproteins

A
  1. Ajout 1 residu glucose par la UDP
  2. Protéine mono-glycosylée reconnu par CALNEXIN (chaperone + coupe résidu glucose)
  3. Si protéine pas bonne conformation UGGT catalyse l’addition d’une unité de glucose pour une autre ronde
    4 si protéine bonne conformation, UGGT reconnaît pas protéine et celle-ci quoi RER
38
Q

Dire 2 principales fonction appareil de Golgi

A

Fait des o-glycolysation
Mener protéine à sa maturation
Transport

39
Q

L’appareil de Golgi va de CGN à TGN

A

Oui

40
Q

Nommes 4 raisons pk c important la glycosylation

A
  1. Glyco-code (maturation dans RE, transport RE)
  2. Augmentation résistance à la digestion protéolytique
  3. Modifie les propriétés anti geniuses d’une protéine
  4. Module la signalisation et la spécificité des récepteurs membranaires
41
Q

Quels sont les 3 basés du transport vésiculaire ?

A
  1. Sorting
  2. Bourgeonnement
    3.Fusion avec compartiment cible
42
Q

Vrai ou faux : Il faut le retour de protéines car il y en a qui ne vont pas dans le Golgi donc reviennent (dans le transport vésiculaire)

A

Vrai

43
Q

A quoi servent les RAB dans les vésicules ?

A

C’est un marqueur vésicules (fluorescence)
Adressage vésicule (marqueur de surface pour la spécificité)
GTPase monomerique (utilise ça )

44
Q

Quels sont les 3 types de vésicules à manteau?

A

Clathrin (Endocytose)
COP1 (transport retrograde)
COP2(transport antérograde)

45
Q

A quoi servent les adaptines envers les vésicules à clathrine

A

Lient les clathrine aux protéines membranaires

Sequestration (lie les complexes cargo-récepteur) —-> pour se faire exporter

Chaque adapting est spécifique pour un complexe cargo-récepteur

46
Q

Lors de l’assemblage des vésicules à clathrine il y a du bourgeonnement mais a quoi sert la dynamine et l’adaptine

A

Dynamine: A la fusion membranaire
Lors de l’endocytose
Adaptine: protéine adaptatrice qui permet de lier récepteur transmemebranaire a la clathrin (truc bleu)

GTPASE

47
Q

Vrai ou faux : quand la vésicules liées—-> perdent leur manteau ?

A

Vrai

48
Q

Relire COP1 et COP2

A

OUi

49
Q

Explique qu’est ce que le sorting?dans le Golgi

A

Les cellules se séparent (séquestration) et concentrent les protéines à être exporté à la membrane

50
Q

Dans l’étape de l’ancrage d’une vésicule de transport, a quoi sert le t-SNARE

A

Attrape vésicule, car le RAB permet l’association entre t-SNARE et v-SNARE (proteine)

51
Q

Quels sont le 2 models non mutuellement exclusifs dans le transport de Golgi?

A
  1. Vesicular Transport Model
    (Suppose que le Golgi est statique qui stipule un transport rapide.)
  2. Cisterns maturation modèle
    (Modèle dynamique qui stipule que l fusion des vésicules poussé sur l’appareil de Golgi) c’est un transport normal
52
Q

Qu’est ce qu’un lysosome?

A

Vésicules hétérogène qui sont responsable de la digestion des macromolécules

53
Q

La protéines qui est destinée au lysosome contient…

A

La mannose-6-phosphate et récepteur

Au sinon la molécule est dégradée

54
Q

Comment se forme un lysosome ?

A
  1. Les vacuoles de phagocytose sont transformée en lysosome en fusionnant avec endosmoses précoses
  2. Les vacuoles d’endocytose fusionne avec des vésicules de transport
  3. Autophagie
  4. Digestion éléments extra cellulaires en libérant par exocytose des enzymes acides hydroplases
55
Q

L’autophagie est composée de deux étapes ? Lesquelles

A

Macrophagie: enrobement d’un organelle dans une structure à double membrane lipidique provenant du RE

Microphagie: capture d’une petite portion du cytoplasme par une structure composé d’une membrane simple lipidique

56
Q

Vrai ou faux: l’autophagie permet le recyclage des constituants cytoplasmique pour la survie de la cellule (elle se mange elle même pour rester en vie)

A

Vrai

57
Q

Dans l’endocytose, les endosomes permettent de faire quoi ?

A

La phagocytose

La pinocytose (IMP)

58
Q

Dire les étapes de la pinocytose

A
  1. Invagination de la membrane (macromolécules entrent)
  2. La fermeture débute
  3. La membrane cellulaire se ferme autour des substances invaginées (formation d’un vésicule)
  4. La vésicule se sépare de la membrane et entre dans le Cytosol
59
Q

Vrai ou faux: la pinocytose est un phénomène ubiquitaire

A

Vrai

60
Q

IMP examen

Explique l’endoctrines par récepteur interposé

A
  1. Récepteur activé par ligand
  2. Diffusion latérale
  3. Invagination du ligand accompagné d’un manteau de clathrin
  4. Formation d’une vésicule
  5. Perte du manteau de clathrine
  6. Fusion avec endosome et le ligand quitte sa vésicule
  7. Sécrétion lysosomale ou digestion lysosomale ou recyclage des récepteurs
61
Q

Explique les aspects de la pinocytose (pas son fonctionnement)

A

-Basé sur la clathrine
- Rapide (perd rapidement son manteau)
-2% aire de la membrane plasmique
-Transport non-sélectif de molécules solubles
-RESPONSABLE DE L’ENDOCYTOSE PAR RÉCEPTEUR INTERPOSÉ

62
Q

Explique les étapes de l’exocytose

A
  1. Approche de la vésicule sécrétoire du cytosol à l’extérieur de la cellule

2.Fusion de la vésicule sécrétoire à la membrane plasmique

  1. Rupture de la membrane
  2. Délaissement des protéines sécrétées dans l’extérior de la cellule
63
Q

Quelles sont les deux voies de sécrétion dans l’exocytose ?

A
  1. La voie constitutive
    À) majorité des protéines d’exportations
    B) Renouvellement des protéines membranaires et des protéines de la matrice
  2. La voie réguléeÀ) pour cellules spécialisées
    B) sécrétion sur demande (vésicule de stockage) en réponse d’un stimulus

Cytophisiologie (9 decks)

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