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Introduction à la biochimie > Cours 2 > Flashcards

Cours 2 Flashcards

1
Q

Quel est le carboxyle impliqué dans le lien peptidique?

A

Le carboxyle du carbone alpha.

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Q

Vrai ou faux: le lien peptidique a un caractère partiel de liaison double et il est planaire.

A

Vrai

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3
Q

Lorsqu’on parle de conformation cis/trans dans le lien peptidique, à quels groupements fait-on référence? Laquelle des conformations est habituellement favorisée et pourquoi?

A

Aux carbones alpha des 2 résidus peptidiques. TRANS, moins d’encombrement stérique.

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4
Q

Pour lequel des acides aminés les conformations cis et trans ont-elles la même énergie?

A

proline

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5
Q

L’angle phi est l’angle entre..?

A

angle entre l’amine et le carbone alpha

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6
Q

L’angle psi est l’angle entre..?

A

angle entre le carbone alpha et le carbonyle

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7
Q

De quoi dépendent les angles phi et psi?

A

Dépendent de l’encombrement stérique entre les oxygènes carbonyles du lien peptidique et les atome de la chaîne latérale

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8
Q

Vrai ou faux : Dans la structure secondaire, les motifs sont maintenus par interactions covalentes entre A.A.

A

Faux, interactions non covalentes

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9
Q

le pont h formé dans une hélice alpha est formé entre quels groupements de quels acides aminés?

A

pont H formé entre le groupement amine d’un A.A avec le groupement carbonyle d’un autre a.a. situé à 4 positions derrière lui

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10
Q

vrai ou faux : l’hélice alpha respecte généralement la règle de la main gauche car moins d’encombrement stérique

A

faux : l’hélice alpha respecte généralement la règle de la main DROITE car moins d’encombrement stérique

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11
Q

expliquez le truc de la main droite pour l’hélice alpha

A

le pouce pointe du N terminal vers le C terminal et les doigts donnent la direction de l’enroulement de l’hélice

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12
Q

vrai ou faux: l’hélice alpha est formée d’un groupe d’acides aminés consécutifs présentant des angles phi et psi d’environ -60° et -50 °

A

vrai

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13
Q

Quels a.a. (2) déstabilisent l’hélice alpha et pourquoi?

A

glycine: absence de chaîne latérale = peu de contraintes des angles phi et psi = trop flexible
proline = fortes contraintes des angles phi et psi = cause une distorsion de l’hélice (aussi, pas de H sur N du lien peptidique donc pas de pont H possible avec l’a.a. n-4

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14
Q

quels placent occupent la glycine et la proline dans une hélice alpha?

A

ils se trouvent aux extrémités de l’hélice, pour la détruire localement (on veut mettre fin à l’hélice alpha car c’est une structure secondaire donc locale seulement)

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15
Q

Les feuillets plissés beta les plus stables sont disposés de quelle façon? Pourquoi?

A

Les feuillets plissés beta les plus stables sont disposés de façon anti-parallèle, c’est-à-dire que le C terminal d’un feuillet plissé beta sera à côté du N terminal d’un autre feuillet plissé beta. pcq les ponts H sont plus stables

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16
Q

vrai ou faux: dans un feuillet plissé beta, les chaines latérales R sont projetées de part et d’autre du plan pour minimiser l’encombrement stérique

A

vrai

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17
Q

Qu’est-ce qui, dans la soie, la rend si résistante dans une direction et si souple dans l’autre?

A

résistant: dans le sens des liaisons covalentes, donc dans le sens des liaisons peptidiques entre les acides aminés d’une même chaîne polypeptidique.
souple: dans le sens des ponts H entre le H d’un groupement amine d’un a.a. et le O d’un groupement carboxyle d’un autre a.a. dans une autre chaîne polypeptidique. Ces ponts H maintiennent la structure, sont des interactions faibles mais cumulatives, confèrent une élasticité au tissu car sont des interactions plus faibles que les liaisons covalentes.

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18
Q

Vrai ou faux: les feuillets plissés beta et les hélices alpha sont les seules structures secondaires possibles.

A

Faux, celles-ci représentent la moitié environ, mais les segments restants peuvent avoir une conformation en solénoïde ou en boucle.

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19
Q

Les segments ayant une conformation en solénoïde ou en boucle sont composés de quel genre d’a.a.?

A

Comme les solénoides ou les boucles sont des structures flexibles, ils sont composés d’acides aminés qui tolèrent bcp de rotation (ex: petits aminés hydrophobes qui ont une courte chaîne latérale comme la glycine)

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20
Q

Quel est le rôle des solénoides et des boucles?

A

Relier entre eux 2 feuillets plissés ou 2 hélices alpha.

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21
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire?

A

C’est l’assemblage de plusieurs motifs créés à partir de plusieurs structures secondaires. *Les motifs sont souvent associés à une fonction spécifique de la protéine.

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22
Q

De combien d’hélices alpha est composé le motif protéique hélice-tour-hélice?

A

2 hélices alpha

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23
Q

vrai ou faux: le motif protéique épingle à cheveux est composé d’hélices alpha

A

faux, il est composé de feuillets beta

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24
Q

Où se trouvent les feuillets plissés beta dans le motif protéique tonneau b?

A

Les feuillets plissés beta se retrouvent au centre, alors que les hélices alpha font face à l’extérieur.

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25
Q

Qu’est-ce que le motif protéique tonneau b?

A

Un agencement régulier de feuillets plissés beta et d’hélices alpha. feuillet-hélice-feuillet-hélice…

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26
Q

À quelle fonction est associée le motif protéique à doigt de zinc?

A

À des facteurs de transcription de l’ADN.

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27
Q

En quoi les domaines hydrophobiques sont-ils essentiels au repliement des protéines?

A

Les acides aminés hydrophobes se replient pour tenter d’éviter contacts avec le solvant, alors que les acides aminés polaires hydrophiles se trouvent à la surface de la protéine pour interagir avec solvant. Cet effet hydrophobique est la principale force de stabilisation de la structure protéique.

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28
Q

Pourquoi le dépliement de la protéine est-il énergétiquement défavorable?

A

Parce que le dépliement de la protéine expose les domaines hydrophobiques au milieu (solvant).

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29
Q

Vrai ou faux: pour que deux cysteines forment un pont disulfure, ceux-ci doivent être rapprochés dans la structure primaire d’acides aminés.

A

Faux, 2 cysteine peuvent être très éloignés dans la structure primaire et tout de même former un pont disulfure, car dans la structure 3d (repliement) ils sont proches.

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30
Q

Quelle sorte de liaison est un pont disulfure?

A

Un pont disulfure est une liaison covalente.

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31
Q

Quel acide aminé peut former des ponts disulfure?

A

La cysteine (crée un lien covalent avec le soufre d’un autre a.a.)

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32
Q

Vrai ou faux: les ponts disulfure sont des liaisons irréversibles, elles ne peuvent pas être réarrangées après la synthèse protéique.

A

Faux, c’est une réaction réversible, les liaisons peuvent être réarrangées après la synthèse protéique.

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33
Q

En quoi les ponts disulfure peuvent-ils être bénéfiques?

A

nécessaire à la formation ou à la stabilisation de la structure 3D de certaines protéines

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34
Q

vrai ou faux: les ponts disulfure sont une liaison covalente entre résidus cysteine à l’intérieur d’un même polypeptides ou entre polypeptides

A

vrai

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35
Q

vrai ou faux: le changement d’un seul a.a. peut avoir de graves conséquences sur la structure de la protéine et causer, par exemple, de l’anémie.

A

vrai. pour ceux qui ont de l’anémie: l’acide aminé en position 6 de l’hémoglobine est la valine à la place de l’acide glutamique et cette modification d’un seul a.a. cause l’anémie

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36
Q

Quels conditions peuvent dénaturer ou renaturer une protéine ? (3)

A

1- pH
2- température
3- concentration saline

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37
Q

vrai ou faux: + il y a de liaisons covalentes (ex: ponts disulfure) dans la structure 3D, - la protéine sera résistante aux changements de température

A

faux: les liaisons covalentes comme les ponts disulfure contribuent à la résistance de la protéine aux changements de température

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38
Q

Qu’est-ce qui peut arriver à la fonction d’une protéine si on modifie son repliement (structure 3D)

A

La fonction peut arrêter de fonctionner.

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39
Q

Explique le contrôle qualité du repliement des protéines

A

il y a des protéines chaperonnes qui assurent un repliement adéquat des polypeptides naissants, et le protéasome assure la dégradation des protéines mal repliées marquées par ubiquitine (protéine)

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40
Q

Est-ce qu’une protéine peut avoir plusieurs sous-domaines, et si oui donnez des exemples (3) de fonctions de ces domaines?

A

oui, par exemple la kinase est un protéine (enzyme) qui a 3 sous-domaines protéiques distincts:
1- domaine régulateur de l’activité
2- domaine de liaison au substrat
3- domaine de liaison à l’ATP

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41
Q

vrai ou faux: la structure quaternaire est un assemblage covalent de plusieurs polypeptides pour former la structure finale de la protéine

A

faux, assemblage NON covalent

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42
Q

nomme 2 caractéristiques des prions

A

1- ils sont très résistants à la congélation, la dessiccation et la chaleur
2- ils sont capables d’induire un repliement altéré dans les protéines avoisinantes

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43
Q

sur quels résidus d’a.a. se fait majoritairement l’acétylation?

A

lysine et arginine

44
Q

sur quels résidus d’a.a. se fait majoritairement la méthylation?

A

lysine et arginine

45
Q

sur quels résidus d’a.a. se fait majoritairement la phosphorylation?

A

sérine, thréonine et tyrosine

46
Q

lequel des procédés suivants s’effectue majoritairement sur un groupement alcool? phosphorylation, acétylation, méthylation

A

phosphorylation

47
Q

vrai ou faux: les modifications covalentes dictent l’activité des protéines ainsi que leur repliement

A

vrai

48
Q

Quelles molécules complexes peuvent aussi se lier aux protéines pour modifier de façon covalente les protéines de surface?

A

Les lipides (acides gras) et les sucres.

49
Q

vrai ou faux: la liaison entre un anticorps et son antigène est une liaison covalente.

A

faux, la liaison est non-covalente, faite par des ponts H ou des liaisons ioniques…

50
Q

vrai ou faux: au sein d’un anticorps, il y a des liaisons covalentes qui lui permettent de maintenir sa structure

A

vrai, ce sont des ponts disulfure

51
Q

Le cytosquelette est composé de protéines qui forment des fibres. Quelles sont ces protéines?

A

1- microfilaments
2- filaments intermédiaires
3-microtubules

52
Q

De quoi sont composés les microfilaments?

A

D’actine

53
Q

Quelles sont les 2 structures possibles de l’actine?

A

1- actine globulaire (libre)

2- actine filamenteuse (qui a changé de conformation)

54
Q

Quelles sont les 2 structures possibles de l’actine?

A

1- actine globulaire (libre)

2- actine filamenteuse (qui a changé de conformation et qui est impliquée dans la formation des polymères d’actine)

55
Q

expliquez comment l’actine globulaire devient filamenteuse.

A

molécules d’actine globulaire qui lie l’ATP rencontre un amas d’actine déjà polymérisé et vont s’y associer et s’y orienter. Suite à l’addition de la molécule d’actine globulaire qui contient sa molécule d’ATP, il y activation de l’hydrolyse de l’ATP, qui entraine un changement conformationnel et permet de former l’actine filamenteuse. (les molécules d’actine peuvent s’ajouter des 2 côtés du filaments, mais le côté favorisé est le côté où il y a encore des molécules d’actine globulaire avec ATP, car cela stimule l’hydrolyse de l’ATP.)

56
Q

Quelle est la source d’énergie la plus importante au sein de la cellule?

A

L’ ATP.

57
Q

Vrai ou faux: seules les sous-unités ajoutées récemment au filament d’actine contiennent de l’ATP.

A

vrai, celles qui ont été ajoutées avant ont vu leur ATP être hydrolysé

58
Q

De quoi sont formés les microtubules?

A

De tubuline.

59
Q

Vrai ou faux: les microtubules sont moins flexibles que les microfilaments.

A

vrai

60
Q

vrai ou faux: les microtubules sont formés d’homodimères.

A

faux, sont formés d’hététodimères (alpha et beta)

61
Q

Qu’est-ce que le GTP?

A

Une source d’énergie.

62
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’une dimère de tubuline dans le microtubule?

A

L’hydrolyse du GTP

63
Q

Quel est le rôle des microtubules dans la cellule?

A

Les microtubules permettent le transport du matériel génétique (chromosomes) durant la division cellulaire

64
Q

Lors de la division cellulaire (plus précisément lors de la télophase), qu’est-ce qui permet de séparer les chromosomes entre les 2 nouveaux noyaux?

A

La dépolymérisation des microtubules

65
Q

Comment les médicaments contre le cancer qui se lient aux protéines de tubuline affectent-ils la division cellulaire? Quel est leur effet secondaire?

A

Ces médicaments empêchent la dépolymérisation des microtubules.
Effet secondaire: ils affectent autant la division cellulaire des cellules cancéreuses qui se développent rapidement, que la division cellulaire des cellules saines qui se développent rapidement.

66
Q

Décrivez la structure des filaments intermédiaires.

A

Ce sont des dimères de très longues hélices alpha à séquences répétées. (séquences de 7 résidus a.a.)
Les a.a. 1 et 4 dans la séquence répétée sont non-polaires donc l’intérieur de l’hélice est hydrophobe, les 2 hélices s’associent ensemble pour minimiser interactions avec solvant. Ensuite, il y a formation d’une double hélice par empilement des dimères (structure coiled x. Puis, un assemblage d’octamère donne une fibre, et un assemblage de fibre donne un filament intermédiaire

67
Q

Décrivez la structure des filaments intermédiaires.

A

Ce sont des dimères de très longues hélices alpha à séquences répétées. (séquences de 7 résidus a.a.)
Les a.a. 1 et 4 dans la séquence répétée sont non-polaires donc l’intérieur de l’hélice est hydrophobe, les 2 hélices s’associent ensemble pour minimiser interactions avec solvant. Ensuite, il y a formation d’une double hélice par empilement des dimères (structure coiled coil. Puis, un assemblage d’octamère donne une fibre, et un assemblage de fibre donne un filament intermédiaire. fibres s’associent pour former poils par exemple

68
Q

vrai ou faux: aucun nucléotide comme l’ATP ou l’AGP n’est requis pour l’assemblage des filaments intermédiaires.

A

vrai

69
Q

donnez un exemple de filament intermédiaire

A

kératine

70
Q

Comment les protéines motrices sont-elles capables de mouvement?

A

Par l’hydrolyse d’ATP ou de GTP, ces protéines peuvent changer de conformation. Ce changement de conformation est associé à un mouvement.

71
Q

vrai ou faux: lorsque la myosine lie une molécule d’ATP, elle relâche le filament d’actine.

A

Vrai

72
Q

la liaison de l’ATP à la myosine a 2 effets, lesquels?

A

1- change sa conformation

2- change son affinité pour l’actine (l’augmente)

73
Q

Comment appelle-t-on la force de liaison protéine-ligand?

A

L’affinité moléculaire.

74
Q

vrai ou faux: + protéine possède une affinité forte pour son ligand, + elle est saturée facilement donc + elle peut lier ce ligand à de faibles concentrations.

A

vrai

75
Q

vrai ou faux : la liaison protéine-ligand est irréversible.

A

faux, elle est réversible.

76
Q

vrai ou faux: une forte affinité est un fort pourcentage de liaison à une faible concentration

A

vrai

77
Q

Par quel type de force un ligand se lie à sa protéine cible?

A

À des forces non-covalents comme liaisons hydrogène, liaisons ioniques, interactions hydrophobes

78
Q

Quelle conséquence la liaison ligand-protéine peut-elle avoir sur la protéine?

A

La liaison modifie généralement sa conformation et donc sa fonction.

79
Q

vrai ou faux: un groupe prosthétique est constitué d’acides aminés.

A

faux.

80
Q

Quel est le rôle de la myoglobine?

A

Transporter l’oxygène dans les muscles.

81
Q

Quel est le rôle de l’hémoglobine?

A

Transporter l’oxygène dans le sang (globules rouges).

82
Q

Quels sont les 2 variantes de l’hémoglobine et ont-elles la même fonction?

A

alpha-globine et beta-globine, malgré qu’elles soient très similaires, ont des fonctions très différentes

83
Q

De quoi est composée essentiellement la myoglobine?

A

D’hélices alpha reliées par des boucles.

84
Q

vrai ou faux: la synthèse d’un groupe prosthétique est indépendante de la synthèse de la protéine

A

vrai

85
Q

Est-ce que la myoglobine et l’hémoglobine ont une capacité égale à transporter l’oxygène?

A

Non, la myoglobine contient un groupe hème au total, alors que l’hémoglobine contient un groupe hème par sous-unité. Étant composée de 4 sous-unités, l’hémoglobine peut donc transporter 4 fois plus d’oxygène que peut la myoglobine.

86
Q

Est-ce que la myoglobine et l’hémoglobine ont une capacité égale à transporter l’oxygène?

A

Non, la myoglobine contient un groupe hème au total, alors que l’hémoglobine contient un groupe hème par sous-unité. Étant composée de 4 sous-unités, l’hémoglobine peut donc transporter 4 fois plus d’oxygène que peut la myoglobine car elle compte 4 groupes hème au total.

87
Q

Quelle forme a la courbe d’oxygénation de la myoglobine?

A

C’est une hyperbole, il faut comprendre que lorsqu’on atteint de très fortes pressions d’oxygène (qui correspond à de grandes concentrations d’oxygène) près de 100% de la myoglobine sera oxygénée (liée à l’oxygène).

88
Q

Quelle forme a la courbe d’oxygénation de l’hémoglobine et pourquoi est-elle différente de la courbe d’oxygénation de la myoglobine?

A

C’est une sigmoïde. Différente car hémoglobine peut lier 4 molécules d’oxygène et non juste 1.

89
Q

vrai ou faux: la courbe théorique d’oxygénation de l’hémoglobine est la même qui sera obtenue expérimentalement. si non, pourquoi?

A

faux. effet allostérique

90
Q

Est-ce que l’hémoglobine et la myoglobine ont des affinités similaires pour l’oxygène? Si non, comment le justifier?

A

La saturation de l’hémoglobine survient à des concentrations d’oxygène plus élevées que la myoglobine. Donc, l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène (exposé à de grandes concentrations d’oxygène dans les poumons) est moins bonne que l’affinité de la myoglobine pour l’oxygène (affinité doit être plus forte car myoglobine exposée à de plus faibles concentrations d’oxygène dans les muscles)

91
Q

Qu’est-ce que l’effet allostérique?

A

Lorsqu’un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site

92
Q

Vrai ou faux: en augmentant le pH (conditions basiques, en diminuant la concentration de H+) on favorise la réaction vers désoxyHb

A

faux en augmentant le pH, on favorise la réaction vers oxyHb

93
Q

à pH acide, la chaîne latérale imidazole de l’histidine est-elle chargée?

A

oui

94
Q

Qu’est-ce que l’effet Bohr?

A

rotation entre la production de gaz carbonique, le changement de pH, qui modifie l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène

95
Q

Vrai ou faux: la myoglobine et l’hémoglobine peut fixer l’O2, mais aussi le CO2.

A

vrai

96
Q

vrai ou faux: la liaison peptidique mène à la libération d’une molécule d’eau

A

vrai

97
Q

Les chaînes peptidiques formant un feuillet plissé s’associent par quel type d’interaction?

A

Liaison hydrogène entre le H du groupement amine et le O du groupement carboxyle

98
Q

Quelle est la principale force de stabilisation de la structure protéique?

A

L’effet hydrophobe. (domaines hydrophobes se retrouvent au centre et contribuent au repliement de la protéine)

99
Q

vrai ou faux: pour créer un pont disulfure, il doit se produire d’abord une oxydation des groupes SH des 2 cystéines.

A

vrai

100
Q

Quelle enzyme catalyse la formation des ponts disulfure entre 2 cysteines?

A

l’enzyme disulfide isomérase

101
Q

Quelle propriété des prions leur permet d’être si résistants aux conditions extrêmes?

A

Les prions ont la propriété de former des feuilles beta très compacts qui s’empilent pour former des structures indestructibles par les protéases cellulaires.

102
Q

Nommez les 5 modifications covalentes des protéines.

A

phosphorylation, acétylation, méthylation, addition de lipides, addition de sucres

103
Q

Qu’est-ce qui donne la teinte rouge à la myoglobine et à l’hémoglobine?

A

L’hème

104
Q

vrai ou faux: le 2,3-BPG augmente l’affinité de Hb pour l’oxygène.

A

faux, 2,3-BPG diminue l’affinité de Hb pour l’oxygène

105
Q

explique le 2,3-BPG en tant qu’effecteur allostérique de l’hémoglobine

A

BPG se lie dans la cavité centrale de l’Hb en état déoxy (conformation T) seulement et stabilise cette conformation. 2,3-BPG diminue l’affinité de Hb pour l’oxygène et favorise son relargage

106
Q

En condition basique, quelle forme d’hémoglobine est favorisée?

A

oxyHb

107
Q

En condition acide, quelle forme d’hémoglobine est favorisée?

A

désoxyHb

Introduction à la biochimie (5 decks)

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