cours 2

Question 1

donne moi un exemple où la chaine latérale est impliquée dans le lien peptidique.

Answer 1

Glutation (lien atypique avec le carboxyle du carbone Y avec l’amine du groupe cystéine).

Question 1

V ou F - les chaines latérales ne sont habituellement pas impliqués dans les liens peptidiques.

Answer 1

V (habituellement) sauf quelques contres exemple.

Question 2

V ou F les liens peptidiques sont planaires

Answer 2

V

Question 3

Cis ou trans la forme la plus abondande dans les proteine? PK?

Answer 3

trans est plus étiré moins d’encombrement stérique,

Question 4

CIs ou trans que les C alpha peptidique occupent les côté opposé au groupe peptidique ?

Answer 4

Trans

Question 5

Quel acide aminé est une exception consernant l’énergie cis ou trans ?

Answer 5

Proline, autant d’énergie en trans ou cis

Question 6

comment se nomme l’angle entre le carbone alpha et son amine

Answer 6

phi

Question 7

comment se nomme l’angle entre le carbone alpha et son carbonyle

Answer 7

psy

Question 8

quel acide aminé les angles psy et phi sont fixes ?

Answer 8

proline

Question 9

definition de structure secondaire

Answer 9

repliment local de plusieurs acide aminés pour former des motif

Question 10

les formes des structures secondaire sont maintenue par des liens covalent (V OU F)

Answer 10

F

Question 11

quels sont les deux motifs les plus courant au niveau secondaire?

Answer 11

Feuillet plissé beta
helice alpha

Question 12

Dans l’helice alpha, quest ce qui permet la formation de l’hélice?

Answer 12

Des ponts H entre le H de groupe amine (n) et le O du carboxyle en position (n-4)

Question 13

36 acides aminés donnent environ combien d’hélice alpha?

Answer 13

10

Question 14

les helices sont plus left-handed ou right-handed ? Pk?

Answer 14

right-handed, moins d’encombrement stérique

Question 15

Les angles des angles phi et psy des helices alphas rights-handed?

Answer 15

-60 degre et -50 degré

Question 16

quels acides aminées sont favorables et défavorables au helice alpha ?

Answer 16

favorable = méthionine, alanine, leucine, lysine, acide glutamique
défavorable = glycine et proline

Question 17

pour quels raisons la glycine est proline sont défavorables aux helices alpha ?

Answer 17

Gly = faible contrainte en raison de l’absance de chaine latérale, très flexible
Pro = forte contraite forme une distorsion de l’hélice et pas de H sur le lien peptidique donc pas de pont H possible.

Question 18

V ou F on retrouve parfois la glycine et proline au extremité de l’hélice?

Answer 18

V

Question 19

feuillet plissé beta ou les helices alpha qui sont formés de plusieurs chaines polypeptidiques ?

Answer 19

feuillet plissé beta

Question 20

les feuillets plissé parrallèles sont plus sable que les antiparrallèle (V OU F)

Answer 20

F

Question 21

les chaines latérales sont projetés du même plan que le plan du feuillet (V OU F)

Answer 21

F

Question 22

en général les feuillets beta sont formés de combien de segments polypeptidiques et ils ont combien d’acide aminés.

Answer 22

(2 à 15) et (6 en moyenne)

Question 23

quel sont les A.A composant la fribroine de la soie ? et ses caractéristiques ?

Answer 23

Gly-ser-gly-ala-gly-ala, feuillets beta anti-parrallèle, lien covalent (résistant) et pont H (souple)

Question 24

sachant que les formes feuillets beta et helice alpha correspondent 50% de la proteine, c’est quoi qui correspond au 50% autre.

Answer 24

solénoide et boucle

Question 25

quel boucle prend moins d’espace les boucles entre les feuillets parallèle ou les feuillet anti parrallèle ?

Answer 25

anti-parrallèle

Question 26

definition de struture tertiaire ?

Answer 26

repliment du polypeptides en 3 dimensions, assemblage de plusieurs motif

Question 27

les repliments en structure tertiaire depend de quoi ?

Answer 27

pont H, liaison électrostatique, effet hydrophobe et liaison covenlatente (pont disulfure)

Question 28

Le tonneau alpha/beta est composé de quoi ?

Answer 28

8 feuillet beta et 8 helice alpha

Question 29

comment se nomme les proteines de liaison de l’ADN et ARN ?

Answer 29

motif a doigt de zinc

Question 30

quel est la principale force de repliment de la protéine ?

Answer 30

l’effet hydrophobe

Question 31

les liaisons covalentes dans la structure tertiaire se fait grace à quel acide aminé?

Answer 31

cysteine

Question 32

les liaisons covalents se font uniquement entre différent polypeptides. (V ouF)

Answer 32

F aussi à l’intérieur même d’un polypeptide

Question 33

c’est une réduction qui permet les liaison covalente (V ou F)

Answer 33

F oxydation, c’est réversible

Question 34

les pont disulfure sont catalysé par quel enzyme ? et ouo se trouve cette enzyme?

Answer 34

disulfure isomérase, réticulum endoplasmique

Question 35

quels conditions pour dénaturer une proteine ? est-elle encore fonctionel? et est-ce réversible ?

Answer 35

1- PH, concentration saline, température inadéquat 2- non 3- oui

Question 36

Définition des chaperonnes ?

Answer 36

ce sont des molécules ayant besoin d’atp qui s’assur au bon repliment de la proteine. ils existent plusieurs type. (elles replient la proteine)

Question 37

quel est le nom de l’enzyme qui assure la dégradation des proteine mal replié?

Answer 37

protéasome

Question 38

comment les protéasome font pour detecter les proteine à détruire ?

Answer 38

enzyme ubiquitine ligase E3 -> lie une ubiquitine avec la chaine latéral des lysine -> protéasome peut reconnaitre

Question 39

structure quaternaire (protomère), définition

Answer 39

assemblage de plusieurs polypeptides identique (monomère) ou différent (hétéromère)

Question 40

la kréatine kinase est impliqué dans quoi ?

Answer 40

la génération des molécule énergitique

Question 41

nommes les 3 types de kréatines kinases et leur emplacement.

Answer 41

MM = squelettique
MB = cardiaque
BB= digestif et cérébrale

Question 42

les maladies causé par des dépots amyloide ont un point en commun, c’est quoi?

Answer 42

forme des feuillets B indestructible pour les protéase , tres résistent.

Question 43

exemple de maladie de structure de la proteine

Answer 43

anémie falciforme en position 6 la valine remplace la glutamine ce qui modifie la structure de la proteine

Question 44

exemple de complémentarité moléculaire

Answer 44

antigène/ anticorps

Question 45

les molécules complémentaire sont principalement lié par des liens covalents ( V OUF )

Answer 45

F, non covalent