Composition de la cellule (cours 1) Flashcards

1
Q

L’élément le plus abondant dans la cellule?

A

Oxygène

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Q

La molécule la plus abondante dans le cellule?

A

l’eau

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3
Q

Les 3 grandes familles de chose qui composent la cellule?

A

H2O
Ions inorganiques
Molécules organiques

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4
Q

Facts sur H2O…

A
  • Polaire (O=nég et H=positif)
  • Formation dipôle
  • Liens hydrogènes
  • Ions solubles
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Q

Facts sur ions inorganiques…

A
  • Composent -1% de masse cellulaire

- Essentiel à métabolisme

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6
Q

Facts sur molécules organiques…

A
  • à base de carbone
  • 4 liaisons covalentes
  • forent un tétraèdre symétrique (chaque H sont équidistants, 109,5°)
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7
Q

Quelles sont les 4 classes de molécules organiques?

A

Sucre
Lipide
Acides nucléiques
Acides aminés

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8
Q

Polymère de glucose?

A
Polysaccharide
amidon (plante)
Glycogène (animaux)
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9
Q

Polymère acide nucléique?

A

ADN

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10
Q

Polymère acide aminé?

A

Protéine

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11
Q

Facts sur glucide… (3)

A
  • Marqueurs pour le transport et le repliement des protéines
  • Marqueurs de la surface cellulaire
  • Reconnaissance et interaction entre les cellules des tissus
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12
Q

Quels sont les formes les plus communes de monosaccharides?

A

Hexose C(6) -> glucose
Triose
Pentose -> ADN et ARN

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13
Q

Différence entre oligosaccharide et polysaccharide?

A
oligo = quelques monosaccharide
Poly = plusieurs centaine ou milliers
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14
Q

Le lien alpha(1->6) d’un polysaccharide permet quoi?

A

permet le branchement des molécules

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15
Q

Différence entre polymère alpha-glucose et Beta-glucoe?

A

alpha = de réserve, OH du C1 en bas

beta = de structure, OH de c1 en haut

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16
Q

Facts sur les lipides…

A
  • Importante réserve d’énergie
  • Composant principal de la membrane plasmique
  • Signalisation cellulaire
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17
Q

Deux types d’acides gras?

A

Saturé (chaine linéaire)

Insaturé (double lien C=C)

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18
Q

De quoi est formé un triacylglycérol?

A

Formé de 3 acides gras et 1 glycérol

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19
Q

Facts sur les phospholipides…

A
  • Glyérol
  • 2 acides gras
  • C3 lié à un phosphate
  • Phosphate lié à une autre petite molécule
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20
Q

Quelles peuvent être l’autre petite molécule qui est lié au phosphate d’un phospholipide?

A

Éthanolamine
Choline
Sérine
Inositol

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21
Q

Comment se nomme le seul phospholipide qui ne contient pas de glycérol?

A

Sphingomyéline

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22
Q

Facts sur la Sphingomyéline… (2)

A
  • C’est la principale composante de la gaine de myéline

- Le groupement polaire = sérine

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23
Q

Quelle est la structure d’un glycolipide?

A

2 acide gras liés par un groupe hydrophile lié à un sucre

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24
Q

Nomme 2 rôles des glycolipides.

A
  • Constituant de la couche externe des membranes lipidiques

- Jouent un rôle dans la reconnaissance

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25
Q

Qu’est ce qui rend le cholestérol différent des autre lipides?

A

Constitué de 4 cycles à la place d’une chaine

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26
Q

Sucre de ARN VS ADN et leur différence…

A
ARN = ribose (OH en 2')
ADN = désoxyribose (H en 2')
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27
Q

Qu’est ce qu’une adenosine?

A

Adénine + sucre

nucléoside

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28
Q

Qu’est ce qu’un AMP?

A

Un nucléotide
Adénine + sucre + Phosphate
(Adénosine + P)

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29
Q

Qu’est ce qu’un ADP?

A

adénosine di phosphate

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30
Q

Qu’est ce qu’un ATP?

A

adénosine tri phosphate

31
Q

Lors de la polymérisation des nucléotides, il y a la libération d’un…

A

Pyrophosphate

32
Q

Composition des acides aminées (4 différentes parties)

A
Carbone central
Groupe acide (COOH)
Groupe amine (NH2)
Groupe variable (R)
33
Q

Nomme les acides aminés non polaire. (10)

A
Glycine
Alanine
Valine
Leucine
Isoleucine
Proline (seul à avoir un cycle interne)
Cystéine (parfois polaire)
Méthionine
Phénylalanine
Tryptophane
34
Q

Nomme les acides aminés polaires. (6)

A
Sérine (peut être phosphorylé)
Thréonine (peut être phosphorylé)
Tyrosine (peut être phosphorylé)
Asparagine 
Glutamine
Cystéine
35
Q

Nomme les acides aminés basiques (3)

A

Lysine
Arginine
Histidine

36
Q

Nomme les acides aminés acides (2)

A

Aspartate

Glutamate

37
Q

Vrai ou faux?

Lorsqu’il y a la formation d’un lien peptide, les chaines latérales ne peuvent plus pivoter

A

Vrai

38
Q

Vrai ou faux?

La formation d’un lien entre deux atomes implique la libération d’énergie.

A

Vrai

Plus le lien est fort, plus l’É libérée est grande

39
Q

Qu’est ce que la première loi de la thermodynamique?

A

La quantité d’énergie requise pour briser un lien est identique à la quantité d’énergie libérée lors de la formation de ce lien.

40
Q

le nombre de liens créé égal le nombre de liens brisés…

A

à l’équilibre

41
Q

Que signifie Delta G?

A

Énergie libre

42
Q

Lorsqu’il y a utilisation d’énergie, le delta G est?

A

positif

lorsqu’il y a dégagement d’énergie, donc que des liens sont formés, le delta G est négatif

43
Q

Quelle est la deuxième loi de la thermodynamique?

A

Les réactions spontanées s’accompagnent toujours d’une diminution de l’énergie libre (deltaG négatif)

44
Q

Une réaction spontanée n’est favorable que si deltaG est…

A

Négatif

45
Q

Quand l’équilibre est vers les produits, le K et le DeltaG sont…

A

K plus grand que 1

Delta G négatif

46
Q

Quand l’équilibre est vers les réactifs, le K et le DeltaG sont…

A

K plus petit que 1

Delta G positif

47
Q

Quelle est la constante des gaz parfaits?

A

R est 1,987cal/deg-mol

48
Q

Les liens covalents ont des DeltaG autour de …

A

-50 à -110 kcal/mol

49
Q

Les forces de Van der Waals et hydrophobe ont un DeltaG d’environ…

A

1 à 2 kcal/mol

50
Q

Les pont hydrogènes et les liaisons ioniques ont un DeltaG d’environ…

A

3 à 7 kcal/mol

51
Q

À 25°C l’énergie thermique génère…

A

0,6 kcal/mol

52
Q

Qu’elle est la structure de l’eau?

A

Tétraède solide

Chaque molécule d’eau peut former 4 liens hydrogènes

53
Q

Vrai ou faux?

Même une substance polaire à une solubilité limitée.

A

Vrai car les interactions H2O H2O sont plus favorables

54
Q

l’hydrolyse d’un lien à grande énergie génère environ…

A

7 kcal/mol

55
Q

Vrai ou faux?

La molécule énergétique la plus importante est l’ATP

A

Vrai

Lié par des liens covalents faibles

56
Q

Globalement, ATP -> AMP engendre un DeltaG de…

A

-13 kcal/mol

-7 + -6

57
Q

Les enzymes sont des catalyseurs. Qu’est ce que cela signifie?

A

elles augmente la vitesse de réaction en abaissant le Ea

58
Q

Qu’est ce qu’un catalyseur?

A

Une substance utilisée pour modifier la vitesse d’une rx sans être elle-même altérée par cette réaction

59
Q

Comment travaille une enzyme?

A

Elle facilite les échangent entre les substrats en se liant de façon transitoire aux substrats.

60
Q

Facts sur les enzymes…

A

Doivent reconnaitre de façon très spécifique leur substrat
Les substrats sont adaptés au site actif de l’enzyme
Font des liens hydrogènes, ioniques et interaction hydrophobe

61
Q

Explique la coupure par la chymotrypsine…

A

= enzyme digestive hydrolysant les protéines

La coupure du lien peptide entre la protéine a été rendu possible par l’hydrolyse de molécule d’eau

62
Q

Qu’est ce qu’un coenzyme?

A

Fourni des groupements chimiques essentiels à la réaction pcq des fois le site actif d’une enzyme ne suffit pas pour catalyser la rx.

63
Q

Quand le coenzyme est fixé de façon covalente à l’enzyme, on parle alors de…

A

Groupe prosthétique

64
Q

La plupart des coenzyme sont dérivés de …

A

Vitamine!

65
Q

Donne un exemple de coenzyme

A

ATP qui fournit un groupement phosphate transféré à une protéine par une kinase

66
Q

Nomme les 6 grandes catégories de réactions enzymatiques.

A

Ozydoréductase (transfert l’électron)

Tranférase (Transfert de groupes fonctionnels)

Hydrolase (accélère le clivage hydrolotique)

Lyase (attacher/détacher des molécules sans attacher de façon covalente)

Isomérase (Change conformation 3D d’une molécule)

Ligase (Utilise l’hydrolyse de ATP pour catalyser rx de 2 substrats ensemble)

67
Q

La vitesse de réaction dépend de…

A

La concentration des réactifs et du produit

68
Q

Expliquer Vmax

A

Rendu la fin de la rx, toutes les molécules d’enzymes sont occupées par le substrat et travaillent à pleine capacité. Augmenter davantage la [substrat] ne modifiera plus la vitesse car aucun site actif n’est disponible

69
Q

Qu’est ce que la constante de Mikaelis? (Km)

A

c’est la [substrat] où la vitesse de rx est à la moitié de Vmax

70
Q

Km est la mesure de?

A

l’affinité de l’enzyme pour son substrat

71
Q

Explique moi l’exemple de régulation enzymatique (rétroaction négative) de la thréonine.

A

Thréonine sous l’effet de la thréonine désaminase devient l’alpha-kétobutyrate qui engendre la synthèse d’isoleucine.
Celle-ci est régulateur se da propre synthèse parce que peut se lier à la thréonine désaminase et abolit son action

72
Q

Qu’est ce que allostérie?

A

un autre site capable de se lier à une autre molécule

EX: l’inhibitur se lie à l’allostie, ça change la conformation de l’enzyme qui ne peut plus se lier à son substrat

73
Q

Vrai ou faux?

Les liaisons allostériques peuvent est activatrice.

A

Vrai

74
Q

Vrai ou faux?

La phosphorylation est un exemple d’activation ou de désactivation.

A

Vrai

L’ajout d’un groupement phosphate à un effet significatif sur la conformation 3D.