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cell 57 final > Compartiment cellulaire 2 - cours 8 > Flashcards

Compartiment cellulaire 2 - cours 8 Flashcards

1
Q

Quelles sont les organises qui détiennent 2 membranes a traverser?

A

mitochondrie et chloroplaste

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Q

Pourquoi les mitochondries et chloroplastes ne peuvent pas faire passer des proteines complètes dans leur forme tridimensionnel comme les pores nucléaire?

A

Les mitochondries et les chloroplastes possèdent plus d’une membrane et ne possèdent pas de pores suffisamment grands pour faire passer des protéines complètes dans le forme tridimensionnelle (structure tertiaire)

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3
Q

Sous quelles structures les proteines peuvent passer dans les mitochondries et chloroplastes?

A

Il faut donc garder les protéines dans leur structure primaire (la structure-II en hélice α peut passer aussi) ou dérouler les protéines pour reprendre la structure primaire/ hélice α

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4
Q

Qu’est-ce qui est nécessaire au transport d’une protéine dans la mitochondria ou chloroplaste?

A

Il faut une étiquette, un récepteur (ou plusieurs) , de l’énergie

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5
Q

Quelle est le signal le plus commun pour l’importation mitochondriale? Quelle partie du signal est reconnu par le récepteur membranaire?

A

Dans les mitochondries, un des signaux les plus communs est une série d’acides aminés située en N-terminal du précurseur (future protéine mitochondriale) formant une hélice α amphiphile avec une moitié hydrophobe et une autre moitié chargée positivement. La partie hydrophobe sera reconnue par un récepteur situé sur la membrane externe de la mitochondrie.

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6
Q

Dans le signal commun dans les mitochondries, quelle partie du signal sera reconnue par un récepteur? Où se situe ce récepteur?

A

La partie hydrophobe sera reconnue par un récepteur situé sur la membrane externe de la mitochondrie.

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7
Q

Quelles sont les deux recepteurs/ translocateurs chez la mitochondria?

A

TOM (membrane externe) et TIM (membrane interne)

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8
Q

Qu’est-ce qui forment les complexes pour l’importation des protéines mitochondriales?

A

Les récepteurs et les deux translocateurs.

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9
Q

Quand est-ce que la protéine entre dans le translocateur ?

A

Les protéines entrent lorsque les chaperonnes
Hsp70 cytosoliques, qui conservaient les protéines dépliées, hydrolysent l’ATP (énergie) et se dissocient.

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10
Q

Comment est-ce que TIM reprend la relève de TOM?

A

Dans l’espace intermembranaire, TOM transfert u n
le signal à TIM, qui fait passer les protéines dans T
la matrice (avec l’aide des chaperonnes
mitochondriales, Hsp70).

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11
Q

Une fois dans l’espace intermembranaire, ce qui va se passer par la suite pour les protéines va dépendre de quoi?

A

Cela va dépendre des différents signaux internes.

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12
Q

Comment obtient-on les proteines nécessaire a la membrane externe de la mitochondria?

A

Proteine-> TOM -> TIM 9/10 -> SAM (feuillet B)

Proteine -> Mim1 (avec hélice alpha hydrophobe)

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13
Q

Dans la plupart des cas, le peptide signal (hélice a en N-terminal) des protéines est coupé par qui?

A

Par des peptidases après l’incorporation de la protéine à l’endroit désiré.

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14
Q

Vrai ou faux : S’il existe des signaux internes sur la protéines, ces derniers ne sont pas coupés.

A

Vrai

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15
Q

Décris la voie que prendra une protéine destinée à la membrane externe de la mitochondrie (une porine ou le translocateur TOM40)

A

Précurseur traduit dans le cytoplasme.
Passe par le complexe TOM.
Chaperonnes dans l’espace intermembranaire.
Insertion dans la membrane grâce à SAM et au signal interne (hydrophobe).

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16
Q

Quels sont les deux types de signaux/ presequence que reconnaît le complexe TOM lorsqu’une protéine doit être importée?

A

-L’hélice-a amphiphile (préséquence) est reconnue par les sous-unités TOM20-22 (la protéine a une configuration linéaire sans aide des chaperonnes)

-L’hélice-a est absente et c’est la Hsp70 qui est reconnue par la sous-unités TOM70 (la protéine précurseur peut être reconnue également par TOM70)

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17
Q

D’où provient l’énergie de l’incorporation ?

A

L’utilisation de l’énergie pour l’incorporation membranaire est moins bien connue.

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18
Q

Vrai ou faux : L’incorporation des protéines dans les chloroplastes ne fonctionne pas selon les mêmes principes que celle dans les mitochondries.

A

Faux : L’incorporation des protéines dans les chloroplastes fonctionne selon les mêmes principes que celle dans les mitochondries : même complexité, mais les protéines (récepteurs, translocateurs, chaperonnes, etc.) sont différentes.

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19
Q

Quelles sont les protéines/complexes principaux de translocation dans les chloroplastes?

A

TOC = membrane externe
TIC = membrane interne

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20
Q

Dans le chloroplastes, qui a-t-il de plus que dans les mitochondries? Que faut-il faire alors pour entrer les protéines?

A

Dans le chloroplaste, il y a une membrane supplémentaire (la 3e, celle des thylakoides). Il faut donc un signal supplémentaire sur la protéine (en plus de celui pour entre la membrane du chloroplaste) pour entrer dans ce troisième compartiment.

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21
Q

Comment a-t-on déterminer que le reticulum pouvait se séparer en 2 types microsomes?

A

a l’aide de la centrifugation de densité

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22
Q

Quelles sont les 2 types de microsomes découvert a la suite de la centri?

A

le REL (lisse) et le RER (rugueux, granuleux).

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23
Q

Quel est le rôle du REL (réticulum endoplasmique lisse)?

A

Le REL s’occupe de la synthèse des lipides (production des membranes).

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24
Q

Quel est le rôle du RER (réticulum endoplasmique rugueux)?

A

Le RER s’occupe des protéines principalement destinées à la sécrétion (ou dans les voie de sécrétion).

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25
Q

Quel réticulum possède une plus grande densité (va se trouver au bas de l’éprouvette lors d’une centrifugation)?

A

Le réticulum endoplasmique rugueux

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26
Q

Où se situe l’enzyme acyl-transférase? Où se trouve son site actif?

A

Elle est située dans la membrane du REL, mais son site actif se retrouve dans le cytoplasme.

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27
Q

Quel est le rôle de l’enzyme acyl-transférase?

A

Elle construit les phosphoipides à partir de deux acides gras et d’un glycérol phosphaté.

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28
Q

À quoi s’ajoutent les nouveaux phospholipides construits par l’enzyme acyl-transférase?

A

Ils s’ajoutent au feuillet externe de la membrane du REL.

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29
Q

Après avoir construit les nouveaux phospholipides et les avoir ajouté à la membrane du REL, que se passe-t-il?

A

Les enzymes scramblases (un type de flippase) égalisent les 2 couches membranaires.

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30
Q

Après la formation dans le REL, les phospholipides sont envoyés où par quoi?

A

Les phospholipides sont envoyés par transport vésiculaire à la plupart des organites membranaires.

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31
Q

Une fois rendus à la membrane plasmique, les nouveaux lipides sont…

A

Réarrangés par les flippases.

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32
Q

Quel est le rôle des flippases?

A

Ces enzymes hydrolysent l’ATP pour générer une distribution asymétrique des lipides sur les deux couches de la membrane.

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33
Q

Que produit le RER?

A

Le RER produit des protéines membranaires appelées peroxines, qui migrent vers le REL.

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34
Q

Que donne le bourgeonnement du REL?

A

Une vésicule précurseur du peroxisome (avec des peroxines).

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35
Q

Où sont synthétisées les autres protéines du peroxysome? Et comment sont-elles incorporées dans le peroxysome?

A

Les autres protéines du peroxysome sont synthétisées dans le cytoplasme et incorporées par dans l’organite par les peroxines de façon post-traductionnelle (signal SKL en C-terminal).

36
Q

Vrai ou faux : Les peroxysome peuvent croître, mais ne peuvent se diviser par eux-mêmes.

A

Faux : Les peroxysome peuvent croître et se diviser par eux-mêmes.

37
Q

Quelles sont les fonctions du peroxysome (2)?

A

-Oxydation des molécules organiques
-Neutralisation du H2O2

38
Q

Quelle sont les deux façon de former et faire croître un peroxysome?

A

-La synthèse de novo
-La croissance-fission des peroxysomes existants

39
Q

Expliquer la synthèse de novo des peroxysomes (4 étapes).

A

La synthèse de novo se fait par la fusion hétérotypique de 2 vésicules du RE (V1 et V2) et est suivie par l’incorporation post-traductionnelle des protéines.

1-Pex3 permet la reconnaissance des vésicules et les PMPs sont aussi attachés aux vésicules mais sont de forme inactive

2-Fusion hétérotypique (V1 + V2) ce qui permet de construire les complexes de translocations fonctionnels (PMPs fonctionnels). La fusion est possible grâce à Pex1-6

3-Croissance du peroxysome par ajout de V3 (ajout de membranes)

4-Croissance du peroxysome par incorporation post traductionnelle des protéines

40
Q

Expliquer la croissance et la fission des peroxysomes existants.

A

Il y a réception des vésicules V3 et incorporation post-traductionnelle des protéines. Lorsque le peroxysome est volumineux, la Pex11 permet l’allongement, le DRP-interacting protein fait la constriction membranaire (vient faire comme un élastique autour d’une bulle) alors que le DRP (dynamin-related protein) s’occupe de la coupure finale (fission).

41
Q

Qu’est-ce que le Pex3?

A

C’est une étiquette d’une vésicule destinée aux peroxysomes et permet l’incorporation des protéines membranaires (avec Pex19).

42
Q

Qu’est-ce que les PMPs?

A

C’est un complexe de translation. Ces protéines sont fabriquées par le RER. Incorporation co-traductionnelle.

43
Q

Que sont les Pex5? Que permettent-ils?

A

Les transporteurs solubles Pex5 amènent la cargaison au translocateur et se collent dessus.

Le Pex5 devient alors membranaire. Il va être détaché rapidement en hydrolysant l’ATP de sorte qu’il y a toujours beaucoup de Pex5 solubles et peu de Pex5 membranaires (gradient = énergie).

44
Q

De quoi dépend la fonction des peroxysomes? En fonction de quoi peut-elle changer (2)?

A

Elle dépend des protéines qui y sont importées et peut changer en fonction du type cellulaire et de l’environnement cellulaire.

45
Q

Vrai ou faux : Différents types de peroxysomes peuvent coexister dans la même cellule.

A

Vrai

46
Q

La forme __________ du peroxysome peut __________ et devenir _________ selon les nécessités métaboliques.

A

-sphérique
-s’allonger
-réticulaire

47
Q

Vrai ou faux : Les peroxysomes peuvent partager certaines fonctions avec d’autres organites (possibilité de communication).

A

Vrai

48
Q

Normalement, à quoi est similaire le taux de multiplication des peroxysomes?

A

Au cycle cellulaire

49
Q

Qu’arrive-t-il lorsque les peroxysomes sont demandés pour leur rôle métabolique?

A

Ils grossissent et multiplient davantage (ne suivent plus le même rythme que le cycle cellulaire).

50
Q

Il y a plus de peroxysomes lorsqu’il y a plus _________ dans son milieu (activité métabolique modifiée).

A

D’acides gras

51
Q

À quel niveau se fait le contrôle des peroxysomes?

A

Le contrôle se fait au niveau transcriptionnel en réponse aux conditions environnementales.

52
Q

Vrai ou faux : Le même peroxysome d’origine se subdivise en 2 peroxysomes ayant des activités métaboliques similaires.

A

Faux : Le même peroxysome d’origine peut se subdiviser en 2 peroxysomes ayant des activités métaboliques différentes.

53
Q

Les lucioles produisent de la bioluminescence. Que peut-on conclure

A

Le paroxysme a plusieurs fonctions

54
Q

Qu’est-ce que le trafic vésiculaire?

A

C’est le chemin qu’emprunte les phospholipides pour se rendre aux vésicules : RE —> Golgi —> Vésicules.

*Ne communique pas avec les mitochondries et les chloroplastes

55
Q

Comment les mitochondries et les chloroplastes reçoivent leurs nouveaux lipides?

A

Ces organites reçoivent leurs nouveaux lipides grâce aux protéines d’échange des phospholipides (PEPs), qui font le lien entre le RE et les mitochondrie et chloroplastes.

56
Q

À part celles du peroxysomes, les protéines destinées à des organites (à une membrane) doivent passer par quoi (2)?

A

Par le RER et la voie du trafic vésiculaire.

57
Q

De quelle façon se fait l’entrée des protéines dans le RER?

A

Elle se fait de façon co-traductionnelle et l’énergie nécessaire au transfert vient du ribosome.

58
Q

Comment est le peptide signal d’une protéine qui veut entre dans le RER?

A

Le peptide signal est une zone hydrophobe de 20 acides aminés situé en N-terminal, nommée PSIT (peptide signal d’initiation de transfert).

59
Q

De quoi peut être suivi le signal d’une protéine qui entre dans le RER? Pourquoi?

A

Le signal peut être suivi d’un site de clivage AXA, car le signal est généralement coupé de la protéine mature par une peptidase.

60
Q

Dès qu’il est traduit, le PSIT d’une protéine (qui entre dans le RER) lie quoi?

A

Le PSIT lie une poche hydrophobe située dans la particule de reconnaissance du signal (SRP).

La SRP est une GTPase soluble formée de 6 protéines et d’un ARN.

61
Q

Que se passe-t-il lorsque la SRP se lie à un PSIT (d’une protéine en cours de transcription)?

A

Elle bloque la traduction en cours en bloquant le site A du ribosome.

*Le site A est le site où l’ARN-t chargé d’un acide aminé s’installe lors de la traduction.

62
Q

Expliquer comment se fait l’entrée des protéines dans le RER (4 étapes).

A

1-Le PSIT se lie à la SRP

2-La SRP liée au PSIT est reconnue par son récepteur située sur la membrane du RER

3-Une foie liée à son récepteur, la SRP hydrolyse son GTP ce qui provoque le relâchement du signal PSIT

4-Les translocateurs sont situés aussi sur la membrane du RER, à proximité des récepteurs ce qui permet d’attacher/reconnaitre le signal PSIT et donc à la protéine d’entrer à l’intérieur du RER

63
Q

Comment se nomme le translocateur dans la membrane du RER?

A

Sec61

64
Q

Quelles sont les caractéristiques du translocateur Sec61 (dans la membrane du RER) (2)?

A

Il a une poche hydrophobe dans sa « couture » et un bouchon dans le fond.

65
Q

Que doit faire le PSIT pour se lier au translocateur Sec61 dans la membrane du RER?

A

Le PSIT, libéré de la SRP, tasse le bouchon pour ensuite s’installer au niveau de la couture pour l’ouvrir.

Ainsi, le reste de la protéine a de la place pour glisser ver la lumière du RER au fur et à mesure qu’elle est traduite.

66
Q

Vrai ou faux : Le signal PSIT de la protéine est la première partie de la protéine à passer de l’autre côté de la membrane.

A

Faux : Le signal PSIT de la protéine est gardé dans le translocateur (ne passe pas de l’autre côté de la membrane) pendant que la protéine est traduite.

67
Q

Quelle est la différence entre une protéine soluble vs membranaire au niveau du signal PSIT?

A

-Les protéines solubles (hydrophiles) vont entrer dans la lumière du RER et leur PSIT sera coupé par une peptidase membranaire, qui coupe au niveau du site AXA, situé juste après le PSIT.

-Les protéines membranaires garderont leur PSIT. Ce dernier servirait d’ancrage à la membrane. Dans ces cas, le PSIT est généralement situé un peu plus loin dans la protéine (pas en N-terminal).

68
Q

Le centre du translocateur du RER est ________ et les régions _______ ne peuvent pas le traverser.

A

-hydrophile
-hydrophobes

69
Q

Une protéine membranaire peut être produite à partir d’un autre signal. Quel est-il?

A

La séquence d’arrêt de transfert (SAT). Il s’agit d’une autre séquence d’acides aminés hydrophobes.

70
Q

Quelles protéines sont toutes synthétisées dans le RER? Quelles sont les protéines d’exception?

A

Les protéines membranaires avec des hélices-à hydrophobes sont toutes synthétisées dans le RER (et sa membrane), à l’exception des protéines mitochondriales et chloroplastiques.

71
Q

Les hélices des protéines membranaires correspondent à quoi?

A

À des régions PSIT et SAT

72
Q

Vrai ou faux : Le SAT d’une protéine membranaire peut traverser le translocateur.

A

Faux : Le SAT ne peut pas traverser le translocateur (car signal hydrophobe) ni d’aller dans la couture de ce dernier (sa forme est non complémentaire).

Il est relâché dans la membrane directement et l’incorporation de la protéine s’arrête (même si la traduction continue).

73
Q

Une foie entrées dans le RER (lumière ou membrane), où passent toutes les protéines?

A

Toutes les protéines passent vers le Golgi via les vésicules.

74
Q

À partir du Golgi, quels sont les deux chemins possibles pour une protéines?

A

Soit elles continueront leur périple, soit elles retourneront vers le RER, car leur rôle est dans le RER.

75
Q

Que doivent posséder les protéines qui retournent au RER (après y avoir été importé)?

A

Ces protéines qui retournent au RER doivent posséder, en plus du PSIT en N-terminal, un signal de rétention en C-terminal.

76
Q

Comment se nomme le signal de rétention en C-terminal d’une protéine soluble? Et pour les protéines membranaires?

A

Il s’agit de la séquence KDEL pour les protéines solubles et KKXX pour les protéines membranaires.

77
Q

Que subiront la plupart des protéines synthétisées dans le RER? Que doivent-elles être capable de faire?

A

La plupart des protéines synthétisées dans le RER seront sécrétées à l’extérieur de la cellule. Elles doivent donc être capable de résister à l’environnement extérieur.

78
Q

Que doit posséder la protéine avant de quitter le RER (au niveau de ses liens chimiques)? Qui s’occupe de cette vérification?

A

Les liens S-S doivent être bien faits avant que la protéine ne quitte le RER. C’est une disulfide isomérase qui s’assure de cela en catalysant la formation ou la rupture des ponts disulfures.

79
Q

Quelles sont les modifications possibles des protéines dans le RER (2)? Par qui est-ce fait?

A

-Une ancre lipidique de GPI (glycosyl phosphatidyl inositol) peut être ajoutée sur les protéines par le complexe enzymatique transmidase.

-Une unité préformée de sucre peut être ajoutée sur le résidu asparagine de la protéine par une oligosaccharide transférase. L’Asn (asparagine) doit faire partie du motif N-X-S/T.

80
Q

Où se retrouvent les protéines GPI? Par qui peuvent-elles être libérées?

A

Les protéines GPI se retrouvent dans les radeaux lipidiques et peuvent être libérées par une phospholipase.

81
Q

Vrai ou faux : L’unité de sucre ajouté sur la protéine dans le RER diffère selon les conditions.

A

Faux : L’unité de sucre ajoutée est toujours la même : un oligosaccharide de 14 sucres (mannose, glucose, NAG).

82
Q

Que va subir l’unité de sucre ajoutée durant la maturation de la protéine (RER et Golgi)?

A

L’unité ajoutée sera modifiée et taillée pour finir avec un modèle de base à 5 sucres (2 NAG et 3 mannoses).

83
Q

Que permet la modification des sucres ajoutées sur les protéines dans le RER?

A

Cela permet le contrôle de la qualité des protéines.

84
Q

Comment la modification des sucres ajoutés sur les protéines dans le RER permet le contrôle de la qualité des protéines?

A

Les 2 glucoses terminaux sont enlevés à la fin de la traduction et les différentes chaperonnes vérifient la forme de la protéine.

-Si la protéine est «OK», le dernier glucose est clivé et la protéine sort du RE (par vésicule vers Golgi)

-Si elle et mal replié, une glucosyl transférase lui ajoute un glucose et la protéine doit repasser par les chaperonnes qui essayeront de la plier correctement

85
Q

Les compartiments cellulaires entourés par une membrane sont liés par quoi?

A

Par le trafic vésiculaire.

86
Q

Comment les vésicules assurent le transport des protéines d’un endroit à l’autre?

A

Les vésicules transportent les protéines d’un endroit à l’autre à l’aide des moteurs protéiques et des éléments du cytosquelette polaire (microtubules et actine-F).

87
Q

Expliquer le fonctionnement d’une vésicule (transport d’un compartiment à un autre).

A

Les vésicules se froment par bourgeonnement (à partir du compartiment donneur) et, une foie rendues à leur destination, elles fusionnent avec la membrane du compartiment cible.

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