Clase 2, Actividad enzimática, 9 ago Flashcards

1
Q

¿Qué necesitaremos para que se lleven a cabo reacciones poco favorables?

A

Energía, para la generación de productos.

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2
Q

Qué son las enzimas?

A

Son proteínas que ayudan a catalizar (acelerar) una reacción química.

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3
Q

Cuánto es el tiempo de duplicación de la Escherichia coli?

A

18 minutos

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4
Q

Funciones principales de las enzimas:

A

Disminuyen la energía de activación.
Favorecen reacciones química.
Ayudan a tener un sitio de encuentro entre las moléculas.

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5
Q

Cuántos y cuáles son los modelos enzimáticos?

A

2
modelo llave-cerradura
Modelo ajuste inducido

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6
Q

Cómo funciona el modelo llave-cerradura?

A

Tiene una forma específica, la cual no se modifica y encajan de manera complementaria.

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7
Q

Cómo funciona el modelo ajuste-inducido?

A

En este modelo como lo dice su nombre tanto el sitio activo, como el sustrato, tienen un ligero cambio conformacional para adaptarse mejor uno al otro.

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8
Q

Qué es el sitio activo?

A

El sitio activo es la parte de la enzima en donde se une el sustrato y se genera la catalisis.

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9
Q

Qué es la coenzima?

A

Molécula orgánica que ayuda a la enzima durante los procesos de catálisis.

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10
Q

qué es el cofactor?

A

Compuesto químico o ion metálico que ayuda a la enzima durante la catálisis.

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11
Q

Cómo ayuda el cofactor durante la catálisis?

A

Estabiliza cargas negativas, para plegar mejor proteínas.
Permite que se adhiera mejor el sustrato a la enzima.
Paricipa en reacciones óxido-reductivas.

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12
Q

Las coenzimas se dividen en…..

A

cosustratos y grupos prostéticos

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13
Q

Qué son los co-sustratos?

A

Portadores que participan en la reacción, y son transformados sin ser regenerados (NADH Y NAD).

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14
Q

Qué son los grupos prostéticos?

A

Simplemente es la unión entre la enzima y co-enzima por medio de enlaces covalentes.

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15
Q

Es un grupo prostético que forma parte de diversas proteínas, entre las que destaca la hemoglobina.

A

el grupo hemo

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16
Q

Por qué es importante el consumo de vitaminas y minerales?

A

Son muy importantes, ya que, estos ayudan para la actividad enzimática, ya que forman parte de los co-factores y co-enzimas.
Acepta o da electrones.

17
Q

En qué estructura debe de estár una enzima para favorecer la reacción catalítica?

A

estructura terciaria proteíca

18
Q

El sitio activo es la región donde es sustrato se asocia para…..

A
  1. Disminuir la energía de activación
  2. Aumentar el número de colisiones productivas
  3. Acelerar la velocidad de reacción.
19
Q

El pH influye en las enzimas?

A

Sí, hay enzimas que actuan en distitnos cambios de pH

20
Q

Qué es la pepsina y cómo es su pH?

A

Enzima digestiva que hidroliza las proteínas del estómago. pH ácido

21
Q

Qué es la ureasa y cómo es su pH?

A

Enzima cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y amoníaco. pH neutro

22
Q

Qué es la arginasa y cómo es su pH?

A

Enzima que contiene manganeso, se encuentra en varios tejidos y ayuda en el ciclo de la urea. pH básico

23
Q

¿Por qué la temperatura cambia la actividad de las enzimas?
¿cuál es la temperatura óptima para una enzima?

A

El aumento en la temperatura modificará la interacción de los enlaces en la estructura de la enzima.
27 grados y a los 50 se desnaturaliza.

24
Q

¿Por qué los cofactores cambian la actividad de las enzimas?

A

Si hay un exceso de cofactores, la enzima se va a ver saturada, ya que todos van a querer interactuar al mismo tiempo y va a dejar de funcionar de manera correcta.

25
¿Qué es un inhibidor enzimático o competitivo?
El inhibidor compite con el sustrato, este se une al sitio activo de la enzima y disminuye su actvidad.
26
Qué son los xenobióticos y cómo funcionan en la inhibición enzimática?
son fármacos o pesticidas altamente tóxicos que inhiben la actividad enzimática.
27
¿Cómo funciona la inhibición acompetitiva?
El inhibidor bloquea la entrada del sustrato, cambiando la estructura terciaria , no se puede revertir aumentando la concentración de sustrato
28
Cómo funciona la inhibición mixta?
El inhibidor se une al mismo tiempo que el sustrato, y ambos se afectan entre sí. Se puede unir a la enzima libre o a la enzima sustrato, afectando la afinidad y la eficiencia catalitica
29
cómo funciona la inhibición alostérica?
El inhibidor se una al sitio alostérico, cambiando la forma del sitio activo impidiendo que se una el sustrato. Es transitorio