Cinétique enzymatique

Question 1

Que sont les trois rôles des enzymes?

Answer 1

Accélérer les réactions chimiques, contrôlent la stéréospécificité et sont les sites de régulation de voies métaboliques

Question 2

Quels sont les trois paramètres impliqués dans la vitesse des réactions enzymatiques?

Answer 2

Affinité enzyme-substrat
vitesse de réaction
inhibition des réactions

Question 3

Décrire l’évolution d’une réaction enzymatique.

Answer 3

Substrat se lie à un enzyme pour former le complexe enzyme substrat
La transformation du substrat cause un complexe enzyme-produit
Il se décompose et le produit est relâché

Question 4

Quel est l’hypothèse de l’équation Michaelis-Menten

Answer 4

la réaction inverse où le produit se recombine avec l’enzyme pour reconstituer le complexe ES est tellement rare qu’on peut l’ignorer.

Question 5

Quel est l’équation MM

Answer 5

E + S -><- ES ->P +E

Question 6

À quoi correspond le Km?

Answer 6

La concentration de substrat lorsque V est la moitié du max.

Question 6

Que représente la constante catalytique?

Answer 6

nb molécules de substrats transformées selon chaque molécule d’enzyme par seconde.

Question 7

Que se passe-t-il lorsqu’on augmente la concentration de substrat à l’enzyme?

Answer 7

Les molécules d’enzyme seront saturés par des molécules de substrat

Question 8

Que se passe-t-il à l’affinité lorsque le Km est faible?

Answer 8

L’affinité du substrat pour l’enzyme est élevée.

Question 9

À quelle valeur la courbe MM plafonne?

Answer 9

À Vmax

Question 10

À quoi correspond la pente de lineweaver-burk? l’abscisse et l’origine?

Answer 10

Km/Vmax.
Les y: 1/Vmax
Les x: -1/Km

Question 10

Quels sont les trois types d’inhibiteurs et comment représente-t-on l’efficacité de l’inhibiteur?

Answer 10

Compétitif, incompétitif et non compétitive.
La constante Ki

Question 11

Plus le Ki est petit, plus l’affinité de l’inhibiteur pour l’enzyme est…

Answer 11

Forte

Question 12

Que fait une inhibition incompétitive?

Answer 12

Il se lie au complexe ES

Question 13

Que fait une inhibition compétitive

Answer 13

Compétitionne avec le substrat pour se lier au site actif de l’enzyme. Vmax change pas, Km augmente

Question 14

Que fait une inhibition non-compétitive

Answer 14

Lie à la fois l’enzyme et le complexe ES

Question 15

Pendant la période d’incubation, quelle forme la vitesse devrait-elle prendre?

Answer 15

Linéaire

Question 16

S’il y a accumulation du produit, la vitesse de la réaction peut être compromise par la réaction de retour. De quelle processus parle-t-on?

Answer 16

La rétroinhibition

Question 17

Quels sont les trois facteurs qui influencent le Km et Vmax

Answer 17

le pH, la température et la force ionique

Question 18

Décrire l’influence de la force ionique sur le vmax et km

Answer 18

Les tampons peuvent agir comme inhibiteurs

Question 19

Décrire l’influence de la température sur le vmax et km

Answer 19

La vitesse de rx augment d’un facteur 2 pour chaque hausse de 10 degrés.

Question 20

Plus la période d’incubation est courte, plus la température de l’activité peut être…

Answer 20

Élevée

Question 21

Que sont les méthodes discontinues?

Answer 21

L’enzyme est incubé avec le substrat et la réaction est ensuite arrêtée.

Question 22

Que faut-il faire pour vérifier si la réaction est linéarie dans les méthodes discontinues?

Answer 22

Faire plusieurs incubations

Question 23

Comment faire en sorte que la réaction discontinue s’arrête?

Answer 23

Une méthode (précipitation) qui va provoquer la dénaturation de l’enzyme

Question 24

Quels sont les techniques de détection de produit utilisées

Answer 24

La flurorométrie et la spectrophotométrie

Question 25

Qu’impliquent les méthodes continues?

Answer 25

le progrès de la réaction soit observé pendant toute la réaction