Cinétique enzymatique Flashcards

1
Q

Que sont les trois rôles des enzymes?

A

Accélérer les réactions chimiques, contrôlent la stéréospécificité et sont les sites de régulation de voies métaboliques

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2
Q

Quels sont les trois paramètres impliqués dans la vitesse des réactions enzymatiques?

A

Affinité enzyme-substrat
vitesse de réaction
inhibition des réactions

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3
Q

Décrire l’évolution d’une réaction enzymatique.

A

Substrat se lie à un enzyme pour former le complexe enzyme substrat
La transformation du substrat cause un complexe enzyme-produit
Il se décompose et le produit est relâché

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4
Q

Quel est l’hypothèse de l’équation Michaelis-Menten

A

la réaction inverse où le produit se recombine avec l’enzyme pour reconstituer le complexe ES est tellement rare qu’on peut l’ignorer.

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5
Q

Quel est l’équation MM

A

E + S -><- ES ->P +E

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6
Q

À quoi correspond le Km?

A

La concentration de substrat lorsque V est la moitié du max.

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6
Q

Que représente la constante catalytique?

A

nb molécules de substrats transformées selon chaque molécule d’enzyme par seconde.

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7
Q

Que se passe-t-il lorsqu’on augmente la concentration de substrat à l’enzyme?

A

Les molécules d’enzyme seront saturés par des molécules de substrat

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8
Q

Que se passe-t-il à l’affinité lorsque le Km est faible?

A

L’affinité du substrat pour l’enzyme est élevée.

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9
Q

À quelle valeur la courbe MM plafonne?

A

À Vmax

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10
Q

À quoi correspond la pente de lineweaver-burk? l’abscisse et l’origine?

A

Km/Vmax.
Les y: 1/Vmax
Les x: -1/Km

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10
Q

Quels sont les trois types d’inhibiteurs et comment représente-t-on l’efficacité de l’inhibiteur?

A

Compétitif, incompétitif et non compétitive.
La constante Ki

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11
Q

Plus le Ki est petit, plus l’affinité de l’inhibiteur pour l’enzyme est…

A

Forte

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12
Q

Que fait une inhibition incompétitive?

A

Il se lie au complexe ES

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13
Q

Que fait une inhibition compétitive

A

Compétitionne avec le substrat pour se lier au site actif de l’enzyme. Vmax change pas, Km augmente

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14
Q

Que fait une inhibition non-compétitive

A

Lie à la fois l’enzyme et le complexe ES

15
Q

Pendant la période d’incubation, quelle forme la vitesse devrait-elle prendre?

16
Q

S’il y a accumulation du produit, la vitesse de la réaction peut être compromise par la réaction de retour. De quelle processus parle-t-on?

A

La rétroinhibition

17
Q

Quels sont les trois facteurs qui influencent le Km et Vmax

A

le pH, la température et la force ionique

18
Q

Décrire l’influence de la force ionique sur le vmax et km

A

Les tampons peuvent agir comme inhibiteurs

19
Q

Décrire l’influence de la température sur le vmax et km

A

La vitesse de rx augment d’un facteur 2 pour chaque hausse de 10 degrés.

20
Q

Plus la période d’incubation est courte, plus la température de l’activité peut être…

21
Q

Que sont les méthodes discontinues?

A

L’enzyme est incubé avec le substrat et la réaction est ensuite arrêtée.

22
Q

Que faut-il faire pour vérifier si la réaction est linéarie dans les méthodes discontinues?

A

Faire plusieurs incubations

23
Comment faire en sorte que la réaction discontinue s'arrête?
Une méthode (précipitation) qui va provoquer la dénaturation de l'enzyme
24
Quels sont les techniques de détection de produit utilisées
La flurorométrie et la spectrophotométrie
25
Qu'impliquent les méthodes continues?
le progrès de la réaction soit observé pendant toute la réaction