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Métabolisme > Chapitre 8 > Flashcards

Chapitre 8 Flashcards

1
Q

qu’es-ce que la convergence des glucides, a.g. et a.a. permet?

A

le transfert d’e- sous la forme d’équivalents réduits (NADH, FADH2)

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2
Q

qu’est-ce que le dernier accepteur d’e-?

A

O2

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3
Q

membrane externe mitochondriale

A

perméable aux petites molécules et aux ions (porines)

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4
Q

membrane interne mitochondrie

A

imperméables aux petites molécules et aux ions
possède des transporteurs spécifiques
ETS + ATP synthase

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5
Q

matrice de la mitochondrie

A 
PDH
cycle de krebs
beta-oxydation
oxydation des aa
autres (toute sauf glycolyse)
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6
Q

réseau mitochondriale

A

organelle très dynamique selon les conditions cellulaires

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7
Q

le flux d’e- en bref

A

NADH ou FADH2 arrive à ETS et transfèrent leurs e-

e- sont transférés d’un complexe à l’autre de l’ETS

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8
Q

gradients de protons en bref

A

l’É su transfert d’e- est conservée par la formation d’un gradient de protons (dans espace intermembranaire)
gradient électrochimique

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9
Q

flux de protons en bref

A

fournit l’É nécessaire pour la synthèse d’ATP

H+ de inter à matrice avec ATP synthase

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10
Q

les e- entrent dans l’ETS grâce à l’intervention de

A

déshydrogénases qui collectent les e- et les transfèrent aux accepteurs universels d’e-

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11
Q

accepteurs universels d’e-

A

NAD+
NADP+
FAD
FMN

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12
Q

3 transporteurs associés à la membrane

A

quinones
cytochromes
protéines fer-soufre

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13
Q

quinones (4)

A

petites protéines
liposolubles et hydrophobes
accepte 1 ou 2 atome d’H
membrane interne mito entre complexe I et III, II et III

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14
Q

quinones d’oxyder à réduit

A

ubiquinone (oyder)
semiquinone (radicaux)
ubiquinol (réduit)

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15
Q

cytochromes

A 
3 classes (a, b, c)
a et b intégrés dans les protéines membranaires
c en périphérie de la protéine membranaire (face externe de la membrane interne)
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16
Q

cytochrome a

A

intégré dans complexe IV

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17
Q

cytochrome b

A

intégré dans complexe III

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18
Q

cytochrome c

A

entre complexes III et IV

feuillet externe de membrane interne

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19
Q

protéines fer-soufres

A

pas un hème mais atome de soufre
accepte 1 e- directement (avec Fe comme accepteur)
transfèrent 1 seule e- à la fois

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20
Q

qu’est ce qui détermine ou les e- vont aller

A

le potentiel de réduction standard

de l’accepteur moins au plus fort

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21
Q

séquence de transporteurs d’e- à partir du NADH

A 
NADH
FMN
Fe-S
Q
Cyt b
Fe-S
Cyt c1
Cyt c
Cyt a
Cyt a3
O2
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22
Q

séquence de transporteurs d’e- à partir du FADH2

A 
FADH2
Fe-S
Q
Cyt b
Fe-S
Cyt c1
Cyt c
Cyt a
Cyt a3
O2
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23
Q

codage des complexes

A

assemblage de protéines codées par l’ADNmt et/ou par l’ADNg

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24
Q

ADNmt code pour

A

11 peptide dans ETS

2 peptide dans ATPsynthase

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25
Q

complexe I

A 
NADH déshydrogénase
forme de L
matrice et membrane interne
noyau flavine
6 prot Fe-S
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26
Q

séquence des transporteurs complexe I

A 
NADH
FMN
Fe-S
Q
transporte 4H+ dans intermemb
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27
Q

détails réactions complexe I

A 
NADH donne 2e- (H-) au FMN
réduction de FMN en FMNH2 (1H+ de matrice)
FMNH2 donne 2e- à 2 Fe-S
2H+ dans matrice
chaque Fe-S donne 1e- à Q
QH2 (prend les 2 H+ de matrice)
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28
Q

complexe II

A 
succinate déshydrognase
cycle de krebs
noyau flavine
3 Fe-S
catalyse le transfert de 2 H (et 2e-)
pas de transfert de H+
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29
Q

séquence des transporteurs complexe II

A

Succinate
FADH2
Fe-S
Q

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30
Q

convergence des e- à la jonction Q

A

les e- du NADH et FADH2 sont transférés à la jonction Q via le complexe I ou II

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31
Q

2 autres voies d’entrée (pas complexes) à jonction Q pour FADH2

A

G3P DH mito

ETF ubiquinone oxydo-réductase

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32
Q

G3P DH mito

A

glycérol-3-phosphate déshydrogénase mitochondriale
flavoprotéines
membrane interne mito
transfère e- jusqu’à jonction Q

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33
Q

ETF ubiquinone oxydo-réductase

A

electrons-transferring flavoprotein ubiquinone oxydo-réductase
acylcoenzyme A DH transfère les e- des ag au FAD qui les transporte à une flavoprotéine (ETF)
ETF apporte e- jusqu’à ETF Ub oxydoréductase et transfère à jonction Q

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34
Q

complexe III

A

ubiquinone cytochrome c oxydoréductase
2 cytochromes b
1 cytochrome c
2 protéines Fe-S
couple 2 réactions (transfert de 2e- et 4H+)
pompe à protons utilisant l’É du transfert des e-
cycle Q

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35
Q

cycle Q

A

rend possible le passage de 2e- du QH2 au Cyt c (1e- à la fois)
explique le pompage de 4 H+ pour 2e-

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36
Q

cycle Q étapes

A 
QH2 libère 2e- et 2H+
2H+ --> intermemb
1e- --> Fe-S --> Cyt c1
1e- --> Cyt bL --> Cyt bH --> réduction partielle de Q
2eme QH2 libère 2e- et 2H+
2H+ --> intermemb
1e- --> Fe-S --> Cyt c1
1e- --> Cyt bL --> Cyt bH --> réduction complète du Q en QH2
nécessite apport de 2H+
37
Q

complexe IV

A

cytochrome c oxydase
2 centre Cu associés à 2 Cyt
couple 2 réactions (4e- et 4H+)
pompe à proton utilisant l’É du transfert des e-

38
Q

séquence des transporteurs complexe IV

A

cyt c
cyt a - Cu a
cyt a3 - Cu b
O2

39
Q

2 réactions du complexe IV

A

catalyse le transfert de 4e-

pompe 4 H+

40
Q

réaction de catalyse le transfert de 4e- CIV

A

4e- directement du cyt c
réduction de O2 en 2 H2O (besoin de 4e-)
exergonique

41
Q

réaction pompe 4 H+ CIV

A

4H+ matrice –> 4H+ espace intermemb

endergonique

42
Q

formation de ROS

A

majoritairement par complexe I et III qui perdent de e- (trop gros flux)
O2 -> O2- -> H2O2 -> *OH -> H2O

43
Q

ROS

A

peut causer des dommages aux lipides, protéines et ADN

aussi un messager cellulaire (biogénèse mitochondriale)

44
Q

hypothèse communication avec ROS

A

besoin un seuil homéostasique de ROS
dessous = peu de communication
atteint = communication optimale
dépassé = stress oxydant et dommage, vieillissement

45
Q

∆G’° NADH

A

-220kJ/mol

46
Q

∆G’° FADH2

A

-150kJ/mol

47
Q

potentiel électrochimique

A

déséquilibre de concentration et de charge entre matrice et espace intermembranaire
moyen de conserver l’énergie durant le transfert d’e-

48
Q

force proton-motrice dépend de

A

énergie chimique potentielle (différence de concentration)

énergie électrique potentielle (déséquilibre des charges)

49
Q

modèle chimioosmotique

A

gradient électrochimique entraine la synthèse d’ATP quand les H+ reviennent dans la matrice par l’ATP synthase
É du transfert d’e- est conserver pour générer une force capable de phosphoryler l’ADP en ATP

50
Q

s-u de l’ATP synthase

A

protéine F0

protéine F1

51
Q

protéine F0 ATP synthase

A

pore transmembranaire qui permet l’ancrage dans la membrane

52
Q

protéine F1 ATP synthase

A

machine moléculaire catalysant la condensation de l’ADP et Pi en ATP
utilise l’É du gradient de protons
3 alpha et 3 beta
2 polypeptides distincts gamma et epsilone

53
Q

étape limitante dans la réaction de l’ATP synthase

A

libérer l’ATP de l’enzyme

pas sa formation

54
Q

pour quel molécule l’ATP synthase à une plus grande affinité

A

ATP (vs ADP et Pi)

55
Q

pourquoi le fait que ATP à bcp d’affinité à l’ATP synthase est important

A

fournit assez d’énergie de liaisons pour contrebalancer le cout de la formation de l’ATP
∆G’° est très près de 0

56
Q

comment on effectue la libération de l’ATP de la surface de l’ATP synthase? (3)

A

en augmentant ou diminuant l’affinité de l’enzyme pour l’ATP
donc permet la synthèse d’ATP en continue
rotation des s-u alpha et beta sur l’axe gamma

57
Q

énergie pour la rotation de ATP synthase?

A

par la force proton-motrice

gradient électrochimique

58
Q

3 conformation des unités beta ATP synthase

A

faible affinité : B-vide, libère l’ATP
moyenne affinité : B-ADP+Pi, lie ADP et Pi
forte affinité : B-ATP, lie l’ATP

59
Q

le passage de ______ entraine une rotation de ____ de l’ATPase

A

3 protons

120°

60
Q

quel s-u force la s-u B à adopter la conformation B-vide?

A

l’unité gamma quand elle entre en contact avec une unité B

61
Q

cmt de protons pour la synthèse d’un ATP

A

4

3 pour rotation et 1 pour Pi

62
Q

étapes formation d’ATP ATP synthase

A 
B-ADP, ADP et Pi se lient
\+ 3H+
B-ADP --> B-ATP
\+ 3H+
B-ATP --> B-vide
ATP libéré
63
Q

système de translocase

A

transport actif favorisé par le gradient électrochimique

64
Q

ADP et ATP sont transportés par

A

adénine nucléotide translocase (ANT)

65
Q

antiport de ANT

A

lie ADP3- et transporte de cytosol à matrice
lie ATP4- et transporte de matrice à cytosol
déplacement net de charges - vers le cytosol

66
Q

Pi est transporté par

A

phosphate translocase

67
Q

symport de phosphate translocase

A

lie H2PO4-
lie H+
transport du cytosol vers matrice

68
Q

système de navettes

A

essentiel pour transférer les NADH produits dans le cytosol à la matrice mitochondriale
malate-aspartate
glycérol-3-phosphate

69
Q

navette malate-aspartate

A

NADHcyto transfère sont pouvoir réducteur en réduisant des accepteurs
ces accepteurs traversent la membrane interne
accepteur réduisent NADmatrice en NADHmatrice et reviennent dans le cytosol

70
Q

navette glycérol-3-P 6 étapes

A

équivalents réduits transférés au dihydroxyacétone-P
formation de glycérol-3P
équivalents réduits transféré au FAD -> FADH2
régénération du DHAP
équivalents réducteurs transféré de FADH2 à ubiquinone
ETS

71
Q

comment on mesure la respiration mitochondriale

A

avec des inhibiteurs et des découpleurs dans un oroboros

72
Q

taux de respiration est limité par

A

disponibilité en ADP (normalement plus d’ATP que ADP)

73
Q

ATP est formé à la _____ _____ qu’il est utiliser

A

même vitesse

74
Q

effet du besoin d’É sur le ratio ATP/ADP et la régulation de la respiration

A

diminution du ratio (utilise ATP)
plus d’ADP disponible
plus de respiration
retour au ratio normale

75
Q

exception pour la régulation chez

A

les graisses brunes

76
Q

thermogénine

A

protéines de découplage dans mito de graisses brunes
chemin alternatif pour protons
permet la dissipation de l’É du gradient en chaleur
maintient de la T corporelle

77
Q

autre rôle qu’une protéine de découplage peut avoir que chaleur

A

minimiser la production de ROS

78
Q

ratio ATP/ADP exerce une régulation sur

A 
taux de transfert des e-
OXPHOS
krebs
oxydation du pyruvate en acétyl-CoA
glycolyse
79
Q

une augmentation de la consommation d’ATP implique _____ des voie réguler par le ratio ATP/ADP

A

augmentation de la vitesse

80
Q

augmentation d’ATP inhibe quel enzymes

A 
PFK-1
PK
PDH
CS
isocitrate DH
alpha-ketoglutarate DH
81
Q

augmentation d’ADP active quels enzymes

A 
OXPHOS
PFK-1
PK
PDH
CS
isocitrate DH
82
Q

augmentation de certain intermédiaires inhibe

A

HK (G6P)
PDH (acétyl-coa)
CS et PFK-1 (citrate)
a-ketoglutarate DH (succinyl-coa)

83
Q

5 effets d’une faible [oxygène]

A 
inhibition du ETS
inhibition du cycle de krebs
activation de glycolyse
inhibition de PDH
activation de LDH
84
Q

effets inhibition ETS

A

accumulation de NADH dans mito

85
Q

effets inhibition du cycle de krebs

A

accumulation acétyl-coa
diminution de synthèse d’ATP
augmente [ADP]

86
Q

effets activation de glycolyse

A

pas contrôlée par ratio NADH/NAD mito

accumulation de pyruvate

87
Q

effets inhibition PDH

A

pas de conversion en acétyl-coa

88
Q

effets activation LDH

A

accumulation de lactate

Métabolisme (3 decks)

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