Chapitre 8 Flashcards
- Quelles caractéristiques le cytosquelette confère-t-il dans la cellule?
Le cytosquelette confère à la cellule sa forme, sa robustesse, sa capacité de déplacement et son élasticité.
- Pourquoi les réorganisations du cytosquelette sont-elles importantes pour la cellule, et comment sont-elles contrôlées?
Les réorganisations du cytosquelette sont importantes car elles permettent à la cellule de s’adapter à son environnement, et elles sont contrôlées par la signalisation cellulaire.
- Qu’est-ce qui permet l’assemblage et le désassemblage rapide des sous-unités, soit MT, MF et IF
Interactions faibles non covalentes
- Comment les sous-unités d’actine s’assemblent-elles pour former un filament, et quelle est la structure hélicoïdale résultante?
Les sous-unités d’actine s’assemblent tête-à-queue liées à l’ATP pour former un filament composé de deux protofilaments parallèles s’enroulant en une hélice.
- Qu’est-ce que le “treadmilling” dans le contexte de la polymérisation de l’actine, et comment est-il lié à l’état d’équilibre?
Le “treadmilling” est l’état d’équilibre où l’ajout de sous-unités d’actine est équivalent au taux de dissociation, et cela se produit lorsque la concentration de monomères est intermédiaire.
- Comment l’hydrolyse de l’ATP affecte-t-elle la stabilité du filament d’actine?
L’hydrolyse de l’ATP réduit l’affinité du monomère d’actine, favorisant ainsi la dépolymérisation du filament.
- Quelles sont les formes adoptées par le filament d’actine à son extrémité positive (+) et à son extrémité négative (-) pendant le “treadmilling”?
À l’extrémité positive (+), le filament adopte la forme T, tandis qu’à l’extrémité négative (-), il adopte la forme D.
- Comment les formines stimulent-elles la polymérisation des microfilaments d’actine, et quelle est leur action à l’extrémité positive du filament?
Les formines stimulent la polymérisation en capturant deux monomères d’actine, induisant ainsi la croissance de microfilaments droits avec la formine restant associée à l’extrémité positive du filament.
- Quel rôle jouent les protéines de fasciculation, telles que la fimbrine et l’α-actinine, dans la structuration des microfilaments d’actine?
Les protéines de fasciculation, comme la fimbrine et l’α-actinine, relient les microfilaments en faisceaux parallèles.
- Quelle est la particularité du monomère B des microtubules, et pourquoi est-elle importante pour la dynamique des microtubules?
Sur le monomère B,il y a un site de liaison pour le GTP et l’hydrolyse du GTP est échangeable, ce qui est crucial pour la dynamique des microtubules.
- Quelle est la structure cylindrique des microtubules, et comment sont arrangées les molécules d’a- et de b-tubuline dans cette structure?
Les microtubules ont une structure cylindrique creuse composée de 13 protofilaments parallèles, avec une disposition hélicoïdale d’a- et de b-tubuline où une molécule d’a-tubuline est adjacente à une molécule de b-tubuline dans le plan longitudinal.
- Quelle est la cause fondamentale de l’instabilité dynamique des microtubules?
L’instabilité dynamique des microtubules est due à la capacité intrinsèque des molécules de tubuline à hydrolyser le GTP.
- En quoi la séquestration des sous-unités libres, comme le fait la stathmine, facilite-t-elle le remodelage rapide des structures d’actine et de tubuline en réponse à des signaux intracellulaires?
La séquestration des sous-unités libres maintient une réserve proche de la concentration critique, permettant un remodelage rapide des structures d’actine et de tubuline en réponse à des signaux intracellulaires par modulation de l’instabilité dynamique.
- Quelle activité enzymatique est présente dans les têtes globulaires des dynéines et des kinésines, et comment cette activité est impliquée dans le mouvement le long des microtubules?
Les têtes globulaires des dynéines et des kinésines possèdent une activité ATPase qui génère l’énergie nécessaire pour induire des changements cycliques de conformation, permettant ainsi le mouvement par des cycles de liaison-détachement répétés.
- Comment le mode de déplacement de la kinésine diffère-t-il de celui de la myosine II?
Contrairement à la myosine II, la kinésine “marche” de manière processive sur de longues distances le long des microtubules de manière continue.
