Chapitre 10 Flashcards
Quels sont les rôles de l’apoptose dans le développement et dans l’équilibre tissulaire?
Dév : Éliminer les structures inutiles et établir les axes de développement. Éq tissu : Éliminer des cellules en surnombre et les cellules endommagées ou potentiellement dangereuses
Quel est le signal « mange-moi » reconnu par les phagocytes?
La présence des phosphatidylsérines à la surface extracellulaire
Quelle est la différence entre caspase et procaspase?
Procaspase est la forme précurseur, les procaspases activées vont s’auto-cliver ce qui donne les caspases
Quelle est la différence entre les caspases initiatrices et effectrices?
Les caspases initiatrices (8 et 9) initient la cascade des caspases (s’auto-clivent et activent les caspases effectrices). Les caspases effectrices (3 et 7) clivent d’autres caspases effectrices ou des protéines
Quelle est la protéine cruciale libérée par la mitochondrie lors de l’apoptose intrinsèque?
Le cytochrome C
V/F : La famille Bcl2 est anti-apoptotique?
Faux, la famille Bcl2 est pro et anti apoptotique, la protéine Bcl2 est anti-apoptotique
V/F : Les IAPs sont anti-apoptotiques?
Vrai, les IAPs bloquent les caspases en conditions normales (pas apoptose)
Quelles sont les fonctions des Hsp70?
Repliement des protéines (pendant synthèse), renaturation des protéines dénaturées, solubilisation des agrégats, transport de protéines et présentation de protéines endommagées au protéasome
Quelles sont les fonctions des Hsp90?
Renaturation des protéines partiellement dénaturées, dégradation des protéines (via le système ubiquitine-protéasome) et régulation de la signalisation cellulaire (effets sur récepteurs des hormones stéroïdiennes et protéines kinases)
Quelles sont les 2 étapes du système ubiquitine-protéasome (UPS)?
Ubiquitinylation de la protéine cible par E1, E2 et E3 et dégradation par le protéasome (de la protéine ubiquitinylée)
