Chapitre 7- cours 2

Question 1

2 rôles importants de la glutamine

Answer 1

1) transport non toxique de l’ammoniaque
2) donneur d’amine dans plusieurs voies métaboliques

Question 2

que se passe avec la glutamine en excès dans le corps

Answer 2

elle est transformée en glutamate par la glutaminase (dans intestin, foie ou reins)

Question 3

que se passe dans le cycle glucose-alanine et où ce cycle se passe

Answer 3

ce cycle se passe dans les muscles et autres tissus. il s’agit d’un transfer de l’amine au pyruvate pour créer l’alpha-kétoglutarate et l’alanine (par alanine aminotransférase)

Question 4

que se passe avec l’alanine produit par le cycle glucose-alanine

Answer 4

elle est transportée dans le foie pour transférer son amine à l’alpha-kétoglutarate pour former la glutamate et le pyruvate

Question 5

que se passe pendant la glutaminolyse (3 étapes)

Answer 5

transformation de glutamine en glutamate
—>glutamate en alpha-kétoglutarate—> cycle de Krebs pour production de NADH et ATP/ conversion en citrate pour la synthèse de lipides

Question 6

c’est quoi les 3 formes excrétables de l’amine

Answer 6

NH4+, urée et l’acide urique

Question 7

où se passe le cycle de l’urée (organe)

Answer 7

principalement dans le foie, mais aussi un peu dans les reins

Question 8

c’est quoi le bilan du cycle de l’urée

Answer 8

NH3+ CO2+aspartate+4 ATP->urée+fumarate+4 ADP+4Pi

Question 9

c’est quoi le lien principal entre le cycle de l’urée et cycle de Krebs

Answer 9

le fumarate produit à partir de l’argininosuccinate va se transporter dans la mitochondrie et passer par le cycle de Krebs

Question 10

combien d’ATP le cycle de l’urée nécessite

Answer 10

4 ATP

Question 11

comment le flux d’azote varie dans le cycle en fonction de la diète

Answer 11

si grand apport en protéines= squelette carboné utilisé comme carburant et l’amine est excrétée sous forme d’urée
si petit apport en protéines=dégradation de protéines musculaires et production d’urée

Question 12

quelle molécule va réguler le cycle de l’urée de facon allostérique et comment

Answer 12

N-acétylglutamate (agit sur la carbamoyl phosphate synthétase en l’activant)

Question 13

c’est quoi les acides aminés kétogéniques

Answer 13

A.A qui sont convertis entièrement ou partiellement en acétoacétyl-CoA et/ou acétyl-CoA pour ensuite produire des corps cétoniques

Question 14

c’est quoi les A.A glucogéniques

Answer 14

A.A qui sont convertis en pyruvate, alpha-kétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate et/ou oxaloacétate pour ensuite produire du glucose et glycogène

Question 15

2 A.A qui sont kétogéniques ET glucogéniques

Answer 15

tryptophane, tyrosine, phenylalanine, threonine, isoleucine

Question 16

2 A.A qui sont dégradés en pyruvate

Answer 16

alanine, sérine, tryptophane, cystéine, glycine, threonine

Question 17

2 A.A qui sont dégradés en alpha-kétoglutarate

Answer 17

glutamine, glutamate, proline, arginine, histidine

Question 18

2 A.A dégradées en succinylCoA

Answer 18

méthionine, valine, isoleucine et threonine

Question 19

2 A.A dégradées en oxaloacétate

Answer 19

asparagine et aspartate

Question 20

2 A.A dégradés en acétylCoA (kétogéniques)

Answer 20

lysine, leucine, phénylalanine, tyrosine, threonine, isoleucine, tryptophane

Question 21

quelle complexe est utilisé pour réduire l’azote atmosphérique en NH3 et comment elle fonctionne

Answer 21

nitrogénase-réductase. l’hydrolyse de l’ATP change conformation de la réductase qui permet un transfert d’électrons à la nitrogénase

Question 22

2 façons d’assimiler le NH4+ dans un acide aminé

Answer 22

par la glutamate deshydrogénase (consomme NADPH) et forme la glutamate
par la glutamine synthétase (consomme ATP) et forme la glutamine

Question 23

comment la glutamine synthétase est inhibée chez les mammifères

Answer 23

de manière allostérique par la glycine, sérine, alanine et le carbamoyl phosphate

Question 24

Comment la glutamine synthétase est activée chez les mammifères

Answer 24

par l’alpha-kétoglutarate