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BCM1012 > Chapitre 7 : AA > Flashcards

Chapitre 7 : AA Flashcards

1
Q

V ou F : les AA peuvent être mis en réserve dans l’organisme?

A

Faux

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Q

Quel est le constituant caractéristique des protéines?

A

azote sur fonction amine

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3
Q

Quel action est requise pour éliminés ou utilisés les AA?

A

catabolisés pour substrat énergétique (enlever NH3+ et transformation du squelette carboné)

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4
Q

Quelle substance produite par la désaliénation est extrêmement toxique pour l’organisme?

A

l’ammoniaque (NH4+), doit être excrété sous forme d’urée ou d’ammoniaque par les reins

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5
Q

Quelles sont les deux acides aminés qui peuvent être formés par des aa non essentiels?

A

méthionine et phénylalanine

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6
Q

À quel endroit les enzymes protéolytiques sont déversées?

A

au niveau de l’estomac et de l’intestin

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7
Q

Quelles enzymes peuvent hydrolyser les protéines?

A

enzymes protéolytiques : protées et peptidase,

telles que pepsine et tyrosine

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8
Q

Quelles sont les deux types de proétases?

A
  1. endopeptidase : brise liaisons peptiques spécifiques dans une même molécule
  2. exopeptidase : brise liaisons peptiques à l’extrémité carboxy-terminale ou amino-terminale
    digestion complète nécessite ces deux protéases

Les endopeptidases forment les substrats utilisés par les exopeptidases pour former les molécules absorbés par les entérocytes

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9
Q

Quelle est la première étape de digestion des protéines?

A

suc gastrique dans l’estomac

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10
Q

Quelles sont les deux principales composantes des sucs gastriques?

A

L’acide chloridrique et la pepsine. L’HCl est essentiel pour faire baisser le pH. de l’estomac, ce qui est indispensable pour transformer pepsinogène en pepsine.

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11
Q

Quel est le role des endopeptidases et exopeptidases? sécrétion par quel organe?

A

hydrolyser les polypeptides produits par la pepsine, sécrété par le pancréas

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12
Q

Quelles sont les endopeptidases et exopeptidases?

A

endopeptidase : trypsine, chymotrypsine et élastase (long peptides)
exopeptidase : carboypeptidase A et B (court peptides)

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13
Q

Quelle enzyme se trouve la surface liminale de l’intestin grêle?

A

aminopeptidases, protases spécialisées dans le clivage de l’AA en position N-terminale de courts peptides

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14
Q

Quel est le chemin des AA absorbés par l’intestin?

A

relâches dans la circulation portale, puis métabolisés par le foie
OU
Libérés dans la circulation sanguine, puis dans les muscles et autres organes et tissus

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15
Q

Quelles sont les étapes d’assimilation des protéines par l’intestin grêle?

A
  1. aminopeptidases de la bordure en brosse
  2. systeme de transport des AA
  3. système de transport des peptides
  4. peptidases cytoplasmiques
  5. systeme de transport basolatéral des AA
  6. systeme de transport basolat des peptides
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16
Q

Qu’arrive-t-il avec l’excès d’AA?

A

pas mis en réserve, dégradé par le foie en NH4+ et acides a-cétoniques (peut être transformé selon les besoins métaboliques)

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17
Q

Quelle donnée peut expliquer un gain protéique?

A

BA positif ou négatif (bilan azoté)

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18
Q

Quelles sont les hormones qui favorisent le protéoynthèse?

A 
insuline
GH
IGF-1
Androgènes
Thyroxine
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19
Q

Quelles sont les hormones qui inhibe la protéoynthèse?

A

glucocorticoides (cortisol)

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20
Q

Comment sont éliminés l’urée et l’ammoniaque?

A

par les urines

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21
Q

Qu’est-ce qui est formé à la suite du retrait du groupe amine?

A

urée ou ammoniaque, toxic pour l’organisme

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22
Q

Quelles organes sont responsables de la synthèse de l’urée et de l’ammoniaque?

A

Foie (urée) et reins (ammoniaque)

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23
Q

Quels sont les produits finaux du catabolisme hépatique des acides a-cétoniques?

A
  1. AA non essentiels
  2. intermédiaires énergétiques pour cycle de Krebs
  3. AG et TAG en réserve
  4. glucose et corps cétoniques
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24
Q

Quelle molécule est synthétisé pour transporter NH3+?

A

glutamine ou alanine

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25
Quelles sont les trois situations de catabolisme des AA?
1. dégradation naturelle des protéines corporelles 2. apport en AA en excès 3. au cours du jeune
26
Quels sont les deux composantes de l'urée?
ammoniaque et NH4+ = urée + CO2 pour transport vers les reins
27
la transamination est-elle réversible ou irréversible?
réversible
28
Quelle est la réaction d'une transamination?
amine primaire échangée pour acide a-cétonique, échanges assurées par l'azote avec un coenzyme le pyridoxal phosphate (PLP) qui devient un pyridoxine phosphate
29
Quels sont les accepteurs d'une fonction amine?
a-cétoglutarate
30
À quel endroit se produit la transamination?
foie et muscle
31
Quel est le rôle des transaminases?
1. synthétiser des acides aminés 2. éliminer les déchets azotés potentiellement toxiques produits sous forme d'ammoniaque NH4+ 3. produire des transporteurs des groupements NH3+ provenant du catabolisme des protéines tissulaires
32
Quel est l'objectif de la désamination oxydative ?
Réaction catalysée par des aminoacides oxydases afin de produire des acides a-c.toniques
33
Quelle désamination est possible lorsque ATP élevée?
production de Glu partir de NH4+ et aCG (réaction réversible)
34
Quelle est l'importance physiologique du Glu?
nécessaire à la synthèse des AA non essentiels
35
Quel est le coenzyme de la transamination?
le pyridoxal phosphate (PLP), transporteur intermédiaire de la fonction amine
36
Quelles sont les deux étapes de la transamination?
Enzyme transamisase 1. complexe enzyme-PLP (pyridoxal phosphate) se charge du groupe amine 1 de l'AA donneur et se transforme en PAP (pyridoxamine phosphate) pour produite un acide a-cétonique 1 (AaC) 2. Le complexe enzyme-PAP donne son groupement amine à l'AaC 2 accepteur, substrat qui transforme en AA 2.
37
Quelles sont les autres enzymes qui permet la transamination?
``` 1. glutamate en a-cétoglutarate (foie) ALAT (GTP) alanine aminotransaminase pyruvate en alanine (muscles) 2. Oxaloacétate en aspartate ASAT (GOT) aspartate aminotransaminase Glutamate en a-cétoglutarate ```
38
Nommer quatre acide a-cétonique
1. oxaloactétate 2. pyruvate 3. Phénylpyruvate 4. hydroxyphénylpyruvate
39
Quel est le rôle des transaminases?
1. synthétiser des acides aminés 2. éliminer les déchets azotés toxiques des AA libres en excès dans les tissus 3. produire des transporteurs des groupements NH3+ provenant du catabolisme des protéines tissulaires en utilisant le Glu et NH4+ pour former des glutamine.
40
La désamination oxydative est catalysée par quelle enzyme?
aminoacides oxydases
41
Quelle est l'importance physiologique de la formation du Glu?
Nécessaire dans les muscles pour la synthèse des AA non essentiels et glutamine Nécessaire pour les reins et le foie, afin d'éliminer les groupes mine des AA en excès dns les tissus sous forme de NH4+ ou d'urée
42
V ou F : le taux de désamination oxydative du Glu est plus élevé dans les muscles que dans le foie?
Faux, très élevé dans le foie
43
Quelles acides aminés doivent subir une désamination non oxydative en raison de leur fonction amide?
Asparagine et glutamine par asparagines et glutaminase pour former des acide aspartique et acide glutamique
44
Quelles sont les conséquences des désaminations?
1. Libération des ions ammoniums NH4+ | 2. Formation des acides a-cétoniques
45
Comment se fait la régulation du NH4+ dans le sang?
1. cycle de glutamine : foie et reins 2. cycle de l'alanine-glucose : foie 3. veine porte hépatique au niveau de l'intestin : foie 4. élimination au niveau des reins : urines
46
Quelles enzymes sont impliqués dans le cycle de la glutamine?
1. désaminases : tissus formateurs 2. transaminases (ALAT et ASAT) : tissus formateurs 3. glutamine synthétase : tissus formateurs 4. glutaminase : tissus excréteurs
47
Quel est le principal mécanisme d'élimination de l'ammoniaque intracellulaire?
cycle de la glutamine
48
Quel est le chemin du cycle de la glutamine?
1. désamination au niveau des tissus : formation de glutamine 2. glutamine vers le sang 3. glutamine dans le sang va dans les reins et le foie 4. glutaminase pour produit final dans les reins et foie
49
Quelles sont les tissus formateurs?
1. muscles 2. tissu adipeux 3. cerveau
50
La glu formé dans les tissus formateurs est synthétisé par quelle enzyme?
GDH et transminases
51
Qu'est-ce qui permet l'élimination d'excès d'ammoniaque sous forme neutre, hydrosolube et concentré dans les urines?
cycle de l'urée
52
Qu'est-ce qui produit 80% de l'azote urinaire total?
Uréogenèse hépatique
53
Quel est l'accepteur du groupe amine dans le cycle de l'alanine-glucose
pyruvate
54
Quels sont le substrats du cycle de l'alanine-glucose dans les muscles et dans le foie?
MM : pyruvate forme alanine par transamination | Foie : a-cétoglutarate qui devient du glutamate
55
Quelle est la double fonction du cycle de l'alanine-glucose?
1. permet aux mm d'éliminer l'ammoniaque transformant le pyruvate en alanine 2. maintien de l'homéostasie glucidique musculaire
56
Qu'est-ce qui peut accroitre l'exposition humaine à l'ammoniaque?
l'activité bactérienne, en raison de son site d'absorption (intestin grêle)
57
V ou F : la concentration de sang de la veine porte est beaucoup plus élevé que dans la circulation systémique?
VRAI
58
V ou F : la toxicité de l'urée est environ 100 000x plus faible que celle de l'ammoniaque?
VRAI
59
Quelles sont les origines des constituants de l'urée?
1. azote : NH4+ tissulaire transporter par Glu et Ala, puis de l'aspartate formé par transamination de l'oxaloacétate 2. carbone : CO2 libéré par le métabolisme oxydait hépatique
60
Quelle est ls première et dernière étape du cycle de l'urée?
1ere : un NH2 est incorporé dans le carbamyl-phosphate, celui-ci rentre dans le cycle en produisant la citrulline. Utilisation de 2 ATP dernière réaction : l'arginine donne l'ornithine. Utilisation d'une molécule de H20
61
Quelles sont les destinées possibles des AaC après la transamination et désamination?
Excès de AA libres : 1. détruit après décarboxylation (irréversible) 2. transformé en intermédiaire métabolique du glucose, corps cétoniques ou lipides 3. oxydé dans le cycle de Krebs Besoins ponctuels ou carences de AA : 4. ré-aminé et synthétisé en AA non essentiels
62
Quels sont les AA glucogénes?
Alanine, glycine, valine et aspartate (cycle de Krebs)
63
Quels sont les AA cétogènes?
Leucine et lysine
64
Quels sont les AA glucogénes et cétogènes?
phenylanine
65
Quel est l'AA glucogène le plus important?
Alanine, car le taux de gluconéogenèse hépatique à partir de Ala est très élevé
66
Quels enzymes jouent un rôle important dans le réanimation des AaC?
transaminases et GDH

BCM1012 (3 decks)

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