Chapitre 7 : AA Flashcards
V ou F : les AA peuvent être mis en réserve dans l’organisme?
Faux
Quel est le constituant caractéristique des protéines?
azote sur fonction amine
Quel action est requise pour éliminés ou utilisés les AA?
catabolisés pour substrat énergétique (enlever NH3+ et transformation du squelette carboné)
Quelle substance produite par la désaliénation est extrêmement toxique pour l’organisme?
l’ammoniaque (NH4+), doit être excrété sous forme d’urée ou d’ammoniaque par les reins
Quelles sont les deux acides aminés qui peuvent être formés par des aa non essentiels?
méthionine et phénylalanine
À quel endroit les enzymes protéolytiques sont déversées?
au niveau de l’estomac et de l’intestin
Quelles enzymes peuvent hydrolyser les protéines?
enzymes protéolytiques : protées et peptidase,
telles que pepsine et tyrosine
Quelles sont les deux types de proétases?
- endopeptidase : brise liaisons peptiques spécifiques dans une même molécule
- exopeptidase : brise liaisons peptiques à l’extrémité carboxy-terminale ou amino-terminale
digestion complète nécessite ces deux protéases
Les endopeptidases forment les substrats utilisés par les exopeptidases pour former les molécules absorbés par les entérocytes
Quelle est la première étape de digestion des protéines?
suc gastrique dans l’estomac
Quelles sont les deux principales composantes des sucs gastriques?
L’acide chloridrique et la pepsine. L’HCl est essentiel pour faire baisser le pH. de l’estomac, ce qui est indispensable pour transformer pepsinogène en pepsine.
Quel est le role des endopeptidases et exopeptidases? sécrétion par quel organe?
hydrolyser les polypeptides produits par la pepsine, sécrété par le pancréas
Quelles sont les endopeptidases et exopeptidases?
endopeptidase : trypsine, chymotrypsine et élastase (long peptides)
exopeptidase : carboypeptidase A et B (court peptides)
Quelle enzyme se trouve la surface liminale de l’intestin grêle?
aminopeptidases, protases spécialisées dans le clivage de l’AA en position N-terminale de courts peptides
Quel est le chemin des AA absorbés par l’intestin?
relâches dans la circulation portale, puis métabolisés par le foie
OU
Libérés dans la circulation sanguine, puis dans les muscles et autres organes et tissus
Quelles sont les étapes d’assimilation des protéines par l’intestin grêle?
- aminopeptidases de la bordure en brosse
- systeme de transport des AA
- système de transport des peptides
- peptidases cytoplasmiques
- systeme de transport basolatéral des AA
- systeme de transport basolat des peptides
Qu’arrive-t-il avec l’excès d’AA?
pas mis en réserve, dégradé par le foie en NH4+ et acides a-cétoniques (peut être transformé selon les besoins métaboliques)
Quelle donnée peut expliquer un gain protéique?
BA positif ou négatif (bilan azoté)
Quelles sont les hormones qui favorisent le protéoynthèse?
insuline GH IGF-1 Androgènes Thyroxine
Quelles sont les hormones qui inhibe la protéoynthèse?
glucocorticoides (cortisol)
Comment sont éliminés l’urée et l’ammoniaque?
par les urines
Qu’est-ce qui est formé à la suite du retrait du groupe amine?
urée ou ammoniaque, toxic pour l’organisme
Quelles organes sont responsables de la synthèse de l’urée et de l’ammoniaque?
Foie (urée) et reins (ammoniaque)
Quels sont les produits finaux du catabolisme hépatique des acides a-cétoniques?
- AA non essentiels
- intermédiaires énergétiques pour cycle de Krebs
- AG et TAG en réserve
- glucose et corps cétoniques
Quelle molécule est synthétisé pour transporter NH3+?
glutamine ou alanine
Quelles sont les trois situations de catabolisme des AA?
- dégradation naturelle des protéines corporelles
- apport en AA en excès
- au cours du jeune
Quels sont les deux composantes de l’urée?
ammoniaque et NH4+ = urée + CO2 pour transport vers les reins
la transamination est-elle réversible ou irréversible?
réversible
Quelle est la réaction d’une transamination?
amine primaire échangée pour acide a-cétonique, échanges assurées par l’azote avec un coenzyme le pyridoxal phosphate (PLP) qui devient un pyridoxine phosphate
Quels sont les accepteurs d’une fonction amine?
a-cétoglutarate
À quel endroit se produit la transamination?
foie et muscle
Quel est le rôle des transaminases?
- synthétiser des acides aminés
- éliminer les déchets azotés potentiellement toxiques produits sous forme d’ammoniaque NH4+
- produire des transporteurs des groupements NH3+ provenant du catabolisme des protéines tissulaires
Quel est l’objectif de la désamination oxydative ?
Réaction catalysée par des aminoacides oxydases afin de produire des acides a-c.toniques
Quelle désamination est possible lorsque ATP élevée?
production de Glu partir de NH4+ et aCG (réaction réversible)
Quelle est l’importance physiologique du Glu?
nécessaire à la synthèse des AA non essentiels
Quel est le coenzyme de la transamination?
le pyridoxal phosphate (PLP), transporteur intermédiaire de la fonction amine
Quelles sont les deux étapes de la transamination?
Enzyme transamisase
- complexe enzyme-PLP (pyridoxal phosphate) se charge du groupe amine 1 de l’AA donneur et se transforme en PAP (pyridoxamine phosphate) pour produite un acide a-cétonique 1 (AaC)
- Le complexe enzyme-PAP donne son groupement amine à l’AaC 2 accepteur, substrat qui transforme en AA 2.
Quelles sont les autres enzymes qui permet la transamination?
1. glutamate en a-cétoglutarate (foie) ALAT (GTP) alanine aminotransaminase pyruvate en alanine (muscles) 2. Oxaloacétate en aspartate ASAT (GOT) aspartate aminotransaminase Glutamate en a-cétoglutarate
Nommer quatre acide a-cétonique
- oxaloactétate
- pyruvate
- Phénylpyruvate
- hydroxyphénylpyruvate
Quel est le rôle des transaminases?
- synthétiser des acides aminés
- éliminer les déchets azotés toxiques des AA libres en excès dans les tissus
- produire des transporteurs des groupements NH3+ provenant du catabolisme des protéines tissulaires en utilisant le Glu et NH4+ pour former des glutamine.
La désamination oxydative est catalysée par quelle enzyme?
aminoacides oxydases
Quelle est l’importance physiologique de la formation du Glu?
Nécessaire dans les muscles pour la synthèse des AA non essentiels et glutamine
Nécessaire pour les reins et le foie, afin d’éliminer les groupes mine des AA en excès dns les tissus sous forme de NH4+ ou d’urée
V ou F : le taux de désamination oxydative du Glu est plus élevé dans les muscles que dans le foie?
Faux, très élevé dans le foie
Quelles acides aminés doivent subir une désamination non oxydative en raison de leur fonction amide?
Asparagine et glutamine par asparagines et glutaminase pour former des acide aspartique et acide glutamique
Quelles sont les conséquences des désaminations?
- Libération des ions ammoniums NH4+
2. Formation des acides a-cétoniques
Comment se fait la régulation du NH4+ dans le sang?
- cycle de glutamine : foie et reins
- cycle de l’alanine-glucose : foie
- veine porte hépatique au niveau de l’intestin : foie
- élimination au niveau des reins : urines
Quelles enzymes sont impliqués dans le cycle de la glutamine?
- désaminases : tissus formateurs
- transaminases (ALAT et ASAT) : tissus formateurs
- glutamine synthétase : tissus formateurs
- glutaminase : tissus excréteurs
Quel est le principal mécanisme d’élimination de l’ammoniaque intracellulaire?
cycle de la glutamine
Quel est le chemin du cycle de la glutamine?
- désamination au niveau des tissus : formation de glutamine
- glutamine vers le sang
- glutamine dans le sang va dans les reins et le foie
- glutaminase pour produit final dans les reins et foie
Quelles sont les tissus formateurs?
- muscles
- tissu adipeux
- cerveau
La glu formé dans les tissus formateurs est synthétisé par quelle enzyme?
GDH et transminases
Qu’est-ce qui permet l’élimination d’excès d’ammoniaque sous forme neutre, hydrosolube et concentré dans les urines?
cycle de l’urée
Qu’est-ce qui produit 80% de l’azote urinaire total?
Uréogenèse hépatique
Quel est l’accepteur du groupe amine dans le cycle de l’alanine-glucose
pyruvate
Quels sont le substrats du cycle de l’alanine-glucose dans les muscles et dans le foie?
MM : pyruvate forme alanine par transamination
Foie : a-cétoglutarate qui devient du glutamate
Quelle est la double fonction du cycle de l’alanine-glucose?
- permet aux mm d’éliminer l’ammoniaque transformant le pyruvate en alanine
- maintien de l’homéostasie glucidique musculaire
Qu’est-ce qui peut accroitre l’exposition humaine à l’ammoniaque?
l’activité bactérienne, en raison de son site d’absorption (intestin grêle)
V ou F : la concentration de sang de la veine porte est beaucoup plus élevé que dans la circulation systémique?
VRAI
V ou F : la toxicité de l’urée est environ 100 000x plus faible que celle de l’ammoniaque?
VRAI
Quelles sont les origines des constituants de l’urée?
- azote : NH4+ tissulaire transporter par Glu et Ala, puis de l’aspartate formé par transamination de l’oxaloacétate
- carbone : CO2 libéré par le métabolisme oxydait hépatique
Quelle est ls première et dernière étape du cycle de l’urée?
1ere : un NH2 est incorporé dans le carbamyl-phosphate, celui-ci rentre dans le cycle en produisant la citrulline. Utilisation de 2 ATP
dernière réaction : l’arginine donne l’ornithine. Utilisation d’une molécule de H20
Quelles sont les destinées possibles des AaC après la transamination et désamination?
Excès de AA libres :
1. détruit après décarboxylation (irréversible)
2. transformé en intermédiaire métabolique du glucose, corps cétoniques ou lipides
3. oxydé dans le cycle de Krebs
Besoins ponctuels ou carences de AA :
4. ré-aminé et synthétisé en AA non essentiels
Quels sont les AA glucogénes?
Alanine, glycine, valine et aspartate (cycle de Krebs)
Quels sont les AA cétogènes?
Leucine et lysine
Quels sont les AA glucogénes et cétogènes?
phenylanine
Quel est l’AA glucogène le plus important?
Alanine, car le taux de gluconéogenèse hépatique à partir de Ala est très élevé
Quels enzymes jouent un rôle important dans le réanimation des AaC?
transaminases et GDH
