Chapitre 7 Flashcards
Les 2 a.a non-conventionnels et leur action
Selenocystéine et Pyrolysine
introduction cotraductionnelle
Selenocystèine ressemble a une cystéine mais avec atome de selenium a la place d’atome de souffre
Elle se lie aux régions SECIS lorsque le codon stop est UGA (opale)
Pyrolysine provient de la lysine
Elle se lie aux régions PYLIS lorsque le codon stop est UAG (ambre)
La formation de tige boucle par les séquences d’insertion attire les enzymes de la traduction et détourne la terminaison de la traduction pour incorporer les a.a.
Nomme les particularités de la cystéine, de la glycine et de la proline
cystéine: deux cystéines peuvent faire des liaisons pont disulfures (liaisons covalente) entre eux qui peut aider a la formation de la structure tertiaire
Glycine: plus petit a.a
Proline: contient un cycle très rigide qui permet de faire des courbures à angle fixe dans les chaines peptidiques
Majorité des protéines auront un extérieur … et un coeur …
hydrophile
hydrophobe
Dans la structure secondaire de la protéine, on retrouve quoi et ou sont placés les chaines latérales (liaisons hydrogènes)
hélice alpha: les chaines latérales sont à l’ext
feuillet beta: les chaines latérales sont en dessus et sur le feuillet
Différence entre structure tertiaire et quaternaire
tertiaire: agencement de feuillets beta et d’hélice alpha, donne la fonction a la protéine
Quaternaire: agencement de plusieurs chaines polypeptidiques différentes (plusieurs prot) avec des liaisons faibles
Les protéines possèdent plusieurs domaines… Lorsqu’ils sont isolés, les domaines gardent….
structuraux qui ont tous une fonction différente
la meme conformation que lorsque dans la protéine complète
Les domaines s’associent ensemble par reconnaissance par alignement des acides aminés
Donne les domaines du récepteur kinase transmembranaire
signal peptide: signal de localisation à la membrane
Leucine rich repeat domain: interation prot-prot
transmembrane domain: domaine hydrophobe transmembranaire
Kinase domain: domaine intracellulaire kinase
Structure secondaire de l’ARNt, tertiaire, et les différents domaines
75 nucléotides
secondaire: en treffle
Tertiaire: en L inversé
en haut : domaine ou on met l’a.a (bras accepteur)
en bas: boucle anticodon
à gauche: boucle D
à droite: boucle TwCG
Étapes de maturation de l’ARNt
clivage en 5’ (précurseur trop long) par la Rnase P
changement des nucléotide en 3’ (U) par CCA
méthylation des 2’oh des riboses
conversion de certains U spécifiques en Pseudouridine (W) ribothymidine (T) ou dihydrouridine (D)
Aussi un certain épissage parfois
qui est ce qui charge l’Acide aminé sur le bras accepteur de l’ARNt
AAS : aminoacyl-ARNt synthétase
chaque AAs est spécifique à un a.a
elle reconnait les nucléotides sur le bras accepteur ++++et ceux de la branche anticodon pour lier le bon a.a
La liaison de l’Acide aminé avec l’ARNt créé est une liaison ester
Explique la règle de wobble
le troisième site du codon est variable car la base situé en 5’ de l’anticodon (1) est moins pris dans l’espace ce qui permet une flexibilité mais la liaison doit avoir la meme distance que celle de d’habitude.
Ainsi, l’ARNT peut s’apparier avec deux codons ayant une troisième base différente mais codant pour le MÊME ACIDE AMINÉ
Appariment bizarre:
Guanine (codon)- Uracile(anti-codon)
Présence d’iosine dans l’anticodon peut se lier à I Care About U (uracile, cystéine, adénine)
Comment on forme l’inosine
part d’une adénine durant la maturation de l’ARNt a laquelle on enlève un groupement amine
Les avantages d’avoir une base fluctuante sur l’arnt
diminue le nombre d’ARNt nécessaire pour décoder les 61 codons
facilite la dissociation de l’ARNt
mutation possible dans la région 3 du codon donc c’est bon!
Explique le mécanisme de chargement des a.a sur l’ARNt par l’AAs (aminoacyl-Arnt synthétase)
- site actif de l’enzyme se lie à son a.a et un ATP
2.hydrolyse de l’ATP en AMp qui lie l’A.a par son groupement phosphate
- échange de l’amp contre l’ARNt (la tige acceptrice de l’ARNt attaque entre le P de l’Amp et le C de l’a.a)
4.l’enzyme libère l’aminoacyl-ARNt
ou sont produits les ARNr
dans le nucléole
LEs 2 s-u du ribosome s’assemblent seuelement quand..
ils peuvent s’assembler sur l’ARnm
Comment se forment les ARNr chez les procaryotes et chexz les eucaryotes
procaryotes :
7 opérons (rRna A à G) transcrit en un long précurseur 30S qui est ensuite coupé par la Rnase 3 en 3 ARNr matures (23s, 16s, 5 s)
Eucaryotes :
ARNr sont codés par le gène 45S plein de copies de ce gène disséminé en tandeme sur 5 chromosomes
chaque unité de transcription est séparée par un espaceur non-transcrit
clivage par rnase
donnne ARNr 18 S, 28S, 5,8 S
5 S est codé par uhn autre gène
Modification effectué sur le long précurseur d’ARNr et raisons
méthylation des 2’oh des riboses
isomérisation des U (permet de rigidifier la structure secondaire et tertiare de l’ARNr)
toutes ces modif à des endroits SPÉCIFIQUES dans la séquence pour changer la structure 3d, interaction ARn-ARN, ARN-protéine ou activité enzymatique
que fait la grande et la petite s-u du ribosome
grande s-u contient le centre peptidyl transférase qui s’occupe de faire la liaison peptidique
Petite s-u contient le centre de décodage dans lequel les arnt chargés décodent les codons de l’arnm
pourquoi le premier acide aminé d’une prot (du coté NH2) est toujours une methionine
parce que AUG (met) est le codon initiateur
reconnaissance du codon initiateur chez les procaryote vs chez les eucaryotes
procaryote :
séquence Shine-Dalgarno u RBS (ribosome binding sequence) en 5’ du codon AUG(met) se lie à l’ARNr 16s de la petite s-u du ribosome
Eucaryote :
la petite s-u liée a un Arnt-met se positionne sur l’ARNm au niveau de la coiffe en 5’ et scanne l’ARNm jusqua trouver le premier AUG, là, la petite sous-unité s’arrête pour attendre la grande s-u et commencer la traduction.
Si la séquence avant le AUG n’est pas proche de la séquence de Kozack, on va peut-être ignorer et continuer de scanner au prochain AUG
4 sites de liaison au ribosome et leurs roles
site de liaison à l’arnm
Site A (accepteur): contient le Arnt-a.a quon veut attacher
Site P : retient la chaine d’a.a
site e: site de sortie des arnt non-chargés
rx peptidyle transférase a lieue:)
Chez les procaryotes, pk on dit que la traduction est cotranscriptionnelle
parce que pas de noyau, tout se fait dans le meme espace donc peut se faire en meme temps
quelle forme prend l’ARNm pendant la trad chez les eucaryotes
plus ou moins linéaire
