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Biomol final > Chapitre 7 > Flashcards

Chapitre 7 Flashcards

1
Q

Les 2 a.a non-conventionnels et leur action

A

Selenocystéine et Pyrolysine

introduction cotraductionnelle

Selenocystèine ressemble a une cystéine mais avec atome de selenium a la place d’atome de souffre

Elle se lie aux régions SECIS lorsque le codon stop est UGA (opale)

Pyrolysine provient de la lysine

Elle se lie aux régions PYLIS lorsque le codon stop est UAG (ambre)

La formation de tige boucle par les séquences d’insertion attire les enzymes de la traduction et détourne la terminaison de la traduction pour incorporer les a.a.

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2
Q

Nomme les particularités de la cystéine, de la glycine et de la proline

A

cystéine: deux cystéines peuvent faire des liaisons pont disulfures (liaisons covalente) entre eux qui peut aider a la formation de la structure tertiaire

Glycine: plus petit a.a

Proline: contient un cycle très rigide qui permet de faire des courbures à angle fixe dans les chaines peptidiques

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3
Q

Majorité des protéines auront un extérieur … et un coeur …

A

hydrophile
hydrophobe

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4
Q

Dans la structure secondaire de la protéine, on retrouve quoi et ou sont placés les chaines latérales (liaisons hydrogènes)

A

hélice alpha: les chaines latérales sont à l’ext

feuillet beta: les chaines latérales sont en dessus et sur le feuillet

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5
Q

Différence entre structure tertiaire et quaternaire

A

tertiaire: agencement de feuillets beta et d’hélice alpha, donne la fonction a la protéine

Quaternaire: agencement de plusieurs chaines polypeptidiques différentes (plusieurs prot) avec des liaisons faibles

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6
Q

Les protéines possèdent plusieurs domaines… Lorsqu’ils sont isolés, les domaines gardent….

A

structuraux qui ont tous une fonction différente

la meme conformation que lorsque dans la protéine complète

Les domaines s’associent ensemble par reconnaissance par alignement des acides aminés

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7
Q

Donne les domaines du récepteur kinase transmembranaire

A

signal peptide: signal de localisation à la membrane

Leucine rich repeat domain: interation prot-prot

transmembrane domain: domaine hydrophobe transmembranaire

Kinase domain: domaine intracellulaire kinase

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8
Q

Structure secondaire de l’ARNt, tertiaire, et les différents domaines

A

75 nucléotides
secondaire: en treffle
Tertiaire: en L inversé

en haut : domaine ou on met l’a.a (bras accepteur)
en bas: boucle anticodon
à gauche: boucle D
à droite: boucle TwCG

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9
Q

Étapes de maturation de l’ARNt

A

clivage en 5’ (précurseur trop long) par la Rnase P

changement des nucléotide en 3’ (U) par CCA

méthylation des 2’oh des riboses

conversion de certains U spécifiques en Pseudouridine (W) ribothymidine (T) ou dihydrouridine (D)

Aussi un certain épissage parfois

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10
Q

qui est ce qui charge l’Acide aminé sur le bras accepteur de l’ARNt

A

AAS : aminoacyl-ARNt synthétase

chaque AAs est spécifique à un a.a

elle reconnait les nucléotides sur le bras accepteur ++++et ceux de la branche anticodon pour lier le bon a.a

La liaison de l’Acide aminé avec l’ARNt créé est une liaison ester

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11
Q

Explique la règle de wobble

A

le troisième site du codon est variable car la base situé en 5’ de l’anticodon (1) est moins pris dans l’espace ce qui permet une flexibilité mais la liaison doit avoir la meme distance que celle de d’habitude.

Ainsi, l’ARNT peut s’apparier avec deux codons ayant une troisième base différente mais codant pour le MÊME ACIDE AMINÉ

Appariment bizarre:
Guanine (codon)- Uracile(anti-codon)

Présence d’iosine dans l’anticodon peut se lier à I Care About U (uracile, cystéine, adénine)

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12
Q

Comment on forme l’inosine

A

part d’une adénine durant la maturation de l’ARNt a laquelle on enlève un groupement amine

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13
Q

Les avantages d’avoir une base fluctuante sur l’arnt

A

diminue le nombre d’ARNt nécessaire pour décoder les 61 codons

facilite la dissociation de l’ARNt

mutation possible dans la région 3 du codon donc c’est bon!

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14
Q

Explique le mécanisme de chargement des a.a sur l’ARNt par l’AAs (aminoacyl-Arnt synthétase)

A
  1. site actif de l’enzyme se lie à son a.a et un ATP

2.hydrolyse de l’ATP en AMp qui lie l’A.a par son groupement phosphate

  1. échange de l’amp contre l’ARNt (la tige acceptrice de l’ARNt attaque entre le P de l’Amp et le C de l’a.a)

4.l’enzyme libère l’aminoacyl-ARNt

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15
Q

ou sont produits les ARNr

A

dans le nucléole

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16
Q

LEs 2 s-u du ribosome s’assemblent seuelement quand..

A

ils peuvent s’assembler sur l’ARnm

17
Q

Comment se forment les ARNr chez les procaryotes et chexz les eucaryotes

A

procaryotes :
7 opérons (rRna A à G) transcrit en un long précurseur 30S qui est ensuite coupé par la Rnase 3 en 3 ARNr matures (23s, 16s, 5 s)

Eucaryotes :
ARNr sont codés par le gène 45S plein de copies de ce gène disséminé en tandeme sur 5 chromosomes
chaque unité de transcription est séparée par un espaceur non-transcrit
clivage par rnase
donnne ARNr 18 S, 28S, 5,8 S

5 S est codé par uhn autre gène

18
Q

Modification effectué sur le long précurseur d’ARNr et raisons

A

méthylation des 2’oh des riboses

isomérisation des U (permet de rigidifier la structure secondaire et tertiare de l’ARNr)

toutes ces modif à des endroits SPÉCIFIQUES dans la séquence pour changer la structure 3d, interaction ARn-ARN, ARN-protéine ou activité enzymatique

19
Q

que fait la grande et la petite s-u du ribosome

A

grande s-u contient le centre peptidyl transférase qui s’occupe de faire la liaison peptidique

Petite s-u contient le centre de décodage dans lequel les arnt chargés décodent les codons de l’arnm

20
Q

pourquoi le premier acide aminé d’une prot (du coté NH2) est toujours une methionine

A

parce que AUG (met) est le codon initiateur

21
Q

reconnaissance du codon initiateur chez les procaryote vs chez les eucaryotes

A

procaryote :
séquence Shine-Dalgarno u RBS (ribosome binding sequence) en 5’ du codon AUG(met) se lie à l’ARNr 16s de la petite s-u du ribosome

Eucaryote :
la petite s-u liée a un Arnt-met se positionne sur l’ARNm au niveau de la coiffe en 5’ et scanne l’ARNm jusqua trouver le premier AUG, là, la petite sous-unité s’arrête pour attendre la grande s-u et commencer la traduction.
Si la séquence avant le AUG n’est pas proche de la séquence de Kozack, on va peut-être ignorer et continuer de scanner au prochain AUG

22
Q

4 sites de liaison au ribosome et leurs roles

A

site de liaison à l’arnm
Site A (accepteur): contient le Arnt-a.a quon veut attacher
Site P : retient la chaine d’a.a
site e: site de sortie des arnt non-chargés

rx peptidyle transférase a lieue:)

23
Q

Chez les procaryotes, pk on dit que la traduction est cotranscriptionnelle

A

parce que pas de noyau, tout se fait dans le meme espace donc peut se faire en meme temps

24
Q

quelle forme prend l’ARNm pendant la trad chez les eucaryotes

A

plus ou moins linéaire

25
Q

Explique l’initiation de la traduction chez les eucaryotes

A

deux éléments se font en simultané

  1. ARNm
    Elf4E va en 5’
    Elf4A arrive
    Elf4B arrive et active Elf4A qui enlève les structures secondaires de l’ARNm pour pouvoir le scanner par la suite
  2. Petite s-u du ribosome
    trio Elf1-3-5 arrive et Elf1A aussi
    Elf 2 relié a un Arnt-met et à un GTP arrive au site P

On met le tout ensemble la sous-unité commence à scanner

quand elle atteint le codon initiateur (AUG) ELf-2 hydrolyse son GTP en GDP, le complexe est immobilisé là

Elf5B arrive avec la grande sous-unité ribosomale et un GtP. Il hydrolyse le GTP pour fixer la grande sous-unité et commencer la traduction.

26
Q

Lorsquon ajoute le premier ARNt-met, quest ce qui le transporte et ensuite pour les prochains ca sera qui?

A

Premier Arnt-met = ElF2 + GTP
AUtres ARNt-a.a = ELF1alpha +GTP
lorsque bon appariment, ELF1alpha hydrolyse son GTP ce qui change la conformation du ribosome pour rapprocher le 3’ de l’ARNt (contenant le a.a) en site A plus proche de celui de l’ARNt du site P

27
Q

chez les proca et les euca , qui permet au ribosome d’avancer de 3 nucléotides a la fois

A

chez les euca: EF2 +GTP
Chez les proca: EFG

transfert du peptide du site P au site A entraine une déformation de la grande sous-unité ribosomale

le EF2 peut alors s’hydrolyser et atteindre la petite sous-unité pour aider le passage du ARNt-peptide du site A vers le site P et ainsi, faire avancer le ribosome

28
Q

Comment se termine la traduction ?

A

ERf1 : se met dans le site A lorsqu’il y a un codon stop
ERF3+GTP: lié au ERF1 aide a cliver la liaison ester entre la chaine d’a.a et l’ARNt en P par l’hydrolyse du GTP

29
Q

Explique comment on recycle les ribosomes à la fin de la traduction

A

on aura besoin d’un ATP binding Cassette de la famille E (ABCE1) qui va venir séparer en la sous-unité grosse 60S et petite sous-unité encore associée à l’Arnm.

Les facteurs d’initiation (ELF) de la traduction viendront déloger l’Arnm de la petite sous-unité lors de la prochaine utilisation

30
Q

deux familles de protéines chaperon

A

chaperons moléculaire: majorité des prot repliées par ce mécanisme
aide des prot deja semi replié à se replier au complet en les stabilisant
collaboration entre protéine et chaperron

Chaperonnine: aide directement les prot à se replier, le repliment vient juste des chaperonnine et 0 des protéines

31
Q

Nomme les modification post-traductionnelles des protéines

A

Modification des extrémités : permet stabilité ou ancrage à la membrane

Modification de la chaine latérale ; effets variables

Glycosylation: prot de membrane plasmique ou sécrétée

Clivaage: précurseur plus long

Ubiquitination: dégradation

32
Q

Modification des extrémités

A

1) acetylation du résidu N de la chaine terminale accroit la stabilité de la protéine

2) ajout de lipide pour aider à encrer la prot dans la membrane

33
Q

Modification des chaines latérales (les plus courant c quoi)

A

acétylation des lysines
phosphorylation des sérines/thréonine/tyrosine
Hydroxylation des proline
méthylation
carboxylation

34
Q

Glycosylation (modification post-trad des prot)

A

on le fait pour les prot sécrétées ou de surface cellulaire

ca se fait dans le RE et l’appareil de golgi

35
Q

Clivage des pro-protéines (modif post traductionnelle)

A

certains protéines sont au debut des précurseurs plus longs qui doivent etre clivé par des endopeptidases spécifiques pour etre activé

ex: plusieurs hormones (ex: insuline) sont comme ca, quand on en a besoin, on les clivent mais elles sont deja synthétisées au moins

36
Q

Ubiquitination (modif post traductionnelle)

A

ajout d’une petite prot(l’ubiquitine) sur un résidu lysine d’une prot. C’est comme un message pour l’envoyer se faire dégrader au protéasome

Liaison de l’ubiquitine et l’enzyme d’activation E1

Transfert de l’ubiquitine activée sur une cystéine de l’enzyme E2 (enzyme de transfert)

E2 s’attache sur la ligase E3 et la partie F-box de la ligase E3 lie la lysine de la protéine avec l’ubiquitine qu’il porte

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