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BIO1153 - Biocell FINAL > Chapitre 6 partie I: Compartiments cellulaires > Flashcards

Chapitre 6 partie I: Compartiments cellulaires Flashcards

1
Q

quelles sont les organelles dont les protéine doivent franchir un/une:
1. pore
2. membrane simple
3. membrane double
4. voie de sécrétion

A
  1. nucéus
  2. er, peroxysome
  3. mitochondrie, chloroplaste
  4. golgi, lysosome, vésicules, cell
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2
Q

Pour « ranger » les protéines dans la cellule, il faut quoi?

A
  • L’énergie
  • L’étiquette (peptide signal)
  • La destination (récepteur)
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3
Q

cmb de membranes dans le pore nucl?

A

2

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4
Q

Que permettent les pores nucléaires?
Quelles sont les protéines qui peuvent y passer?

A

continuité entre le nucléoplasme (intérieur du noyau) et le cytoplasme

autorisées

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5
Q

Selon quelle hypothèse stipule-t-on la formation du noyau/r.e.

A

l’invagination de la membrane plasmique

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6
Q

PORE NUCLÉAIRE
1. qu’est-ce qui permet leur variation de taille?
2. tailles de prots pouvant passer par diffusion simple?
3. tailles des prots qui nécéssitent de l’énergie pour agrandit l’ouverture

A
  1. centre protéique
  2. 9 nm
  3. 10-40 nm
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7
Q

Qu’est-ce qu’on a besoin pour rentrer et sortir du noyau?

A
  1. pore nucléaire fonctionnel
  2. prot cargo porant un signal (SLN/SEN)
  3. karyophérine (importine/exportine)
  4. Ran-GTP/Ran-GDP
  5. Ran-GEF/Ran-GAP
  6. D’autres protéines qui permettent l’entrée et la sortie des complexes karyophérines/cargo/Ran (NTF2 et CAS)
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8
Q

Quelles sont les protéines composant le pore nucléaire?

A
  1. Poms (POre Membrane proteins, en bleu) : ancrent le CPN dans l’enveloppe nucléaire
  2. Nups (nucléoporines) de liaison: relient les deux anneaux
  3. Nups asymétriques: attachées aux anneaux
  4. FG Nups : forment le canal central et interagissent avec les karyophérines
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9
Q

Par quoi est caractérisé le signal d’importation (pour l’accès l’intérieur du nuclei)?

A

Petit peptide caractérisé par une forte charge positive situé qqpart dans la protéine. (ex. KKKRK = Lys-Lys-Lys-Arg-Lys)

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10
Q

Par quoi est caractérisé le signal d’exportation (pour sortir du nuclei)?

A

hélice α amphiphile comportant plusieurs résidus Leucine (ex. LXLXLXL = Leu-Val-Leu-Val-Leu-Val)

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11
Q

KARYOPHÉRINES
1. Sont quoi?
2. Comment fonctionnent-elles?
3. Quels sont leurs sites de liaisons

A
  1. Récepteurs les SLN/SEN
  2. elles se lient au signal et transportent les prots cargo à travers le pore nucléaire.
  3. a) lient au signal sur la protéine
    b) Se lient au Ran-GTP
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12
Q

Explique moi le lien entre ran GTP/GDP et la présence de GAP/GEF

A
  1. Lorsque Ran-GTP est en présence de GAP, il y a hydrolyse du GTP en GDP.
  2. Lorsque le GEF est en présence du GDP, il le libère, le transformant en GTP
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13
Q

Est-ce que Ran-GTPase est la seule du GTPase kind?

A

Naur, other prots can participate in the GTP complex

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14
Q

Quelle est le ratio GTP/GDP GAP/GEF dans le cytoplasme et le noayu

A

CYTOPLASME
+ GAP = + Ran-GDP

NOYAU
+ GEF = + Ran-GT^P

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15
Q

Pourquoi la cellule favorise la Ran-GDP dans le cytoplasme et Ran-GTP dans le noyau?

A

Puisque les importines (karyophérine d’importantions) ne peuvent pas lier le Ran-GTP et la protéines cargo portant le SNL en même temps.

C’est l’un ou l’autre

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16
Q

V ou F: les exportines sont commen les importines: elles ne peuvent pas lier le Ran-GTP et la protéines cargo portant le SNL en même temps

A

FAUX, Les exportines lient la protéine cargo (pourtant le SEN) et Ran-GTP en même temps

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17
Q

Explique moi le mouvement d’une protéines cargo qui entre et sort dans le porte nucléaire, par les importines

A
  1. La protéine-cargo arrive dans l’importine. Son SLN est exposé
  2. l’importine lie le SNL et transporte la prot vers l’intérieur du noyau.
  3. Ran-GTP se lie a la prot cargo, ce qui cause le relâchement de son cargo
  4. Pour sortir, le CNP lie le Ran-GTP.
  5. Le GAP dans le cytoplasme hydolyse le GTP en GDP et le Ran-GDP le décolle de la prot-cargo
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18
Q

Explique moi le mouvement d’une protéines cargo qui entre et sort dans le porte nucléaire, par les exporines

A

PROT QUI DOIT SORTIR
1. La protéine-cargo arrive dans l’exportine. Son SEN et RanGTP est exposé
2. l’exportine lie le SEN et le RanGTP et transporte la prot vers l’extérieur du noyau.
3. Hydrolyse du RanGTP en GDP et relachement du cargo et décollement de l’exportine

CARGO QUI DOIT SORTIR APRÈS AVOIR RELACHÉ SON CARGO
a) Pour sortir, le CNP lie le Ran-GTP.
b) Le GAP dans le cytoplasme hydrolyse le GTP en GDP, et le Ran-GDP le décolle de la prot-cargo et la cargaison

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19
Q

Explique moi comment les hormones androgènes font parties du transport nucéaire

A

Des récepteurs nucléaires (des hormones) sont dans le cytoplasme.

Lorsque la prot est présente, ils s’y lient puis entrent dans le noyau direct.

Il y a modification de l’expression de certains gènes.

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20
Q

Explique moi comment les signaux nucléaires font parties du transport nucléaire

A
  1. Un signal externe (facteurs de croissance, certaines hormones, etc.) se lie à la cell
  2. cascades de signalisation par des acteurs
  3. dernier acteur, une fois activé, entre dans le noyau afin de modifier l’expression de certains gènes
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21
Q

Qu,est-ce qui empêche le traffic vésiculaire des mito et chloro?

A

2 membranes, pores pas assez grands et des prots propres! un vési ne peut pas fusionner et libérer son contenu

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22
Q

Puisque les pores des chloro et mito sont trop petits, comment font les prots pour y avoir accès?

A

Elles doivent se faire déplier. Ce transport nécessite donc de l’énergie vu que le pliage est spontané

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23
Q

Quel est le signal mitochondrial le plus commun que les protéines ont?

quelles partie du signal sera reconnue?

A

hélice α amphiphile avec une moitié hydrophobe et une autre moitié chargée positivement, situé en en N-terminal.

La partie hydrophobe sera reconnue en partie externe de la mitochondrie

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24
Q

Comment fonctionne L’importation des protéines mitochondriales : en général

A
  1. Le récepteur lie le signal de la protéine. in fait partie du complexe TOM
  2. Le signal est alors transféré au translocateur TOM40
  3. Les chaperonnes cytoplasmiques Hsp70 qui conservent la prot déplié se dissocient en hydrolysant le l’ATP
  4. Les prots dépliées ont accès à l’espace inter membranaire.
  5. Le signal est transférée à TIM qui fait passer la prot dans la matrice à l’aide des chaperonnes mitochondriales Hsp70
  6. Le signal est clivé/coupé: ne fait pas partie de la protéine finale
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25
Q

Quelle est le chemin d’une protéines destinée à la membrane externe de la mitochondrie?

A
  1. Prot Précurseur traduit dans le cytoplasme.
  2. Passe par le complexe TOM
  3. Chaperonnes dans l’espace intermembranaire.
  4. Insertion dans la membrane grâce à SAM et au signal interne (hydrophobe)
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26
Q

Nomme moi les passage suite à TOM dont les destinées du aux différents signaux internes suivantes résultent

  1. prot membranaire externe
  2. prot membranaire interne
  3. Dans l’espace intermembranaire
  4. Dans la matrice
A
  1. SAM
  2. TIM22
  3. MIA
  4. TIM23 et PAM
27
Q

Dans quel contexte le peptide signal (hélice alpha en N-terminale) ne sera pas coupé?

A

S’il existe des signaux internes.

28
Q

Quelles sont les 3 membranes que doivent traverser les prots dans le chloroplaste?

A

la membrane externe,
la membrane interne,
les membranes des thylakoïdes

29
Q

où résident la plupart des prots du chloroplaste?

A

le stroma et la membrane du thylakoïde

30
Q

IMPORTATION DES PROTS DES CHLOROPLASTES
1. translocateurs?
2. peptide signal?
3. signal clivé quand?
4. thylakoïde?

A
  1. TOC (externe) et TIC (interne)
  2. Très variable en N-term
  3. Lorsqu’elle est incorporée dans le stroma
  4. incorpo nécessite un autre pept signal et sera clivé après l’incorpo
31
Q

Dans quel condition serait l’incorpo des prots dans le chloro stoppée?

Comment cette inhibition se fait?

A

Si elles sont sou un trop gros stress oxydative. c’est temporaire.

Les groupements thiols présents dans les complexes TOC et TIC forment des ponts disulfures qui ferment et inactivent les complexes.

32
Q

La cycloheximide est un inhibiteur de synthèse protéique chez les Eucaryotes (il fige l’ARN, le ribosome et les protéines en cours de synthèse au moment où il est ajouté).

Lorsqu’on ajoute de la cycloheximide à des cellules, on remarque que des ribosomes viennent se coller à la membrane externe des mitochondries. Pourquoi ?

A

La mitochondrie fait sa propre synthèse de prots;

Le SNC (hélice a amphiphile) située en N-terminale est première chose synthétisée. Le signal est donc capable de se lier (s’il était rendu là dans la synthèse) et le ribosome est capable de le pogner.

33
Q

Qu’est-ce qui différencie le REL et RER?

A

REL
- lisse, sans ribosomes
- synthèse des lipides (production des membranes)

RER
- rugueux, avec ribosomes s’occupe des protéines principalement destinées à la sécrétion (ou dans la voie de sécrétion).

34
Q

De quoi aurait l’air une cell destinée à la sécrétion?

A

pleiiiiiiine de rough er

35
Q

ACÉTYL TRANSFÉRASE
0. rôle
1. où
2. site actif où
3. comment construit-elle ses phospholipides
4. à quel feuillets s’ajoutent les liquides

A
  1. synthèse des lipides
  2. membrane du REL
  3. dans le cytoplasme
  4. à partir de 2 acides gras et 1 glycérol phosphaté
  5. externe
36
Q

Quel est l’enzyme permettant d’équilibrer les quantités de phospholipides sur les 2 couches de la membrane du REL

A

scramblase

37
Q

Quel est le rôle des flipases dans la membrane plasmique?

A

De réarranger les lipides pour qu’ils soit dans la bonne membrane int ou ext avec l’énergie fournie par l’ATP.

38
Q

Après la formation dans le REL, comment sont envoyés les phospholipides aux autres organites membraneux?

A

transport vésiculaire

39
Q

Quelles sont les fonctions du peroxysome?

A
  • Oxydation des molécules organiques
  • Neutralisation du H2O2
40
Q

Comment peut-on former un peroxysome?

A
  1. RER produit une peroxine.
  2. péroxine migre vers le REL
  3. Vésicule précurseur se forme par bourgeonnement
  4. Protéine cytoplasmique incorporée de façon post-trad à l’Aide d’un signal SKL en C-term
  5. fusion de 2 vésicules pré

a) Croissance et fission des peroxysomes déjà existants dans la cellule
b) constriction membranaire par incorporation de DRP post-trad

41
Q

Quels sont les signaux des peroxysomes pour:

a) 2 peroxy précurseurs qui deviendront matures
b) constriction membranaire d’un peroxy mature en 2

A

a) signal SKL en C-term
b) incorporation de prot DRP post-trad

42
Q

Qu’est-ce qui donne une fonction différente aux peroxysome? Quelles sont les différentes fonctions?

A

CONTENU!

  1. lipides aux membranes fluides
  2. a.a. pour l’ADN
  3. trucs métaboliquement spécifiques
  4. Oxydation des molécules organiques
  5. Neutralisation du H2O2
43
Q

V ou F: Différents types de peroxysomes peuvent même coexister dans la même cellule.

A

Vrai

44
Q

V ou F: Les péroxysomes ne peuvent pas partager certaines fonctions avec d’autres organites.

A

faux!

45
Q

Quel organelle est responsable de la bioluminescence?

A

Perozysome des cellules de l’abdomen des lucioles

46
Q

Comment reçoivent les mito/cyto leurs lipides?

A

Vu que le trafic vésiculaire (RE → Golgi → Vésicules) ne communique pas avec les mito et les chloro, elles les reçoivent via des protéines d’échange des phospholipides (PEPs), qui font le lien entre le REL et les mito/chloro

47
Q

Pourquoi le trafic vésiculaire (vésicules) ne communique-t-il pas avec les mitochondries et les chloroplastes ?

A

Puisqu’il y aurait trop de lipides dans la membrane

48
Q

Quel est le peptide signal signal qu’ont les prots qui doivent rentrer dans le RER par voie co-traductionnel?

dequoi est composé ce signal

A

PSIT: zone hydrophobe de 20 acides aminés située en N-terminal

Le signal peut être suivi d’un site de clivage AXA, car il est souvent coupé de la prot mature par une peptidase

49
Q

Qu’est-ce que le SRP et pourquoi il est important à l’entrée dans le RER par voie co-traductionnel?

Quelles est sa fonction chimique?

De quoi est-il formé?

A

Particule de Reconnaissance du Signal (SRP);

Le complexe SRP a une fonction GTPase (hydrolyse de GTP).

complexe soluble formé de 6 protéines et d’un ARN.

50
Q

Comment fonctionne l’entré co-traductionnelle des protéines passant par la voie du trafic vésiculaire dans le RER?

A
  1. PSIT lie une poche hydophobe située dans la SRP (particule de reconnaissance du signal)
  2. SRP bloque la traduction d’une prot en cours de traduction en bloquant le site A du ribosome
  3. La SRP liée au PSIT est reconnue par son récepteur situé dans la membrane du RER
  4. Elle s’y lie, ce qui cause au SRP d’hydrolyser le GTP = relâchement du signal PSIT
  5. Translocateur près du récepteur permet l’entrée au PSIT et au restant de la protéine au fur et à mesure qu’elle est traduite
51
Q

TRANSLOCATEUR DU RER
1. nom
2. caractéristiques morpho

A
  1. Sec61
  2. a une poche hydrophobe dans sa « couture » et un bouchon dans le fond
52
Q

Pourquoi est-ce que translocuteur du RER Sec61 a un bouchon?

A

Ici, on part du cytoplasme et on va au ER. Vu que y’a un changement de milieu, le bouchon permet de garder à l’intérieur ce qui est déjà à l’intérieur et d’empêcher ce qui est à l’extérieur de rentrer.
Une fois que tu est dans le ER, tu en ressors pas.

53
Q

Qu’est-ce qui différencie les protéines qui serviront à l’encrage de la membrane des prots qui iront dans la lumière du RER?

Comment peut-on id les quelles sont lesquelles?

A

ancrage à la membrane:
- garderont leur PSIT seront
- PSIT n’est pas en N-terminal, il est un peu avant, vu que c’est lui qui s’ancre à la membrane

lumière
- PSIT clive

54
Q

Comment est marquée une prot qui sert à l’encrage de la membrane du rough ER?

3 facons

A
  1. PSIT plus loin que N-term et non-clivé
  2. Séquence d’Arrêt de Transfert (SAT) = séquence d’acides aminés hydrophobe.
  3. KKXX
55
Q

Les protéines membranaires avec des hélices α hydrophobes sont toutes synthétisées dans le RER… quelle(s) est l’exception?

A

prots mito et chloro

56
Q

Toutes les prots passent du RER vers le golgi.
Une fois dans le golgi, que doit posséder la prot si elle retourne au RER car c’est là qu’elle fait son rôle?

A

PSIT en N-term
&
KDEL pour prot soluble
KKXX pour prot membranaire

57
Q

Une protéine ayant PSIT et KDEL est marquée par la GFP. Où la retrouve-t-on?

A

Dans le RER

58
Q

Une protéine est marque avec le KDEL uniquement… ou est-elle retrouvée?

A

Elle va être cytoplasmique puisque pour rentrer dans le ER ça prend un PSIT (rentrer), et elle ne l’a pas”

59
Q

Comment sont les prots modifiées dans le RER afin de les protéger de l’environnement extérieur?

A
  1. liens S-S soient bien faits avant que la prot quitte RER: disulfide isomérase catalyse
  2. Une ancre lipidique de GPI ajoutée pour aller dans un radeau lipidique: transmidase
  3. ajout d’une unité préformée de sucres sur le résidu Asparagine: oligosaccharide transférase
60
Q

Qu’elle est l’unité ajoutée par l’oligosaccharide transférase

A

14 sucres (mannose, glucose, NAG)

61
Q

Pourquoi l’extérieur est-il dangereux pour les groupements thiols ?

A

extérieur de la cellule est très oxydatif

62
Q

Comment transportent les vésicules les protéines d’un endroit à l’autre?

A

moteurs protéiques et des éléments du cytosquelette polaires (microtubules et actine-F)

63
Q

Comment fonctionnenet les vésicules

A

Les vésicules se forment par bourgeonnement (à partir du compartiment donneur).

une fois rendues à leur destination, elles fusionnent avec la membrane du compartiment cible.

BIO1153 - Biocell FINAL (5 decks)

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