Chapitre 6 (La traduction) Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

un polymère d’acides aminés

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2
Q

combien existe-t-il d’acides aminés?

A

il en existe 22 (20 standards et 2 particuliers)

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3
Q

Par quel type de liaisons les acides aminés sont-ils reliés ensemble?

A

par des liaisons peptidiques

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4
Q

Quelle est la structure des acides aminés?

A
  • un atome d’hydrogène (H)
  • un groupe acide (COOH)
  • un groupe amine (NH2)
  • un groupe variable (R)
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5
Q

Le code génétique est-il universel?

A

Non, certains organismes ont quelques variations.

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6
Q

Il existe 2 acides aminés qui sont indirectement codés par le code génétique. Leur incorporation se fait de manière co-traductionnelle. Quels sont ces deux acides aminés et leurs caractéristiques?

A

Sélénocystéine: Similaire à la cystéine, mais possède un sélénium plutôt qu’un atome de soufre.
Pyrrolysine: dérivée de la lysine, présente chez quelques acides bacrtéries et archae (n’est pas présente chez l’humain)

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7
Q

Les chaînes latérales confèrent leurs propriétés aux acides aminés. Ainsi, on peut les retrouver sous forme de 4 groupes. Quels sont ces groupes?

A

1- Neutres non polaires (hydrophobes)
2- Neutres polaires (hydrophiles)
3- Chargés acides (hydrophiles)
4- Chargés basiques (hydrophiles)

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8
Q

Il existe 3 acides aminés spéciaux. Quels sont-ils et quelles sont leurs caractéristiques?

A

Cystéine: Peut former des ponts disulfure entre elles, reliant des régions éloignées d’une même protéine ou de protéines différentes. Elles jouent un rôle important dans le maintien de la matrice extracellulaire.
Glycine: plus petits des acides aminés, il peut occuper des espaces très exigus,
Proline: contient un cycle formé par son groupe amine relié à son groupe variant. Elle est très rigide et imprime un angle fixe à la chaîne polypeptidique.

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9
Q

Entre quels groupes survient la liaison peptidique?

A

Entre le groupe carboxyle et le groupe amine du suivant

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10
Q

Quelles sont les caractéristiques de la structure primaire?

A

C’est une séquence d’acides aminés qui forment une protéine. on peut facilement prédire cette séquence si on connaît la séquence d’ADN qui code une protéine étant donné qu’elle dépend directement du code génétique.

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11
Q

Quelles sont les caractéristiques de la structure secondaire?

A

Arrangement entre acides aminés voisins via l’interaction des atomes de l’ossature de la chaîne peptidique.
il existe 2 structures secondaires :feuillets bêta & hélices alpha

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12
Q

Quelles sont les caractéristiques de la structure tertiaire?

A

Arrangement de structures secondaires entre elles. Forme des coudes et des boucles

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13
Q

Qu’est-ce que la technique du SDS page?

A

une technique qui permet de faire migrer les protéines selon leur poids moléculaire

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14
Q

Quelles sont les différences entre les gels 1D et les gels 2D?

A

Le gel 1D permet de comparer l’expression entre 2 conditions et espèces alors que le gel 2D permet de séparer selon deux caractéristiques précises (meilleure résolution)

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15
Q

Qu’est-ce que la règle du Wobble (base fluctuante)?

A

La 3e position du codon peut former des appariement inhabituels, ce qui permet une certaine flexibilité à cette position.

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16
Q

Quels sont les appariements atypiques?

A

1- Appariement Guanine-Uracile:
Uracile en première position de l’anticodon peut s’apparier à A ou G
2- Présence d’une 5e base: l’iodine

17
Q

Quels sont les avantages de la base fluctuante?

A

1- Permet de diminuer le nombre d’ARNt nécessaire pour décoder les 61 codons.
2- Facilite la dissociation de l’ARNt pendant la synthèse protéine à cause de la liaison plus faible au niveau de la base fluctuante.
3- Permet une plus grande robustesse du code génétique, les mutations en position 3 du codon étant le plus souvent sans conséquence.

18
Q

Quelle est la fonction des AAS (aminoacyl ARNt synthétase) ?

A

Ils ont pour fonction de lier spécifiquement un type d’acide aminé à son ARNt

19
Q

Quel est le mécanisme de formation d’une liaison ester?

A

1- Le site actif de l’enzyme se lie à un acide aminé et à une ATP
2- Hydrolyse de l’ATP en AMP qui se lie à son acide aminé par son groupement phosphate.
3- ARNt approprié déplace l’AMP du site actif tout en se liant à l’acide aminé toujours en place. Le 3’-OH du bras accepteur de l’ARNt s’attaque au lien entre le bout “C” de l’acide aminé et le “P” de l’AMP.
4- L’enzyme libère l’aminocacyl ARNt

20
Q

Quels sont les centres situés dans les deux sous-unité du ribosome?

A

Petite sous-unité: centre de décodage (endroit où les codons lisent ou décodent)
Grande sous-unité: centre peptidyl-transférase (responsable de formation de liens peptidiques)

21
Q

Quelle séquence est présente en amont du codon AUG chez les procaryotes?

A

la séquence RBS qui se lie au codon AUG afin de déterminer le cadre de lecture et le début de la protéine.