Chapitre 5 (Transcription & Maturation de l'ARNm) Flashcards

1
Q

Quand est-ce que débute l’épissage?

A

Quand le premier intron a complètement émergé de la polymérase

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2
Q

Comment les jonctions intron-exon peuvent-elles être déterminées?

A

En comparant la séquence génomique à celle des ARNm matures.

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3
Q

Quelles sont les régions permettant la reconnaissance des introns et des exons?

A

1- Le point de branchement: Adénine à environ 20 à 50 pb de l’extrémité 3’
2- Il y a toujours un CG à l’extérminté5’
3- Il y a toujours un AG à l’extrémité 3’

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4
Q

L’épissage de l’ARNm se fait en 2 réactions de transestérification. Expliquez les deux réactions.

A

La première: Le groupement -OH de l’adénine situé au site de branchement attaque le groupement phosphoryle de la guanine de l’extrémité 5’. Cela fait apparaître la jonction triple.
La seconde: 3’-OH de l’exon devient nucléophile et attaque le groupement phosphoryle au site d’épissage 3’ de l’intron. Les exons épissés permettent la libération de l’intron.

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5
Q

Donnez les caractéristiques des snARN

A

1- riches en uracile
2- ne sont pas des ARNm
3- vie sous forme d’ARN -> ne sont jamais traduits
4- participent directement à l’épissage des pré-ARNm (U1, U2, U4, U5, U6)

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6
Q

Une fois associé à des protéines, les snARN forment des particules nommées ribonucléoprotéiques (snARP). Quelle sont les rôles de ces particules?

A

Reconnaître les sites d’épissages
Rapprocher les sites
Réaction de clivage et de ligation

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7
Q

Comment le complexe s’associe-t-il?

A

par appariement des bases, les ARN des snARP dictent son assemblage

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8
Q

Quelles sont les 6 grandes étapes de l’assemblage du complexe d’épissage?

A

1- U1 reconnaît le site d’épissage, la protéine U2AF lie la zone polypyrimidine près du site d’épissage 3’. Cela permet au BBP de se lier au site de branchement
2- U2 déplace la BBP et lie le site de branchement, l’adénine ressort du brin
3- U4 et U6 se lient à U5 et créent un complexe avec U1 et U2. Ceci forme le complexe d’épissage.
4- Une fois le complexe formé, une reconfiguration extensive des appariements des bases libère les snARN U1 et U4
5- le complexe devient catalytiquement actif et induit la première réaction de transestérification qui forme le lien 2’-5’ entre le sucre de l’adénine et le phosphate du guanine en 5’
6- U5 termine le rapprochement des extrémités des exons et induit la 2e réaction de transestérification.

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9
Q

Quelles sont les fonctions des protéines SR?

A

elles peuvent faire des liaisons protéines-protéines. leur présence sur les introns favorise la formation du spliceosome.

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10
Q

Quelles sont les fonctions des ribonucléoprotéines hétérogènes nucléaires (hnRNP)?

A

Réguler l’association du complexe d’épissage au pré-ARNm sans interagir directement avec ce dernier.

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11
Q

Comment l’alternative d’épissage est-elle régulée?

A

Selon le type cellulaire et en fonction du développement

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12
Q

Comment l’épissage alternatif est-il régulé?

A

Par des protéines liant l’ARN sur des séquences spécifiques près des sites d’épissage

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13
Q

L’ARNm mature contient-il toujours des régions non-codantes?

A

oui! elles sont situées à ses deux extrémités et sont appelées région 5’UTR et 3’ UTR

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14
Q

Qu’est-ce qui délimite la région codante?

A

le codon initiateur et le codon d’arrêt

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15
Q

Quels sont les deux mécanismes d’éditions?

A

La désamination (A ou C)

Insertion/délétion d’uridine

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16
Q

La concentration d’un ARNm dépend de..?

A

son taux de transcription et de sa stabilité (taux de dégradation)

17
Q

Quelles sont les 3 enzymes permettant le mécanisme de dégradation?

A

1- Exonucléase à partir de 5’
2- Exonucléase à partir de 3’
3- Endonucléase

18
Q

Par où commence la dégradation des ARNm?

A

par le bout le moins bien protégé!

19
Q

Par quoi sont transportés les ARNm entre le noyau et le cytoplasme?

A

Par des karyophérines qui reconnaissent et lient une séquence spécifique d’acides aminés sur les protéines à transporter.

20
Q

Le complément de protéine nécessaire au transport des ARNm vers le cytoplasme incluent quelles protéines?

A
  • protéines qui reconnaissent les exons
  • protéines qui s’associent à la coiffe en 5’
  • protéines qui s’associent à la queue poly-A
21
Q

Quelles sont les 5 ARN impliqués dans la traduction et quels sont leurs rôles?

A

ARNt: adaptateurs entre l’ARNm et les acides aminés. Reconnaissance des exons
miARN: appariement à une séquence complémentaire de l’ARNm
snARN: participent à l’épissage des ARNm
ARNM: intermédiaire entre le gène et la protéine
ARNr: rôle structural et enzymatique dans les ribosomes, assure la traduction

22
Q

Qu’est-ce que le ribosome?

A

Organite composé de 2 sous-unités (petites et grandes). Il est composé de protéines ribosomales et d’ARNr

23
Q

Où sont produits les ARNr?

A

Dans le nucléole

24
Q

Quelles sont les modifications chimiques qui se produisent sur le long précurseur d’ARNr?

A
  • méthylation en 2’-OH des sucres des nucléotides
  • isomérisations des uridines en pseudouridines (la pseudouridine permet de rigidifier la structure secondaire-tertiaire des ARN)
25
Q

À quoi servent les snARN? (small nuclear RNA)

A

Ils servent de guide pour les modifications chimiques et le clivage des précurseurs des ARNr.

26
Q

La structure secondaire des ARNt est subdivisée en 4 régions. Quelles sont-elles?

A

Boucle D et boucle T(psi)CG

Boucle anticodon et bras accepteurs de l’acide aminé

27
Q

Qu’implique la maturation des ARNt?

A
  • clivage au 5’ par la RNase P
  • modification de plusieurs bases (environ 10% des nucléotides)
  • Épissage (seulement certains)
28
Q

Il existe 3 types de modifications, quelles sont-elles?

A

1- Les U en 3’ sont remplacées par CCA (un acide aminé est attaché à cette extrémité plus tard)
2- Méthylation sur 2’ des ribososes (méthylguanine)
3- Conversion de U spécifiques en pseudouridine, ribothymidine (T) ou dihydrouridine (D)