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Biologie Cellulaire (BIO1153) > Chapitre 5 - Le Réticulum Endoplasmique > Flashcards

Chapitre 5 - Le Réticulum Endoplasmique Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que l’hyaloplasme?

A

C’était considéré comme une solution colloïdale de protéines et d’ions. Cette solution contenait quelques organelles (mitochondries, vacuoles, cristaux et des plastes)

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2
Q

La centrifugation différentielle permet d’obtenir 3 “couches”, quelles sont-elles?

A

1- Culot de noyaux
2- Culot de mitochondries
3- Fraction soluble (hyaloplasme)

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3
Q

Quelle partie de la cellule Keith Porter a-t-il observé en 1945 au MET? Qu’a-t-il découvert?

A

La partie périphérique de la cellule. Il a découvert un réseau membranaire délimitant des cavités de formes diverses portant ou non des particules sur leur face cytosolique.

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4
Q

Comment le réseau membranaire a-t-il été nommé?

A

Réticulum Endoplasmique

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5
Q

Suite à la mise au point de l’ultracentrifugeuse, un nouveau culot est observé, qu’est-il?

A

Des microsomes (petits corps). Il contient des vésicules riches en ARN

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6
Q

Qu’ont démontrés les travaux de Palade et Siekevitz en 1956?

A

La relation du culot de microsome et du réticulum endoplasmique. Les microsomes sont alors des débris du réticulum endoplasmique lors de l’homogénéisation (ce sont des artefacts!)

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7
Q

Quelle est la définition du réticulum endoplasmique?

A

Réseau de saccules ou de tubules membranaires (de formes diverses) qui portent ou non des ribosomes sur la face cytosolique de leur membrane.

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8
Q

Le réticulum endoplasmique peut adopter 4 formes, quelles sont-elles?

A

Tubules: petits tubes
Saccules: sacs aplatis
Citernes: sacs gorgés
Vésicules: petites sphères

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9
Q

Vrai ou faux: le réticulum granulaire (rugueux) est riche en ribosomes alors que le réticulum agranulaire (lisse) ne possède pas de ribosome?

A

Vrai

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10
Q

Quelle est la forme du réticulum lisse? Que permet-elle?

A

Il est de forme tubulaire, cela permetun meilleur rapport surface/volume donc favorise l’interaction avec des protéines du cytosol.

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11
Q

Où sont situés les ribosomes dans le réticulum de transition?

A

Ils sont situés sur les feuillets près du noyau. Le réticulum de transition ne possède pas de ribosomes sur les feuillets près du golgi.

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12
Q

Vrai ou faux: Le réticulum agranulaire et le réticulum granulaire sont différencié, ils ne forment plusieurs réseaux membranaires.

A

Faux! Les deux réticulum sont en continuité, ils forment un seul réseau membranaire

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13
Q

Que permettent les protéines retrouvées seulement chez le réticulum plasmique granulaire?

A

Elles permettent l’attache des ribosomes au réticulum endoplasmique granulaire et elles sont responsables de la forme aplatie des saccules du réticulum granulaire.

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14
Q

Quel réticulum est abondant dans les cellules spécialisées dans le métabolisme des lipides et pourquoi?

A

C’est le réticulum endoplasmique lisse, car les étapes de synthèse finales des lipides s’y déroulent. (Ex.: hormones stéroïdes des glandes sexuelles)

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15
Q

Quel réticulum est abondant dans les cellules qui secrètent des protéines?

A

Le réticulum endoplasmique granulaire. (Ex: cellules d’un acinus du pancréas)

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16
Q

Donnez moi des caractéristiques des ribosomes.

A
  • petites particules sphériques
  • diamètre d’environ 20 à 30 nm
  • constitués d’ARN et de protéines
  • assemblés dans le nucléole
  • très denses & petits : coefficient de sédimentation bas
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17
Q

Quel est le rôle de la grosse sous-unité ribosomale?

A

Catalyser la formation des liaisons peptidiques et permettre l’attachement au réticulum endoplasmique granulaire.

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18
Q

Quelle est la définition du polysome ou polyribosome?

A

Association de ribosomes qui lisent le même ARNm. Ils peuvent être libres dans le cytosol ou fixés sur le REG.

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19
Q

Quelle est la fonction au niveau des membranes du réticulum endoplasmique?

A

Faire la synthèse des protéines d’exportation

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20
Q

Où se situe le début de la traduction des ARNm en protéine?

A

Elle débute toujours dans le cytosol.

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21
Q

Lors de la synthèse de protéine d’exportation, où est situé le polysome?

A

Il est fixé sur le réticulum endoplasmique granulaire.

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22
Q

À quoi sert le peptide signal d’initiation du transfert (PSIT)?

A

Il permet à la protéine en voie de synthèse d’être dirigée vers le réticulum endoplasmique granulaire.

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23
Q

Où est situé le PSIT?

A

À l’extrémité -NH2 de la protéine enchâssée.

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24
Q

Grâce à quelle partie la particule de reconnaissance du signal (PRS) peut-elle se lier au PSIT?

A

Grâce à sa poche hydrophobe à forte teneur en méthionine.

25
Q

Qu’arrive-t-il lorsque la seconde partie de la particule de reconnaissance du signal (PRS) se lie au ribosome?

A

Il y a arrêt de la synthèse protéique.

26
Q

Qu’arrive-t-il lorsqu’il y a l’hydrolyse du GTP lié à la PRS?

a) la PSIT est déclenchée et peut donc se lier à un site spécifique
b) la PSIT a besoin d’ATP pour se déclencher, donc il ne se passe rien

A

a)

27
Q

Que se passe-t-il une fois que la particule de reconnaissance du signal et le récepteur membranaire ne sont plus liés au ribosome?

A

La synthèse protéique reprend.

28
Q

Où se dirige la chaîne d’acides aminés en élongation?

A

Vers la lumière du réticulum endoplasmique granulaire.

29
Q

Quel est le rôle de la peptidase du signal?

A

Couper la PSIT en reconnaissant le site adjacent de coupure. La PSIT reste cependant attachée au pore, ce qui permet de le laisser ouvert et de diriger l’entrée des protéines vers la lumière.

30
Q

Il existe 5 types de protéines possibles, quelles sont-elles?

A

1- Protéines destinées à la lumière du réticulum endoplasmique
2- Protéines enchâssées dans la membrane du réticulum endoplasmique par une Séquence d’Arrêt de Transfert (SAT)
3- Protéines enchâssées dans la membrane du réticulum endoplasmique granulaire par un PSIT interne
4- Protéines enchâssées plus de deux fois dans la membrane
5- Protéines ancrées à la membrane du réticulum endoplasmique par un phospholipide.

31
Q

Dans le cadre des protéines enchâssées dans la membrane du réticulum endoplasmique par un SAT, quel est le rôle de la protéine contenant le SAT hydrophobe?

A

Elle doit se fixer sur un site spécifique du complexe de translocation, ce qui provoque l’ouverture latérale, libérant ainsi la protéine dans la bicouche de phospholipides.

32
Q

Quelles sont les différentes parties de la protéine enchâssée dans la membrane du réticulum endoplasmique par un SAT?

A
  • Partie NH2 dans la lumière du REG
  • Partie hydrophobe dans la lumière du REG
  • Partie hydrophobe (SAT: hélice a) enchâssée dans la membrane
  • Partie COOH dans le cytosol
33
Q

Dans le cas des protéines enchâssée dans la membrane du REG par un PSIT interne, la PSIT est-elle excisée?

A

Non, car elle n’est pas adjacente à un site de reconnaissance de la peptidase du signal

34
Q

Où est située la partie NH2 lorsqu’il y a plus d’acides aminés chargés positivement?

A

Dans la lumière du REG

35
Q

Où est située la partie COOH lorsqu’il y a plus d’acides aminés chargés négativement?

A

Dans la lumière du REG

36
Q

Qu’est-ce qui permet aux protéines d’être enchâssée plus de deux fois dans la membrane?

A

Une succession de PSIT et de SAT lui permet de traverser la membrane à plusieurs reprises.

37
Q

Dans le cas des protéines ancrée à la membrane du réticulum par un phospholipide (protéine ancrée au feuillet luminal de la membrane du REG), quelle partie de la protéine reste enchâssée dans la membrane à la fin de l’incorporation de la protéine?

A

C’est la partie terminale (-COOH)

38
Q

Vrai ou faux:

La protéine ancrée au feuillet cytosolique de la membrane plasmique transite le réticulum endoplasmique granulaire?

A

Faux, elle ne transite pas@

39
Q

Qu’est-ce que la glycosylation?

A

Addition de glucides (oligosaccharides) à une protéine, à un lipide ou à un polysaccharide.

40
Q

Il existe deux types de liaisons dans le cas des glycosylations, quelles sont-elles?

A

Liaison o-glycosidique:
- plus rare
- sucre attaché à un acide aminé via groupement -OH
- a lieu dans le Golgi
Liaison N-glycosidique:
- plus fréquente
- sucre attaché à un acide aminé via un groupement -NH2
- débute dans le REG et se poursuit dans le Golgi

41
Q

Quelles sont les 3 étapes menant à la glycosylation de l’asparagine?

A

1- Synthèse de l’oligosaccharide sur le dolichol
2- Transfert de l’oligosaccharide par l’oligosaccharyl transférase, du dolichol à l’asparagine
4- Modification de l’oligosaccharide

42
Q

Quel est le rôle de la glucosidase1 dans la modification de l’oligosaccharide?

A

Elle coupe 2 des trois glucoses

43
Q

Où débute la synthèse du cholestérol?

A

Dans le cytosol

44
Q

Au cours de la synthèse, qu’arrive-t-il au cholestérol?

A

Il devient de plus en plus hydrophobe et se solubilise dans la membrane du réticulum endoplasmique lisse où des enzymes enchâssées complètent sa fabrication.

45
Q

Quel est le rôle des “Scramblases”?

A

Catalyser le flip-flop des phospholipides du feuillet cytosolique au feuillet luminal. Elles équilibrent la distribution des phospholipides dans les 2 feuillets de la membrane (ressemble à la diffusion facilitée)

46
Q

Quel est le rôle des translocases de phospholipides (flippases)?

A

Transporter spécifiquement leurs phospholipides d’un feuillet à l’autre (malgré le gradient défavorable, donc nécessite l’hydrolyse de l’ATP) ressemble au transport actif

47
Q

Comment se fait le déplacement de la membrane du réticulum endoplasmique contenant les protéines et lipides membranaires jusqu’au complexe golgien?

A

Cela se fait par bourgeonnement.

48
Q

Où se fait la glycosylation des protéines?

A

Dans la lumière du réticulum endoplasmique et non pas sur sa face cytosolique.

49
Q

Les feuillets conservent-ils toujours leur identité lors du bourgeonnement et de la fusion membranaire?

A

Oui !!!

50
Q

Qu’est-ce qu’une protéine d’exportation?

A

C’est une protéine qui ne peut plus revenir vers le cytosol une fois dans les cavités du réticulum endoplasmique. Elle est ségrégée dans le cytosol environnant et peut y subir des transformations.

51
Q

Quel est le rôle des vésicules de transition?

A

Transporter les protéines d’exportation vers le complee golgien.

52
Q

Afin de poursuivre dans la voie de ségrégation, la protéine doit être assemblée correctement pour quitter le réticulum endoplasmique, sinon elle est retenue par la calnexine. Comment la protéine fait-elle pour se libérer de la calnexine?

A

La glucosidase 2 coupe le dernier résidu de glucose afin de libérer la protéine de la calnexine.

53
Q

Il existe deux scénarios possibles suite à la vérification de la configuration de la protéine par la glycosyltransférase, quels sont ces scénarios?

A

1- La protéine est correctement repliée

2- La protéine est mal repliée

54
Q

Qu’arrive-t-il lorsque la protéine est mal repliée?

A

La glycosyltransférase ajoute un glucose à l’oligosaccharide, ce qui fait en sorte qu’on retourne à la case départ.

55
Q

Qu’arrive-t-il à la protéine si l’ajout d’un glucose n’a pas fonctionné?

A

Une chaperone la dirige vers un complexe de translocation pour que la protéine subisse une rétrotranslocation vers le cytosol. Elle sera par la suite dégradée par des enzymes.

56
Q

Quel type de Cop intervient dans le réticulum endoplasmique?

A

Cop II

57
Q

Quel est le travail des Cop I chez le Golgi?

A

1- Intervention de la protéine SAR-1
2- Protéines SAR-1 s’ancrent dans la membrane du RE par leur chaîne d’Acides gras formant des pivots sur lesquels s’attachent les protéines COP II (résultat: structure géométrique à l’intérieur de laquelle une partie de la membrane du réticulum s’invagine)
3- Vésicule de transition bourgeonne à la surface du Réticulum endoplasmique

58
Q

Que possèdent les protéines solubles destinées au RE ne devant pas quitter vers le Golgi?

A

Une séquence de rétention KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) à leur extrémité -COOH

59
Q

Quel signal de rétention possèdent les protéines membranaires?

A

Le signal KKXX

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