Chapitre 5 Flashcards
Ou à lieu le début de la synthèse protéique ? Quels sont les éléments nécessaire pour ranger les protéines dans la cellule ? Nomme les types de passages et le type de protéines qu’il permet de transporter.
Dans le cytoplasme TJR et après les protéines vont vers leur lieu de travail
1-Énergie
2-Adresse - a.a qui indique ou aller
3-Destination - récepteur
CPN : tout - 4˚, 3˚, 2˚… (noyau)
2 membranes : 1˚ favoriser - hélice alpha max (mitochondrie et chloroplaste)
1 membrane : 1˚ privilégie - incorporation contraductionelle (RE)
Vésicule : n’importe quoi
Comment définit-on 2 compartiments en continuité ? Pourquoi les protéines changent de compartiments ? Quels organites ne sont pas en continuité ?
Qd les protéines peuvent se promener librement sans dépense d’É additionnelle entre 2 compartiments différents
Car elle ne reste pas ou elles sont misent au départ.
Mitochondrie et chloroplaste
Quel est le rôle du REL ? Explique le fonctionnement
Fait les lipides membranaires
L’enzyme acyl transférase dans la membrane du REL construit les phospholipides avec 2 a.gras et 1 glycérol —> site actif de l’enzyme est dans le cytoplasme donc PL s’ajoute TOUJOURS sur feuillet externe de la bicouche du REL.
Ensuite SRAMBLASE égalise les couches membranaires => sramblase = flippase non spécifique
REL possède d’autres enzymes membranaire pour faire d’autre PL mais même caractéristique qu’acyl transférase
Explique la distribution des membranes à partir du REL ? Explique aussi la variation entre les différents organites.(parle également de ce qui se passe une fois à la membrane)
Membranes : REL —> RER (continuité) où elles sont envoyés par transport vésiculaire aux autres organites
Une fois à membrane plasmique ; nouvelle membrane arranger par flippase qui hydrolyse ATP pour générer distribution asymétrique des types de lipides
Composition membrane entre organites varie // lipides d’un organite en particulier se regroupe en site de bourgeonnement (formation vésicules)
Explique comment se fait la distribution membranaire chez la mitochondrie.
Mitochondrie ne communique pas avec trafic vésiculaire (idem chloroplaste)
—>Reçoivent leurs lipides via protéine d’échange PL (PEP) à partir du RE
Les PEP sont solubles et diffuse très lentement donc les mitochondries sont maintenues proche du RE par complexe MDM pour facilité tâche PEP
Explique l’entrée des protéines qui doivent traverser 1 membrane (comment). Qelle est la composition de l’adresse de l’ARNm
Elles entrent dans le RER au début de leur traduction
Entrée = co-traductionnelle et l’énergie de transfert vient du ribosome
N——+++++———PSIT——AXA
Où : ++ ; a.a chargés avant Pepside signal
PSIT : zone hydrophobe N terminale de 20a.a (reste dans translocateur)
AXA : site de clivage optionnel ; coupé par une peptidase membranaire à la fin de la traduction
Nomme les étapes de l’entrée des protéines dans le RER. Où se trouve la SRP et à quoi sert-elle ?
1-Traduction commence dans le cytoplasme
2-PSIT N-terminal = traduit en premier
3-PSIT lie une poche hydrophobe dans la particule de reconnaissance de signal SRP
SRP = GTPase formée de protéine et ARN ; + flexible et possibilité de compatibilité avk ARN
4-Qd lié avec PSIT -> partie de la SRP bloque site A sur ribosome ; inhibition de la traduction
5-SRP liée avec PSIT est reconnue par récepteur sur le RER
6-Une fois attachée au récepteur ; SRP hydrolyse GTP = relâchement signal
7-Translocateurs proche des récepteur ; PSIT relâché tombe dans l’ouverture
8-Ss SRP ; traduction redémarre = incorporation co-traductionnelle
SRP dans le cytoplasme et rôle = bloque traduction et amène port vers RER
Explique la traduction par le ribosome.
Ribosome lié à l’ARNm et possède 3 sites pour les ARNt : A, P, E
Étapes :
1-anticodons de différents ARNt essaie de se lier avec codons de ARNm
2–Une fois anticodons-codons ; hydrolyse GTP pour tourner l’ARNt (meilleure complémentarité pour liaison peptidique)
3-Changement de la chaînes peptidique d’ARNt -> P vers A
4-Translocation des ARNt et ARNm d’une place vers le E
5-Expulsion
Donne le nom du translocateur et ses structures-fonctions.
Translocateur Sec61
-Poche hydrophobe dans la couture (pour accueillir le PSIT)
-Bouchon dans le centre ; sert à bloquer continuité des molécules ds cytoplasme non voulues
AU DÉBUT : translocateur fermé
—>PSIT tasse le bouchon et va dans la couture (car hydrophobe)
Reste de la protéine à de la place pour glisser dans la lumière au fur et à mesure quelle est traduite
Explique les différences pendant la formation d’une protéine soluble vs membranaire qui ira dans le RER
Pourquoi bout N doit être petit ?
Soluble
Perte du PSIT ap incorporation dans RER ; coupé au niveau de AXA par peptidase membranaire associée au translocateur
Membranaire
1-Garder le PSIT pour ancrage membrane ->souvent PSIT est + loin dans chaîne peptidique
(Bout avec ++ va dans cytoplasme)
=>a.a chargés + vont pas traverser translocateur car couture qui accepte les PSIT est hydrophobe
2-SAT = 2e signal hydrophobe ds chaîne peptidique créé protéine membranaire
SAT traverse pas translocateur hydrophile // couture prise par PSIT
=>Relaché dans membrane et incorporation de la protéine arrête
Protéine membranaire avec hélice alpha hydrophobe fait via cette méthode
Bout N = petit car si trop long ; déjà 3˚ donc impossible d’entrer et pu assez d’É pour entrer car ribosome loin
En ce qui concerne les protéines qui doivent restées dans le RER ; explique le fonctionnement.
Normalement : protéines vont vers Golgi via vésicules , certaines retournent vers RER et d’autres vont loins
Protéines du RER ont une séquence de rétention C-terminale : **KDEL (soluble) et KKXX (membranaire)
Le RER a un pH trop neutre pour que les protéines s’y attachent ; elles vont vers le Golgi qui est + acide ce qui active le récepteur KKXX et lie le signal KDEL d’une protéine soluble
—>ensuite le complexe revient dans RER
Est ce que les protéines produites dans le RER sont sujettes à des modifications par après ? Explique
Oui car bcp vont sur la membrane plasmique ou à l’extérieur de la ¢ et doivent êtres préparées à l’environnement
Pls types de modifications mais ajout de sucre est plus important
Oligoaccharyl transférase membranaire ajoute complexe préformé de sucre sur l’a.a asparagine d’une protéine —>asparagine doit avoir motif N-X-ST
(Le complexe préformé est tjr le même et comprend glucose, mannose et N-acetylglucosamine)
Durant la maturation de la protéine (RER-Golgi) ; unité est taillée = 2 N-acétylglucosamine et 3mannose
RER= fournit matériaux et Golgi forme le sucre
Explique le taillage des sucres
1- Les 2 glucoses terminaux sont enlevés à fin de traduction
2-Différentes chaperonnes vérifient la forme de la protéine et coupe le dernier glucose
3A- Si protéine OK ; sort du RE par vésicule du Golgi
3B- Si protéine mal repliée ; glucosyl transférase ajoute un glucose et la protéine doit repasser par les chaperones qui vont la replier
—>si marche encore pas ; envoyé vers lysosome pour destruction
Explique globalement comment fonctionne le trafic vésiculaire. Quels sont les principes du bourgeonnement et de la fusion ? Est- ce que les protéines ayant passées dans le RER vont franchir à nouveau les membranes ?
Les vésicules transportent les prot avec les moteurs protéiques et des filaments cytosquelettiques polaires; actine et microtubule
Les vésicules naissent par bourgeonnement et font la fusion membranaire une fois à leur destination
Bourgeonnement : chargement cargaison / plier la membrane /prot compatible avec moteurs protéiques (adaptateur) / destination - étiquette
Fusion : Destination /Contact rapide (enlever l’eau) /liaison entre lipides spontanée
NON
Défini les peroxysomes (composition/fonction). Explique la biogénèse des peroxysomes en résumé.
Peroxysome
Dans toutes les ¢ ; contiennent oxydase (dégrader molécule organique) et catalase (neutraliser H2O2)
1) RE produit protéines membranaires d’importation ; translocations-peroxines via incorporation co-traductionnelle
2) vésicule avec les translocateurs-peroxines se forme par bourgeonnement
3) autres protéines perox sont synthétisées dans le cytoplasme et incorporées par les peroxines de façon post-traductionnel —> grâce à signal SKL du coté C de la protéine
* chaperones déplient les prot pour les garder linéaires - entré dans peroxysome
4) maturation des peroxysomes et division
Quels sont les 2 moyens de croissance des peroxysomes ?
1- Synthèse de Novo : fusion hétérotypique de 2 vésicules de RÉ (V1 et V2) suivit par l’incorporation post traductionnel des protéines (translocateur et Pex5) — Processus lent
2- Croissance-Fission des peroxysomes existants : réception des vésicules V3 et incorporation post traductionnelle des protéines — processus rapide
—> UNE FOIS LE PEROXYSOME VOLUMINEUX :
1) Pex 11 permet allongement
2) DRP-interacting protein fait la constriction membranaire
3) DRP s’occupe de la coupure finale
De quoi est composé le complexe de translocation ? La fusion hétérotypique est possible grâce à quelle protéine ? Qu’est ce qui permet l’incorporation post traductionnelle des protéines ?
Complexe de translocation = peroxines = PMP fabriquées par le RE
Fusion hétérotypique possible via Pex 1-6
Les transporteurs solubles Pex5 amènent la cargaison à la peroxines et colle par dessus (devient membranaire)
Pex5 est détaché vite en hydrolysant l’ATP —> TJR PLUS DE PEX5 SOLUBLES ET PEU DE MEMBRANAIRE
Explique ce qu’on a découvert en lien avec les Peroxysome chez les mammifères ? Quel est le lien entre la mitochondrie et le peroxysome ? (Explique les problèmes qu’entraînent les molécules sécrétées et leur but commun)
Quelles sont les fonctions des peroxysomes ? Quels sont les fonctions communes entre les divers types d’organismes ?
Chez les mammifères : implication de la mitochondrie dans la biogénèse des peroxysomes
—>synthèse de novo est issue d’une vésicule V1 du RE et V2 de la mitochondrie
mitochondrie et peroxysome : travaillent avec O2 et génèrent des ROS (peuvent tout oxyder)
Surplus de ROS = stress oxydatif qui p-ê mortel
- Maintient équilibre (gère surplus de ROS)
Peroxysomes
Fct dépend des protéines et change selon enviro ¢ ; pls types de peroxysomes ds meme ¢ ; forme peut être réticulaire au besoin ; possibilité de communication des enzymes avec autres organites
- dégradation du peroxyde par la catalase et oxydation des acides gras = fct commune
Explique quand à lieu la division d’un peroxysome (métabolisme)
Taux de multiplication similaire au cycle cellulaire
-Sensibles à l’environnement (multiplie selon demande cellulaire)
-Se subdivise en 2 pour séquestrer enzymes différentes pour faire peroxysome spécifique
Explique le rôles de Peroxysomes au sein de ces organismes : Champignons, plantes, mouches à feu et Trypanosoma
Champignons : Corps de Woronin et guérison des hyphes (bouchent les pores — cytoplasme)
Plantes : glyoxysomes font la gluconéogénèse durant germination des graines (lipides —>sucre)
Mouches à feu : font la bioluminescence (fluorescence = réémission lumière)
Trypanosoma : peroxysome spécialisé = glycosome qui font la glycolyse —> pourquoi ils voyagent ds le sg et attaque le système nerveux (riche en oxygène)
Quels sont les 3 types de vésicules permettant de quitter le RER ? Quels sont les 3 membranes de COP2 et leur fonction ?
Clatrhin - COP1 - COP2
1)SAR1 :indique le site de bourgeonnement sur RE — protéine SAR1 soluble devient membranaire grâce à SAR1-GEF (active SAR1-GTP = membranaire) — fait partie des RAS
2)Sec23/24 : se lient sur SAR1 et sur la cargaison membranaire qui attrape la cargaison soluble (les protéines -cargaison- doivent avoir perdues leur glucose)
3)Sec13/31 : plie et détache un morceau de la membrane (protéines courbées qui se collent sur Sex23/24)
Quel processus fait en sorte que le manteau de COP2 s’enlève ? Quelles sont les protéines membranaires sous le manteau ?
APRÈS LE BOURGEONNEMENT ; La SAR-GAP hydrolyse le GTP et SAR1-GDP se détache de la vésicule suivit des autres protéines
-Ataptatrices pour moteurs protéiques (COP2 possède une pour dynéine car voyage sur MT vers le MTOC)
-Rab : servent d’adresse car leur récepteur se trouve sur la membrane cible (COP2 contient Rab-2 — récepteur sur cis-golgi)
-Snares : permettent fusion avec compartiment cible (tjr par 2)
Explique comment fonctionnent les Snares en lien avec la fusion des vésicules .
1)Snares = protéines membranaires qui formes paires complémentaires — V-Snare sur la membrane vésiculaire et une t-Snare sur la membrane cible
2) liaison V/t Snares est Tom forte que l’étau entre les membranes est expulsée
3) Ss eau les 2 couches externes des membranes fusionnent ; formation d’une tige
4) la tige se défait dans le sens opposé de sa formation ; les groupes polaires tirent de chaque coté pour s’approcher de l’eau
Qu’est ce qui est différent chez les plantes et les fungi en ce qui concerne le mouvement des vésicules ?
Les COP2 n’embarquent pas sur les MT
Golgi se déplace sur l’actine F et s’attache à la myosine pour cueillir les COP2
Quelles sont les 3 parties du Golgi et à quoi servent-elles ? Est-ce que les autres types de vésicules ont le même processus de bourgeonnement que COP2? Est-ce que le Golgi est dynamique ? Explique
CIS : les COP2 fusionnent avec le Cis-Golgi via les Snares et Rab
Il y a un 1er tri : les protéines KDEL et KKXX sont retournées vers le RER par COP1-a
Médiane : protéines subissent la maturation de leurs sucres
Trans : Dernier tris et emballage en véicules selon le sucre
-COP1 = membrane plasmique
-Clathrine = endosome
Oui ; bourgeonnement id mais manteau protéique différent
Le Golgi est constamment en changement ; les différentes parties se remplacent
Décris la matrice extra golgienne.
Composition = protéines golgines de type superhélice
But = protéine membranaires qui s’allongent du coté cytoplasmique et font un filet qui exclu les autres organites — servent d’attache pour membranes golgiennes / vésicules / cytosquelette
(Chez tous les eucaryotes)
Quelles sont les particularités des golgines ? Quelles sont les fonctions des golgines : TMF, golgin-84, GMAP-210 et GM130 ?
Attachment au Golgi C terminale et extrémité N de 100-600nm
-Structure superhélice interrompue pour permettre + de flexibilité
-Plupart s’associent avec protéines d’identité membranaire (RAB)
-Pêchent vésicules particulières
Transmembranaires ou Périphériques
TMF : fait le transport rétrograde des enzyme entre trans et médiane du Golgi — attrape COP1 qui contiennent enzymes trans
Golgin-84 et GMAP-210 : retour des protéines au RE — contient prot KDEL ou KKXX
GMAP-210 et GM130 : attrape COP2 —deviendra face cis
Quels sont les possibles effets de l’attachement d’une vésicule avec une golgines ? Comment les golgines attrapent leur cibles ?
Fusion membranaire : golgines qui interagissent avec Snares
stabilisation dans la matrice externe du Golgi : empilement des citernes
1- Motif ALPS N terminal reconnaît et s’attache à une courbure particulière
2- Motifs de liaison à différents RAB (milieu des golgine)
Décri la localisation cellulaire de Golgi. Quelles protéines lui permettent d’avoir une certaine position ?
Proche du MTOC —> s’attache aux MT donc s’accroche sur la dynéine
Les golgines jouent un role dans le positionnement du Golgi
Explique la mitose et l’apoptose chez les golgines.
Mitose : phosphorylation des golgines par les kinases défait les citerne golgiennes en petites vésicules — vésicules golgiennes sont distribuées par les MT astériens aux cellules filles
Apoptose : fragmentation du Golgi de manière irréversible — enzymes protéolytiques (capsases) détachent et dégradent les protéines de la matrice
