Chapitre 5 Flashcards

1
Q

Ou à lieu le début de la synthèse protéique ? Quels sont les éléments nécessaire pour ranger les protéines dans la cellule ? Nomme les types de passages et le type de protéines qu’il permet de transporter.

A

Dans le cytoplasme TJR et après les protéines vont vers leur lieu de travail

1-Énergie
2-Adresse - a.a qui indique ou aller
3-Destination - récepteur

CPN : tout - 4˚, 3˚, 2˚… (noyau)
2 membranes : 1˚ favoriser - hélice alpha max (mitochondrie et chloroplaste)
1 membrane : 1˚ privilégie - incorporation contraductionelle (RE)
Vésicule : n’importe quoi

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2
Q

Comment définit-on 2 compartiments en continuité ? Pourquoi les protéines changent de compartiments ? Quels organites ne sont pas en continuité ?

A

Qd les protéines peuvent se promener librement sans dépense d’É additionnelle entre 2 compartiments différents

Car elle ne reste pas ou elles sont misent au départ.

Mitochondrie et chloroplaste

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3
Q

Quel est le rôle du REL ? Explique le fonctionnement

A

Fait les lipides membranaires

L’enzyme acyl transférase dans la membrane du REL construit les phospholipides avec 2 a.gras et 1 glycérol —> site actif de l’enzyme est dans le cytoplasme donc PL s’ajoute TOUJOURS sur feuillet externe de la bicouche du REL.
Ensuite SRAMBLASE égalise les couches membranaires => sramblase = flippase non spécifique

REL possède d’autres enzymes membranaire pour faire d’autre PL mais même caractéristique qu’acyl transférase

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4
Q

Explique la distribution des membranes à partir du REL ? Explique aussi la variation entre les différents organites.(parle également de ce qui se passe une fois à la membrane)

A

Membranes : REL —> RER (continuité) où elles sont envoyés par transport vésiculaire aux autres organites

Une fois à membrane plasmique ; nouvelle membrane arranger par flippase qui hydrolyse ATP pour générer distribution asymétrique des types de lipides

Composition membrane entre organites varie // lipides d’un organite en particulier se regroupe en site de bourgeonnement (formation vésicules)

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5
Q

Explique comment se fait la distribution membranaire chez la mitochondrie.

A

Mitochondrie ne communique pas avec trafic vésiculaire (idem chloroplaste)

—>Reçoivent leurs lipides via protéine d’échange PL (PEP) à partir du RE
Les PEP sont solubles et diffuse très lentement donc les mitochondries sont maintenues proche du RE par complexe MDM pour facilité tâche PEP

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6
Q

Explique l’entrée des protéines qui doivent traverser 1 membrane (comment). Qelle est la composition de l’adresse de l’ARNm

A

Elles entrent dans le RER au début de leur traduction

Entrée = co-traductionnelle et l’énergie de transfert vient du ribosome

N——+++++———PSIT——AXA
Où : ++ ; a.a chargés avant Pepside signal
PSIT : zone hydrophobe N terminale de 20a.a (reste dans translocateur)
AXA : site de clivage optionnel ; coupé par une peptidase membranaire à la fin de la traduction

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7
Q

Nomme les étapes de l’entrée des protéines dans le RER. Où se trouve la SRP et à quoi sert-elle ?

A

1-Traduction commence dans le cytoplasme
2-PSIT N-terminal = traduit en premier
3-PSIT lie une poche hydrophobe dans la particule de reconnaissance de signal SRP
SRP = GTPase formée de protéine et ARN ; + flexible et possibilité de compatibilité avk ARN
4-Qd lié avec PSIT -> partie de la SRP bloque site A sur ribosome ; inhibition de la traduction
5-SRP liée avec PSIT est reconnue par récepteur sur le RER
6-Une fois attachée au récepteur ; SRP hydrolyse GTP = relâchement signal
7-Translocateurs proche des récepteur ; PSIT relâché tombe dans l’ouverture
8-Ss SRP ; traduction redémarre = incorporation co-traductionnelle

SRP dans le cytoplasme et rôle = bloque traduction et amène port vers RER

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8
Q

Explique la traduction par le ribosome.

A

Ribosome lié à l’ARNm et possède 3 sites pour les ARNt : A, P, E

Étapes :
1-anticodons de différents ARNt essaie de se lier avec codons de ARNm
2–Une fois anticodons-codons ; hydrolyse GTP pour tourner l’ARNt (meilleure complémentarité pour liaison peptidique)
3-Changement de la chaînes peptidique d’ARNt -> P vers A
4-Translocation des ARNt et ARNm d’une place vers le E
5-Expulsion

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9
Q

Donne le nom du translocateur et ses structures-fonctions.

A

Translocateur Sec61

-Poche hydrophobe dans la couture (pour accueillir le PSIT)
-Bouchon dans le centre ; sert à bloquer continuité des molécules ds cytoplasme non voulues

AU DÉBUT : translocateur fermé
—>PSIT tasse le bouchon et va dans la couture (car hydrophobe)
Reste de la protéine à de la place pour glisser dans la lumière au fur et à mesure quelle est traduite

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10
Q

Explique les différences pendant la formation d’une protéine soluble vs membranaire qui ira dans le RER
Pourquoi bout N doit être petit ?

A

Soluble
Perte du PSIT ap incorporation dans RER ; coupé au niveau de AXA par peptidase membranaire associée au translocateur

Membranaire
1-Garder le PSIT pour ancrage membrane ->souvent PSIT est + loin dans chaîne peptidique
(Bout avec ++ va dans cytoplasme)
=>a.a chargés + vont pas traverser translocateur car couture qui accepte les PSIT est hydrophobe

2-SAT = 2e signal hydrophobe ds chaîne peptidique créé protéine membranaire
SAT traverse pas translocateur hydrophile // couture prise par PSIT
=>Relaché dans membrane et incorporation de la protéine arrête

Protéine membranaire avec hélice alpha hydrophobe fait via cette méthode

Bout N = petit car si trop long ; déjà 3˚ donc impossible d’entrer et pu assez d’É pour entrer car ribosome loin

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11
Q

En ce qui concerne les protéines qui doivent restées dans le RER ; explique le fonctionnement.

A

Normalement : protéines vont vers Golgi via vésicules , certaines retournent vers RER et d’autres vont loins

Protéines du RER ont une séquence de rétention C-terminale : **KDEL (soluble) et KKXX (membranaire)

Le RER a un pH trop neutre pour que les protéines s’y attachent ; elles vont vers le Golgi qui est + acide ce qui active le récepteur KKXX et lie le signal KDEL d’une protéine soluble
—>ensuite le complexe revient dans RER

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12
Q

Est ce que les protéines produites dans le RER sont sujettes à des modifications par après ? Explique

A

Oui car bcp vont sur la membrane plasmique ou à l’extérieur de la ¢ et doivent êtres préparées à l’environnement
Pls types de modifications mais ajout de sucre est plus important

Oligoaccharyl transférase membranaire ajoute complexe préformé de sucre sur l’a.a asparagine d’une protéine —>asparagine doit avoir motif N-X-ST
(Le complexe préformé est tjr le même et comprend glucose, mannose et N-acetylglucosamine)

Durant la maturation de la protéine (RER-Golgi) ; unité est taillée = 2 N-acétylglucosamine et 3mannose
RER= fournit matériaux et Golgi forme le sucre

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13
Q

Explique le taillage des sucres

A

1- Les 2 glucoses terminaux sont enlevés à fin de traduction

2-Différentes chaperonnes vérifient la forme de la protéine et coupe le dernier glucose

3A- Si protéine OK ; sort du RE par vésicule du Golgi

3B- Si protéine mal repliée ; glucosyl transférase ajoute un glucose et la protéine doit repasser par les chaperones qui vont la replier
—>si marche encore pas ; envoyé vers lysosome pour destruction

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14
Q

Explique globalement comment fonctionne le trafic vésiculaire. Quels sont les principes du bourgeonnement et de la fusion ? Est- ce que les protéines ayant passées dans le RER vont franchir à nouveau les membranes ?

A

Les vésicules transportent les prot avec les moteurs protéiques et des filaments cytosquelettiques polaires; actine et microtubule

Les vésicules naissent par bourgeonnement et font la fusion membranaire une fois à leur destination

Bourgeonnement : chargement cargaison / plier la membrane /prot compatible avec moteurs protéiques (adaptateur) / destination - étiquette
Fusion : Destination /Contact rapide (enlever l’eau) /liaison entre lipides spontanée

NON

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15
Q

Défini les peroxysomes (composition/fonction). Explique la biogénèse des peroxysomes en résumé.

A

Peroxysome
Dans toutes les ¢ ; contiennent oxydase (dégrader molécule organique) et catalase (neutraliser H2O2)

1) RE produit protéines membranaires d’importation ; translocations-peroxines via incorporation co-traductionnelle
2) vésicule avec les translocateurs-peroxines se forme par bourgeonnement
3) autres protéines perox sont synthétisées dans le cytoplasme et incorporées par les peroxines de façon post-traductionnel —> grâce à signal SKL du coté C de la protéine
* chaperones déplient les prot pour les garder linéaires - entré dans peroxysome
4) maturation des peroxysomes et division

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16
Q

Quels sont les 2 moyens de croissance des peroxysomes ?

A

1- Synthèse de Novo : fusion hétérotypique de 2 vésicules de RÉ (V1 et V2) suivit par l’incorporation post traductionnel des protéines (translocateur et Pex5) — Processus lent

2- Croissance-Fission des peroxysomes existants : réception des vésicules V3 et incorporation post traductionnelle des protéines — processus rapide
—> UNE FOIS LE PEROXYSOME VOLUMINEUX :
1) Pex 11 permet allongement
2) DRP-interacting protein fait la constriction membranaire
3) DRP s’occupe de la coupure finale

17
Q

De quoi est composé le complexe de translocation ? La fusion hétérotypique est possible grâce à quelle protéine ? Qu’est ce qui permet l’incorporation post traductionnelle des protéines ?

A

Complexe de translocation = peroxines = PMP fabriquées par le RE

Fusion hétérotypique possible via Pex 1-6

Les transporteurs solubles Pex5 amènent la cargaison à la peroxines et colle par dessus (devient membranaire)
Pex5 est détaché vite en hydrolysant l’ATP —> TJR PLUS DE PEX5 SOLUBLES ET PEU DE MEMBRANAIRE

18
Q

Explique ce qu’on a découvert en lien avec les Peroxysome chez les mammifères ? Quel est le lien entre la mitochondrie et le peroxysome ? (Explique les problèmes qu’entraînent les molécules sécrétées et leur but commun)
Quelles sont les fonctions des peroxysomes ? Quels sont les fonctions communes entre les divers types d’organismes ?

A

Chez les mammifères : implication de la mitochondrie dans la biogénèse des peroxysomes
—>synthèse de novo est issue d’une vésicule V1 du RE et V2 de la mitochondrie

mitochondrie et peroxysome : travaillent avec O2 et génèrent des ROS (peuvent tout oxyder)
Surplus de ROS = stress oxydatif qui p-ê mortel
- Maintient équilibre (gère surplus de ROS)

Peroxysomes
Fct dépend des protéines et change selon enviro ¢ ; pls types de peroxysomes ds meme ¢ ; forme peut être réticulaire au besoin ; possibilité de communication des enzymes avec autres organites

  • dégradation du peroxyde par la catalase et oxydation des acides gras = fct commune
19
Q

Explique quand à lieu la division d’un peroxysome (métabolisme)

A

Taux de multiplication similaire au cycle cellulaire

-Sensibles à l’environnement (multiplie selon demande cellulaire)

-Se subdivise en 2 pour séquestrer enzymes différentes pour faire peroxysome spécifique

20
Q

Explique le rôles de Peroxysomes au sein de ces organismes : Champignons, plantes, mouches à feu et Trypanosoma

A

Champignons : Corps de Woronin et guérison des hyphes (bouchent les pores — cytoplasme)

Plantes : glyoxysomes font la gluconéogénèse durant germination des graines (lipides —>sucre)

Mouches à feu : font la bioluminescence (fluorescence = réémission lumière)

Trypanosoma : peroxysome spécialisé = glycosome qui font la glycolyse —> pourquoi ils voyagent ds le sg et attaque le système nerveux (riche en oxygène)

21
Q

Quels sont les 3 types de vésicules permettant de quitter le RER ? Quels sont les 3 membranes de COP2 et leur fonction ?

A

Clatrhin - COP1 - COP2

1)SAR1 :indique le site de bourgeonnement sur RE — protéine SAR1 soluble devient membranaire grâce à SAR1-GEF (active SAR1-GTP = membranaire) — fait partie des RAS

2)Sec23/24 : se lient sur SAR1 et sur la cargaison membranaire qui attrape la cargaison soluble (les protéines -cargaison- doivent avoir perdues leur glucose)

3)Sec13/31 : plie et détache un morceau de la membrane (protéines courbées qui se collent sur Sex23/24)

22
Q

Quel processus fait en sorte que le manteau de COP2 s’enlève ? Quelles sont les protéines membranaires sous le manteau ?

A

APRÈS LE BOURGEONNEMENT ; La SAR-GAP hydrolyse le GTP et SAR1-GDP se détache de la vésicule suivit des autres protéines

-Ataptatrices pour moteurs protéiques (COP2 possède une pour dynéine car voyage sur MT vers le MTOC)

-Rab : servent d’adresse car leur récepteur se trouve sur la membrane cible (COP2 contient Rab-2 — récepteur sur cis-golgi)

-Snares : permettent fusion avec compartiment cible (tjr par 2)

23
Q

Explique comment fonctionnent les Snares en lien avec la fusion des vésicules .

A

1)Snares = protéines membranaires qui formes paires complémentaires — V-Snare sur la membrane vésiculaire et une t-Snare sur la membrane cible
2) liaison V/t Snares est Tom forte que l’étau entre les membranes est expulsée
3) Ss eau les 2 couches externes des membranes fusionnent ; formation d’une tige
4) la tige se défait dans le sens opposé de sa formation ; les groupes polaires tirent de chaque coté pour s’approcher de l’eau

24
Q

Qu’est ce qui est différent chez les plantes et les fungi en ce qui concerne le mouvement des vésicules ?

A

Les COP2 n’embarquent pas sur les MT

Golgi se déplace sur l’actine F et s’attache à la myosine pour cueillir les COP2

25
Q

Quelles sont les 3 parties du Golgi et à quoi servent-elles ? Est-ce que les autres types de vésicules ont le même processus de bourgeonnement que COP2? Est-ce que le Golgi est dynamique ? Explique

A

CIS : les COP2 fusionnent avec le Cis-Golgi via les Snares et Rab
Il y a un 1er tri : les protéines KDEL et KKXX sont retournées vers le RER par COP1-a

Médiane : protéines subissent la maturation de leurs sucres

Trans : Dernier tris et emballage en véicules selon le sucre
-COP1 = membrane plasmique
-Clathrine = endosome

Oui ; bourgeonnement id mais manteau protéique différent

Le Golgi est constamment en changement ; les différentes parties se remplacent

26
Q

Décris la matrice extra golgienne.

A

Composition = protéines golgines de type superhélice

But = protéine membranaires qui s’allongent du coté cytoplasmique et font un filet qui exclu les autres organites — servent d’attache pour membranes golgiennes / vésicules / cytosquelette
(Chez tous les eucaryotes)

27
Q

Quelles sont les particularités des golgines ? Quelles sont les fonctions des golgines : TMF, golgin-84, GMAP-210 et GM130 ?

A

Attachment au Golgi C terminale et extrémité N de 100-600nm
-Structure superhélice interrompue pour permettre + de flexibilité
-Plupart s’associent avec protéines d’identité membranaire (RAB)
-Pêchent vésicules particulières

Transmembranaires ou Périphériques

TMF : fait le transport rétrograde des enzyme entre trans et médiane du Golgi — attrape COP1 qui contiennent enzymes trans

Golgin-84 et GMAP-210 : retour des protéines au RE — contient prot KDEL ou KKXX

GMAP-210 et GM130 : attrape COP2 —deviendra face cis

28
Q

Quels sont les possibles effets de l’attachement d’une vésicule avec une golgines ? Comment les golgines attrapent leur cibles ?

A

Fusion membranaire : golgines qui interagissent avec Snares
stabilisation dans la matrice externe du Golgi : empilement des citernes

1- Motif ALPS N terminal reconnaît et s’attache à une courbure particulière
2- Motifs de liaison à différents RAB (milieu des golgine)

29
Q

Décri la localisation cellulaire de Golgi. Quelles protéines lui permettent d’avoir une certaine position ?

A

Proche du MTOC —> s’attache aux MT donc s’accroche sur la dynéine

Les golgines jouent un role dans le positionnement du Golgi

30
Q

Explique la mitose et l’apoptose chez les golgines.

A

Mitose : phosphorylation des golgines par les kinases défait les citerne golgiennes en petites vésicules — vésicules golgiennes sont distribuées par les MT astériens aux cellules filles

Apoptose : fragmentation du Golgi de manière irréversible — enzymes protéolytiques (capsases) détachent et dégradent les protéines de la matrice