Chapitre 3 Flashcards

1
Q

De quoi est composé un acide aminé?

A

Radical R (chaîne latérale R)
Une amine (NH2)
Un acide carboxylique (COOH)

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Q

Quel est le rôle principal des acides aminés?

A

Constituer les protéines nécessaires à l’élaboration et le maintien du tissu vivant

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3
Q

Toutes les protéines sont synthétisées à partir d’un répertoire de ___ AA « élémentaires » différents
a) 10
b) 15
c) 20
d) 50

A

c) 20

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4
Q

V/F : Les acides aminés peuvent être mis en réserve dans l’organisme?

A

Faux

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Q

Quel est le % de l’énergie produite par jour par les acides aminés?

A

10%

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6
Q

Les AA en excès doivent être _____________ pour être éliminés ou utilisés comme ______________________________

A

catabolisés
substrats énergétiques

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7
Q

Le catabolisme des AA implique quoi?

A

Enlèvement du groupement -NH3+
(transamination, désamidation et/ou désamination)
Transformation du squelette carboné (acide a-cétonique)

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8
Q

V/F : L’ammoniaque (NH4+) est extrêmement toxique pour l’organisme

A

Vrai

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9
Q

Les acides aminés peuvent être classifiés en 5 groupes. Lesquels?

A

Hydrophobes non-polaires
Hydrophobes et aromatiques
Polaires mais non chargés
Polaires chargés positivement à pH 6-7
Polaires chargés négativement à pH 6-7

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10
Q

Quel est le radical R de l’alanine?

A

CH3

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11
Q

Quel est le radical R de l’asparate?

A

CH2-COO-

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12
Q

Quel est le radical R de la glutamate?

A

CH2-CH2-COO-

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13
Q

Quel est le radical R de la glutamine?

A

VOIR DIAPO 10
IMPOSSIBLE DE L’ÉCRIRE POUR BIEN COMPRENDRE

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14
Q

Quel est le radical R de l’arginine?

A

VOIR DIAPO 10
IMPOSSIBLE DE L’ÉCRIRE POUR BIEN COMPRENDRE

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15
Q

Quel est le besoin nutritionnel quotidien minimum en protéine pour une personne de 65kg?

A

52 g/jour
0,8 g/kg de poids corporel

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16
Q

Quels sont les acides aminés strictement essentiels chez l’humain?

A

Thréonine
Tryptophane
Valine
Leucine
Isoleucine
Lysine

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17
Q

La cuisson des aliments facilite la _____________ des protéines

A

digestibilité

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18
Q

Dans le tractus gastro-intestinal, les protéines sont __________________ par des enzymes protéolytiques, appelées « ________________ »

A

hydrolysées
protéases

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19
Q

La digestion des protéines commence sous l’action de l’______________________ et de la ___________ au niveau de l’estomac

A

acidité (suc) gastrique
pepsine

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20
Q

L’hydrolyse des protéines en AA est complétée à la surface ___________ de _______________, par des ________________, et dans les entérocytes par les _____________________________

A

luminale
l’intestin grêle
aminopeptidases
(di)peptidases cytoplasmique

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21
Q

Quelle protéase retrouve-t-on dans les organes suivants?
a) Estomac
b) Pancréas
c) Intestin

A

a) Pepsine
b) Carboxypeptidase
c) Aminopeptidases

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22
Q

Que fait un équilibre entre la protéosynthèse et la protéolyse?

A

Conservation de la masse protéique

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23
Q

V/F : Les acides aminés en excès sont mis en réserve

A

Faux

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24
Q

Par quoi les ions NH4+ sont-ils éliminés? Sous quelle forme?

A

Reins
Urée

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25
Q

En quoi les acides alpha-cétoniques peuvent-ils être transformés?

A

En intermédiaires métaboliques du glucose, des lipides ou des corps cétoniques.

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26
Q

Qu’est-ce que le bilan azoté?

A

C’est pour évaluer l’équilibre entre l’apport en azote (protéines du régime alimentaire) et l’azote excrété par l’urine (urée) et les matières fécales

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27
Q

Le bilan azoté est positif si…

A

les phénomènes de synthèse sont plus importants que les phénomènes de dégradation
Résultat : un gain protéique net

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28
Q

Le bilan azoté est négatif si…

A

la perte d’azote dépasse les apports
Résultat : diminution de la masse protéique

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29
Q

Quelles hormones favorisent la protéosynthèse dans le muscle en période postprandiale?

A

Insuline
GH
IGF-1
Androgènes
Thyroxine

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30
Q

Quelles hormones inhibent la protéosynthèse?

A

Glucocorticoïdes

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31
Q

Les glucocorticoïdes peuvent également augmenter/diminuer la libération d’acides aminés par le muscle et favorisent la _____________________________________

A

augmenter
gluconéogenèse hépatique

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32
Q

Chez les humains, le catabolisme des AA a lieu dans trois situations physiologiques distinctes. Lesquelles?

A

Au cours de la dégradation naturelle des protéines corporelles (muscles et +)
Lorsque l’apport de la diète en AA excède les besoins de l’organisme
Au cours du jeûne

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33
Q

Le catabolisme général des AA implique généralement des réactions enzymatiques. Lesquelles?

A

Des transaminations
Des désaminations (Oxydatives)
La désamidation
La décarboxylation

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34
Q

Quelles sont les étapes du catabolisme des acides aminés dans les tissus extra-hépatiques (muscle, intestins, cerveau, os, peau, poumons, etc.)?

A

Enlèvement du groupement amine NH3+ (transamination, désamidation et/ou désamination)
Transport des groupements amines NH3+ des AA vers les tissus excréteurs (foie et reins) sous forme de glutamine ou d’alanine
Enlèvement du groupement amine NH3+ avec synthèse d’urée
(uréogenèse) au foie ou d’ammoniaque NH4+ (ammoniogenèse) dans les reins
Élimination de l’urée ou d’ammoniaque (NH4+) dans les urines
Élimination irréversible des AaC par décarboxylation ou utilisation du squelette hydrocarboné des AaC restants dans le cycle de Krebs ou recyclage dans les voies anaboliques de l’organisme

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35
Q

Le catabolisme hépatique des acides alpha-cétoniques conduit à 4 produits finaux. Lesquels?

A

Des intermédiaires énergétiques
Des AG et des TAG de réserve (lipogenèse) en période de repos
Du glucose (gluconéogenèse) et des corps cétoniques (cétogenèse) au cours du jeûne
Des AA non essentiels synthétisés par des processus d’amination ou transamination

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36
Q

L’enlèvement du groupement amine NH3+ des acides aminés est réalisé par des réactions enzymatiques. Lesquelles?

A

Transaminations (transaminases)
Désaminations
Désamidation

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37
Q

Qu’est-ce que la transamination

A

C’est une réaction d’échange réversible d’une fonction amine primaire entre un acide aminé et un acide alpha-cétonique

38
Q

Que font les transaminases?

A

Ils assurent les échanges d’azote entre les acides aminés et les acides alpha-cétonique

39
Q

La plupart des _____________________ utilisent surtout l’α-cétoglutarate comme accepteur d’une fonction ______ pour produire du ___

A

aminotransaminases
amine
Glu

40
Q

Quel est le synonyme de l’ALAT?

A

GPT (glutamate-pyruvate transaminase)

41
Q

Quel est le synonyme de l’ASAT?

A

GOT (glutamate-oxaloacétate transaminase)

42
Q

Quels sont les différences entre l’ALAT et l’ASAT?

A

ALAT :
Dans les muscles : utilise le pyruvate pour produire de l’alanine
Dans le foie : utilise l’alanine pour produire du pyruvate
ASAT :
Dans les muscles : utilise le pyruvate pour produire de l’oxaloacétate
Dans le foie : utilise l’oxaloacétate pour produire du pyruvate

43
Q

Quels sont les ressemblances entre l’ALAT et l’ASAT?

A

Ils sont tous les deux utilisés dans le foie et les muscles

44
Q

Quels sont les rôles des transaminases (3)?

A

Synthétiser des acides aminés
Éliminer les déchets azotés potentiellement toxiques produits sous forme d’ammoniaque NH4+
Produire des transporteurs des groupements NH3+ provenant du catabolisme des protéines tissulaires

45
Q

Qu’est-ce que la désamination oxydative?

A

C’est une réaction menant à la formation des acides alpha-cétoniques et d’un coenzyme réduit avec libération de l’ion ammonium NH4+ par élimination du groupement amine d’un AA

46
Q

V/F : La désamination oxydative est requis pour produire de l’énergie?

47
Q

La désamination oxydative provoque ainsi la formation des acides alpha-cétonique et leur conversion en _________, en __________ l’un des substrats du __________ __ _______

A

pyruvate
acétyl-CoA
cycle de Krebs

48
Q

La désamiNAtion oxydative du glutamate :
Quel est l’enzyme impliquée?
Quel est l’enzyme mitochondriale impliquée (cofacteur)?
Qu’arrive-t-il s’il y a beaucoup d’ATP ou de NADH+H+?
Qu’arrive-t-il s’il y a beaucoup d’ADP ou de NAD+?

A

Glutamate déshydrogénase
NAD+ ou NADP+
Production de Glu à partir de NH4+ et alphaCG
Glu est converti en NH4+ et alphaCG

49
Q

Dans le foie, il y a un surplus en _____ favorise la formation de/du ________
a) NAD+
b) NADH+H+
c) Glu
d) alphaCG

50
Q

Dans les muscles, il y a un surplus en _____ favorise la formation de/du ________
a) NAD+
b) NADH+H+
c) Glu
d) alphaCG

51
Q

Quel est le rôle de la GDH dans les muscles? Et dans les reins/foie?

A

Muscles : Produire du Glu
Reins/foie : éliminer le groupement amine NH3 + des AA ET produire de l’ATP à partir
de l’alphaCG

52
Q

V/F : L’Asn et la Glu subissent une désamination oxydative « directe »

A

Faux (car elles contiennent une fonction amide, qui doit subir une désamidation avant)

53
Q

Qui suis-je? Je suis les enzymes qui catalysent la désamidation de la fonction amide respective de la Gln et de l’Asn

A

Glutaminase
Aspariginase

54
Q

La glutaminase produit du ____ et du ___

55
Q

L’asparaginase produit du ____ et de _____

A

NH4
l’Asp

55
Q

Dans quoi la glutaminase est-elle impliquée?
a) Ammoniogenèse (reins)
b) Glycogenèse
c) Néoglucogenèse
d) Uréogenèse (foie)
e) Synthèse d’ATP

A

a) Ammoniogenèse (reins)
ET
d) Uréogenèse (foie)

56
Q

Quels sont les rôles de la glutamine et de la glutaminase dans le foie? Et dans les reins?

A

Dans le foie : produire de l’urée à partir de NH4+ (uréogenèse)
Dans les reins : produire de NH4+ (ammoniogenèse)

57
Q

Quels sont les deux conséquences des désaminations?

A

Libération des ions ammoniums NH4+
Formation des acides alpha-cétoniques

58
Q

Est-ce que l’ammoniaque est toxique pour l’organisme?

A

OUI (EXTRÊMEMENT)

59
Q

Comment fait-on pour éliminer le NH4+ en excès?

A

Par le cycle de la glutamine
Par le cycle de l’alanine-glucose
Par la veine porte hépatique au niveau des intestins
Par l’élimination au niveau des reins

60
Q

Qu’est-ce que le cycle de la glutamine?

A

C’est un cycle métabolique permettant de transporter la fonction amine des AA désaminés, sous forme de glutamine, des tissus formateurs vers les tissus excréteurs, les reins et le foie

61
Q

Quels sont les enzymes impliqués dans le cycle de la glutamine dans les tissus formateurs (muscles, cerveau, poumons)?

A

Les désaminases
Les transaminases
La glutamine synthétase

62
Q

Quels sont les enzymes impliqués dans le cycle de la glutamine dans les tissus excréteurs (reins et foie)?

A

Glutaminase

63
Q

Les reins éliminent les ions NH4 + par…

64
Q

Le foie utilise le Glu et les ions NH4+ pour former de _____ qui sera transporté aux reins où il sera éliminé par

A

l’urée
l’urine

65
Q

Dans le cycle de la glutamine, le Glu peut être formé dans les tissus formateurs/excréteurs par l’action de la ____ ou les ________________

A

formateurs
GDH
transaminases

66
Q

Que fait la glutamine synthétase?

A

Synthèse du glutamine par le Glu

67
Q

Dans le cycle de la glutamine, il y a _____ molécule(s) de NH4+ par glutamine
a) 1
b) 2
c) 3
d) 4

68
Q

Quel est le pourcentage de l’azote urinaire total qui est éliminé par l’uréogenèse hépatique?
a) 10%
b) 20%
c) 50%
d) 80%

69
Q

Quel est le pourcentage de l’azote urinaire total qui est éliminé par l’ammoniogenèse?
a) 10%
b) 20%
c) 50%
d) 80%

70
Q

V/F : L’activité bactérienne dans les intestins peut accroître l’exposition humaine à l’ammoniaque

70
Q

Qu’est-ce que le cycle de l’alanine-glucose?

A

C’est un cycle métabolique entre le foie et le muscle permettant aux muscles d’éliminer l’ammoniaque en transformant le pyruvate en alanine qui sera transporté au foie pour produire du glucose et de l’urée

71
Q

L’absorption de l’ammoniaque issu de l’activité bactérienne intestinale s’opère très lentement/rapidement et presque entièrement dans le segment _____ de l’intestin grêle

A

rapidement
iléon

72
Q

Le NH4+ est absorbé dans la circulation ________ et transportée vers le foie pour y être retransformé en ______

A

portale
urée

73
Q

La concentration du NH4+ dans le sang de la veine porte hépatique est ______________ que la concentration du NH4+ dans le sang systémique
a) plus petite
b) plus grande
c) égale

A

b) plus grande

74
Q

Qu’est-ce que le cycle de l’urée?

A

C’est une voie métabolique qui permet d’éliminer de l’organisme les excès d’azote d’origine endogène ou exogène par détoxication de l’ammoniaque (NH4+) sous forme d’urée

75
Q

Quels sont les origines des 2 atomes d’azote éléminé dans l’urée?

A
  1. Du NH4+ tissulaire transporté par Gln et Ala
  2. De l’aspartate, formé dans le foie par transamination de l’oxaloacétate
76
Q

En plus de l’Ala et la Gln, quelles cellules
captent et catabolisent les acides aminés circulants et alimentaires en excès pour les désaminer et produire de l’urée?

A

Cellules hépatiques

77
Q

Que se passe-t-il avec le squelette hydrocarboné des acides alpha-cétonique lors du cycle de l’urée?

A

Utilisés pour la synthèse du glucose

78
Q

Dans le cycle de l’urée, les enzymes se répartissent entre 3 structures. Lesquelles?

A

Matrice mitochondriale
Cytoplasme
Membranes du RE

79
Q

Dans le cycle de l’urée, la glutamine transporte en continu, la plupart de _______ des tissus jusqu’aux _________________ des cellules du ____

A

l’azote
mitochondries
foie

80
Q

Dans le cycle de l’urée, un 1er NH2 est incorporé dans le _________________ qui se condense avec l’ornithine pour former la ___________. Le 2e NH2 est apporté par ________________

A

carbamyl-phosphate
citrulline
l’aspartate

81
Q

Que donne l’hydrolyse de l’arginine?

A

Urée
Ornithine

82
Q

Qui sui-je? Je représente l’effecteur positif du cycle de l’urée

A

N-acétyl-glutamate

83
Q

À partir de quoi le N-acétyl-glutamate est-il produit? Par quel enzyme?

A

Acétyl-CoA
Glutamate
N-acétyl glutamate synthétase

84
Q

Qu’est-ce qu’il se passe lorsque l’ornithine est en excès dans le cytosol?

A

C’est un inhibiteur de l’arginase

85
Q

Qu’est-ce qui donne une molécule d’urée?

A

NH4+
Une asparate
Un ion bicarbonate

86
Q

Le cycle de l’urée consomme ___ ATP pour produire essentiellement une molécule _______ et une autre de ____________

A

3
d’urée
fumarate

87
Q

V/F : Le fumarate et le pyruvate sont également utilisés pour produire du glucose?

88
Q

Après les étapes de transamination et de désamination, chaque acide alpha-cétonique peut avoir 4 destinées au niveau hépatique. Lesquelles?

A

En cas d’excès en AA libres :
Il peut être irréversiblement détruit, après décarboxylation
Il peut être transformé en intermédiaire métabolique du glucose, des corps cétoniques ou des lipides
Il peut être oxydé dans le cycle de Krebs pour fournir de l’énergie (ATP) aux cellules hépatiques
En cas des besoins ponctuels ou de carence en AA libres
Il peut être ré-aminé → synthèse d’AA non
essentiels

89
Q

Qu’est-ce que la décarboxylation des acides a-cétoniques

A

C’est une réaction chimique au cours de laquelle une molécule de dioxyde de carbone (CO2) est éliminée d’une molécule organique portant un groupement acide carboxylique

90
Q

En cas de carence énergétique ou au cours du jeûne, le foie peut transformer les acide alpha-cétonique en intermédiaires métaboliques qui peuvent être convertis en :

A

Glucose par gluconéogenèse (à partir du pyruvate ou l’oxaloacétate)
Corps cétoniques par cétogenèse (à partir de l’acétyl-CoA).
Glucose et corps cétoniques