chap 9 Flashcards
a quel moment commence le repliement d une proteine ‘
durant la traduction
par quoi le repliement est il aidé?
par des chaperonnes nécessitant de l ATP
que se passe t il si la chaperonne échoue et que la proteine est mal repliée ?
proteine est éliminée
qu est ce que l ubiquitine ?
petite protéine qui sert de marqueur
comment l ubiquitine est elle activée ? et reconnue ?
par ATP et reconnue par enzymes de conjugaison
qu arrive t il a une proteine idée a l ubiquitine ?
menée au proteasome pour etre éliminé
quelles sont les etapes d élimination d une proteine mal repliée ?
déplier le substrat
degrader le substrat
libérer l ubiquitine –> recyclage des ubiquitines qui catalysent la dégradation
la degradatinode protéine mal repliée a t elle besoin d ATP?
OUI
les proteines synthétisée dans le cytoplasme s accumulent elles toutes au meme endroit ?
non, dans differents compartiments
cytoplasme noyau vesicules ou extérieur de la cellule
les proteines peuvent elles s attacher aux membranes lipidiques ?
oui
ou est lié le ribosome pour les proteines sécrétées ou membranaires ?
RE
quels sont les deux types de ribosomes ?
ribosome libre dans le cytoplasme pur proviennes cytoplasmiques
ribosome lié a la membrane du RE pour proteines sécrétées ou membranaires
ur quel ribosome commence la traduction ?
ribosome libre et si ss –> dirigé vers le RE
si pas ss–> proteine dehors
par quoi la ss est elle coupée ?
par une signal peptidase
qu ets ce qu un translocon?
pore qui permet a la chaine peptique de traverser
comment s ancrent les proteines intégrales a la membrane ?
par region hydrophobe
a quel niveau s ouvre le translocon ?
au niveau de la region hydrophobe
les proteines périphériques sont elles liées a la membrane ?
indirectement, mais oui
dans l helicealpha, ou se trouvent les parties hydrophobes et hydrophiles ?
hydrophobe-> extérieur
hydrophile –>forme des ponts H a l interieur
a quoi servent les proteines de membrane ?
transport facilité
ancrage
récepteur
enzymes
comment sont crée les sites de liaisons dans la proteine ?
mise en contact des résidus disant durant le repliement
comme AMPc ou anticorps
les enzymes changent elles l equilibre ?
non, elles accélèrent les réactions –> abaissement de l energie d activation
qu est ce que l allostérie ?
modifier l activité d une enzyme en fixant un molécule effective qui modifiera ses conditions de fixation
- -> changement confort
- -> active/ inactive
que permet l allostérie ‘?
le mouvement
modification non covalente
comment l allostérie permet elle le changement de forme ‘?
liaison ATP
hydrolyse ATP
relâchement ADP
la graille du changement due a l allostérie est il en rapport avec son efficacité ?
NON
que permet le cycle de RAS?
reponse aux hormones
cascade de kinase
dans quel cas trouve t on des mutations activatrices de RAS?
25% des cancers–> hyperproliferation
qu est ce que la proteine RAS?
protéines G qui lie le GTP
comment fonctionne le cycle de RAS?
liaison du GTP–> active la protéine
hydrolyse du GTP–> inactivation de la proteine
virer GDP pour pouvoir mettre GTP a nouveau
liaison d un nouveau GTP etc…
par quoi la vitesse d hydrolyse et de relâchement du GDP est elle controlee ?
proteines
pourquoi RAS s auto inactive ?
car activité GTP ase intrinsèque
comment est la liaison de GTP a RAS?
non covalente
que permet la phospho et dephospho?
gere l état d activation de la proteine
quel est le role de la kinase ?
ajoute un phosphate a la proteine en créant un ester de phosphate
–> phosphorylation
quel est le role de la phosphatase ?
retire un phosphate de la proteine –> dephosphorylation
comment est la liaison d un phosphate a la protéine ?
covalente
la phosphorylation rend elle forcement une proteine active ?
non, certaines sont actives en étant dephosphorylee
les proteines peuvent elles contenir plusieurs sites de phosphorylation ?
OUI
a quel moment se passe la phospho ou déphospho?
apres la traduction
urokinase et streptokinase sont elles des kinases ?
NON
