chap 7 Flashcards

1
Q

qu est ce qu une protéine ?

A

polymere d acide aminés

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Q

pour quoi la plupart des genes codent ils?

A

proteines

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3
Q

quelles sont les différentes structures des proteines?

A

primaire, tertiaire, secondaire et quaternaire

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4
Q

comment est la structure primaire ?

A

ordre des aa le long de la chaine polypeptidiques

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5
Q

combien possède t on d acide aminés en tout ?

A

20

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6
Q

quelle est la formule de base d un aa?

A
  • H2N amine/ H3N
  • carbone alpha
  • COOH/COO-
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7
Q

a quel pH les groupements amines et carbonyles sont ils ionisés?

A

7

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8
Q

quelle est la forme d aa la plus courante ?

A

L

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9
Q

quels sont les deux types d aa présents dans la chaine R des aa?

A

polaire ( dissolution facile )et non polaire ( n aime pas l eau )

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10
Q

de quoi la charge d un acide amine dépend t elle ?

A

pH et environnement

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11
Q

que se passe t il si pH=pKa?

A

50% de molécules chargées ( dissociées ) et 50% de non chargées

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12
Q

qu est ce que l hydrophobicité?

A

attraction. ou repulsion pour l eau

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13
Q

les aa essentiels sont ils synthetisables par l homme ?

A

NON–> se trouve dans la nourriture

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14
Q

par quels mécanismes les aa peuvent ils êtres modifies ?

A

par phosphorylation ou acetylation

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15
Q

quels aa doivent êtres phosphorylés?

A

serine, threonine, tyrosine et asparagine

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16
Q

qu est ce que le fMET?

A

aa initial bactérien marqueur d une infection bactérienne

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17
Q

quel est le sens de synthèse des aa?

A

5’-3’

sens de lecture :N(amino)-C(carboxyl)

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18
Q

comment se forment les proteines? la formation demande t elle beaucoup d énergie?

A

reaction endothermique ( non spontanée) –> coute de l energie

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19
Q

quel type de liaison lie les aa?

A

liaison peptidique “double”

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20
Q

les proteines sont elles stables ?

A

oui si il n y a pas d enzymes pour les dégrader

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21
Q

a quel endroit la liaison peptidique des proteines s effectue t elle ?

A

entre le carbone et l azote–> C-N

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22
Q

la liaison peptidique peut elle effectuer une rotation ?

A

NON, structure rigide et planaire

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23
Q

dans la structure secondaire, y a t il une rotation possible ?

A

OUI, autour du carbone alpha

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24
Q

qu est ce qu une liaison hydrogene ?

A

atome donneur et l autre accepteur –> plus forte quand atomes alignés et en fonction de l orientation

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25
Q

qu est ce que la force de Van der Waals?

A

dipoles des atomes qui se baladent –> attraction et répulsion du a interpénétration des atomes
–> ne depend pas de l orientation –> force faible

26
Q

qu est ce qu une liaison ionique ?

A

liaison non covalentes les plus fortes–> directes ou indirectes–> aident au repliement des proteines

27
Q

l eau permet elle aux proteines de se replier ?

A

OUI

28
Q

suite au repliement, ou se retrouver les résidus polaires et non polaires ?

A

non polaires a l intérieur et polaires a l extérieur

–> augmente solubilité

29
Q

a quoi la stabilité de la structure native des proteines est elle due ?

A

grand nombre de liaisons de faibles énergies

30
Q

une proteine peut elle avoir plusieurs conformations ?

A

OUI

31
Q

qu est ce qui determine la structure tertiaire des protéines ?

A

sequence primaire des aa

32
Q

qu est ce qu une chaperonne ?

A

catalyseurs qui aident a la formation structurelle des proteines

33
Q

qu est ce qu un pont disulfure ?

A

liaison covalente stabilisante

intrachaine ou interchaine

34
Q

la denaturation de l insuline est elle réversible ?

A

non, irreversible

35
Q

peut il y avoir des interactions entre aa?

A

oui, parfois meme tres éloignés dans le structure primaire

36
Q

citer 3 méthodes pour déterminer la forme/ structure des proteines.

A
  • purification des proteines par electrophorese
  • analyse de cristaux
  • analyse en solution
37
Q

qu est ce que la structure secondaire d une proteine ?

A

repliement local des aa en helice, feuillet ou autre

38
Q

quels sont les principaux motifs de la structure secondaire ?

A

helice alpha
feuillet beta
helice proline

39
Q

qu est ce qu une helice alpha ?

A

motif le plus frequent–> ponts hydrogènes font une helice et la stabilisent –> résidus R a l exterieur de l helice

40
Q

qu est ce que la proline?

A

molecule rigide incapable de rotation autour du carbone alpha

41
Q

y a t il des prolines dans les hélices alpha ?

A

NON, elles forment d autres hélices

42
Q

qu est ce qu un feuillet beta?

A

parallèles ou antiparallèles

liaisons H qui font intervenir atomes des liaisons peptiques O et NH–> saison H lient les brins du feuillet deux a deux

43
Q

qu est ce qu une structure tertiaire ?

A

assemblage de domaines stables dans l espace des hélices et feuillets

44
Q

qu est ce qu un doigt de zinc?

A

repliement induit par un cation bivalent –> 2 feuillets beta + 1 boucle + 1 helice alpha + Zn)

45
Q

combien d exons codent un domaine ?

A

un ou plusieurs

46
Q

qu est ce que la proteine SRC?

A

tyrosine kinase impliquée dans le cancer

47
Q

une proteines peut elle avoir plusieurs conformations ?

A

OUI

48
Q

qu est ce que la structure quaternaire?

A

agencement des sous unités entre elle, quand la proteines a plusieurs sous unités

49
Q

qu est ce que le super enroulement ?

A

ex de structure quaternaire –> 1 tour d helice tous les 3,6aa–> augmente résistance car rassemblement des hydrophobes
enroulement entre elles de plusieurs hélices alpha

50
Q

que signifie kératine dure et molle?

A

dure–> beaucoup de disulfures

molle–> peu de disulfures

51
Q

qu est ce que la kératine ?

A

enroulement entres elles de plusieurs relies alpha

52
Q

une fibre de collagene est elle une structure quaternaire ?

A

OUI, plusieurs triples hélices de collagenes

53
Q

qu est ce qu une actine ?

A

polymere intra cellulaire qui forme un filament–> hélices

54
Q

qu ets ce que le ribosome ?

A

machine moléculaire composée de proteines et ARN lies par liaisons covalentes
–> grande structure avec masse énorme d ARN.

55
Q

qu est ce qu une jonction de Holliday?

A

un seul filament de chaque double helice d ADN passe de l autre coté et se réunit avec la double helice d en face

56
Q

comment coupe on une jonction de Holliday?

A

verticale –> crossing over

horizontale –> ADN forme une region. non complémentaire près du site de jonction

57
Q

difference transposon et retrotransposon ?

A
transposons = ADN
retrotransposon = ARN
58
Q

autre nom de la recombinaison site spécifique ?

A

recombinaison VDJ

59
Q

combien d histones dans la chromatine ?

A

4

60
Q

qu estce que l honeostasie ?

A

entité capable de préserver un équilibre intérieur dans un environnement changeant

61
Q

quels sont les types de changement de conformation d une proteine ?

A

discret ou majeur et propagation du changement ( proteine de la vache folle qui en changeant de conformation provoque le changement de conformation des autres proteines )