chap 7 Flashcards

1
Q

qu est ce qu une protéine ?

A

polymere d acide aminés

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Q

pour quoi la plupart des genes codent ils?

A

proteines

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3
Q

quelles sont les différentes structures des proteines?

A

primaire, tertiaire, secondaire et quaternaire

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4
Q

comment est la structure primaire ?

A

ordre des aa le long de la chaine polypeptidiques

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5
Q

combien possède t on d acide aminés en tout ?

A

20

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6
Q

quelle est la formule de base d un aa?

A
  • H2N amine/ H3N
  • carbone alpha
  • COOH/COO-
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7
Q

a quel pH les groupements amines et carbonyles sont ils ionisés?

A

7

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8
Q

quelle est la forme d aa la plus courante ?

A

L

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9
Q

quels sont les deux types d aa présents dans la chaine R des aa?

A

polaire ( dissolution facile )et non polaire ( n aime pas l eau )

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10
Q

de quoi la charge d un acide amine dépend t elle ?

A

pH et environnement

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11
Q

que se passe t il si pH=pKa?

A

50% de molécules chargées ( dissociées ) et 50% de non chargées

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12
Q

qu est ce que l hydrophobicité?

A

attraction. ou repulsion pour l eau

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13
Q

les aa essentiels sont ils synthetisables par l homme ?

A

NON–> se trouve dans la nourriture

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14
Q

par quels mécanismes les aa peuvent ils êtres modifies ?

A

par phosphorylation ou acetylation

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15
Q

quels aa doivent êtres phosphorylés?

A

serine, threonine, tyrosine et asparagine

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16
Q

qu est ce que le fMET?

A

aa initial bactérien marqueur d une infection bactérienne

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17
Q

quel est le sens de synthèse des aa?

A

5’-3’

sens de lecture :N(amino)-C(carboxyl)

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18
Q

comment se forment les proteines? la formation demande t elle beaucoup d énergie?

A

reaction endothermique ( non spontanée) –> coute de l energie

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19
Q

quel type de liaison lie les aa?

A

liaison peptidique “double”

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20
Q

les proteines sont elles stables ?

A

oui si il n y a pas d enzymes pour les dégrader

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21
Q

a quel endroit la liaison peptidique des proteines s effectue t elle ?

A

entre le carbone et l azote–> C-N

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22
Q

la liaison peptidique peut elle effectuer une rotation ?

A

NON, structure rigide et planaire

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23
Q

dans la structure secondaire, y a t il une rotation possible ?

A

OUI, autour du carbone alpha

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24
Q

qu est ce qu une liaison hydrogene ?

A

atome donneur et l autre accepteur –> plus forte quand atomes alignés et en fonction de l orientation

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25
qu est ce que la force de Van der Waals?
dipoles des atomes qui se baladent --> attraction et répulsion du a interpénétration des atomes --> ne depend pas de l orientation --> force faible
26
qu est ce qu une liaison ionique ?
liaison non covalentes les plus fortes--> directes ou indirectes--> aident au repliement des proteines
27
l eau permet elle aux proteines de se replier ?
OUI
28
suite au repliement, ou se retrouver les résidus polaires et non polaires ?
non polaires a l intérieur et polaires a l extérieur | --> augmente solubilité
29
a quoi la stabilité de la structure native des proteines est elle due ?
grand nombre de liaisons de faibles énergies
30
une proteine peut elle avoir plusieurs conformations ?
OUI
31
qu est ce qui determine la structure tertiaire des protéines ?
sequence primaire des aa
32
qu est ce qu une chaperonne ?
catalyseurs qui aident a la formation structurelle des proteines
33
qu est ce qu un pont disulfure ?
liaison covalente stabilisante | intrachaine ou interchaine
34
la denaturation de l insuline est elle réversible ?
non, irreversible
35
peut il y avoir des interactions entre aa?
oui, parfois meme tres éloignés dans le structure primaire
36
citer 3 méthodes pour déterminer la forme/ structure des proteines.
- purification des proteines par electrophorese - analyse de cristaux - analyse en solution
37
qu est ce que la structure secondaire d une proteine ?
repliement local des aa en helice, feuillet ou autre
38
quels sont les principaux motifs de la structure secondaire ?
helice alpha feuillet beta helice proline
39
qu est ce qu une helice alpha ?
motif le plus frequent--> ponts hydrogènes font une helice et la stabilisent --> résidus R a l exterieur de l helice
40
qu est ce que la proline?
molecule rigide incapable de rotation autour du carbone alpha
41
y a t il des prolines dans les hélices alpha ?
NON, elles forment d autres hélices
42
qu est ce qu un feuillet beta?
parallèles ou antiparallèles | liaisons H qui font intervenir atomes des liaisons peptiques O et NH--> saison H lient les brins du feuillet deux a deux
43
qu est ce qu une structure tertiaire ?
assemblage de domaines stables dans l espace des hélices et feuillets
44
qu est ce qu un doigt de zinc?
repliement induit par un cation bivalent --> 2 feuillets beta + 1 boucle + 1 helice alpha + Zn)
45
combien d exons codent un domaine ?
un ou plusieurs
46
qu est ce que la proteine SRC?
tyrosine kinase impliquée dans le cancer
47
une proteines peut elle avoir plusieurs conformations ?
OUI
48
qu est ce que la structure quaternaire?
agencement des sous unités entre elle, quand la proteines a plusieurs sous unités
49
qu est ce que le super enroulement ?
ex de structure quaternaire --> 1 tour d helice tous les 3,6aa--> augmente résistance car rassemblement des hydrophobes enroulement entre elles de plusieurs hélices alpha
50
que signifie kératine dure et molle?
dure--> beaucoup de disulfures | molle--> peu de disulfures
51
qu est ce que la kératine ?
enroulement entres elles de plusieurs relies alpha
52
une fibre de collagene est elle une structure quaternaire ?
OUI, plusieurs triples hélices de collagenes
53
qu est ce qu une actine ?
polymere intra cellulaire qui forme un filament--> hélices
54
qu ets ce que le ribosome ?
machine moléculaire composée de proteines et ARN lies par liaisons covalentes --> grande structure avec masse énorme d ARN.
55
qu est ce qu une jonction de Holliday?
un seul filament de chaque double helice d ADN passe de l autre coté et se réunit avec la double helice d en face
56
comment coupe on une jonction de Holliday?
verticale --> crossing over | horizontale --> ADN forme une region. non complémentaire près du site de jonction
57
difference transposon et retrotransposon ?
``` transposons = ADN retrotransposon = ARN ```
58
autre nom de la recombinaison site spécifique ?
recombinaison VDJ
59
combien d histones dans la chromatine ?
4
60
qu estce que l honeostasie ?
entité capable de préserver un équilibre intérieur dans un environnement changeant
61
quels sont les types de changement de conformation d une proteine ?
discret ou majeur et propagation du changement ( proteine de la vache folle qui en changeant de conformation provoque le changement de conformation des autres proteines )