chap 7 Flashcards
qu est ce qu une protéine ?
polymere d acide aminés
pour quoi la plupart des genes codent ils?
proteines
quelles sont les différentes structures des proteines?
primaire, tertiaire, secondaire et quaternaire
comment est la structure primaire ?
ordre des aa le long de la chaine polypeptidiques
combien possède t on d acide aminés en tout ?
20
quelle est la formule de base d un aa?
- H2N amine/ H3N
- carbone alpha
- COOH/COO-
a quel pH les groupements amines et carbonyles sont ils ionisés?
7
quelle est la forme d aa la plus courante ?
L
quels sont les deux types d aa présents dans la chaine R des aa?
polaire ( dissolution facile )et non polaire ( n aime pas l eau )
de quoi la charge d un acide amine dépend t elle ?
pH et environnement
que se passe t il si pH=pKa?
50% de molécules chargées ( dissociées ) et 50% de non chargées
qu est ce que l hydrophobicité?
attraction. ou repulsion pour l eau
les aa essentiels sont ils synthetisables par l homme ?
NON–> se trouve dans la nourriture
par quels mécanismes les aa peuvent ils êtres modifies ?
par phosphorylation ou acetylation
quels aa doivent êtres phosphorylés?
serine, threonine, tyrosine et asparagine
qu est ce que le fMET?
aa initial bactérien marqueur d une infection bactérienne
quel est le sens de synthèse des aa?
5’-3’
sens de lecture :N(amino)-C(carboxyl)
comment se forment les proteines? la formation demande t elle beaucoup d énergie?
reaction endothermique ( non spontanée) –> coute de l energie
quel type de liaison lie les aa?
liaison peptidique “double”
les proteines sont elles stables ?
oui si il n y a pas d enzymes pour les dégrader
a quel endroit la liaison peptidique des proteines s effectue t elle ?
entre le carbone et l azote–> C-N
la liaison peptidique peut elle effectuer une rotation ?
NON, structure rigide et planaire
dans la structure secondaire, y a t il une rotation possible ?
OUI, autour du carbone alpha
qu est ce qu une liaison hydrogene ?
atome donneur et l autre accepteur –> plus forte quand atomes alignés et en fonction de l orientation
qu est ce que la force de Van der Waals?
dipoles des atomes qui se baladent –> attraction et répulsion du a interpénétration des atomes
–> ne depend pas de l orientation –> force faible
qu est ce qu une liaison ionique ?
liaison non covalentes les plus fortes–> directes ou indirectes–> aident au repliement des proteines
l eau permet elle aux proteines de se replier ?
OUI
suite au repliement, ou se retrouver les résidus polaires et non polaires ?
non polaires a l intérieur et polaires a l extérieur
–> augmente solubilité
a quoi la stabilité de la structure native des proteines est elle due ?
grand nombre de liaisons de faibles énergies
une proteine peut elle avoir plusieurs conformations ?
OUI
qu est ce qui determine la structure tertiaire des protéines ?
sequence primaire des aa
qu est ce qu une chaperonne ?
catalyseurs qui aident a la formation structurelle des proteines
qu est ce qu un pont disulfure ?
liaison covalente stabilisante
intrachaine ou interchaine
la denaturation de l insuline est elle réversible ?
non, irreversible
peut il y avoir des interactions entre aa?
oui, parfois meme tres éloignés dans le structure primaire
citer 3 méthodes pour déterminer la forme/ structure des proteines.
- purification des proteines par electrophorese
- analyse de cristaux
- analyse en solution
qu est ce que la structure secondaire d une proteine ?
repliement local des aa en helice, feuillet ou autre
quels sont les principaux motifs de la structure secondaire ?
helice alpha
feuillet beta
helice proline
qu est ce qu une helice alpha ?
motif le plus frequent–> ponts hydrogènes font une helice et la stabilisent –> résidus R a l exterieur de l helice
qu est ce que la proline?
molecule rigide incapable de rotation autour du carbone alpha
y a t il des prolines dans les hélices alpha ?
NON, elles forment d autres hélices
qu est ce qu un feuillet beta?
parallèles ou antiparallèles
liaisons H qui font intervenir atomes des liaisons peptiques O et NH–> saison H lient les brins du feuillet deux a deux
qu est ce qu une structure tertiaire ?
assemblage de domaines stables dans l espace des hélices et feuillets
qu est ce qu un doigt de zinc?
repliement induit par un cation bivalent –> 2 feuillets beta + 1 boucle + 1 helice alpha + Zn)
combien d exons codent un domaine ?
un ou plusieurs
qu est ce que la proteine SRC?
tyrosine kinase impliquée dans le cancer
une proteines peut elle avoir plusieurs conformations ?
OUI
qu est ce que la structure quaternaire?
agencement des sous unités entre elle, quand la proteines a plusieurs sous unités
qu est ce que le super enroulement ?
ex de structure quaternaire –> 1 tour d helice tous les 3,6aa–> augmente résistance car rassemblement des hydrophobes
enroulement entre elles de plusieurs hélices alpha
que signifie kératine dure et molle?
dure–> beaucoup de disulfures
molle–> peu de disulfures
qu est ce que la kératine ?
enroulement entres elles de plusieurs relies alpha
une fibre de collagene est elle une structure quaternaire ?
OUI, plusieurs triples hélices de collagenes
qu est ce qu une actine ?
polymere intra cellulaire qui forme un filament–> hélices
qu ets ce que le ribosome ?
machine moléculaire composée de proteines et ARN lies par liaisons covalentes
–> grande structure avec masse énorme d ARN.
qu est ce qu une jonction de Holliday?
un seul filament de chaque double helice d ADN passe de l autre coté et se réunit avec la double helice d en face
comment coupe on une jonction de Holliday?
verticale –> crossing over
horizontale –> ADN forme une region. non complémentaire près du site de jonction
difference transposon et retrotransposon ?
transposons = ADN retrotransposon = ARN
autre nom de la recombinaison site spécifique ?
recombinaison VDJ
combien d histones dans la chromatine ?
4
qu estce que l honeostasie ?
entité capable de préserver un équilibre intérieur dans un environnement changeant
quels sont les types de changement de conformation d une proteine ?
discret ou majeur et propagation du changement ( proteine de la vache folle qui en changeant de conformation provoque le changement de conformation des autres proteines )
