Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochimie S2 > chap 4: enzymo > Flashcards

chap 4: enzymo Flashcards

1
Q

par quoi est assurée la spécificité des prot popur leur ligands?

A

par le fait quer les interractions prot ligand sont stabilisées si de nbx l, faibles peuvent ds’etablir entre la prot et son ligand (s’effectuent a courtes distances seuleme,nt)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Une protéine dénaturée est elle active ou inactive?

A

inactive

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

qu’est ce que doit adopter une prot pour etre fonctionnelle?

A

une conformation native cad une structure tridimensionnelle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

ds quel cas appelle t’on une prot enzyme?

A

si la prot est un catalyseur

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quelles sont les caractéristiques communes à tous les catalyseurs

A
  • aug vitesse de reaction (abaissen barriere activation de la reaction)
  • n’agisssent pas sur le sens de reaction
  • n’interviennent pas ds bilan final reaction
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Equation type de catalyse?

A

substrat—->produit

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Efficacité des enzymes en conditions réactionnelles douces?

A quelle concentration agissent elles?

A
  • très efficace (fonctionnenent en conditions physio)

- à faible concentration–> econopmie pour la cellule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Sont elles spécifiques?

A

Oui d’un ou petit nb de substrat.

elles accelerent un seul type de reaction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Les enzymes peuvent elles etre régulées?

A

OUI

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

En bref, role des enzymes

A

elles faciloitent des reactions cpx qui sans elles ne se produiraient pas dans la cellule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Qu’est ce que le site actif?

A

site de l’enzyme sur lequel se fixe le substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Que contient le site actif

A

Il renferme des aa qui jouent un role dans la catalyse en interragissant avec le substrat.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

A quoi servent les aa du site actif?

A

ils présentent des gpes fonctionnels reactifs qui vont intervenir dans la reaction à catalyser

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Combien de gpe d’enzymes existent ils?

A

6 principaux

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Quels sont les 6 groupes principaux d’enzymes? Qu’indiquent leur noms?

A
  • Oxydoréductase
  • Transférase
  • Hydrolase
  • Lyase
  • Isomérase
  • Ligase
  • -> indiquent letype de réaction
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Que sont les ribozymes?

donner un ex

A

ce sont des ARN ayant des pptés catalytiques

la ribonuclease P qui clive les ac nucleiques (maturation ARNt)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Qu’est ce qu el’AMP kinase?

A

enzyme dont l’activité augmente lorsque [AMP] aug

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Role AMP cylcase

A

phosphoryle enzyme clé du métabolisme

  • active voies métaboliques qui produisent ATP
  • inhibe voies métaboliques qui consomment ATP
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Qu’est ce qu’un cofacteur?

A

substance chimoque non protéique qui s’associe a une prot complexe car le repertoire des chaines lat des aa n’est pas suffisant pour equiper le site actif de maniere optimale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Qu’est ce qu’une co-enzyme?

A

mol organique complexe qui s’associe a une prot complexe car le repertoire des chaines lat des aa n’est pas suffisant pour equiper le site actif de maniere optimale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

donner un exemple de cofacteurs?

A

les ions métalliques des métalloenzymes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

les enzymes recquierent elles souvent des oligos-élts?

A

OUI

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

fonctions possibles du cofacteur métalliques?

A
  • orientation substrat
  • masquage ou stabilisation des charges
  • cataylseur ac base
  • accaepteur ou donneur d’electrons
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Qu’est ce que l’enzyme COX

A

Elle permet production prostagandine et thromboxane à partir de phospholipides qui contiennent arachidonique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Ex de co enzymes et role?

A

NAD (transfert ions et electrons)
FAD
ATP (transfert gpe phosphate)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Fonctions possibles des co enzymes

A
  • donneurs ou accepteurs electrons

- donneurs gpes fonctionnels

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Que veut dire NAD

A

Nicotinamide Adénie Dinucléotide

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Qu’est ce que la NAD

A

co enz d’ox red permettant transfert de 2 electrons

Elle participe comme xydant du catabolisme (accepteur eectrons)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Que veut dire FAD? et FMN

A
  • Flavine Adénine Dinucléotide

- Flavine Mono Nucléotide

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

De quoi derive la FMN?

A

un dérivé de la riboflavine (vit B2)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

A quoi servent FAD et FMN

A

transfert un ou deux electrons

gde variete reaction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

quel co enz est aussi un colorant alim

A

FAD= E101a

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

pourquoi la catalyse enzymatique est permise?

A
  • ensyme fournit conditions favorables à une reaction

- stailise etat transition

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Comment agit l’enzyme?

A

elle stabilise les intermediaires de reactions en etablissant avec eux des liaisons faibles et dc stabilisent etat de transition et abaissent dc l’energie loibre d’activation
elle accelere l’etablissement de l’eq fonctionnel

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

les enzypmes modifient elles l’energie libre d’une reaction

A

NON

36
Q

Qu’est ce que l’energie libre

A

energie qui va etre liberee par la reaction pour qu’un travail puisse se faire

37
Q

Qu’est ce que la vitesse de réaction?

A

consommation du substrat par unite de tps ou la formation du produit par unité de tps
V=-d[S]/dt=d[P]/dt

38
Q

de quoi dépend la vitesse

A
  • de la qté d’enzyme

- du tps necessaire à l’enzyme pour convertir le substrat en produit qui lui meme depend de la qté de substrt

39
Q

ds les conditions initiales, vers quoi tend V lorsqu’on atteint equilibre

A

vers 0

40
Q

qu’est ce qu’on mesure experimentalement

A

on mesure la vitesse initiale V0 à différentes concentrations de substrat

41
Q

Qu’obtient on experimentalement

A

une courbe hyperbolique avec asymptote horizontale

42
Q

Qu’indique l’asymptote horizontale

A

Vmax: vitesse max de la reaction. A vmax l’enz est saturée

43
Q

que se passe t’il au début de la courbe

A

vitesse de reaction aug linéairement avec [S]

44
Q

Que caractrise Vmax et Km?

A

l’enzyme décrite

45
Q

Equation de Michaelis?

A

V0= (Vmax*[S])/([S]+Km)

46
Q

Qu’est ce que le Km

A

concentration en S pour laquelle la vitesse max de reaction est divisée par 2

47
Q

comment obtient t’on vmax et Km

A

pour vmax: asymptote horizontale

pour Km on fait vmax/2, on rojette sur courbe et on lit l’abscisse

48
Q

qu’est ce que le k?

A

constante qui indique la vitesse à laquelle une reacion peut se produire dans les conditions initiales
k est indp de la concentration en substrat

49
Q

Equation de la vitesse dans les conditions initiales

A

V=k*[S]

50
Q

Qu’est ce ES

A

complexe enzyme substrat ou de michaelis

51
Q

que se passe t’il pour k-2 dans les conditions initiales? Vitesse formation produit?

A

il est négligeable donc la itesse de formation du produit est V0=k2[ES]

52
Q

equation de formation de ES?

A

V=k1[E][S]

53
Q

Equation de dissociation de ES

A

V’=k-1[ES]+k2[ES]

54
Q

Equation de la réaction

A

E+S–>ES–>E+P

55
Q

qu’est ce que l’hypothese de l’etat quasi statio

A

quand [S]» [E] , il se forme autant de complexes
ES qu’il en disparaît donc la vitesse de formation de ES est égale à sa vitesse de dissociation
D’où :
V =V’
donc k 1 [E] [S] k 1 [ES] + k 2 [

56
Q

Transformation de lineweaver-burk?

A

1/V0=(Km/(Vmax*[S]))+(1/Vmax)

57
Q

grace a la representation de lineweaver, comment obtient on vmax et Km?
Que vaut la pente ?

A
  • croisement avec axe des ordonnées donne 1/vamx, on en deduit Vmax
  • croisement avec l’axe des abscisses donne -1/Km et on en deduit Km
  • pete=Km/Vmax
58
Q

qu’est ce que mesure le Km si k2<

A

inverse de l’affinité

59
Q

que vaut la constante de dissociation

A

KD=k-1/k1

60
Q

De quoi dépend l’activité enzymatique (envt physico chim)

A
  • la T°C
  • le pH
  • L’ent ionique
61
Q

effet de la t°c

A

aug de la t°C aug vit reaction puis effet cesse (denaturation enzyme)

62
Q

effet pH

A

zone de ph ou activité enzyme optimale dzpend de l’enzyme

63
Q

effet envt ionique? exx du Mg

A

les enz qui hydolisent l’ATP ne peuvent le faire que si cet ATP est complexée avec du Mg 2+

64
Q

Par quoi peut etre inhibée une enzyme?

A
  • inhibiteurs réversibels

- inhibiteurs irréversibles

65
Q

quelles sont es différents types des inhibiteurs reversibles

A
  • competitifs
  • non compétitifs
  • mixtes
66
Q

qu’est ce que sont les inhibiteurs compétitifs?

A
  • ils entrent en competition avec le substrat pour le site actif
  • ils ont une structure ssimilaire au substrat
  • forment le cpx EI
67
Q

comment est levée l’inhibition d’un inhibiteur compétitif

A

en presence d’un exces de substrat

68
Q

dans le cadre d’un inhibiteur compet Comment
évoluera l’affinité apparente de l’enzyme pour le substrat
Comment évoluera V max?

A

V max ne change pas

Km augmente

69
Q

qu’est ce qu’un inhibiteur non competitif

A

inhibiteurs qui ne se fixent pas sur le site actif du substrat
-s’associe à l’enzyme seulement lorsqu’elle est associée à son substrat

70
Q

comment est levée l’inhibition d’un inhibiteur non compétitif

A

par un exces de substrat

71
Q

dans le cadre d’un inhibiteur non compet Comment
évoluera l’affinité apparente de l’enzyme pour le substrat
Comment évoluera V max?

A

diminution du Km et diminution de Vmax

72
Q

Qu’est ce qu’un inhibiteur mixte

A
  • ne se fixe pas au site actif

- il peut se fixer à l’enzyme seule ou associée à son substrat

73
Q

dans le cadre d’un inhibiteur mixte Comment
évoluera l’affinité apparente de l’enzyme pour le substrat
Comment évoluera V max?

A

aug de Kmet diminution de Vmax

74
Q

commznt fonctionnnent les inhibiteurs irréversibels

A

fixation par des liaisons covalentes au site actif d’ou inhibition durable

75
Q

Types d’inhibiteurs irréversibles

A
  • naturels

- synthétiques

76
Q

exemple d’inhibiter naturel

A

inhibiteur de protéase alpha 1 qui inhibe l’élastase par mécanisme d’inhibition suicide

77
Q

ou se fixe l’inhibiteur irreversible synthetique

A

au site actif

78
Q

ex d’inhibiteur irreversible synthetique

fonctionnement?

A
  • DPF qui a pour cible l’acétylcholinesterae
  • formation d’une ln cova entre enz et partie du ligand, enz est alors incapable de poursuivre mecanisme reactionnel
  • inhibition durable qui empeche acetylcholine esterase de degrader Ach–> blocage influx nerveux–> mort
79
Q

la régulation est ele necessaire ou facultative? Pourquoi?

A

necessaire

  • adaptation aux besoins de la cellule
  • nbx enz font prtie de complexes et doivent dc etre regulees de maniere concertée)
80
Q

Quels sont les niveaux de regulation des enzymes?

A
  • qté enz

- régulation de son activité (par inhibiteur suicide, par allosterie, par modif covalente=phosphorylation, par clivage)

81
Q

A quoi sert l’allosterie? Qu’implqie t’elle?

A
  • ajuster activites enzymatiques

- chgt de confo

82
Q

quels sont les deux types de modulation allosterique

A
  • homoallosterique=le substrat lui même se fixe sur enz et va entrainer fixation d’autre substrats
  • hétéroallosterique=une mol differente du substrat va aller se fixer sur un site qui n’est pas le site actif pour moduler fixztion du subqtrat su rson site
83
Q

a quoi ressemble la courbe d’une enz regulée par homo allosterie

A

sigmoide

84
Q

explication courbe sigmoide ds reg homoallosterique

A
  • si [S] faible–> peu de conso de S, articipe à maintien concentration S
  • Si C° S depaqe un seuil–> conso S et s’oppose a aug conso deS
85
Q

a quoi participe donc l’homoallosyerie

A

au maintien de la concentration stable de S dans la cellule et dc à l’homéostasie

86
Q

ex homoallosterie

A

aspartate et carbamoyl-phosphate

87
Q

ex hetero allosterie

A

la CTP et l’ATP retroinhibition sur l’enz

Biochimie S2 (4 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions