chap 4: enzymo Flashcards
par quoi est assurée la spécificité des prot popur leur ligands?
par le fait quer les interractions prot ligand sont stabilisées si de nbx l, faibles peuvent ds’etablir entre la prot et son ligand (s’effectuent a courtes distances seuleme,nt)
Une protéine dénaturée est elle active ou inactive?
inactive
qu’est ce que doit adopter une prot pour etre fonctionnelle?
une conformation native cad une structure tridimensionnelle
ds quel cas appelle t’on une prot enzyme?
si la prot est un catalyseur
Quelles sont les caractéristiques communes à tous les catalyseurs
- aug vitesse de reaction (abaissen barriere activation de la reaction)
- n’agisssent pas sur le sens de reaction
- n’interviennent pas ds bilan final reaction
Equation type de catalyse?
substrat—->produit
Efficacité des enzymes en conditions réactionnelles douces?
A quelle concentration agissent elles?
- très efficace (fonctionnenent en conditions physio)
- à faible concentration–> econopmie pour la cellule
Sont elles spécifiques?
Oui d’un ou petit nb de substrat.
elles accelerent un seul type de reaction
Les enzymes peuvent elles etre régulées?
OUI
En bref, role des enzymes
elles faciloitent des reactions cpx qui sans elles ne se produiraient pas dans la cellule
Qu’est ce que le site actif?
site de l’enzyme sur lequel se fixe le substrat
Que contient le site actif
Il renferme des aa qui jouent un role dans la catalyse en interragissant avec le substrat.
A quoi servent les aa du site actif?
ils présentent des gpes fonctionnels reactifs qui vont intervenir dans la reaction à catalyser
Combien de gpe d’enzymes existent ils?
6 principaux
Quels sont les 6 groupes principaux d’enzymes? Qu’indiquent leur noms?
- Oxydoréductase
- Transférase
- Hydrolase
- Lyase
- Isomérase
- Ligase
- -> indiquent letype de réaction
Que sont les ribozymes?
donner un ex
ce sont des ARN ayant des pptés catalytiques
la ribonuclease P qui clive les ac nucleiques (maturation ARNt)
Qu’est ce qu el’AMP kinase?
enzyme dont l’activité augmente lorsque [AMP] aug
Role AMP cylcase
phosphoryle enzyme clé du métabolisme
- active voies métaboliques qui produisent ATP
- inhibe voies métaboliques qui consomment ATP
Qu’est ce qu’un cofacteur?
substance chimoque non protéique qui s’associe a une prot complexe car le repertoire des chaines lat des aa n’est pas suffisant pour equiper le site actif de maniere optimale
Qu’est ce qu’une co-enzyme?
mol organique complexe qui s’associe a une prot complexe car le repertoire des chaines lat des aa n’est pas suffisant pour equiper le site actif de maniere optimale
donner un exemple de cofacteurs?
les ions métalliques des métalloenzymes
les enzymes recquierent elles souvent des oligos-élts?
OUI
fonctions possibles du cofacteur métalliques?
- orientation substrat
- masquage ou stabilisation des charges
- cataylseur ac base
- accaepteur ou donneur d’electrons
Qu’est ce que l’enzyme COX
Elle permet production prostagandine et thromboxane à partir de phospholipides qui contiennent arachidonique
Ex de co enzymes et role?
NAD (transfert ions et electrons)
FAD
ATP (transfert gpe phosphate)
Fonctions possibles des co enzymes
- donneurs ou accepteurs electrons
- donneurs gpes fonctionnels
Que veut dire NAD
Nicotinamide Adénie Dinucléotide
Qu’est ce que la NAD
co enz d’ox red permettant transfert de 2 electrons
Elle participe comme xydant du catabolisme (accepteur eectrons)
Que veut dire FAD? et FMN
- Flavine Adénine Dinucléotide
- Flavine Mono Nucléotide
De quoi derive la FMN?
un dérivé de la riboflavine (vit B2)
A quoi servent FAD et FMN
transfert un ou deux electrons
gde variete reaction
quel co enz est aussi un colorant alim
FAD= E101a
pourquoi la catalyse enzymatique est permise?
- ensyme fournit conditions favorables à une reaction
- stailise etat transition
Comment agit l’enzyme?
elle stabilise les intermediaires de reactions en etablissant avec eux des liaisons faibles et dc stabilisent etat de transition et abaissent dc l’energie loibre d’activation
elle accelere l’etablissement de l’eq fonctionnel
les enzypmes modifient elles l’energie libre d’une reaction
NON
Qu’est ce que l’energie libre
energie qui va etre liberee par la reaction pour qu’un travail puisse se faire
Qu’est ce que la vitesse de réaction?
consommation du substrat par unite de tps ou la formation du produit par unité de tps
V=-d[S]/dt=d[P]/dt
de quoi dépend la vitesse
- de la qté d’enzyme
- du tps necessaire à l’enzyme pour convertir le substrat en produit qui lui meme depend de la qté de substrt
ds les conditions initiales, vers quoi tend V lorsqu’on atteint equilibre
vers 0
qu’est ce qu’on mesure experimentalement
on mesure la vitesse initiale V0 à différentes concentrations de substrat
Qu’obtient on experimentalement
une courbe hyperbolique avec asymptote horizontale
Qu’indique l’asymptote horizontale
Vmax: vitesse max de la reaction. A vmax l’enz est saturée
que se passe t’il au début de la courbe
vitesse de reaction aug linéairement avec [S]
Que caractrise Vmax et Km?
l’enzyme décrite
Equation de Michaelis?
V0= (Vmax*[S])/([S]+Km)
Qu’est ce que le Km
concentration en S pour laquelle la vitesse max de reaction est divisée par 2
comment obtient t’on vmax et Km
pour vmax: asymptote horizontale
pour Km on fait vmax/2, on rojette sur courbe et on lit l’abscisse
qu’est ce que le k?
constante qui indique la vitesse à laquelle une reacion peut se produire dans les conditions initiales
k est indp de la concentration en substrat
Equation de la vitesse dans les conditions initiales
V=k*[S]
Qu’est ce ES
complexe enzyme substrat ou de michaelis
que se passe t’il pour k-2 dans les conditions initiales? Vitesse formation produit?
il est négligeable donc la itesse de formation du produit est V0=k2[ES]
equation de formation de ES?
V=k1[E][S]
Equation de dissociation de ES
V’=k-1[ES]+k2[ES]
Equation de la réaction
E+S–>ES–>E+P
qu’est ce que l’hypothese de l’etat quasi statio
quand [S]» [E] , il se forme autant de complexes
ES qu’il en disparaît donc la vitesse de formation de ES est égale à sa vitesse de dissociation
D’où :
V =V’
donc k 1 [E] [S] k 1 [ES] + k 2 [
Transformation de lineweaver-burk?
1/V0=(Km/(Vmax*[S]))+(1/Vmax)
grace a la representation de lineweaver, comment obtient on vmax et Km?
Que vaut la pente ?
- croisement avec axe des ordonnées donne 1/vamx, on en deduit Vmax
- croisement avec l’axe des abscisses donne -1/Km et on en deduit Km
- pete=Km/Vmax
qu’est ce que mesure le Km si k2<
inverse de l’affinité
que vaut la constante de dissociation
KD=k-1/k1
De quoi dépend l’activité enzymatique (envt physico chim)
- la T°C
- le pH
- L’ent ionique
effet de la t°c
aug de la t°C aug vit reaction puis effet cesse (denaturation enzyme)
effet pH
zone de ph ou activité enzyme optimale dzpend de l’enzyme
effet envt ionique? exx du Mg
les enz qui hydolisent l’ATP ne peuvent le faire que si cet ATP est complexée avec du Mg 2+
Par quoi peut etre inhibée une enzyme?
- inhibiteurs réversibels
- inhibiteurs irréversibles
quelles sont es différents types des inhibiteurs reversibles
- competitifs
- non compétitifs
- mixtes
qu’est ce que sont les inhibiteurs compétitifs?
- ils entrent en competition avec le substrat pour le site actif
- ils ont une structure ssimilaire au substrat
- forment le cpx EI
comment est levée l’inhibition d’un inhibiteur compétitif
en presence d’un exces de substrat
dans le cadre d’un inhibiteur compet Comment
évoluera l’affinité apparente de l’enzyme pour le substrat
Comment évoluera V max?
V max ne change pas
Km augmente
qu’est ce qu’un inhibiteur non competitif
inhibiteurs qui ne se fixent pas sur le site actif du substrat
-s’associe à l’enzyme seulement lorsqu’elle est associée à son substrat
comment est levée l’inhibition d’un inhibiteur non compétitif
par un exces de substrat
dans le cadre d’un inhibiteur non compet Comment
évoluera l’affinité apparente de l’enzyme pour le substrat
Comment évoluera V max?
diminution du Km et diminution de Vmax
Qu’est ce qu’un inhibiteur mixte
- ne se fixe pas au site actif
- il peut se fixer à l’enzyme seule ou associée à son substrat
dans le cadre d’un inhibiteur mixte Comment
évoluera l’affinité apparente de l’enzyme pour le substrat
Comment évoluera V max?
aug de Kmet diminution de Vmax
commznt fonctionnnent les inhibiteurs irréversibels
fixation par des liaisons covalentes au site actif d’ou inhibition durable
Types d’inhibiteurs irréversibles
- naturels
- synthétiques
exemple d’inhibiter naturel
inhibiteur de protéase alpha 1 qui inhibe l’élastase par mécanisme d’inhibition suicide
ou se fixe l’inhibiteur irreversible synthetique
au site actif
ex d’inhibiteur irreversible synthetique
fonctionnement?
- DPF qui a pour cible l’acétylcholinesterae
- formation d’une ln cova entre enz et partie du ligand, enz est alors incapable de poursuivre mecanisme reactionnel
- inhibition durable qui empeche acetylcholine esterase de degrader Ach–> blocage influx nerveux–> mort
la régulation est ele necessaire ou facultative? Pourquoi?
necessaire
- adaptation aux besoins de la cellule
- nbx enz font prtie de complexes et doivent dc etre regulees de maniere concertée)
Quels sont les niveaux de regulation des enzymes?
- qté enz
- régulation de son activité (par inhibiteur suicide, par allosterie, par modif covalente=phosphorylation, par clivage)
A quoi sert l’allosterie? Qu’implqie t’elle?
- ajuster activites enzymatiques
- chgt de confo
quels sont les deux types de modulation allosterique
- homoallosterique=le substrat lui même se fixe sur enz et va entrainer fixation d’autre substrats
- hétéroallosterique=une mol differente du substrat va aller se fixer sur un site qui n’est pas le site actif pour moduler fixztion du subqtrat su rson site
a quoi ressemble la courbe d’une enz regulée par homo allosterie
sigmoide
explication courbe sigmoide ds reg homoallosterique
- si [S] faible–> peu de conso de S, articipe à maintien concentration S
- Si C° S depaqe un seuil–> conso S et s’oppose a aug conso deS
a quoi participe donc l’homoallosyerie
au maintien de la concentration stable de S dans la cellule et dc à l’homéostasie
ex homoallosterie
aspartate et carbamoyl-phosphate
ex hetero allosterie
la CTP et l’ATP retroinhibition sur l’enz
