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Biochimie S2 > Chap 3: Fonction des prot > Flashcards

Chap 3: Fonction des prot Flashcards

1
Q

Qu’est ce qu’un motif hélice-tour-hélice?

A

Motif
fréquemment retrouvé dans les facteurs de
transcription

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Q

Qu’est ce qu’un motif doigt de Zn?

A

Motif
de fixation à l’ADN constitué de Cys et His espacées de manière
spécifique et qui se lient à des atomes de zinc

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3
Q

Quelles sont les 2 protéines chargées du transport de l’O2?

A
  • Hb
  • Mb
  • -> Protéines complexes
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4
Q

Ou se trouve la myoglobine? A quoi sert elle?

A

dans muscles striés

-constitue une réserve d’O2 rapidement utilisable

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5
Q

Ou se trouve la Hb? A quoi sert elle?

A
  • dans globules rouges (hématies)

- assure transport et distribution O2 à tout l’organisme

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6
Q

Quel type de prot est la Mb? STructure?

A
  • Prot monomérique cpx: *chaine polypeptidique avec gpt phosthétique= hème, logé dans poche hydrophobe
  • structure globulaire (8 hélices alpha, 153 a amido am)
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7
Q

Polarités des aa de la myoglobine?

A

APOLAIRE sauf His93 et His64 (histidine proximale et distale)

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8
Q

A quoi servent les histidines proximale et distale?

A

role imp dans fixation O2 mais Hème qui fix O2

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9
Q

Qui fixe l’O2

A

HEME

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10
Q

Fonction de la Mb

A

facilite transport O2 dans muscles et le stocke

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11
Q

Comment est composé un hème?

A

compo d’un

  • syst aromatique cyclique qui peut s’assosier à un ion Fe2+
  • noyau plan, constitué de protoporphyrine, de 4 cycles pyrroles reliés par pont méthylène
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12
Q

A quoi est due la couleur rouge intense des hémoprot (et donc de la viande rouge)?

A

doubles liaisons conjuguées

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13
Q

Ou se loge l’ion Fe2+ dans l’hème?

A

complexé au centre du syst cyclique par les 4 atomes N des noyaux pyrroles

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14
Q

La mb est elle tjs capable de fixer l’O2? Si non, dans quel cas?

A

NON, seulement si elle est associée à un ion ferreux (Fe2+)

Si associée à Fe3+ (ferrique, ferreux oxydé)–> incapable de fixer O2

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15
Q

Comment protéger l’hème de l’oxydation?

A

Avec une prot globine qui l’entourre

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16
Q

A quoi sert la protéine globine qui entoure l’hème?

A

Le protège de l’oxydation et de la dimérisation?

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17
Q

Combien de possibilités de liaison possède le Fe2+?

Comment sont elles réparties

A
  • 6
  • 4 saturés par l’hème
  • 2 orientés perpendiculairement qui peuvent être occupées par histidine prox ou O2
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18
Q

A part l’O2, a quoi peut s’associer l’hème?Affinité?

A
  • au monoxyde de carbone CO

* Affinité plus importante que pour l’O2

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19
Q

Pourquoi le CO n’occupe t’il pas les hèmes de l’organisme?

A

Du a encombrement stérique avec Hist distale (CO: O aligné au fer–O2, Fe et O2 coudés

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20
Q

A quoi sert l’histidine distale ?

A
  • cree un empechement sterique qui induit une fixation selon un angle moins favorable pour CO, diminue force de ln entre heme et CO
  • permet étéablissement ln H avec O2. Cette ln H qtabilise association heme-O2, aug affinite heme pour O2
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21
Q

A quoi sert la prot globine qui entourre l’heme

A

-protege heme de oxydatio, et dimérisation
-elle limite la fixation de CO
-favorise fixation O2 en stabilisant avec ln H
==> aug efficacité stockage O2

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22
Q

Que reflete la pression partielle d’O2

A

disponibilité en O2 dans le tissu

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23
Q

PAr quoi sont controlées la fixation et la libération de l’O2

A

par pO2 du milieu envt

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24
Q

Comment la mb fixe t’elle et relargue t’elle le O2 (affinité)

A
  • tres peu tendance au relargage (seulement lorsque manqeu O2 extreme)
  • fixation avec gde affinité
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25
Q

Comment se comporte la Mb

A

réservoir d’O2

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26
Q

Comment est la courbe de dissociation de l’O2 avec mb

Qu’est ce que cela signifie

A
  • hyperbolique

- cela signifie que mol O2 se fixent ind es unes des autres

27
Q

Qu’est ce que Hb? Nb de sous unités et répartition? Par quoi sont stabilisées les sous unités entre elles

A
  • prot multimérique cpx= hétérotétramère
  • 2 sous unités alpha et 2 béta
  • par ln faibles
28
Q

Quelles sont les ln faibles

A
  • ln H
  • ln hydrophobes
  • ln de VDW
  • ln ioniques
29
Q

Combien y a t’il de hème?

Ou se trouve t’il? Combien de mol de O2 peuvent etre fixées

A
  • 4
  • au coeur des chaines polypeptidiques
  • 4
30
Q

Fonction de Hb

A

transporte O2 des poumons vers tissus pour leur respiration

31
Q

Par quoi diffère Mb et Hb structuralement parlant?

A

formation native différente (mono vs tétramérique)

32
Q

Les caractéristiques vis à vis de al fixation de l’O2 sont elles comparables entre Hb et Mb

A

NON

Fixation de O2 présente caractéristiques différentes entre les 2 prot

33
Q

Les courbes de dissociation de la mb et Hb sont elles différentes. Si oui, comment?

A
  • OUI

* Mb: hyperboliqe vs Hb: sigmoïde

34
Q

Comment est l’affinité pour ‘O2 de la mb et de l’hb?

A

Affinité Mb pour O2> O2-hb qq soit pO2

35
Q

A faible pO2, comment est l’affinité de l’Hb pour O2

A

faible–> lorsque pO2 aug, affinité aug

36
Q

Comment s’effectue la fixation de O2 sur HB?

A

de maniere coopérative. La fixation de O2 facilite les fixations de O2 suivantes

37
Q

Qu’est ce qu’entraine cet effet de coopération chez hb par rapport à mb

A

fonctions différentes: stockage VS transport

38
Q

Comment s’appelle le fait que l’affinité pour O2 est modifiée par fixation de O2 lui meme

A

Allostérie

39
Q

Qu’est ce que l’allostérie

A

mode de régulation d’une protéine par lequel l’association d’un ligand en un site de la prot modifie les pptés d’association avec un ligand d’un autre site de la prot

40
Q

Dans le cas de l’Hb , on parle d’allostérie comment?

A

interraction allostérique positive car coopérativité entre les différents sites de fixation de l’O2 de hB

41
Q

Citer une prot allostérique? Expliquer pourquoi

A

Hb: fixation d’un ligand à un des 4 sites de la prot conditionne les pptés de fixaton des autres sites de la même prot

42
Q

Que permet d’allostérie?

A

permet une régulation plus stricte de l’union prot-ligand

43
Q

Expliquer la fixation d’O2 sur Hb grâce à l’allostérie

A

-
A une pO 2 faible toutes les sous unités sont sous une
forme désoxy et possèdent une faible affinité pour
l’O 2
-
A une pO 2 plus élevée une des 4 sous unités lie O 2
change de conformation et transmet ce changement
de forme aux 3 autres sous unités
-
Les 3 autres sous unités vont liées l’O 2 et etre
saturées

44
Q

Quelles sont les 2 formes de l’HB

A

forme T et forme R

45
Q

Expliquer les formes T et R de l’hB

A

-en abs O2, forme T la plus stable
-lorsque association O2 à Hb , ln ioniques rompues
*union stabilise forme R
Forme R a une meilleure affinite pour O2

46
Q

Qu’induit la fixation de l’o2?

A

un chgt de confo= un chgt de structures tertiaire du protomere (mvt hist prox, deplacement helice F, destabilisation struct quaternaire et rupture ponts salins)
–> modif struct 4 et passage facilitée à forme R

47
Q

QU’est ce le Kd

A

cste de dissociation

correspond à la concentration de ligand pour laquelle la prot est saturée à 50%

48
Q

Ds la representation de Hill, qu’est ce que n? Comment varie cette cste

A
  • la pente de la courbe qui donne la valeur de cette constante de hill
  • aug avec le degre de coopérativite de fixation du ligand
49
Q

que se passe t’il si n=1? et si n> 1

A
  • ln du ligand non coopérative

* ln a coopérativité positive

50
Q

Qu’est ce qu ela coopérativité

A

mécanisme dans lequel un
changement subtil dans la forme d’une sous unité
induit un changement similaire chez les autres
sous unités

51
Q

combien y a t’il de modele de coopérativité? quels sont ils

A

2

  • modele symétrique
  • modèle séquentiel
52
Q

Qu’est ce que le modèle symétrique?

A

La forme T est favorisée lorsque l’Hb n’a pas fixé
d’O 2 la forme R dans cet état est rare mais pas
impossible
-
plus l’Hb fixe de l’O 2 plus la forme R est
probable (la forme T est alors rare mais pas
impossible)

53
Q

Qu’est ce que le modèle séquentiel?

A

la fixation de l’ O 2 à une sous unité
ne modifie que la conformation de cette sous unité Néanmoins cette
modification locale modifie l’a f finité pour l’ O 2 des sous unités voisines
encore inoccupées

54
Q

que se passe t’il pour la C° en H+ lorsque la c° en CO2 aug? et pour le ph

A

elle aug don ph diminue

55
Q

que peut faire le Co2 avec hb

A

se fixer à fonction amine terminale

–> HB joue role de tampon du sg en capturant ou en liberant CO2

56
Q

Qu’est ce que l’effet Bohr?

A

La liaison du C O 2 à l Hb entraîne une modification de sa conformation
tridimensionnelle et une diminution de l’a f finité pour O 2
*l’observation que la liaison de l’O 2 par l’hémoglobine diminue
lorsque le pH s’acidifie

57
Q

Comment s’appelle le fait que La liaison du C O 2 à l Hb entraîne une modification de sa conformation
tridimensionnelle et une diminution de l’a f finité pour O 2

A

effet Bohr

58
Q

Quer montre l’effet Bohr?

A

pourquoi l’Hb lie l’O 2 dans les poumons et le libère dans les tissus: ans poumons, Hb bcp affinite pour O2. donc fixation et transport jusqu’aux tissus Dans tissu bcp CO2, il a plus d’affinité pour Hb que O2 donc s’y fixe à la place de l’O2 qui est libere dans tissus. Inverse ds poumons

59
Q

Que fait le 2,3 BPG

A

diminue l’affinité de l’Hb pour l’O2 en lamaintenant dans la conformation désoxy

60
Q

A quelle forme s’unit le 2,3 BPG? Que se passe t’il si absence?

A

Son union se fait avec la forme T
En absence de BPG, seule une faible
quantité d’O 2 est libérée dans les tissus

61
Q

En altitude , en quoi est imp le 2,3 BPG

A

L’augmentation
de la concentration en
BPG en altitude est en partie responsable
de l’adaptation en altitude

62
Q

Que sont le CO2 et le 2,3 BPG

A

des effecteurs allosteriques

63
Q

Comment est appele Hb combiné au CO

A

carboxyhémoglobien

Biochimie S2 (4 decks)

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