Chap 3: Fonction des prot Flashcards
Qu’est ce qu’un motif hélice-tour-hélice?
Motif
fréquemment retrouvé dans les facteurs de
transcription
Qu’est ce qu’un motif doigt de Zn?
Motif
de fixation à l’ADN constitué de Cys et His espacées de manière
spécifique et qui se lient à des atomes de zinc
Quelles sont les 2 protéines chargées du transport de l’O2?
- Hb
- Mb
- -> Protéines complexes
Ou se trouve la myoglobine? A quoi sert elle?
dans muscles striés
-constitue une réserve d’O2 rapidement utilisable
Ou se trouve la Hb? A quoi sert elle?
- dans globules rouges (hématies)
- assure transport et distribution O2 à tout l’organisme
Quel type de prot est la Mb? STructure?
- Prot monomérique cpx: *chaine polypeptidique avec gpt phosthétique= hème, logé dans poche hydrophobe
- structure globulaire (8 hélices alpha, 153 a amido am)
Polarités des aa de la myoglobine?
APOLAIRE sauf His93 et His64 (histidine proximale et distale)
A quoi servent les histidines proximale et distale?
role imp dans fixation O2 mais Hème qui fix O2
Qui fixe l’O2
HEME
Fonction de la Mb
facilite transport O2 dans muscles et le stocke
Comment est composé un hème?
compo d’un
- syst aromatique cyclique qui peut s’assosier à un ion Fe2+
- noyau plan, constitué de protoporphyrine, de 4 cycles pyrroles reliés par pont méthylène
A quoi est due la couleur rouge intense des hémoprot (et donc de la viande rouge)?
doubles liaisons conjuguées
Ou se loge l’ion Fe2+ dans l’hème?
complexé au centre du syst cyclique par les 4 atomes N des noyaux pyrroles
La mb est elle tjs capable de fixer l’O2? Si non, dans quel cas?
NON, seulement si elle est associée à un ion ferreux (Fe2+)
Si associée à Fe3+ (ferrique, ferreux oxydé)–> incapable de fixer O2
Comment protéger l’hème de l’oxydation?
Avec une prot globine qui l’entourre
A quoi sert la protéine globine qui entoure l’hème?
Le protège de l’oxydation et de la dimérisation?
Combien de possibilités de liaison possède le Fe2+?
Comment sont elles réparties
- 6
- 4 saturés par l’hème
- 2 orientés perpendiculairement qui peuvent être occupées par histidine prox ou O2
A part l’O2, a quoi peut s’associer l’hème?Affinité?
- au monoxyde de carbone CO
* Affinité plus importante que pour l’O2
Pourquoi le CO n’occupe t’il pas les hèmes de l’organisme?
Du a encombrement stérique avec Hist distale (CO: O aligné au fer–O2, Fe et O2 coudés
A quoi sert l’histidine distale ?
- cree un empechement sterique qui induit une fixation selon un angle moins favorable pour CO, diminue force de ln entre heme et CO
- permet étéablissement ln H avec O2. Cette ln H qtabilise association heme-O2, aug affinite heme pour O2
A quoi sert la prot globine qui entourre l’heme
-protege heme de oxydatio, et dimérisation
-elle limite la fixation de CO
-favorise fixation O2 en stabilisant avec ln H
==> aug efficacité stockage O2
Que reflete la pression partielle d’O2
disponibilité en O2 dans le tissu
PAr quoi sont controlées la fixation et la libération de l’O2
par pO2 du milieu envt
Comment la mb fixe t’elle et relargue t’elle le O2 (affinité)
- tres peu tendance au relargage (seulement lorsque manqeu O2 extreme)
- fixation avec gde affinité
Comment se comporte la Mb
réservoir d’O2
Comment est la courbe de dissociation de l’O2 avec mb
Qu’est ce que cela signifie
- hyperbolique
- cela signifie que mol O2 se fixent ind es unes des autres
Qu’est ce que Hb? Nb de sous unités et répartition? Par quoi sont stabilisées les sous unités entre elles
- prot multimérique cpx= hétérotétramère
- 2 sous unités alpha et 2 béta
- par ln faibles
Quelles sont les ln faibles
- ln H
- ln hydrophobes
- ln de VDW
- ln ioniques
Combien y a t’il de hème?
Ou se trouve t’il? Combien de mol de O2 peuvent etre fixées
- 4
- au coeur des chaines polypeptidiques
- 4
Fonction de Hb
transporte O2 des poumons vers tissus pour leur respiration
Par quoi diffère Mb et Hb structuralement parlant?
formation native différente (mono vs tétramérique)
Les caractéristiques vis à vis de al fixation de l’O2 sont elles comparables entre Hb et Mb
NON
Fixation de O2 présente caractéristiques différentes entre les 2 prot
Les courbes de dissociation de la mb et Hb sont elles différentes. Si oui, comment?
- OUI
* Mb: hyperboliqe vs Hb: sigmoïde
Comment est l’affinité pour ‘O2 de la mb et de l’hb?
Affinité Mb pour O2> O2-hb qq soit pO2
A faible pO2, comment est l’affinité de l’Hb pour O2
faible–> lorsque pO2 aug, affinité aug
Comment s’effectue la fixation de O2 sur HB?
de maniere coopérative. La fixation de O2 facilite les fixations de O2 suivantes
Qu’est ce qu’entraine cet effet de coopération chez hb par rapport à mb
fonctions différentes: stockage VS transport
Comment s’appelle le fait que l’affinité pour O2 est modifiée par fixation de O2 lui meme
Allostérie
Qu’est ce que l’allostérie
mode de régulation d’une protéine par lequel l’association d’un ligand en un site de la prot modifie les pptés d’association avec un ligand d’un autre site de la prot
Dans le cas de l’Hb , on parle d’allostérie comment?
interraction allostérique positive car coopérativité entre les différents sites de fixation de l’O2 de hB
Citer une prot allostérique? Expliquer pourquoi
Hb: fixation d’un ligand à un des 4 sites de la prot conditionne les pptés de fixaton des autres sites de la même prot
Que permet d’allostérie?
permet une régulation plus stricte de l’union prot-ligand
Expliquer la fixation d’O2 sur Hb grâce à l’allostérie
-
A une pO 2 faible toutes les sous unités sont sous une
forme désoxy et possèdent une faible affinité pour
l’O 2
-
A une pO 2 plus élevée une des 4 sous unités lie O 2
change de conformation et transmet ce changement
de forme aux 3 autres sous unités
-
Les 3 autres sous unités vont liées l’O 2 et etre
saturées
Quelles sont les 2 formes de l’HB
forme T et forme R
Expliquer les formes T et R de l’hB
-en abs O2, forme T la plus stable
-lorsque association O2 à Hb , ln ioniques rompues
*union stabilise forme R
Forme R a une meilleure affinite pour O2
Qu’induit la fixation de l’o2?
un chgt de confo= un chgt de structures tertiaire du protomere (mvt hist prox, deplacement helice F, destabilisation struct quaternaire et rupture ponts salins)
–> modif struct 4 et passage facilitée à forme R
QU’est ce le Kd
cste de dissociation
correspond à la concentration de ligand pour laquelle la prot est saturée à 50%
Ds la representation de Hill, qu’est ce que n? Comment varie cette cste
- la pente de la courbe qui donne la valeur de cette constante de hill
- aug avec le degre de coopérativite de fixation du ligand
que se passe t’il si n=1? et si n> 1
- ln du ligand non coopérative
* ln a coopérativité positive
Qu’est ce qu ela coopérativité
mécanisme dans lequel un
changement subtil dans la forme d’une sous unité
induit un changement similaire chez les autres
sous unités
combien y a t’il de modele de coopérativité? quels sont ils
2
- modele symétrique
- modèle séquentiel
Qu’est ce que le modèle symétrique?
La forme T est favorisée lorsque l’Hb n’a pas fixé
d’O 2 la forme R dans cet état est rare mais pas
impossible
-
plus l’Hb fixe de l’O 2 plus la forme R est
probable (la forme T est alors rare mais pas
impossible)
Qu’est ce que le modèle séquentiel?
la fixation de l’ O 2 à une sous unité
ne modifie que la conformation de cette sous unité Néanmoins cette
modification locale modifie l’a f finité pour l’ O 2 des sous unités voisines
encore inoccupées
que se passe t’il pour la C° en H+ lorsque la c° en CO2 aug? et pour le ph
elle aug don ph diminue
que peut faire le Co2 avec hb
se fixer à fonction amine terminale
–> HB joue role de tampon du sg en capturant ou en liberant CO2
Qu’est ce que l’effet Bohr?
La liaison du C O 2 à l Hb entraîne une modification de sa conformation
tridimensionnelle et une diminution de l’a f finité pour O 2
*l’observation que la liaison de l’O 2 par l’hémoglobine diminue
lorsque le pH s’acidifie
Comment s’appelle le fait que La liaison du C O 2 à l Hb entraîne une modification de sa conformation
tridimensionnelle et une diminution de l’a f finité pour O 2
effet Bohr
Quer montre l’effet Bohr?
pourquoi l’Hb lie l’O 2 dans les poumons et le libère dans les tissus: ans poumons, Hb bcp affinite pour O2. donc fixation et transport jusqu’aux tissus Dans tissu bcp CO2, il a plus d’affinité pour Hb que O2 donc s’y fixe à la place de l’O2 qui est libere dans tissus. Inverse ds poumons
Que fait le 2,3 BPG
diminue l’affinité de l’Hb pour l’O2 en lamaintenant dans la conformation désoxy
A quelle forme s’unit le 2,3 BPG? Que se passe t’il si absence?
Son union se fait avec la forme T
En absence de BPG, seule une faible
quantité d’O 2 est libérée dans les tissus
En altitude , en quoi est imp le 2,3 BPG
L’augmentation
de la concentration en
BPG en altitude est en partie responsable
de l’adaptation en altitude
Que sont le CO2 et le 2,3 BPG
des effecteurs allosteriques
Comment est appele Hb combiné au CO
carboxyhémoglobien
