chap 4 Flashcards
qu et ce que la régulation métabolique.
adaptation de l offre métabolique a la demande cellulaire
qu est ce qu une reaction limitante ?
étape régulatrice d une chaine de réaction
dans une chaine de reaction, comment sont les enzymes ‘
en exces, sauf pour reaction limitante
quelle enzyme catalyse une reaction imitante ?
enzyme regulateur
a quel moment de la chaine de reaction se trouve etape limitante ‘
etape régulatrice en tout début de chaine de reaction
la reaction de regulation est elle l plus lente ‘
OUI, elle impose la cadence de la chaine
pourquoi la première reaction de la chaine doit elle etre spécifique a la voie métabolique ‘
sinon on enclenche d autres voies et c est le bordel
la premiere reaction spécifique est elle reversible ?
NON
de quoi dépendent la vitesse de la reaction limitante ?
- disponibilité en substrat et en coenzyme associé
- activité de l enzyme
- régulation par concentration Del enzyme ou contrôle transcriptionnel
de quoi depend la disponibilité substrat et en coenzyme associé ?
- approvisionnement en precurseurs A et flux métabolique
- compétition avec une éventuelle autre reaction transformant S en P
- approvisionnement enCoE et sa regeneration sous forme utilisée par l enzyme
l activation de l enzyme par photolyse est elle limitée ?
OUI car irréversible
l activation d une enzyme par fixation d une protéine de contrôle est elle reversible ?
OUI
sous quelle formes interconvertibles enzyme existe t elle ?
phosphrylée ou dephosphorylée
la forme acide est elle la forme phosphorée ?
NON, cela depend de l enzyme
sur quelles aa se fait l phosphorylation ?
serine, thonine ou tyrosine
par quoi est catalysée la P?
proteine kinase
une kinase peut elle etre P ?
OUI–> cascade
P est elle covalente ?
OUI
par quoi la deP est elle catalysée ?
proteine phosphatase
l activation d une enyzme depend t elle du controle hormone ?
OUI, car une reaction se fait avec tout le corps
que permet la cascade d activation ?
amplification du signal
le controle allosterique est il covalent ?
NON
comment fonctionnent les enzymes allostériques ?
ont des effecteurs qui se lient sur les sites allostériques et augmentent ou diminuent l affinité envers le substrat
quels sont les deux types d effecteurs allostériques ?
positifs –> activateurs
négatifs –> inhibiteurs
que font les effecteurs activateurs ‘
en amont du substrat, déplace le Km car moins besoin de substrat pour la meme vitesse
que font les effecteurs inhibiteurs ?
en aval du produit, fin de la rection cascade pleine pleine, on peut arrêter –> il vont signaler quand il y a assez de produit en bout de chaine
de quoi depend la regulation par concentration de l enzyme ou controle transcriptionnel ?
- synthese de l enzyme et sa vitesse synthese et gradation –> turnover enzymatique
induction/repression
-facteurs de transcription pour synthèse del enzyme
sous quel controle sont les facteurs de transcription ?
controle hormonales/ ou métabolique
les CoE sont elles indispensables a l activité de l enzyme ?
OUI pour certaines
les CoE sont elles des protéines ?
NON, des vitamines elles ne viennent pas d un gène, il faut les ingérer
les CoE peuvent elles retrouver leur etat initial ?
OUI
les CoE participent elles a la steochiometrie de la reaction ?
OUI
que transfèrent les CoE?
electrons
atomes
molecules
quelles sont les deux fonctions des CoE ?
oxydoréduction et transfert de groupements d atomes
quels sont les deux mécanismes de CoE?
cosubstrat –> CoE libre NAD
groupe prosthétique –> CoE lié FAD
comment la CoE libre est elle fixée a l enzyme ?
liaisons non covalences car tres peu fixe, peu bouger dans la molecule
a quoi participent les CoE libres ?
prise en charge et transfert du facteur X
liaison des coE liés ?
covalente, ne peuvent pas bouger
a quoi participent les CoE liés’
chargent puis déchargent X–> tout d un seul coup
quelles sont les coenzymes pyrimidiques ?
NAD & NADP –> cosubstrat
quelles sont les coenzymes flaviniques ?
FAD & FMN –> groupes prosthétiques
de quelle famille d enzyme NAD fait elle partie ?
deshydrogenases
quelle es la partie active de NAD ?
noyau nicotinamide
de quoi dérive la NAD ?
vitamine Niacine
dans quoi NAD joue t ele un role essentiel ?
transfert d electrons des voies métaboliques
potentiel d oxydoréduction de NAD ?
-0,32V
quelle est la forme réduite de NAD ?
NADH
dans quoi est principalement impliquée NADP ?
voies anabolques de biosynthèse , agit principalement comme réducteur
ou et localisée FAD ?
dans les mitochondries
de quoi est formée FAD ?
dinucleotide formé de FMN et AMP
de quoi FAD est elle dérivée ‘ ?
riboflavine
combine de atomes d hydrogenes FAD fixe t elle reversiblement ?
2 et 2 e-
potentiel d oxydoréduction de FAD ?
-0,1V
quelle est la partie active de la CoA?
groupement sulfurique terminal auquel on peut accrocher un groupement d atomes
role de l a CoA?
transporte les groupes acyles
de quoi la CoA est elle dérivée ?
de la vitamine B3
coa est elle le carrefour des voies métaboliques ?
OUI et sa formation est coupée a des réactions exergoniques
