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biochimie meta > chap 4 > Flashcards

chap 4 Flashcards

1
Q

qu et ce que la régulation métabolique.

A

adaptation de l offre métabolique a la demande cellulaire

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2
Q

qu est ce qu une reaction limitante ?

A

étape régulatrice d une chaine de réaction

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3
Q

dans une chaine de reaction, comment sont les enzymes ‘

A

en exces, sauf pour reaction limitante

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4
Q

quelle enzyme catalyse une reaction imitante ?

A

enzyme regulateur

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5
Q

a quel moment de la chaine de reaction se trouve etape limitante ‘

A

etape régulatrice en tout début de chaine de reaction

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6
Q

la reaction de regulation est elle l plus lente ‘

A

OUI, elle impose la cadence de la chaine

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7
Q

pourquoi la première reaction de la chaine doit elle etre spécifique a la voie métabolique ‘

A

sinon on enclenche d autres voies et c est le bordel

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8
Q

la premiere reaction spécifique est elle reversible ?

A

NON

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9
Q

de quoi dépendent la vitesse de la reaction limitante ?

A
  • disponibilité en substrat et en coenzyme associé
  • activité de l enzyme
  • régulation par concentration Del enzyme ou contrôle transcriptionnel
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10
Q

de quoi depend la disponibilité substrat et en coenzyme associé ?

A
  • approvisionnement en precurseurs A et flux métabolique
  • compétition avec une éventuelle autre reaction transformant S en P
  • approvisionnement enCoE et sa regeneration sous forme utilisée par l enzyme
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11
Q

l activation de l enzyme par photolyse est elle limitée ?

A

OUI car irréversible

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12
Q

l activation d une enzyme par fixation d une protéine de contrôle est elle reversible ?

A

OUI

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13
Q

sous quelle formes interconvertibles enzyme existe t elle ?

A

phosphrylée ou dephosphorylée

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14
Q

la forme acide est elle la forme phosphorée ?

A

NON, cela depend de l enzyme

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15
Q

sur quelles aa se fait l phosphorylation ?

A

serine, thonine ou tyrosine

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16
Q

par quoi est catalysée la P?

A

proteine kinase

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17
Q

une kinase peut elle etre P ?

A

OUI–> cascade

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18
Q

P est elle covalente ?

A

OUI

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19
Q

par quoi la deP est elle catalysée ?

A

proteine phosphatase

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20
Q

l activation d une enyzme depend t elle du controle hormone ?

A

OUI, car une reaction se fait avec tout le corps

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21
Q

que permet la cascade d activation ?

A

amplification du signal

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22
Q

le controle allosterique est il covalent ?

A

NON

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23
Q

comment fonctionnent les enzymes allostériques ?

A

ont des effecteurs qui se lient sur les sites allostériques et augmentent ou diminuent l affinité envers le substrat

24
Q

quels sont les deux types d effecteurs allostériques ?

A

positifs –> activateurs

négatifs –> inhibiteurs

25
Q

que font les effecteurs activateurs ‘

A

en amont du substrat, déplace le Km car moins besoin de substrat pour la meme vitesse

26
Q

que font les effecteurs inhibiteurs ?

A

en aval du produit, fin de la rection cascade pleine pleine, on peut arrêter –> il vont signaler quand il y a assez de produit en bout de chaine

27
Q

de quoi depend la regulation par concentration de l enzyme ou controle transcriptionnel ?

A
  • synthese de l enzyme et sa vitesse synthese et gradation –> turnover enzymatique
    induction/repression
    -facteurs de transcription pour synthèse del enzyme
28
Q

sous quel controle sont les facteurs de transcription ?

A

controle hormonales/ ou métabolique

29
Q

les CoE sont elles indispensables a l activité de l enzyme ?

A

OUI pour certaines

30
Q

les CoE sont elles des protéines ?

A

NON, des vitamines elles ne viennent pas d un gène, il faut les ingérer

31
Q

les CoE peuvent elles retrouver leur etat initial ?

A

OUI

32
Q

les CoE participent elles a la steochiometrie de la reaction ?

A

OUI

33
Q

que transfèrent les CoE?

A

electrons
atomes
molecules

34
Q

quelles sont les deux fonctions des CoE ?

A

oxydoréduction et transfert de groupements d atomes

35
Q

quels sont les deux mécanismes de CoE?

A

cosubstrat –> CoE libre NAD

groupe prosthétique –> CoE lié FAD

36
Q

comment la CoE libre est elle fixée a l enzyme ?

A

liaisons non covalences car tres peu fixe, peu bouger dans la molecule

37
Q

a quoi participent les CoE libres ?

A

prise en charge et transfert du facteur X

38
Q

liaison des coE liés ?

A

covalente, ne peuvent pas bouger

39
Q

a quoi participent les CoE liés’

A

chargent puis déchargent X–> tout d un seul coup

40
Q

quelles sont les coenzymes pyrimidiques ?

A

NAD & NADP –> cosubstrat

41
Q

quelles sont les coenzymes flaviniques ?

A

FAD & FMN –> groupes prosthétiques

42
Q

de quelle famille d enzyme NAD fait elle partie ?

A

deshydrogenases

43
Q

quelle es la partie active de NAD ?

A

noyau nicotinamide

44
Q

de quoi dérive la NAD ?

A

vitamine Niacine

45
Q

dans quoi NAD joue t ele un role essentiel ?

A

transfert d electrons des voies métaboliques

46
Q

potentiel d oxydoréduction de NAD ?

A

-0,32V

47
Q

quelle est la forme réduite de NAD ?

A

NADH

48
Q

dans quoi est principalement impliquée NADP ?

A

voies anabolques de biosynthèse , agit principalement comme réducteur

49
Q

ou et localisée FAD ?

A

dans les mitochondries

50
Q

de quoi est formée FAD ?

A

dinucleotide formé de FMN et AMP

51
Q

de quoi FAD est elle dérivée ‘ ?

A

riboflavine

52
Q

combine de atomes d hydrogenes FAD fixe t elle reversiblement ?

A

2 et 2 e-

53
Q

potentiel d oxydoréduction de FAD ?

A

-0,1V

54
Q

quelle est la partie active de la CoA?

A

groupement sulfurique terminal auquel on peut accrocher un groupement d atomes

55
Q

role de l a CoA?

A

transporte les groupes acyles

56
Q

de quoi la CoA est elle dérivée ?

A

de la vitamine B3

57
Q

coa est elle le carrefour des voies métaboliques ?

A

OUI et sa formation est coupée a des réactions exergoniques

biochimie meta (6 decks)

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