chap 1 et 2 Flashcards
qu est ce qu une enzyme?
proteine dont la synthèse est gouvernée par le génotype.
comment est réalisée la conservation de la structure d un organisme vivant?
au niveau du génotype–>réplication
au niveau du phenotype–> prélèvement d energie et de matière
décrire la catabolisme
fait de reaction exergonique qui extraient leur energie et leur matière de molécules complexes –> degradation, oxydation
- les voies sont convergentes
- NAD+ et FAD comme accepteurs
décrire l’anabolisme
reactions endergoniques qui utilisent l energie et la acier pour synthétiser leurs molecules–> photosynthèse
- voies divergentes
- NADPH comme donneur
décrire les organismes autotrophes
utilisent l energie solaire et des molecules simples pour fournir un travail biologique
décrire les organismes hétérotrophes
utilisent energie chimique de molecules complexes créé par les autres et molecules simples pour fournir leur travail biologique
quelle est la différence entre carbone organique et minérale?
- reduit CH2
- oxydé CO2
oxydation
perd des électrons, réduction en gagne
quel est le rôle de l ATP dans les reaction métaboliques
monnaie d échange énergétique, permet notamment les mouvements et la signalisation
continuellement formée et transformée, 2 a 4 mM par cellule
l energie libere par réaction exergonique est elle utilisée telle quelle par les réactions endergoniques ?
non, trasformé en ATP
l energie libere par reaction d oxydation est elle directement utilisée ?
non, conservée dans les transporteurs d électrons avant d être utilisée par les réducteurs
par quoi la vitesse de réaction est elle influencée ?
concentration des réactivants et type de reaction
comment determiner le sens de reaction ?
meme concentration des eux cotés pour déterminer le sens de reaction
qu est ce que l equilibre ?
autant de molecules qui passent d un cote que de l autre
qu indique la constante a l equilibre ?
sens dans lequel la reaction est la plus favorable
formule de l enthalpie?
∆H = ∆U + P∆V
qu ets ce que ∆S?
entropie
qu est ce que ∆G? quelle est sa formule ?
∆G= variation e la spontanéité de la reaction ∆G = ∆H - T∆S
dans quel cas une reaction est elle favorable ?
si elle perd de l energie –> spontanée
quelles sont les conditions standardisée de ∆G?
pression = 1atm--> 101,3Pa temperature = 298K --> 25° pH= 7,0
quelle valeur doivent prendre les concentrations de tous les réactivants ?
1molaire
formule de ∆G°’?
∆G°’ = -RTlnKeq
qu indique un ∆G°’ negatif ? positif ?
reaction exergonique –> psintannée
positif: pas spontanée –> endergonique
qu indique une energie de substrat supérieure a celle des produits ?
∆G°’ negatif-> perte d energie –> spontanée
que reflete ∆G°’?
propriétés du composé et conditions cellulaires
quel ∆G depend de la vitesse de reaction ?
∆G#
qu est ce que ∆G°’?
variation d energie libre en conditions standardisée
qu est ce que ∆G?
variation d energie libre dans une réaction
qu est ce que ∆G#?
energie libre d activation –> détermine la vitesse de reaction
une reaction redox s accompagne t elle d un transfert d énergie?
OUI, lorsque le potentiel redox est positif
qu est ce qu une ligase ?
créent des liaisons
qu ets ce qu une lyase ?
autres coupures de liaisons
qu est ce qu une isomerase ?
change la conformation d une molecule par isomérisation
les enzymes catalysant des réactions sont elles réversibles ?
reversible oui
qu est ce qu une enzyme ?
proteine qui catalyse une réaction
une enzyme change t elle Keq?
NON
quel est le rôle d une enzyme sur ∆G#?
elle le diminue
une enzyme peut elle lier n importe quel substrat?
non, spécifique a son substrat
une enzyme est elle regulable ?
oui, on peut l activer et l arrêter selon les besoins
comment est l enzyme a la fin de la reaction ?
intacte
au debut de la réaction y a t il des produits ?
non, que des substrats
pourquoi la vitesse de la reaction diminue t elle ?
car substrats diminuent
pourquoi a un moment donné la vitesse n augmente plus ?
car meme si on rajoutes substrats, l enzyme ne peut pas travailler plus vite
différence entre vitesse optimale et vitesse initiale ?
vitesse optimale est a t0 et vitesse maximale est la vitesse initiale obtenue en fonction de la saturation de l enzyme pour son substrat
la concentration de substrat influence t elle Vi?
OUI
Vmax defini t elle les propriétés de l enzymes ?
OUI
qu est ce que le modele de MM?
defini la relation enzyme substrat
E + S –> ES –> E + P
formule de la constante de MM?
Km= k2+k3/ k1 = [E][S]/[ES]
formule de Vi?
Vi= Vmax [S]/ Km +[S]
que se passe t il quand [S] tend vers l infini ?
Vi= Vmax–> Km= [S] a Vmax/2
qu est ce que Km?
concentration de substrat qui permet a l enzyme de travailler a la moitié de sa vitesse maximale
qu indique Km?
cadence de travail d une enzyme
qu est ce que Vmax?
vitesse de la réaction lorsque l enzyme travaille a saturation
que signifie un Km bas ?
haute affinité donc faible capacité
qu est ce que l affinité ?
saturabilité
que signifie un Km haut ?
faible affinité donc forte capacité
Km est il proportionnel a l affinité de l enzyme ?
inversement proportionnel
que permet de prédire Km?
si une enzyme opère proche de Vmax
si un changement de concentration du substrat change sa vitesse
a quoi sert le site actif des enzymes ?
site de liaison des substrat –> lieu de réaction
ou se situe le site actif des enzymes ?
au fond d une poche de la zone interne hydrophobe des proteines –> protéger les recalants du milieu
qu induit la liaison du substrat pour l enzyme ?
modification de l enzyme puis reprend sa forme originelle quand elle relache les produits
pourquoi y a t il catalyse dans le site actif ?
augmentation de la concentration des reactant
orientation propice des molecules
apaisement de l energie libre d activation pour atteindre l état de transition
quels sont les facteurs influençant la reaction ?
température et pH
quel est le role d un inhibiteur ?
ralenti la vitesse de reaction jusqu a la stopper
quelles sont les deux sortes d inhibiteurs ?
irreversible –> liaison covalente a un groupe fonctionnel
reversible –>competitif, non competitif et mixte, liaison non covalente
caractéristiques des inhibiteurs réversibles compétitifs ?
analogues structuraux du substrat –> mais ne peut pas activer la reaction —> E + I = EI
augmente Km
ne change pas Vmax
caractéristiques des analogues réversibles non compétitifs ?
non analogues structuraux des substrats –> se loge partout sur enzyme mais pas sur site actif, peut changer propriétés intrinseques
change pas Km–>indépendant qu il y est beaucoup de substrat ou non
diminue Vmax
qu entraine les activateurs ?
modification covalence mais réversible
qu est ce qu une enzyme allostérique ?
exception au systeme MM courbe sigmoïde--> pas de Vi mais accélération brutale lors de l apport du substrat point d inflexion a K0,5 puis reste constante jusqu a Vmax --> module K0,5
comment appelle t on Km pour les enzymes allostériques ?
K0,5
pour une enzyme allostérique, qu induit la liaison d un substrat a l enzyme ?
augmente l affinité de l enzyme pour le substrat –> coopération
plus l enzyme attachera le substrat, plus elle en aura envie
qu est ce que le modele concerté des enzymes allostériques ?
differentes sous unités qui changent de conformation lors de l apparition du substrat–> il faut amener le substrat pour que l enzyme passe en mode relâchée
qu est ce que le modele séquentiel des enzymes allostériques?
une sous unité en active une autre et ainsi de suite, un peu de substrat induit le relâchement
les enzymes allostériques ont elles des effecteurs ?
OUI
ou se lient les effecteurs des enzymes allostériques ?
sites allostériques , different du site actif réservé au substrat
quels sont les deux types d effecteurs allostériques ?
positif-> activateur
negatif –> inhibiteur
qu entraine une liaison de l effecteur au site allostérique ?
legere modification de conformation au niveau du site actif –> diminution ou augmentation de l affinité
de quels nature sont généralement les enzymes catalysant une reaction limitante ?
allostériques
que provoque un inhibiteur non spécifique ?
denaturation
y a t il des sortes d irreversibles ?
NON
