chap 1 et 2 Flashcards

1
Q

qu est ce qu une enzyme?

A

proteine dont la synthèse est gouvernée par le génotype.

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2
Q

comment est réalisée la conservation de la structure d un organisme vivant?

A

au niveau du génotype–>réplication

au niveau du phenotype–> prélèvement d energie et de matière

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3
Q

décrire la catabolisme

A

fait de reaction exergonique qui extraient leur energie et leur matière de molécules complexes –> degradation, oxydation

  • les voies sont convergentes
  • NAD+ et FAD comme accepteurs
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4
Q

décrire l’anabolisme

A

reactions endergoniques qui utilisent l energie et la acier pour synthétiser leurs molecules–> photosynthèse

  • voies divergentes
  • NADPH comme donneur
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5
Q

décrire les organismes autotrophes

A

utilisent l energie solaire et des molecules simples pour fournir un travail biologique

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6
Q

décrire les organismes hétérotrophes

A

utilisent energie chimique de molecules complexes créé par les autres et molecules simples pour fournir leur travail biologique

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7
Q

quelle est la différence entre carbone organique et minérale?

A
  • reduit CH2

- oxydé CO2

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8
Q

oxydation

A

perd des électrons, réduction en gagne

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9
Q

quel est le rôle de l ATP dans les reaction métaboliques

A

monnaie d échange énergétique, permet notamment les mouvements et la signalisation
continuellement formée et transformée, 2 a 4 mM par cellule

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10
Q

l energie libere par réaction exergonique est elle utilisée telle quelle par les réactions endergoniques ?

A

non, trasformé en ATP

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11
Q

l energie libere par reaction d oxydation est elle directement utilisée ?

A

non, conservée dans les transporteurs d électrons avant d être utilisée par les réducteurs

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12
Q

par quoi la vitesse de réaction est elle influencée ?

A

concentration des réactivants et type de reaction

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13
Q

comment determiner le sens de reaction ?

A

meme concentration des eux cotés pour déterminer le sens de reaction

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14
Q

qu est ce que l equilibre ?

A

autant de molecules qui passent d un cote que de l autre

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15
Q

qu indique la constante a l equilibre ?

A

sens dans lequel la reaction est la plus favorable

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16
Q

formule de l enthalpie?

A

∆H = ∆U + P∆V

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17
Q

qu ets ce que ∆S?

A

entropie

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18
Q

qu est ce que ∆G? quelle est sa formule ?

A
∆G= variation e la spontanéité de la reaction 
∆G = ∆H - T∆S
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19
Q

dans quel cas une reaction est elle favorable ?

A

si elle perd de l energie –> spontanée

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20
Q

quelles sont les conditions standardisée de ∆G?

A
pression = 1atm--> 101,3Pa
temperature = 298K --> 25°
pH= 7,0
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21
Q

quelle valeur doivent prendre les concentrations de tous les réactivants ?

A

1molaire

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22
Q

formule de ∆G°’?

A

∆G°’ = -RTlnKeq

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23
Q

qu indique un ∆G°’ negatif ? positif ?

A

reaction exergonique –> psintannée

positif: pas spontanée –> endergonique

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24
Q

qu indique une energie de substrat supérieure a celle des produits ?

A

∆G°’ negatif-> perte d energie –> spontanée

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25
que reflete ∆G°'?
propriétés du composé et conditions cellulaires
26
quel ∆G depend de la vitesse de reaction ?
∆G#
27
qu est ce que ∆G°'?
variation d energie libre en conditions standardisée
28
qu est ce que ∆G?
variation d energie libre dans une réaction
29
qu est ce que ∆G#?
energie libre d activation --> détermine la vitesse de reaction
30
une reaction redox s accompagne t elle d un transfert d énergie?
OUI, lorsque le potentiel redox est positif
31
qu est ce qu une ligase ?
créent des liaisons
32
qu ets ce qu une lyase ?
autres coupures de liaisons
33
qu est ce qu une isomerase ?
change la conformation d une molecule par isomérisation
34
les enzymes catalysant des réactions sont elles réversibles ?
reversible oui
35
qu est ce qu une enzyme ?
proteine qui catalyse une réaction
36
une enzyme change t elle Keq?
NON
37
quel est le rôle d une enzyme sur ∆G#?
elle le diminue
38
une enzyme peut elle lier n importe quel substrat?
non, spécifique a son substrat
39
une enzyme est elle regulable ?
oui, on peut l activer et l arrêter selon les besoins
40
comment est l enzyme a la fin de la reaction ?
intacte
41
au debut de la réaction y a t il des produits ?
non, que des substrats
42
pourquoi la vitesse de la reaction diminue t elle ?
car substrats diminuent
43
pourquoi a un moment donné la vitesse n augmente plus ?
car meme si on rajoutes substrats, l enzyme ne peut pas travailler plus vite
44
différence entre vitesse optimale et vitesse initiale ?
vitesse optimale est a t0 et vitesse maximale est la vitesse initiale obtenue en fonction de la saturation de l enzyme pour son substrat
45
la concentration de substrat influence t elle Vi?
OUI
46
Vmax defini t elle les propriétés de l enzymes ?
OUI
47
qu est ce que le modele de MM?
defini la relation enzyme substrat | E + S --> ES --> E + P
48
formule de la constante de MM?
Km= k2+k3/ k1 = [E][S]/[ES]
49
formule de Vi?
Vi= Vmax [S]/ Km +[S]
50
que se passe t il quand [S] tend vers l infini ?
Vi= Vmax--> Km= [S] a Vmax/2
51
qu est ce que Km?
concentration de substrat qui permet a l enzyme de travailler a la moitié de sa vitesse maximale
52
qu indique Km?
cadence de travail d une enzyme
53
qu est ce que Vmax?
vitesse de la réaction lorsque l enzyme travaille a saturation
54
que signifie un Km bas ?
haute affinité donc faible capacité
55
qu est ce que l affinité ?
saturabilité
56
que signifie un Km haut ?
faible affinité donc forte capacité
57
Km est il proportionnel a l affinité de l enzyme ?
inversement proportionnel
58
que permet de prédire Km?
si une enzyme opère proche de Vmax | si un changement de concentration du substrat change sa vitesse
59
a quoi sert le site actif des enzymes ?
site de liaison des substrat --> lieu de réaction
60
ou se situe le site actif des enzymes ?
au fond d une poche de la zone interne hydrophobe des proteines --> protéger les recalants du milieu
61
qu induit la liaison du substrat pour l enzyme ?
modification de l enzyme puis reprend sa forme originelle quand elle relache les produits
62
pourquoi y a t il catalyse dans le site actif ?
augmentation de la concentration des reactant orientation propice des molecules apaisement de l energie libre d activation pour atteindre l état de transition
63
quels sont les facteurs influençant la reaction ?
température et pH
64
quel est le role d un inhibiteur ?
ralenti la vitesse de reaction jusqu a la stopper
65
quelles sont les deux sortes d inhibiteurs ?
irreversible --> liaison covalente a un groupe fonctionnel | reversible -->competitif, non competitif et mixte, liaison non covalente
66
caractéristiques des inhibiteurs réversibles compétitifs ?
analogues structuraux du substrat --> mais ne peut pas activer la reaction ---> E + I = EI augmente Km ne change pas Vmax
67
caractéristiques des analogues réversibles non compétitifs ?
non analogues structuraux des substrats --> se loge partout sur enzyme mais pas sur site actif, peut changer propriétés intrinseques change pas Km-->indépendant qu il y est beaucoup de substrat ou non diminue Vmax
68
qu entraine les activateurs ?
modification covalence mais réversible
69
qu est ce qu une enzyme allostérique ?
``` exception au systeme MM courbe sigmoïde--> pas de Vi mais accélération brutale lors de l apport du substrat point d inflexion a K0,5 puis reste constante jusqu a Vmax --> module K0,5 ```
70
comment appelle t on Km pour les enzymes allostériques ?
K0,5
71
pour une enzyme allostérique, qu induit la liaison d un substrat a l enzyme ?
augmente l affinité de l enzyme pour le substrat --> coopération plus l enzyme attachera le substrat, plus elle en aura envie
72
qu est ce que le modele concerté des enzymes allostériques ?
differentes sous unités qui changent de conformation lors de l apparition du substrat--> il faut amener le substrat pour que l enzyme passe en mode relâchée
73
qu est ce que le modele séquentiel des enzymes allostériques?
une sous unité en active une autre et ainsi de suite, un peu de substrat induit le relâchement
74
les enzymes allostériques ont elles des effecteurs ?
OUI
75
ou se lient les effecteurs des enzymes allostériques ?
sites allostériques , different du site actif réservé au substrat
76
quels sont les deux types d effecteurs allostériques ?
positif-> activateur | negatif --> inhibiteur
77
qu entraine une liaison de l effecteur au site allostérique ?
legere modification de conformation au niveau du site actif --> diminution ou augmentation de l affinité
78
de quels nature sont généralement les enzymes catalysant une reaction limitante ?
allostériques
79
que provoque un inhibiteur non spécifique ?
denaturation
80
y a t il des sortes d irreversibles ?
NON