Chap 3 Enzymologie

Question 1

Définition de enzyme

Answer 1

• Protéines essentielles aux réaction cellulaire
• capable d’accélérer la vitesse d’une réaction sans modifier la thermodynamique et sans se modifier elle même.
• Elle agissent de façon spécifique avec leur substrat en petites concentration

Question 2

Définir les 2 types de catalyseurs

Answer 2

• c. Chimique : température extrême, pH extrême, pression extrême
• c.enzymatoque : température 37degres, pH 7, pression atm , le plus efficace

Question 3

Définir le site actif

Answer 3

• cavité centrale dans la structure des protéines, constitue d’aa dont leur chaîne latérale ont une fonction chimique
• lieu de reconnaissance et fixation du substrat de manière spécifique en formant des liaison faibles
• lieu de catalyse

Question 4

Définir isoenzyme

Answer 4

• 2 enzyme avec une séquence en aa différente qui catalyse la même réaction
• code par les meme gene mais on mute avec le temps

Question 5

Isoforme

Answer 5

1 gêne plusieurs formes par modification post traductionelle

Question 6

Coenzyme

Rôle

Answer 6

Composant chimique ( organique ou inorganique ) autre que les aa, éssentiel pour l’activité catalytique , apporté par l’alimentation.

• transport un groupement du substrat
• participe à la structure de l’enzyme
• reaction de catalyse

Question 7

Apoenzyme

Answer 7

Partie protéique de l’enzyme

Question 8

Holoproteine

Answer 8

Apoenzyme + cofacteur

Question 9

Km

Answer 9

• Constante de Michaelis
• Vi = Km/2 et Km en mM
• permet de mesurer l’affinité enz-substrat
• plus il est bas, plus il a d’affinité
• mieux vaut le représenter avec burk

Question 10

Vm

Answer 10

-Vitesse maximale obtenue avec de forte concentration en substrat
-tous les sites actifs des molécules sont saturé par le substrat forme ES
( en yM/min)

Question 11

KCat

Answer 11

• C’est la constante catalytique
• mesure l’efficacité de la catalyse
• C’est le nombre de réaction réalisé pour chaque site catalytique par unité de temps
• plus il est grand plus la réaction est efficace

Kcat = Vm / [Et]

Avec Et en Molaire : enzyme totale

Question 12

Constante de spécificité

Answer 12

Kcat/Km plus il est grand plus la réaction est spécifique

Question 13

Activité spécifique

Answer 13

Nombre de molécule de substrat transforme par min et par mg d’enz

Ymol/min/mg de protéine

Mesure le niveau de pureté d’une réaction plus il est grand plus il est pure

Question 14

Linearisation des doubles inverses

Answer 14

1/v = km /vm + 1/[S] + 1/km

y= (Km/vm)x + ( 1/vm )

Question 15

Le catalyseur ( niveau énergétique )

Answer 15

Il diminue le niveau énergétique de l’état de transition, la réaction sera donc plus rapide

Question 16

État stationnaire

Answer 16

La concentration en produit augmente de façon linéaire au cours du temps : pente de la droite vitesse constante

Question 17

Constante de Michaelis

Answer 17

V = VM [s] / km + [S]

Question 18

Inhibiteur

Answer 18

Subtance qui diminue la vitesse catalysée par une enzyme

• réversible : lié à l’enzyme par des liaisons faibles énergie
• irréversible : lié de manière de manière covalente
• compétitif : analogue structurel du substrat :même site actif : km et vm différents

Question 19

Énergie d’activation

Answer 19

La conversion des réactif en produit lors d’une réaction chimique s’accompagne d’une variation d’énergie continue au cours de la réaction

Question 20

Regulation de l’activité enzymatique : allostérie

• definition
• propriété des enzymes allostérique

Answer 20

C’est un mode de régulation d’une petite protéine, par lequel une molécule se fixe modifie les condition de fixation d’un autre site de la même protéine

• structure quaternaire
• comportement cinétique différent de Michaelis : sigmoïde
• changement de conformation en fonction du taux d’occupation de leur site
• fonction régulatrice dans le métabolisme

Question 21

Action des hydrolases

Answer 21

Clivent une liaison phosphodiesterase en libérant un groupe hydroxyle et un phosphate

Question 22

Action des proteases

Answer 22

Hydrolyse des liaisons peptidique

Question 23

Lysozyme

Answer 23

Hydrolyser les sucres au niveau de la paroi bactérienne gram +

Question 24

Expliquer l’inhibition par excès de substrat

Answer 24

Forte concentration en substrat la loi de Michaelis Menten n’est plus valable. Il y a une inactivation partielle réversible de l’enzyme