Chap 3 Enzymologie Flashcards
Définition de enzyme
- Protéines essentielles aux réaction cellulaire
- capable d’accélérer la vitesse d’une réaction sans modifier la thermodynamique et sans se modifier elle même.
- Elle agissent de façon spécifique avec leur substrat en petites concentration
Définir les 2 types de catalyseurs
- c. Chimique : température extrême, pH extrême, pression extrême
- c.enzymatoque : température 37degres, pH 7, pression atm , le plus efficace
Définir le site actif
- cavité centrale dans la structure des protéines, constitue d’aa dont leur chaîne latérale ont une fonction chimique
- lieu de reconnaissance et fixation du substrat de manière spécifique en formant des liaison faibles
- lieu de catalyse
Définir isoenzyme
- 2 enzyme avec une séquence en aa différente qui catalyse la même réaction
- code par les meme gene mais on mute avec le temps
Isoforme
1 gêne plusieurs formes par modification post traductionelle
Coenzyme
Rôle
Composant chimique ( organique ou inorganique ) autre que les aa, éssentiel pour l’activité catalytique , apporté par l’alimentation.
- transport un groupement du substrat
- participe à la structure de l’enzyme
- reaction de catalyse
Apoenzyme
Partie protéique de l’enzyme
Holoproteine
Apoenzyme + cofacteur
Km
- Constante de Michaelis
- Vi = Km/2 et Km en mM
- permet de mesurer l’affinité enz-substrat
- plus il est bas, plus il a d’affinité
- mieux vaut le représenter avec burk
Vm
-Vitesse maximale obtenue avec de forte concentration en substrat
-tous les sites actifs des molécules sont saturé par le substrat forme ES
( en yM/min)
KCat
- C’est la constante catalytique
- mesure l’efficacité de la catalyse
- C’est le nombre de réaction réalisé pour chaque site catalytique par unité de temps
- plus il est grand plus la réaction est efficace
Kcat = Vm / [Et]
Avec Et en Molaire : enzyme totale
Constante de spécificité
Kcat/Km plus il est grand plus la réaction est spécifique
Activité spécifique
Nombre de molécule de substrat transforme par min et par mg d’enz
Ymol/min/mg de protéine
Mesure le niveau de pureté d’une réaction plus il est grand plus il est pure
Linearisation des doubles inverses
1/v = km /vm + 1/[S] + 1/km
y= (Km/vm)x + ( 1/vm )
Le catalyseur ( niveau énergétique )
Il diminue le niveau énergétique de l’état de transition, la réaction sera donc plus rapide
État stationnaire
La concentration en produit augmente de façon linéaire au cours du temps : pente de la droite vitesse constante
Constante de Michaelis
V = VM [s] / km + [S]
Inhibiteur
Subtance qui diminue la vitesse catalysée par une enzyme
- réversible : lié à l’enzyme par des liaisons faibles énergie
- irréversible : lié de manière de manière covalente
- compétitif : analogue structurel du substrat :même site actif : km et vm différents
Énergie d’activation
La conversion des réactif en produit lors d’une réaction chimique s’accompagne d’une variation d’énergie continue au cours de la réaction
Regulation de l’activité enzymatique : allostérie
- definition
- propriété des enzymes allostérique
C’est un mode de régulation d’une petite protéine, par lequel une molécule se fixe modifie les condition de fixation d’un autre site de la même protéine
- structure quaternaire
- comportement cinétique différent de Michaelis : sigmoïde
- changement de conformation en fonction du taux d’occupation de leur site
- fonction régulatrice dans le métabolisme
Action des hydrolases
Clivent une liaison phosphodiesterase en libérant un groupe hydroxyle et un phosphate
Action des proteases
Hydrolyse des liaisons peptidique
Lysozyme
Hydrolyser les sucres au niveau de la paroi bactérienne gram +
Expliquer l’inhibition par excès de substrat
Forte concentration en substrat la loi de Michaelis Menten n’est plus valable. Il y a une inactivation partielle réversible de l’enzyme
