Chap 1 Les Proteines Flashcards

1
Q

Caractéristique du vivant

A
  • capable de de développer et de se reproduire en conservant la complexité de l’originale
  • former d’une ou plusieurs cellules + 4 grandes classes de bio molécules : lipides, protéine, glucides, acide nucléique
  • tres divers
  • chaque composant à une fonction spécifique et interagit de façon dynamique
  • les être vivant échange avec leur environnement de l’énergie des matériaux et de l’information
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2
Q

Holoproteine

A

Compose exclusivement d’une ou plusieurs chaîne polypeptidique

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3
Q

Hétéroprotéine

A

Compose d’une partie protéique et un groupement prosthétique

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4
Q

Protéine : toutes les structures 1, 2,3,4 ère

A

1- séquence en aa liée par des liaisons covalent ( petitdique )cette séquence est codée par l’ADN
2-Arrangement local d’une chaîne polypeptidique avec des motifs hélice alpha feuillet bêta
3-repliement d’une chaîne polypeptidique dans l’espace ( monomère )
4- arrangement spécial d’une protéine multimerique : association de sous unités d’une protéine complexe

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5
Q

Liaison de forte énergie

->liaison covalence

A

C’est la mise en commun d’au moins un doublet électronique

  • liaison petitidique
  • pont disulfure
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6
Q

Liaison de faible énergie

-> liaison hydrogène

A

Attraction électrostatique faible entre un atome électronégatif et une atome hydrogène lie par covalence à un second atome électronégatif

Rôle : appariement des bases
Structure des protéines
Liaison intermoléculaire

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7
Q

Liaison faible

> > Liaison ionique

A

Attraction électrostatique entre deux ions de charges opposés

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8
Q

Liaisons faible

—> Liaison hydrophobe

A

Unissent les molécules hydrophobes pour fuir le contact avec l’eau ou autres molécules hydrophiles

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9
Q

Liaison faible

—-> van de walls

A

Force d’attraction et de répulsion entre les électrons - et les noyaux + de 2 atomes proche l’un de l’autre dans l’espace

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10
Q

Caractéristique de la liaison petidique

Et parler de la caractéristique des angles phi et psy

A
  • Rigide
  • Plane
  • Polaire

Ils sont soit à 0 degrés et 180 degrés et inversement : la nature des atomes et groupe R limite l’angle de torsion

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11
Q

Caractéristique de l’hélice alpha

A

-structure secondaire la plus commune
-la liaison hydrogène s’effectuer entre le CO de l’aa n et le NH de l’aa n+4
1 tour = 3’6 residues
-chainé latérale à l’extérieur : hélice amphiphile

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12
Q

Caractéristiques du feuillet bêta

A

on a des feuillet bêta :
- antiparallèle il est exposé l’eau sur l’une des surface
-parallèle : souvent enfoui
> on peut avoir la formation de feuillet amphiphiles

Tous les groupement amides polaires sont impliqués dans les liaisons hydrogène sauf ceux situé aux extrémité : pour ceux la liaison avec l’eau, traitée chaîne polaire de feuillet bêta, tonneau bêta

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13
Q

Caractéristique du coude bêta

A

-structure la plus simple
-impie 4 résidus
-glycine et proline souvent présente
-à la surface des protéines : interaction avec l’eau
» permet un changement de direction de la chaîne polypeptidique, limite la taille de la protéine de maniere compacte

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14
Q

Caracteristique de la structure tridimensionnelle

  • > par quoi est elle détermine ?
  • > experience ou elle adopte cette structure spontanément
  • > qu’est qui permet de les replier en général
A
  • Elle est déterminé par sa sequence
  • la plupart des protéines sont capable de se replié spontanément en solution diluée
  • le repliement est souvent assuré par des chaperones
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15
Q

Quelle est la structure tridimensionnelle dans les membranes lipdiqus

A
  • les aa apolaire interagissent avec la bicouche lipidique
  • les aa polaire sont soit à la surface soit au centre de la protéine replié : on peut avoir la formation d’une surfa e polaire : sert de pore ou de canal ionique
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16
Q

Comment peut- on augmenter la stabilité de la structure tridimensionnelle ?

A

-formation de laison covalence ou inonique, ou avec une cofacteur organo métallique

17
Q

Qu’est ce qui peut perturber cette structure tridimensionnelle

A

-les modifications post traduction’elle

Glycosylation, phosphorylation, N acetylation etc

18
Q

Définir une protéine et ses 2 caractéristique principale

A
  • combinaison de 20 aa enchaînée

- flexible et dynamique

19
Q

Définir les domaines fonctionnels

Proposer une expérimentation pour les définir

A

Partie de la protéine qui a une fonction spécifique même si elle est isolé du reste de la protéine

> décompose la protéine grâce à des proteases
clonant que certaine partie de la protéine

20
Q

Définir les domaines structuraux

A

Région de la protéine environ 200 qui sont arrangés en une entité indépendante, stable en solution généralement
Ils peuvent être fonctionnel

21
Q

Définir les domaines topologiques

A

Région de la protéine définie selon leur position par rapport à d’autres molécules

22
Q

Groupement hydrophile

A

Qui aime l’eau

  • capable de former des liaisons hydrogènes ou des interaction ionique
  • polarité du groupement : les charges du groupement ne sont pas réparties de manière homogène
23
Q

Formule de la concentration massique

A

Cmass= Cmol * Masse molaire