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BIOCHIMIE INTRA > CH.4 - protéines > Flashcards

CH.4 - protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’un codon?

A

Ensemble de 3 nucléotides consécutifs de la séquence d’un ADN qui permet l’incorporation d’un acide aminé (1 codon = 1 acide aminé)

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Q

Qu’est-ce qu’un cadre de lecture?

A

Mode de regroupement des nucléotides constituant la séquence ADN/ARN

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3
Q

Qu’est-ce qu’une mutation non-sens?

A

Mutation qui interrompt le cadre de lecture en y introduisant un codon stop

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4
Q

Qu’est-ce que la disposition trans d’un lien peptidique?

A

Carbone alpha des côtés opposés du lien peptidique

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Q

Qu’est-ce que la disposition cis d’un lien peptidique?

A

Carbone alpha du même côté du lien peptidique

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6
Q

Quelle disposition d’un lien peptidique est favorisée?

A

Trans (moins d’encombrement stérique)

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7
Q

Qu’est-ce qu’un plan amide?

A

Liaison peptidique a un double lien partiel (résonance), ce qui fait en sorte que les atomes se trouvent dans le même plan rigide

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8
Q

Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines?

A
  1. Primaire
    - séquence en acides aminés
  2. Secondaire
    - repliement
    - hélice alpha, hélice 310, feuillet bêta
  3. Tertiaire
    - repliement d’agencement de structures secondaires
  4. Quaternaire
    - association de plusieurs protéines
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9
Q

Qu’est-ce que le graphique de Ramachandran?

A

Combinaisons d’angles phi et psi testés sur des modèles d’acides aminés, menant à la formation de structures secondaires
- région blanche = structure impossible
- région grise = structure possible

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10
Q

Qu’est-ce que les angles phi et psi?

A

Rotations possibles autour du carbone alpha

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11
Q

Grâce à quoi les protéines ont tendance à développer une structure ou une autre?

A

Grâce aux angles phi et psi

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12
Q

Quelles sont les caractéristiques des hélices alpha?

A
  • Hélicale (acide-aminé un au-dessus des autres)
  • De pas droit (façon qu’une hélice tourne dans l’espace)
  • Élastique
  • peut être amphipatique (car les acides aminés sont décalés)
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13
Q

Combien il y a-t-il de résidus par tour dans une hélice alpha?

A

3,6 résidus/tour

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14
Q

L’hélice alpha se caractérise par des angles phi et psi autour de…

A

-57 et -47

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15
Q

Quelles sont les caractéristiques d’un feuillet bêta?

A
  • Ponts H latéraux (stabilisent feuillet)
  • surface plane
  • Peut être parallèle ou antiparallèle
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16
Q

Le feuillet bêta se caractérise par des angles phi et psi autour de…

A

Parallèle: -119 et +113
Antiparallèle: -139 et +135

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17
Q

L’hélice 310 se caractérise par des angles phi et psi autour de…

A

-26 et -49 (-75)

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18
Q

Combien il y a-t-il de résidus par tour dans une hélice 310?

A

3 résidus/tour

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19
Q

Quels acides aminés sont très rares dans une hélice alpha ou un feuillet béta?

A

La proline et la glycine

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20
Q

Pourquoi la proline est très rare dans une hélice alpha ou un feuillet béta?

A

Car sa chaîne latérale rigide (qui vient se replier sur son groupe amine) interfère avec la succession d’angles qui permet la structure secondaire

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21
Q

Quelles sont les façons de stabiliser les structures tertiaires?

A
  1. Ponts disulfures (oxydoréduction)
  2. Ponts H (H + atome électronégatif (FON)
  3. Force de Van Der Waals (London) (Dipôles induits)
  4. Force de Van Der Waals (Keesom) (Dipôles permanents)
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22
Q

Que ferait une protéines si on lui laissait assez de temps lors de la formation de structure?

A

Elle se replierait spontanément pour adopter sa structure tertiaire, car sa structure finale dépend de sa structure primaire (séquence)

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23
Q

Qu’est-ce que la dénaturation?

A

Dépliement de la protéine
- Modifications/pertes de structures supérieures (tertiaires et secondaires)

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24
Q

Quelles sont les façons de dénaturer une protéine?

A
  1. Chaleur
  2. Agitation
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25
Q

Comment fonctionne le mécanisme d’agitation pour dénaturer une protéine?

A

Cela offre une interface eau-air aux régions hydrophobes de la protéine (sont alors plus présents à la surface)

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26
Q

Qu’est-ce que la renaturation?

A

Repliement de la protéine vers une structure énergiquement favorisée

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27
Q

Qu’est-ce qui va permettre le repliement?

A

Le cumul de toutes les réactions internes entre les acides aminés

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28
Q

Qui facilite le bon repliement?

A

Les chaperons

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29
Q

Qu’est-ce qu’une molécule hydratée?

A

Lorsqu’une molécule est entourée de molécules d’eau (qui elles interagissent avec les résidus hydrophiles à la surface de la protéine)

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30
Q

En quoi l’hydratation est-elle nécessaire?

A

Pour que la protéine reste en solution

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31
Q

Qu’est-ce que le principe de salting-out?

A

Sépare les protéines les unes des autres et d’une solution en privant les protéines d’une grande quantité de molécules d’eau (en ajoutant du sel)

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32
Q

Quelles sont les étapes du mécanisme du salting-out?

A
  • Le sel va se dissoudre en solution et fournir des ions chargés qui vont monopoliser les molécules d’eau
  • Il y aura alors moins d’eau disponible pour hydrater les protéines
  • Les résidus hydrophobes des protéines vont faire surface, ce qui va créer une agglomération de protéines, les sortant de la solution
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33
Q

Quels sont deux exemples de chaperons?

A
  1. HSP70
  2. HSP90
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34
Q

À quoi sert le chaperon HSP70?

A

Facilite le repliement de la protéine à la sortie du ribosome

35
Q

À quoi sert le chaperon HSP90?

A

Facilite le repliement des protéines impliquées dans la signalisation

36
Q

Quel est l’autre nom pour l’acide aspartique?

A

Aspartate

37
Q

Quel est l’autre nom pour l’acide glutamique?

A

Glutamate

38
Q

Qu’est-ce qu’un peptide?

A

Chaîne d’acides aminés

39
Q

Qu’est-ce qu’un oligopeptide?

A

Courte chaîne d’acides aminés

40
Q

Qu’est-ce qu’un polypeptide?

A

Longue chaîne d’acides aminée

41
Q

Qu’est-ce qu’un résidu?

A

Acide aminé incorporé dans une protéine

42
Q

Qu’est-ce que la masse molaire?

A

Somme des masses des résidus

43
Q

On assume qu’un acide aminé a une masse de…

A

110 Da

44
Q

Qu’est-ce que l’extrémité N-terminal?

A

Extrémité aminée (à gauche)

45
Q

Qu’est-ce que l’extrémité C-terminal?

A

Extrémité carboxylée (à droite)

46
Q

Qu’est-ce qu’un propeptide?

A

Polypeptide immature

47
Q

Qu’est-ce qu’un prépropeptide?

A

Propeptide + peptide signal

48
Q

À quoi sert le peptide signal?

A

Indique la direction vers le RE

49
Q

Quelles sont les étapes de la maturation d’une protéine?

A
  1. Protéine sort du ribosome
  2. Clivage du peptide signal
  3. Polypeptide va être synthétisé, se replié et stabilisé par des ponts disulfures
  4. On coupe les parties à couper par des proétases
50
Q

Qu’est-ce que la maturation des protéines?

A

De nombreuses protéines sont synthétisées sour forme immature qui doivent être coupées avant d’être fonctionnelles

51
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’hémoglobine?

A
  • Contient 4 sous-unités (2x alpha-globine et 2x béta-globine)
52
Q

À quoi sert l’hémoglobine?

A

Transporte de l’oxygène des poumons vers les tissus et ramène du CO2 et des ions H+ en direction des poumons

53
Q

À quoi l’hémoglobine s’associe-t-elle pour permettre la respiration?

A

Au hème

54
Q

Qu’est-ce que le hème?

A

Structure plate essentielle dans le processus de respiration

55
Q

Le hème s’associe à quoi de l’hémoglobine?

A

À chacune des 4 globines

56
Q

Qu’est-ce qu’il faut pour que l’hémoglobine fonctionne?

A

Il faut qu’elle puisse faire une transition entre une forme ayant de l’affinité pour l’oxygène et une forme ayant de l’affinité pour le CO2 et les ions H+

57
Q

Le changement de conformation de l’hémoglobine survient dans quelle structure?

A

Quaternaire, ce qui engendre aussi un changement de conformation de la structure tertiaire

58
Q

Quelles sont les deux formes de l’hémoglobine?

A
  1. T (tendue)
  2. R (relaxée)
59
Q

Qu’est-ce que la forme T?

A

L’hélice alpha est déplacée (changement de la structure tertiaire) de manière à ce que le fer associé à l’histidine soit en-dessous du hème

60
Q

Que fait le changement de conformation en forme T?

A
  • Oxygène ne peut s’associer au fer
  • L’hémoglobine s’associe alors au CO2 et aux ions H+
61
Q

Qu’est que la forme R?

A

L’hélice F fait remontée l’histidine, ce qui place le fer dans le plan du hème

62
Q

Que fait le changement de conformation en forme R?

A

L’oxygène s’associe au hème

63
Q

Que se passe-t-il en même temps que le changement de conformation en R?

A

La région qui s’était associée à du CO2 et aux ions H+ à pH bas a changé de forme, ce qui libère le CO2 et les ions H+ dans le poumon (exhalés quand on respire)

64
Q

À quel pH se fait le changement en forme T?

A

À pH bas

65
Q

À quel pH se fait le changement en forme R?

A

À pH élevé (poumons)

66
Q

Quelles sont les étapes de l’activation des acides aminés?

A
  1. Réaction des acides aminés avec une molécule ATP
  2. ATP va permettre le transfert de la partie acide aminé sur ARNt (bout 3’)
  3. Au bout de l’ARNt se trouve 3 nucléotides (anticodon)
  4. L’anticodon peut s’associer au codon sur l’ARNm
67
Q

En gros, résumez le mécanisme de respiration

A

La globule rouge dans le poumon (pH élevé) adopte la forme R de son hémoglobine, s’associe à l’oxygène, libère son CO2/ions H+ et commence son voyage vers les tissus
Elle rencontre des cellules, échange l’oxygène avec du CO2
comme la cellule a un pH plus bas, la conformation de l’hémoglobine de la globule rouge change en forme T, ce qui libère l’oxygène

68
Q

À quoi sert l’activation des acides aminés?

A

Assure l’association du bon acide aminé

69
Q

Par quel bout les acides aminés sont-ils associés aux ARNt pour être assemblés en protéine par un ribosome?

A

Par leur extrémité carboxylique C-terminal aux bout 3’ des ARNt

70
Q

Quelle condition permet la libération de l’O2 de l’hémoglobine?

A

Une baisse de pH

71
Q

Les ponts H aident à stabiliser quelle structure des protéines?

A

Feuillet béta

72
Q

Dans une hélice alpha, un pont H qui stabilise la structure globale relie le résidu n à quel autre résidu?

A

Le résidu n est connecté au résidu en position n+4/

73
Q

Pourquoi les forces de Van Der Waals London sont-elles attractives?

A

Car se sont des dipôles induits et les charges opposées s’attirent

74
Q

À quoi sert le gel de SDS?

A

Séparer les protéines selon la masse sur un support d’arylamine, permettant de les visualiser

75
Q

Le SDS s’associe à la chaîne peptidique avec un ratio de…

A

1,4g SDS/g protéine

76
Q

Qu’est-ce que le SDS?

A

Détergent sur les parties hydrophobes et confère une charge négative à la protéine

77
Q

Quels colorants sont utilisés pour le gel de SDS?

A
  1. Bleu de Coomassie
  2. SyproRuby
78
Q

Comment fonctionne un gel de SDS?

A
  1. Traitement des protéines pour les dénaturer
  2. Les protéines dénaturées sont séparées dans un gel
  3. Le gel est coloré
79
Q

Quels sont trois les traitements des protéines?

A
  1. SDS (détergent ionique)
  2. B-mercaptoethanol (brise les ponts disulfures)
  3. Chauffage à 100C (bris des ponts H et des forces de Van Der Waals)
80
Q

Quelles sont les étapes du séquençage des protéines?

A
  1. Composition globale en a.a (bris de liens peptidiques pour séparer les chaînes au besoin)
  2. Identifications des bouts
  3. Fragmentation (coupure avec un agent)
  4. Séquençage des fragments
  5. Seconde fragmentation (autre agent)
  6. Agencement
81
Q

Comment agit un agent réducteur comme le B-mercaptoethanol pour aider à défaire la structure tertiaire d’une protéine?

A

Les agents réducteurs vont réduire les atomes de soufre des ponts disulfures -S - S- des cystéines et les convertir en -SH + -SH. Les ponts disulfures seront donc brisés

82
Q

La dénaturation de la structure tertiaire d’une protéine par un agent réducteur sera-t-il obtenu par une baisse ou un relèvement du pH?

A

En pH bas, car les ponts disulfures sont aussi réduits

83
Q

La migration des protéines dans un gel de SDS se fait dans quelle direction?

A

du haut vers le bas
- les + petites protéines se rendent plus rapidement vers l’électrode positive au pied du gel

84
Q

Le SDS brise quoi?

A

Les interactions hydrophobiques

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