Ch 3 - L'hémoglobine Flashcards
Quelle Hb prédomine largement à l’état normal APRS LA NAISSANCE?
a) Hb F
b) Hb A
c) Hb S
b) Hb A
Chaque molécule d’Hb fixe combien de molécules d’O2?
a) 1
b) 2
c) 4
d) 6
c) 4
V/F. Toute le CO2 est transporté des tissus jusqu’au poumon via l’hémoglobine.
Faux. Seulement une partie (40%)
V/F. L’hb fixe le CO2 sur les atomes de fer comme pour l’O2.
Faux. Sur des gr aminés latéraux de la globine = carbhémoglobine ou carbaminohémoglobine
La majeure partie des molécules d’hème sont synthétisées par qui pour compléter la molécule d’Hb?
Érythroblastes de la moelle osseuse
V/F. L’hémoglobine F et la myoglobine ont des affinités plus grande pour l’oxygène que l’Hb A.
Vrai
En périphérie, quelles sont les protéines qui captent l’O2? (2)
Hb F
Myoglobine
Pourquoi la courbe de saturation en O2 de l’Hb A a-t-elle une forme sigmoïdale?
Forme sigmoïdale provient de l’interactions entre les chaînes alpha et beta. A/n des liaisons faibles il y a des changements de configuration qui font qu’elle se “contracte” lorsqu’elle veut se débarasser de l’O2 et elle se “dilate” lorsqu’elle veut fixer des molécules d’O2.
L’effet Bohr s’explique par l’influence de quel paramètre sur l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2?
a) température
b) pH
c) paCO2
b) pH
Expliques moi l’effet Bohr et ses avantages a/n de l’oxygénation des tissus périphériques et la réoxygénation a/n des poumons.
1- Tissus périphériques -> captation de cO2 augmentée = pH diminue = réduit affinité de l’Hb pour l’O2 (but -> libérer les molécules d’O2 pour réoxygéner les tissus)
2- Au poumon -> élimination du CO2 (filtre) = pH augmente = affinité pour l’O2 augmente pour pouvoir le distribuer aux tissus après
À quoi sert le 2,3-DPG?
À l’état désoxygéné, il se fixe à la poche centrale des 4 chaînes polypeptidiques de la globine et il réduit l’affinité pour l’O2 de l’Hb pour qu’elle puisse être libérée plus rapidement aux tissus.
Le 2,3-DPG va déplacer la courbe de saturation en oxygène vers la droite ou la gauche?
Vers la droite
Quelle Hb prédomine en cours de grossesse chez le foetus?
Hb F
Ces 4 conséquences sont compatibles avec quelle anomalie de l’HB?
1- Hb instable qui formera des précipités ou des cristaux
2- Déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha
3- Anomalies qui vont modifier l’affinité de l’Hb pour l’O2
4- Anomalie de la poche centrale de l’Hb -> déficience d’interaction avec le 2,3-DPG
a) anomalies de la synthèse ou des modifications chimiques de l’hème
b) altérations du taux ou de l’interaction avec l’Hb du 2,3 DPG
c) anomalies de la synthèse de la globine
c) Anomalie de la synthèse de la globine
Les modifications du taux du 2,3 DPG ou de son interaction avec la globine sont presque toujours:
a) congénitales
b) acquises
b) acquises
Quelle maladie chronique peut faire augmenter le taux de 2,3-DPG par hyperphosphatémie?
a) diabète
b) insuffisance rénale
c) insuffisance cardiaque
b) insuffisance rénale
V/F. Les porphyries sont définies non pas par une diminution de la synthèse de l’hème, mais par une production excessive de porphyrines ou certains de leurs précurseurs.
Vrai
Le fer de l’hème peut être empêcher de fixer l’O2 s’il y a déjà une molécule de fixée comme laquelle?
a) CO2
b) CO
c) Phosphore
Oxyde de carbone -> CO
V/F. L’O2 a une affinité beaucoup plus grande que le CO, malgré le fait qu’il lui fait compétition.
faux. CO a une affinité beaucoup plus grande.
C’est quoi la méthémoglobine?
Lorsque certaines maladies provoquent l’oxydation de l’atome du fer, qui passe de l’état ferreux Fe2+ à l’état ferrique Fe3+, cela produit une DÉNATURATION de l’Hb qui devinent INAPTE à fixer l’O2.
