Catabolismo Aa

Question 1

Quali Aa sono fondamentali nel trasporto e distribuzione dei gruppi amminici?

Answer 1

Ala, glutammina, glutammato, aspartato

Question 2

Quali Aa non possono contribuire a gluconeogenesi? E quali lo fanno di più?

Answer 2

-Leucina, lisina

-Ala, glutammina

Question 3

Quando gli Aa vengono ossidati?

Answer 3

-durante il normale turnover delle Prot, gli Aa non necessari alla sintesi di nuove Prot vengono ossidati

-dieta ricca di Prot, eccesso viene ossidato

-digiuno/diabete mellito, se carb non disponibili

Question 4

Come fanno gli animali a eliminare l’azoto amminico?

Answer 4

-animali acquatici: ammoniotelici, sottoforma di ammoniaca poi diluita nell’acqua

-animali terrestri: ureotelici

-uccelli e rettili: uricotelici, acido urico

Question 5

Quali Aa vengono convertiti più facilmente in intermedi krebs?

Answer 5

• glutammato, glutammina: alfa-chetoglut

-alanina: piruvato

-aspartato: ossalacetato

Question 6

Qual è il ruolo dell’alfa-chetoglutarato?

Answer 6

Nel citosol degli epatociti, i gruppi amminici di molto Aa vengono trasferiti all’alfa-chetoglut, formando glutammato

Questo entra nei mitocondri dove perde il gruppo amminico come NH4+

In altri tessuti l’eccesso di ammoniaca viene convertito nell’azoto ammidico della glutammina, poi trasferito al fegato

Question 7

Come vengono degradate enzimaticamente le prot della dieta?

Answer 7

1)Prot nello stomaco -> secrezione gastrina stimola secrez HCl e pepsinogeno
-> succo gastrico denatura prot globulari

Pepsinogeno convertito in pepsina attiva media scissione autocatalitica

2)Contenuto acido passa nel tenue -> secrez secretina nel sangue che stimola pancreas a secernere bicarbonato nel tenue -> pH ~7

3)Arrivo peptidi nel duodeno causa rilascio colecistochinina nel sangue -> secrez enzimi pancreatici (pancreas esocrino)
-tripsinogeno conv in tripsina da enteropeptidasi (enz delle cell intest.)
-tripsina attiva conversione di altro tripsinogeno, oltre a chimotripsinogeno, procarbossipeptidasi e proelastasi

4) pancreas si protegge con inibitore pancreatico della tripsina, mentre tripsina e chimotripsina idrolizzano ulteriormente i peptidi
-> miscela di Aa liberi trasportata in cell epiteliali del tenue, entrano nei capillari per poi arrivare al fegato

Question 8

Come viene rimosso il gruppo alfa-amminico della magg parte degli L-Aa?

Answer 8

Mediante transamminazione catalizzata da amminotrasferasi (o transamminasi)

Il gruppo alfa amminico viene trasferito al C alfa dell’alfa-chetoglut generando l’alfa-cheto acido corrispondente all’Aa
Non c’è perdita di gruppi amminici

Le diverse amminotrasferasi differiscono per la specificità dell’Aa, le reaz sono facilmente reversibili

Question 9

Quali sono gli alfa-chetoacidi corrispondenti di alanina, glutammato e aspartato?

Answer 9

Ala -> piruvato
Asp -> ossalacetato
Glu -> alfa-chetoglutarato

Question 10

Qual è il modo migliore per fare gluconeogenesi dagli Aa?

Answer 10

Dall’aspartato
-> transamminazione -> ossalacetato
-> formazione PEP

Question 11

Come faccio a non saturare il pool di alfa-chetoglut trasformandolo totalmente in glutammato? (Come faccio a non finire l’alfachetoglutarato e quindi bloccare la transamminasi che comincerebbe a fare la reazione inversa?)

Answer 11

Deamminando il glutammato liberando il gruppo amminico come ammoniaca
Reaz catalizzata dalla glutammato deidrogenasi (enzima mitocondriale)

Question 12

Qual è il processo principale attraverso il quale liberiamo l’ammoniaca dagli amminoacidi?

Answer 12

Transdeamminazione
Accoppiamento transamminazione a deamminazione ossidativa,

attraverso il quale liberiamo scheletro carbonioso degli Aa producendo ammmoniaca