Cap 5 Flashcards

1
Q

¿Cuántos dominios constantes tienen las cadenas ligeras y las cadenas pesadas?

A

Las cadenas ligeras tienen un solo dominio
• Las cadenas pesadas tienen tres o cuatro dominios constantes (CH1, CH2, CH3, y en algunos casos CH4).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

¿Cuáles inmunoglobulinas tienen cuatro dominios constantes en su cadena pesada?

A

• IgM e IgE tienen cuatro dominios constantes en su cadena pesada.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

¿Cuáles inmunoglobulinas tienen tres dominios constantes en su cadena pesada?

A

• IgG, IgA e IgD tienen tres dominios constantes en su cadena pesada.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q
  1. ¿Qué son las regiones flanqueantes (FR)?
A

• Son regiones situadas entre las regiones hipervariables y ayudan a mantener el plegamiento de los dominios V para preservar la variabilidad.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

¿Qué estructuras estabilizan las láminas β en las inmunoglobulinas?

A

• Se estabilizan mediante interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro intracatenarios entre cisteínas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

• Se estabilizan mediante interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro intracatenarios entre cisteínas.

A

• Se conectan mediante bucles formados por pocos aminoácidos.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

¿Qué función tienen las regiones variables de una inmunoglobulina?

A

Forman el sitio de unión al antígeno.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

¿Cuáles son los tres segmentos hipervariables en la región variable?

A

• CDR1, CDR2 y CDR3 (Complementarity-Determining Regions).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

¿Qué epítopos puede reconocer un anticuerpo?

A

• Puede reconocer epítopos continuos (lineales) y epítopos discontinuos (conformacionales).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

¿Qué es el CDR3 y por qué es importante?

A

• Es el segmento hipervariable más importante para la unión del anticuerpo al antígeno.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

¿Qué tipo de interacciones no covalentes intervienen en la unión antígeno-anticuerpo?

A

• Puentes de hidrógeno
• Interacciones electrostáticas
• Fuerzas de van der Waals
• Interacciones hidrofóbicas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

¿Qué son los puentes de hidrógeno en la interacción antígeno-anticuerpo?

A

• Son enlaces formados por la compartición de protones entre grupos polares del anticuerpo y el antígeno.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

¿Cómo funcionan las interacciones electrostáticas en la unión anticuerpo-antígeno?

A

• Se producen por atracción entre cargas opuestas en las moléculas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

¿Qué son las fuerzas de van der Waals?

A

• Son interacciones débiles causadas por fluctuaciones en la nube electrónica de los átomos vecinos.

17
Q

¿Qué papel tienen las interacciones hidrofóbicas en la unión anticuerpo-antígeno?

A

• Los grupos hidrofóbicos se agrupan para excluir el agua, fortaleciendo la unión.

18
Q

. ¿Qué es la región bisagra y en qué inmunoglobulinas está presente?

A

• Es una región flexible de 10-60 aminoácidos que permite movimiento entre los dominios CH1 y CH2.
• Está presente en IgG, IgA e IgD.

19
Q

¿Por qué la región bisagra es importante?

A

• Permite adoptar diferentes orientaciones y facilita la unión a epítopos separados en el antígeno.

20
Q

¿Qué es la afinidad en la unión anticuerpo-antígeno?

A

• Es la fuerza de interacción entre un sitio de unión del anticuerpo y su epítopo.

21
Q

¿Qué es la avidez en la unión anticuerpo-antígeno?

A

• Es la fuerza de unión total de un anticuerpo con múltiples sitios de unión al antígeno.

22
Q

. ¿Cuál inmunoglobulina tiene la mayor avidez y por qué?

A

• IgM tiene la mayor avidez porque es un pentámero, lo que le permite unirse a 10 epítopos simultáneamente.

23
Q

¿Cómo afecta la polimerización de IgA e IgM a su avidez?

A

• La IgA en dímero puede unirse a 4 epítopos, aumentando su avidez.
• La IgM en pentámero puede unirse a 10 epítopos, lo que la hace la más ávida.

24
Q

¿Cuál es la función principal de las inmunoglobulinas?

A

• Unirse a los antígenos para facilitar su neutralización o eliminación.

25
Q

¿Cuál inmunoglobulina es más abundante en el suero?

A

IgG (75% de las inmunoglobulinas del suero).

26
Q

¿Cuál inmunoglobulina es la primera en producirse en una respuesta inmune?

27
Q

¿Cuál inmunoglobulina es más abundante en mucosas?

28
Q

¿Cómo se transporta la IgA a través de las mucosas?

A

Se transporta como dímero, unido al receptor poli-IgR.

29
Q

¿Cuál inmunoglobulina está involucrada en la respuesta contra parásitos y alergias?

A

• IgE, ya que media la degranulación de mastocitos y la liberación de histamina.

30
Q

¿Cómo actúa IgG en la inmunidad del recién nacido?

A

• Se transporta a través de la placenta mediante el receptor FcRn, proporcionando inmunidad pasiva al bebé.