bioquimica resumidamente Flashcards
O que são enzimas e qual é sua principal função nas reações químicas biológicas?
São proteínas com função catalítica: aceleram reações químicas sem serem consumidas.
Por que as enzimas são consideradas catalisadores biológicos?
Porque aumentam a velocidade das reações diminuindo a energia de ativação, sem serem alteradas.
Como a redução da energia de ativação pelas enzimas favorece as reações no organismo?
Permite que as reações ocorram em condições fisiológicas de temperatura e pH.
O que é o sítio ativo de uma enzima e como ele atua?
É onde o substrato se encaixa e ocorre a reação que o transforma em produto.
Qual a diferença entre os modelos chave-fechadura e encaixe induzido?
Chave-fechadura: encaixe exato. Encaixe induzido: a enzima se adapta ao substrato.
O que são cofatores e coenzimas?
Componentes não proteicos que ativam enzimas. Cofatores = íons
O que é apoenzima e holoenzima?
Apoenzima = parte proteica inativa. Holoenzima = enzima completa (apoenzima + cofator/coenzima).
Como a especificidade das enzimas influencia sua função?
Cada enzima atua sobre um substrato específico, garantindo controle nas reações.
O que caracteriza uma reação enzimática reversível?
A mesma enzima pode catalisar a reação nos dois sentidos, dependendo do meio.
Como a temperatura influencia a ação enzimática?
Aumenta até certo ponto. Se passar do ótimo, desnatura a enzima.
Qual o papel do pH na atividade enzimática?
Cada enzima tem um pH ideal. Fora dele, perde função ou desnatura.
O que é o modelo de Michaelis-Menten?
Modelo que relaciona velocidade da reação com concentração de substrato, Km e Vmax.
O que representa a constante de Michaelis (Km)?
É a concentração de substrato que atinge metade da velocidade máxima (Vmax).
O que significa Vmax em uma reação enzimática?
É a velocidade máxima que a reação pode atingir com enzimas saturadas.
O que são enzimas alostéricas?
Enzimas com sítios reguladores que modulam sua atividade por ativadores ou inibidores.
Como os inibidores enzimáticos interferem na velocidade da reação?
Reduzem ou bloqueiam a atividade enzimática, afetando Km e/ou Vmax.
Qual o efeito dos inibidores competitivos sobre Km e Vmax?
Aumentam o Km e não alteram o Vmax.
Como os inibidores não competitivos afetam a cinética enzimática?
Diminuem o Vmax sem alterar o Km.
Quais são as 6 classes de enzimas e suas funções?
Oxi-redutases (oxirredução), transferases (transferência), hidrolases (hidrólise), liases (adição/remoção), isomerases (isomerização), ligases (junção com ATP).
Como o sistema EC organiza as enzimas?
Com 4 números: classe, subclasse, sub-subclasse e enzima específica.
Como as proteínas são formadas a partir de aminoácidos?
Por ligações peptídicas entre grupo amino e carboxila, liberando água.
Quais são os quatro níveis estruturais das proteínas?
Primária, secundária (hélice α, folha β), terciária (dobramento 3D), quaternária (múltiplas cadeias).
Qual a diferença entre proteínas globulares e fibrosas?
Globulares: solúveis, esféricas. Fibrosas: insolúveis, estruturais, alongadas.
Quais funções as proteínas exercem no organismo?
Estrutural, enzimática, transporte, defesa, regulação, contrátil e energética.
