bioquímica Flashcards
Por que a água é fundamental para as funções vitais no organismo?
A água é essencial para a vida porque participa de praticamente todas as funções do nosso corpo. Ela transporta nutrientes e oxigênio para as células, ajuda a eliminar resíduos (como urina e suor), regula a temperatura corporal por meio da transpiração e participa de reações químicas no organismo. Sem água, essas funções não seriam possíveis, e o corpo entraria em colapso.
Qaal a relação entre a aw e os alimentos
Quanto mais água livre um alimento tem, mais fácil é para microrganismos como fungos e bactérias crescerem nele.
Por que a remoção de água é uma estratégia importante para conservação de alimentos?
Ao tirar a água de um alimento, estamos reduzindo a chance de microrganismos se desenvolverem e também diminuindo as reações químicas que levam à deterioração. Por isso, processos como desidratação, liofilização e uso de açúcar ou sal (que “roubam” a água do alimento) são muito usados na indústria de alimentos para aumentar a vida útil dos produtos.
Qual é a geometria da molécula de água e por que isso importa?
A molécula de água tem uma forma angular, parecida com um “V”. Essa geometria permite que a molécula tenha um lado positivo (os hidrogênios) e um lado negativo (o oxigênio), tornando-a polar. Essa polaridade é o que permite que a água dissolva muitas substâncias e participe de tantas reações químicas, o que é fundamental tanto nos alimentos quanto no nosso corpo.
O que são pontes de hidrogênio e qual o papel delas na água?
As pontes de hidrogênio são ligações tão fortes que fazem com que a água mantenha-se no estado líquido, ocorrem entre a parte positiva de uma molécula de água (hidrogênio) e a parte negativa de outra (oxigênio).
O que é a constante dielétrica da água e para que ela serve?
A constante dielétrica é uma medida da capacidade de um solvente (no caso, a água) de reduzir a atração entre partículas com carga oposta. A água tem uma constante dielétrica muito alta em torno de 80, o que a torna excelente para dissolver sais e outras substâncias iônicas. É por isso que ela é chamada de “solvente universal”.
Qual é a diferença entre substâncias hidrofílicas e hidrofóbicas?
Substâncias hidrofílicas “gostam” de água – ou seja, conseguem interagir e se dissolver nela, como o sal ou o açúcar. Já as hidrofóbicas “não gostam” de água – como o óleo – e não se misturam com ela. Essa diferença é importante na hora de preparar alimentos e também influencia na textura e na aparência dos produtos.
O que é osmose e como ela funciona nos alimentos?
A osmose é a passagem da água através de uma membrana semipermeável, do meio menos concentrado para o mais concentrado. Nos alimentos, isso pode ser visto, por exemplo, quando colocamos frutas no açúcar: a água “sai” da fruta (menos concentrada) para o açúcar (mais concentrado), ajudando a conservar o alimento.
Qual é a diferença entre água livre e água ligada nos alimentos?
A água livre é aquela que está disponível para reações químicas e crescimento de microrganismos. Ela não está presa a outras moléculas, ou seja, ela é francamente ligada ao substrato. Já a água ligada está fortemente associada a componentes do alimento, como proteínas e açúcares, e não participa de reações ou da deterioração. É a água mantida em sítios específicos das moléculas dos alimentos por pontes de hidrogênio ou por atração dos grupos carregados.
O que é atividade de água (Aw) e como ela é diferente do teor de umidade?
A atividade de água (Aw) indica quanto da água presente em um alimento está disponível para reações químicas ou crescimento de microrganismos. Já o teor de umidade mede toda a água do alimento, tanto a livre quanto a ligada. Um alimento pode ter alta umidade, mas baixa Aw, se a maior parte da água estiver ligada (como no mel).
Como se calcula a umidade de um alimento?
Para calcular a umidade, usamos a fórmula:
[(peso inicial – peso final) ÷ peso inicial] × 100
Ou seja, você mede quanto o alimento pesa antes e depois de secá-lo completamente. A diferença entre os dois pesos mostra quanto de água ele tinha.
O que são isotermas de sorção e por que elas são importantes?
Isotermas de sorção são gráficos que mostram como a água se comporta dentro de um alimento conforme a umidade do ambiente muda. Elas são úteis para prever como o alimento vai reagir com o tempo e em diferentes condições. Assim, podemos escolher melhor as embalagens e definir a validade do produto. Um gráfico da velocidade da reação em função da atividade de água
Qual a diferença entre adsorção e dessorção?
Adsorção é a adição de água á amostra seca.
Dessorção é o contrário: é a retirada de água.
A curva de dessorção é diferente da de adsorção, se a medida da aw for aumentada é adsorção e o contrário dessorção, e essa diferença se chama histerese.
Como as isotermas ajudam na conservação de alimentos?
As isotermas de sorção são usadas para determinar a atividade de água (aw) crítica, essencial para a estabilidade química e microbiológica dos alimentos. Elas ajudam a prever mudanças físicas como aglomeração de pó e alteração de textura, definir requisitos de embalagem, entender a redistribuição de umidade na mistura de ingredientes secos, analisar os efeitos de variações de temperatura, estimar a vida de prateleira e determinar rapidamente o teor de umidade dos produtos. Essas aplicações são fundamentais para garantir a qualidade e conservação dos alimentos.
Por que biscoitos perdem a crocância quando o pacote fica aberto?
Porque eles absorvem a umidade do ar. Como os biscoitos têm baixa Aw, qualquer aumento na umidade faz com que fiquem moles. Isso acontece rapidamente se a embalagem for deixada aberta.
Como sal e açúcar ajudam a conservar alimentos?
Eles “prendem” a água, ou seja, diminuem a atividade de água (Aw). Com menos água disponível, os microrganismos não conseguem se multiplicar, e o alimento dura mais tempo.
O que são proteínas e quais são suas unidades formadoras
Proteínas são macromoléculas formadas por unidades menores chamadas aminoácidos. Esses aminoácidos se ligam entre si por meio de ligações peptídicas, onde o grupo carboxila (COOH) de um aminoácido se une ao grupo amina (NH2) de outro, liberando água no processo.
Quais são os quatro níveis estruturais das proteínas?
Primária: sequência linear de aminoácidos ligados por ligações peptídicas.
Secundária: formação de hélices ou folhas dobradas (folha β), estabilizadas por pontes de hidrogênio.
Terciária: dobramento tridimensional da proteína por interações entre cadeias laterais dos aminoácidos.
Quaternária: quando a proteína é composta por duas ou mais cadeias polipeptídicas (ex: hemoglobina).
Qual a diferença entre proteínas globulares e fibrosas?
Globulares: formato esférico, solúveis em água, cadeias hidrofóbicas voltadas para o centro. Exemplos: enzimas e hemoglobina.
Fibrosas: formato alongado, insolúveis, ricas em aminoácidos hidrofílicos. Exemplos: colágeno e elastina.
Que funções diferentes as proteínas podem exercer?
As proteínas têm várias funções:
Estruturais: musculatura, colágeno, queratina.
Contráteis: actina e miosina (movimento muscular).
Catalíticas: enzimas (aceleram reações).
Transporte: hemoglobina (transporta oxigênio).
Defesa: anticorpos.
Regulatórias: hormônios.
Tóxicas: venenos de cobras.
O que acontece quando uma proteína é desnaturada? A desnaturação tem efeitos positivos?
Desnaturação é a perda da estrutura tridimensional da proteína sem quebra da sequência de aminoácidos. Ela pode:
Se desenrolar.
Formar novas ligações aleatórias.
Perder função (enzimas, por exemplo).
Sim, pode:
Ajudar na formação de espumas, emulsões e digestão. Mas também pode:
Prejudicar a função da proteína (ex: enzimas perdem atividade).
Quais são os agentes que causam desnaturação?
Temperatura extrema (calor ou frio)
pH extremo
Pressão
Cisalhamento mecânico (bater, agitar)
Solventes orgânicos
O que é o ponto isoelétrico das proteínas?
É o pH no qual a proteína tem carga elétrica neutra. Nessa condição, há igual quantidade de grupos com carga positiva e negativa. As proteínas são mais estáveis nesse ponto.
Como uma proteína é formada e qual é a ligação responsável por essa união?
Uma proteína é formada pela união de aminoácidos, conectados por ligações peptídicas, que ocorrem pela junção de um grupo carboxila (-COOH) de um aminoácido com o grupo amina (-NH₂) de outro.
