BIOQUIMICA Flashcards
QUAIS SÃO OS COMPOSTOS DE MAIOR PERCENTUAL DENTRE OS COMPOSTOS ORGANICOS DA CELULA?
PROTEINAS
O QUE SÃO PROTEINAS?
SÃO POLIMEROS DE ALFA-AMINOACIDOS.
PROTEINAS SÃO MACRO OU MICROMOLÉCULAS?
MACROMOLÉCULAS
SÓ É AMINOACIDO DE PROTEINAS SE TIVER:
A AMINA ( NH2) E O ACIDO LIGADOS AO MESMO CARBONO ALFA
QUAIS SÃO AS FUNÇÕES DAS PROTEINAS?
- ESTRUTURAL: COMO A QUERATINA E O COLAGENO
- REGULADORA: COMO ENZIMAS E HORMÔNIOS
- RECEPTORA: COMO OS ANTIGENOS A E B( QUE DETERMINAM OS GRUPOS SANGUINEOS)
- TRANSPORTE
- RESERVA: COMO A ALBUMINA
- DEFESA: COMO AS IMUNOGLOBULINAS OU ANTICORPOS
- REPARO: COMO A FIBRINA( QUE PROMOVE A COAGULAÇÃO SANGUINEA
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O CARBONO ALFA DAS PROTEINAS É ASSIMETRICO( QUIRAL). V ou F?
VERDADEIRO
EXISTEM CERCA DE QUANTOS AMINOÁCIDOS ISOLADOS DE SERES VIVOS?
CERCA DE 20 SÃO COMPONENTES NATURAIS
QUAL É O PRIMEIRO AMINOÁCIDO A SE FORMAR NA NATUREZA?
O ÁCIDO GLUTÂMICO
EXCETO O ACIDO GLUTÂMICO, OS DEMAIS AMINOÁCIDOS SÃO PROVENIENTES DE QUAL REAÇÃO?
TRANSAMINAÇÃO
O QUE SÃO AMINOACIDOS NATURAIS?
SÃO AQUELES QUE A ESPECIE PODE SINTETIZAR, POR TRANSAMINAÇÃO
ONDE SÃO PRODUZIDOS OS AMINOÁCIDOS NATURAIS ?
NO FÍGADO
O QUE SÃO AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS?
AQUELES QUE A ESPECIE NÃO PODE PRODUZIR, OBTIDOS NA ALIMENTAÇÃO.
EXISTEM QUANTOS AMINOÁCIDOS NATURAIS?
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EXISTEM QUANTOS AMINOACIDOS ESSENCIAIS?
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PQ PARA OS VEGETAIS TODOS OS AMINOÁCIDOS SÃO NATURAIS?
POIS SÃO SERES AUTÓTROFOS, LOGO, NÃO PRECISAM SE ALIMENTAM POR FORA PARA CONSEGUIR OS AMINOÁCIDOS.
QUAL É A MELHOR FONTE PARA A OBTENÇÃO DE AMINOACIDOS ESSENCIAIS?
EM PROTEINAS DE ORIGEM ANIMAL= PROTEINAS INTEGRAIS
QUAIS SÃO AS PLANTAS COM MAIOR TEOR PROTEICO?
LEGUMINOSAS, DEVIDO À SUA ASSOCIAÇÃO COM BACTERIAS RHIZOBIUM( FIXADORAS DE NITROGENIO) TêM MAIOR FACILIDADE EM OBTER NITROGENIO PARA A PRODUÇÃO DE PROTEINAS
EX: FEIJÃO E SOJA
PROTEINAS PARCIAS
NÃO POSSUEM TODOS OS AMINOACIDOS ESSENCIAS EM SUA COMPOSIÇÃO, SENDO DE ORIGENS VEGETAIS
DIETA BALANCEADA IDEAL
DE 40 A 60% DE CARBOIDRATOS
DE 25 A 30% DE LIPÍDEOS
DE 15 A 30% DE PROTEINAS
DOENÇAS POR DEFICIENCIA NUTRICIONAL
KWASHIORKOR E MARASMO
KWASHORKOR
DOENÇA QUE AFETA UM CRIANÇA QUANDO NASCE UM IRMÃO OU IRMÃ, POIS A PRIMEIRA CRIANÇA É DESMAMADA.
RETARDA O CRESCIMENTO, CABELOS E PELE DESCOLORIDOS, EDEMA NO CORPO ( BARRIGA)
PQ NA DOENÇA DE KWASHIORKOR O CABELO E A PELE DA CRIANÇA ATINGIDA FICAM DESCOLORIDOS?
PELA FALTA DO AMINOÁCIDO TIROSINA, QUE É PRECURSOR DA MELANINA
PQ NA DOENÇA DE KWASHIORKOR OCORRE EDEMA NO CORPO( PRINC BARRIGA)?
DEVIDO AO ACUMULO DE LIQUIDO NOS TECIDOS
MARASMO
SUBNUTRIÇÃO COMPLETA
DEFICIêNCIA CALÓRICA E PROTEICA
ATROFIA NOS MUSCULOS, FRAQUEZA EXCESSIVA E OSSOS SALIENTES.
O ACUMULOD DE ACIDO URICO PODE CAUSAR:
GOTA, QUE CAUSA DOR E INCHAÇO( EDEMA) NAS ARTICULAÇÕES
PRINCIPAIS EXCRETAS NITROGENADAS DO METABOLISMO DE PROTEINAS
ACIDO URICO, UREIA E AMONIA
RELAÇÃO ENTRE QUANTIDADE DE LIGAÇÕES PEPTIDICAS E NUMERO DE AMINOACIDOS
N° DE LIG PEPTIDICAS= N° DE AA - 1= N° DE MOLECULAS DE H2O LIBERADAS
A PROTEINA PODE TER ATE QUANTAS ESTRUTURAS?
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ESTRUTURA PRIMÁRIA DE UMA PROTEINA
SEQUENCIA LINEAR DE AMINOACIDOS QUE FORMA A CADEIA PEPTIDICA
MANTIDA POR LIGAÇÕES PEPTIDICAS
NÃO SÃO QUEBRADAS POR CALOR, APENAS POR HIDROLISE ENZIMATICA= PROCESSO DE DIGESTÃO
UMA PROTEINA SO É IGUAL A OUTRA SE PREENCHER 3 REQUISITOS:
1) MESMO N° DE AA
2) MESMO TIPO DE AA E EM QUANTIDADES IGUAIS
3) POSSUÍREM A MESMA SEQUENCIA DE AMINOÁCIDOS NA CADEIA
OU SEJA, SE APRESENTAREM A MESMA ESTRUTURA PRIMARIA
ESTRUTURA SECUNDARIA DE UMA PROTEINA
ARRANJO ESPACIAL
PONTES DE HIDROGENIO QUE ORIGINAM A ESTRUTURA SECUNDARIA.
SÃO FACILMENTE DESTRUIDAS PELO CALOR= DESNATURAÇÃO PROTEICA
ALFA HELICE, FOLHA BETA-PREGUEADA, ** RANDOM COIL OU AO ACASO)
ESTRUTURA TERCIARIA DE UMA PROTEINA
ASSEMELHA-SE A UM NOVELO DE LÃ
ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL
PONTES OU LIGAÇÕES DISSULFETO
ALISAMENTO DE CABELO
POSSUEM AGENTES REDUTORES QUE QUEBRAM AS PONTES DISSSULFETO, PROMOVENDO UMA MUDANÇA NA QUERATINA= QUE ALISA O CABELO.
QUAIS SÃO AS INTERAÇÕES FISICAS ENVOLVIDAS NA ESTRUTURA TERCIARIA DE UMA PROTEINA?
PONTES DE H, INTERAÇÕES HIDROFOBICAS, DIPOLO INDUZIDO, DIPOLO PERMANENTE
ESTRUTURA QUATERNARIA DE UMA PROTEINA
POSSUI 4 CADEIAS PEPTIDICAS, DUAS ALFA E DUAS BETA,
VARIAS CADEIAS PEPTIDICAS UNIDAS POR LIGAÇÕES NÃO PEPTIDICAS.
QUAL ESTRUTURA DE PROTEINA CONFERE FUNCIONALIDADE À PROTEINA
ESTRUTURA QUATERNARIA
EXEMPLO DE ESTRUTURA QUATERNARIA
HEMOGLOBINA
INSULINA E GLICAGON NÃO POSSUEM QUAL ESTRUTURA DE PROTEINA?
QUATERNARIA
PROTEINAS GLOBULARES
SÃO COMO GLOBULOS ENOVELADAS. ESSA FORMA FACILITA A INTERAÇÃO COM A AGUA= SÃO SOLUVEIS EM AGUA
EX: HISTONAS E HEMOGLOBINA
PROTEINAS FIBROSAS
LONGAS E DESENROLADAS, ESTRUTURA QUE DIFICULTA INTERAÇÕES COM A H20= INSOLUVEIS EM AGUA.
EX: QUERATINA, COLAGENO E FIBRINA
A ALTERAÇÃO DA ESTRUTURA PROTEICA PODE SER DADA POR DOIS AGENTES PRINCIPAIS:
CALOR E PH
DESNATURAÇÃO NA ESTRUTURA PROTEICAA POR CALOR:
DESTROI AS PONTES DE H
SÓ A PRIMEIRA ESTRUTURA FICA INTACTA
PROCESSO IRREVERSSIVEL
NÃO ALTERA O VALOR NUTRITIVO DA PROTEINA ( EX: OVO COZIDO E CRU TEM O MESMO VALOR NUTRUTIVO DE PROTEINAS)
INATIVAÇÃO OU DESNATURAÇÃO DE ESTRUTURA DE PROTEINAS POR PH
DESORGANIZA-SE A ESTRUTURA TERCIARIA .
ESTRUTURA 1 E 2 INTACTAS
PROCESSO REVERSIVEL, BASTA RETOMAR A PROTEINA PARA UM AMBIENTES DE PH IDEAL
PROTEINAS SIMPLES
APENAS AA EM SUA COMPOSIÇÃO
PROTEINAS COMPLEXAS OU CONJUGADAS
PODEM TER ESTRUTURAS NÃO PROTEICAS ASSOCIADAS A ELAS. A PARTE NÃO PROTEICA RECEBE O NOME DE GRUPO PROSTÉTICO
TIPOS DE GRUPOS PROSTETICOS EM PROTEINAS COMPLEXAS/ CONJUGADAS
METAIS, ACIDOS NUCLEICOS, AÇÚCARES
