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bioqui Flashcards

1
Q

La actividad enzimática usualmente es controlada por regulación alostérica o por modificación covalente. Por qué no simplemente se ajusta la concentración de la enzima controlando su síntesis.

A

porque cambiando la concentracion de la enzima es el mecanismo mas lento de regular una reaccion en una via metabolica.

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2
Q

Específicamente, que significa que se asuma el estado estacionario en la derivación de la ecuación de Michaelis-Menten.

A

La concentración de ES es constante

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3
Q

La fosforilación utilizando ATP es catalizada po

A

proteínas cinasas

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4
Q

¿Cuál es el mecanismo más lento de regular una reacción en una vía metabólica?

A

cambiando la concentración de la enzima

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5
Q

Un grupo químico que tiene una carga negativa o un par de electrones sin compartir se denomina:

A

nucleófilo

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6
Q

¿Cuál de los siguientes enunciados no aplica al estado de transición?

A

a. Muchos han sido detectados experimentalmente

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7
Q

¿Cuál aminoácido es menos probable que participe en la catálisis acido-base?

A

tirosina

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8
Q

Una reacción que ocurre con cada colisión entre las moléculas reactantes se denomina_______.

A

reacción controlada por difusión

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9
Q

El efecto de proximidad para acelerar las reacciones catalizadas por enzimas es explicado por ________.

A

una gran pérdida de entropía cuando los grupos reactivos se acercan uno al otro

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10
Q

La triada catalítica de la quimotripsina y otras serina proteasas consisten en

A

c. tres residuos de aminoácidos lo suficientemente cerca en el espacio para convertir la serina en un nucleófilo fuerte

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11
Q

¿Cuál modo(s) de catálisis es/son clasificadas como efectos químicos?

A

Catálisis Ácido-base y Catálisis Covalente

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12
Q

Remplazar el aminoácido ________ en o cerca del sitio activo de una enzima es más probable que cambie la actividad de la enzima que reemplazar ________ en o cerca del sitio activo.

A

histidina; leucina

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13
Q

A diferencia de las reacciones catalizadas típicas de la química orgánica, las reacciones enzimáticas

A) suelen ser estereoespecíficas.

B) específicas de reacción.

C) esencialmente 100% eficientes.

D) moduladas para cambiar los niveles de actividad.

E) Todas las anteriores

A

Todas

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14
Q

Una enzima que cataliza la conversión de azúcares L en azúcares D se denomina una ________.

A

isomerasa

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15
Q

Las oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas son todas

A

oxidorreductasas.

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16
Q

Cuál de las siguientes enzimas es la más rápida?

A

catalasa, kcat = 10^7

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17
Q

La constante de Michaelis, Km, es igual a la ________.

A

concentración de sustrato cuando la velocidad es igual a la mitad de su valor máximo

18
Q

La capacidad catalítica de una enzima es ________.

A

constante de velocidad con la enzima dividida por la constante de velocidad sin la enzima

19
Q

La razón para reescribir la ecuación de Michaelis-Menten (como el gráfico de Lineweaver-Burk) es

A

calcular Vmax y Km.

20
Q

En el gráfico de Lineweaver-Burk de una reacción enzimática, la Km viene dada por

A

recíproco negativo de la intersección x

21
Q

La gráfica de Lineweaver-Burk y otras transformaciones lineales de la curva cinética de Michaelis-Menten son útiles para

A

A) la determinación de Km.

B) la determinación de Vmax.

C) la determinación de kcat.

D) la determinación de los tipos de inhibición enzimática.

22
Q

Un inhibidor se une a un sitio distinto del sitio activo de la enzima. ¿Qué afirmación se corresponde con esta observación?

A

Puede tratarse de una inhibición no competitiva o acompetitiva.

23
Q

La fosforilación que modifica la actividad de una enzima es un ejemplo de ________.

A

modificación covalente

24
Q

La descripción detallada de una reacción química en términos de acontecimientos moleculares, atómicos o subatómicos se denomina

A

mecanismo

25
Q

.En un laboratorio de bioquímica, un estudiante añadió sulfato de amonio a un tubo que contenía una solución proteica tamponada. A continuación, centrifugó la solución. ¿Qué pretendía probablemente el alumno?

A

precipitar y purificar selectivamente una proteína determinada

26
Q

La cromatografía de filtración en gel separa una mezcla de proteínas en función de _

A

el tamaño

27
Q

¿En qué se basa la separación de proteínas por cromatografía de afinidad?

A

La unión selectiva de la proteína a un ligando en la matriz de la columna.

28
Q

¿Qué técnica es la más sensible y precisa para determinar el peso molecular de una proteína?

A

espectrometría de masas

29
Q

¿Qué sustancia se utiliza para fraccionar las proteínas basándose en las diferencias de su solubilidad en función de la concentración de sal?

A

sulfato de amonio

30
Q

¿Qué técnica se utiliza habitualmente para determinar la conformación tridimensional de una proteína?

A

la cristalografía de rayos X

31
Q

es una técnica utilizada para analizar la estructura macromolecular de las proteínas en solución.

A

RMN

32
Q

Cual interaccion no covalente estabiliza las estructuras tridimensionales de las proteinas?

A

interaccion hidrofobicas, electrostaticas, puentes de H, van der waals.

33
Q

Principal aminoacido responsable de las prop espectroscopicas

A

W triptofano

34
Q

estruc irregular en el sitio activo de las enzimas

A

loops

35
Q

enlace que reducido por el glutation de manera intracelular

A

puentes de disulfuro

36
Q

proceso confirmacion nativa

A

plegado

37
Q

promuebe el doblado

A

cooperatividad

38
Q

ramachandram

A

angulos phi y psi para polipeptido

39
Q

estruc secundaria de caracter anfipatico

A

alfa helices

40
Q

cargas ionicas asociadas con las moleculas de proteina

A

cadenas laterares de los residuos de aminoacidos

41
Q

cambia la direccion de las cadenas polipeptidas

A

giros B

42
Q

es el punto isoelectrico pka carga neta

A

0

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