bioqui Flashcards

1
Q

La actividad enzimática usualmente es controlada por regulación alostérica o por modificación covalente. Por qué no simplemente se ajusta la concentración de la enzima controlando su síntesis.

A

porque cambiando la concentracion de la enzima es el mecanismo mas lento de regular una reaccion en una via metabolica.

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2
Q

Específicamente, que significa que se asuma el estado estacionario en la derivación de la ecuación de Michaelis-Menten.

A

La concentración de ES es constante

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3
Q

La fosforilación utilizando ATP es catalizada po

A

proteínas cinasas

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4
Q

¿Cuál es el mecanismo más lento de regular una reacción en una vía metabólica?

A

cambiando la concentración de la enzima

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5
Q

Un grupo químico que tiene una carga negativa o un par de electrones sin compartir se denomina:

A

nucleófilo

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6
Q

¿Cuál de los siguientes enunciados no aplica al estado de transición?

A

a. Muchos han sido detectados experimentalmente

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7
Q

¿Cuál aminoácido es menos probable que participe en la catálisis acido-base?

A

tirosina

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8
Q

Una reacción que ocurre con cada colisión entre las moléculas reactantes se denomina_______.

A

reacción controlada por difusión

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9
Q

El efecto de proximidad para acelerar las reacciones catalizadas por enzimas es explicado por ________.

A

una gran pérdida de entropía cuando los grupos reactivos se acercan uno al otro

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10
Q

La triada catalítica de la quimotripsina y otras serina proteasas consisten en

A

c. tres residuos de aminoácidos lo suficientemente cerca en el espacio para convertir la serina en un nucleófilo fuerte

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11
Q

¿Cuál modo(s) de catálisis es/son clasificadas como efectos químicos?

A

Catálisis Ácido-base y Catálisis Covalente

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12
Q

Remplazar el aminoácido ________ en o cerca del sitio activo de una enzima es más probable que cambie la actividad de la enzima que reemplazar ________ en o cerca del sitio activo.

A

histidina; leucina

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13
Q

A diferencia de las reacciones catalizadas típicas de la química orgánica, las reacciones enzimáticas

A) suelen ser estereoespecíficas.

B) específicas de reacción.

C) esencialmente 100% eficientes.

D) moduladas para cambiar los niveles de actividad.

E) Todas las anteriores

A

Todas

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14
Q

Una enzima que cataliza la conversión de azúcares L en azúcares D se denomina una ________.

A

isomerasa

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15
Q

Las oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas son todas

A

oxidorreductasas.

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16
Q

Cuál de las siguientes enzimas es la más rápida?

A

catalasa, kcat = 10^7

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17
Q

La constante de Michaelis, Km, es igual a la ________.

A

concentración de sustrato cuando la velocidad es igual a la mitad de su valor máximo

18
Q

La capacidad catalítica de una enzima es ________.

A

constante de velocidad con la enzima dividida por la constante de velocidad sin la enzima

19
Q

La razón para reescribir la ecuación de Michaelis-Menten (como el gráfico de Lineweaver-Burk) es

A

calcular Vmax y Km.

20
Q

En el gráfico de Lineweaver-Burk de una reacción enzimática, la Km viene dada por

A

recíproco negativo de la intersección x

21
Q

La gráfica de Lineweaver-Burk y otras transformaciones lineales de la curva cinética de Michaelis-Menten son útiles para

A

A) la determinación de Km.

B) la determinación de Vmax.

C) la determinación de kcat.

D) la determinación de los tipos de inhibición enzimática.

22
Q

Un inhibidor se une a un sitio distinto del sitio activo de la enzima. ¿Qué afirmación se corresponde con esta observación?

A

Puede tratarse de una inhibición no competitiva o acompetitiva.

23
Q

La fosforilación que modifica la actividad de una enzima es un ejemplo de ________.

A

modificación covalente

24
Q

La descripción detallada de una reacción química en términos de acontecimientos moleculares, atómicos o subatómicos se denomina

25
.En un laboratorio de bioquímica, un estudiante añadió sulfato de amonio a un tubo que contenía una solución proteica tamponada. A continuación, centrifugó la solución. ¿Qué pretendía probablemente el alumno?
precipitar y purificar selectivamente una proteína determinada
26
La cromatografía de filtración en gel separa una mezcla de proteínas en función de _
el tamaño
27
¿En qué se basa la separación de proteínas por cromatografía de afinidad?
La unión selectiva de la proteína a un ligando en la matriz de la columna.
28
¿Qué técnica es la más sensible y precisa para determinar el peso molecular de una proteína?
espectrometría de masas
29
¿Qué sustancia se utiliza para fraccionar las proteínas basándose en las diferencias de su solubilidad en función de la concentración de sal?
sulfato de amonio
30
¿Qué técnica se utiliza habitualmente para determinar la conformación tridimensional de una proteína?
la cristalografía de rayos X
31
es una técnica utilizada para analizar la estructura macromolecular de las proteínas en solución.
RMN
32
Cual interaccion no covalente estabiliza las estructuras tridimensionales de las proteinas?
interaccion hidrofobicas, electrostaticas, puentes de H, van der waals.
33
Principal aminoacido responsable de las prop espectroscopicas
W triptofano
34
estruc irregular en el sitio activo de las enzimas
loops
35
enlace que reducido por el glutation de manera intracelular
puentes de disulfuro
36
proceso confirmacion nativa
plegado
37
promuebe el doblado
cooperatividad
38
ramachandram
angulos phi y psi para polipeptido
39
estruc secundaria de caracter anfipatico
alfa helices
40
cargas ionicas asociadas con las moleculas de proteina
cadenas laterares de los residuos de aminoacidos
41
cambia la direccion de las cadenas polipeptidas
giros B
42
es el punto isoelectrico pka carga neta
0