biomolecole Flashcards

la sufficienza

1
Q

biomolecole

A

composti organici
* macromolecole = molecole complesse
* composti polifunzionali = molecole con gruppi funzionali diversi
* polimeri

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Q

carboidrati

A

sostanze organiche formate da carbonio, ossigeno e idrogeno
* gruppo carbonile aldeidico o chetonico
* gruppo ossidrile

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3
Q

monosaccaridi

A

CnH2nOn / 6 > n > 3
* si distinguono in base al numero di atomi di carbonio (triosi, tetrosi, pentosi, aldosi, chetosi)

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4
Q

gliceraldeide

A

formata da enantiomeri = isomeri ottici con un centro stereogenico che lega quattro sostituente

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5
Q

proiezioni di Fisher

A

in base alla posizione del gruppo OH dei due enantiomeri
* gruppo D = molecole biologicamente rilevanti
* gruppo L

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6
Q

emiacetale ciclico

A

le molecole di monosaccaridi con 5-6 atomi di carbonio presentano una struttura ciclica
* l’anello si chiude con una reazione di addizione nucleofila tra gruppo alcolico e aldeidico/chetonico
* l’atomo di carbonio inizialmente aldeidico diventa centro stereogenico formando due nuovi isomeri ottici = anomeri

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7
Q

legame glicosidico

A

l’unione avviene per reazione di condensazione di due anomeri = viene rilasciata una molecola d’acqua e si forma un legame glicosidico
* sostituzione di un gruppo OH con un gruppo OR

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8
Q

amido / glicogeno

A

omopolisaccaride costituito da unità α-D-glucosio legate con legami glicosidici
* amilosio = catena lineare
* amilopectina = catena ramificata

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9
Q

cellulosa

A

omopolisaccaride insolubile costituito da β-D-glucosio
* le molecole si associano con legami ad idrogeno

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10
Q

chitina

A

omopolisaccaride di N-acetil-β-D-glicosammina legate con legami glicosidici

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11
Q

lipidi

A
  • solo insolubili in acqua e solubili in solventi organici apolari
  • hanno funzione di riserva energetica, formazione delle membrane cellulare, rivestimento mielinico degli assoni nervosi, isolante termico
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12
Q

classificazione dei lipidi

A
  • semplici = grassi , cere
  • complessi = fosfolipidi, glicosfingolipidi
  • precursori e derivati = acidi grassi alcoli, vitamine ormoni
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13
Q

acidi grassi

A

acidi carbossilici con più di quattro atomi di carbonio
* saturi = catena con legami singoli
* insaturi = catena con doppi legami

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14
Q

denominazione ω

A

classificati in base alla distanza in atomi di carbonio fra l’ultimo doppio legame e l’estremità metilica

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15
Q

sostanze essenziali

A

sostanze non biosintetizzabili che devono per forza essere assunte con la dieta

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16
Q

trigliceridi

A

principale riserva energetica e costituenti del tessuto adiposo
* struttura del glicerolo = propano + 3 funzioni alcoliche (OH)
* lega tre molecole di acido grasso con reazioni di esterificazione = eliminazione di tre molecole d’acqua per condensazione

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17
Q

fosfogliceridi

A

il glicerolo esterifica in terza posizione anche un gruppo fosfato legato ad un gruppo X = molecola anfipatica
* in prossimità del gruppo X = molecola polare con testa idrofila
* in prossimità degli acidi grassi = molecola apolare con code idrofobiche

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18
Q

terpeni

A

gruppo di lipidi non saponificabili che derivano dall’isoprene

19
Q

steroidi

A

gruppo di lipidi non saponificabili derivanti dal ciclopentanoperidrofenantrene = 4 anelli (uno da 5 carboni)
* il più abbondante è il colesterolo + catena alchidica (regola la fluidità)

20
Q

vitamine

A

sostanze organiche essenziali classificabili in idrosolubili e liposolubili

21
Q

ormoni

A

molecole organiche prodotte dalle ghiandole endocrine del nostro organismo che si legano a recettori bersaglio = messaggeri chimici

22
Q

proteine

A

formate da monomeri detti amminoacidi
* i geni ereditati dai genitori si traducono in proteine
* proteine semplici / proteine coniugate

23
Q

classificazione delle proteine

A
  • proteine strutturali = proteine fibrose con struttura allungata
  • proteine in soluzione = proteine globulari con struttura compatta
  • proteine di membrana = doppio strato fosfolipidico
24
Q

amminoacidi

A

molecole organiche bifunzionali con un gruppo carbossilico e un gruppo amminico (NH2)
* differiscono tra loro per la natura chimica del gruppo R = catena laterale

25
Q

punto isoelettrico

A

valore di pH in corrispondenza del quale l’amminoacido risulta essere elettricamente neutro

26
Q

legame peptidico

A

con una reazione di condensazione che rilascia una molecola d’acqua si legano due gruppi carbossili
* ogni polipeptide possiede un’estremità amminoterminale e una carbossiterminale
* ciascun amminoacido è detto residuo

27
Q

struttura primaria

A

ordine con cui gli amminoacidi si seguono = risultato dei legami covalenti tra amminoacidi

28
Q

struttura secondaria

A

conformazione assunta dai tratti della catena polipeptidica
* α elica o foglietto β

29
Q

struttura terziaria

A

conformazione complessiva che si ottiene dal ripiegamento nello spazio dell’intera catena = conformazione nativa

30
Q

struttura quaternaria

A

combinazione di due o più catene polipeptidiche = subunità

31
Q

denaturazione

A

agenti fisici e chimici alterano la conformazione nativa = perdita delle strutture tranne la struttura primaria
* la proteina perde la propria attività biologica

32
Q

mioglobina

A

proteina monomerica con 153 amminoacidi

33
Q

emoglobina

A
  • due catene α da 141 amminoacidi
  • due catene β da 146 amminoacidi
34
Q

enzimi

A

proteine specializzate per la funzione catalitica = accelerazione delle reazioni
* si trova inalterato al termine della reazione
* svolge la sua funzione attraverso una diminuzione dell’energia di attivazione della reazione

35
Q

catalisi enzimatica

A

l’enzima segue un percorso ciclico
* interagisce e lega il substrato = molecola da trasformare
* si forma il complesso enzima-substrato
* la catalisi induce la reazione di trasformazione del substrato in una molecola diversa = prodotto
* il prodotto si distacca dall’enzima

36
Q

numero di turnover

A

l’efficienza catalitica si esprime attraverso da un numero costante dato dalle moli di substrato trasformate in prodotto da una parte di una mole di enzima in un secondo
* ogni enzima ha il proprio numero di turnover
* definisce l’attività enzimatica

37
Q

regolazione dell’attività enzimatica

A

l’attività deve essere modulata per rispondere alle esigenze metaboliche
* variare la disponibilità dei substrati

38
Q

allosterismo

A

effettori allosterici = molecole prodotte dalle attività metaboliche
* la variazione strutturale può essere positiva o negativa

39
Q

modificazione covalente

A

cambiamento della conformazione
* fosforilazione = legame di gruppi fosfato alle catene laterali
* modificazioni covalenti irreversibili = idrolisi di uno o più legami peptidici

40
Q

inibizione enzimatica

A

gli enzimi possono combinarsi con molecole chiamate inibitori formando complessi che perdono la capacità di legare il substrato
* inibitori irreversibili / inattivatori = si legano in modo stabile
* inibitori reversibili = combinazione per mezzo di legami deboli

41
Q

inibitori reversibili

A
  • legame con il sito attivo al posto del substrato
  • legame con l’enzima in una zona diversa dal sito attivo formando un complesso cataliticamente inattivo
42
Q

cofattori

A

ioni metallici o piccole molecole organiche di natura non proteica necessarie per l’attività catalitica
* oloenzima / apoenzima

43
Q

coenzimi

A

molecole organiche che partecipano come cofattori e prendono parte direttamente all’azione catalitica dell’enzima

44
Q

nucleotidi

A

monomeri di DNA e RNA = depositari dell’informazione genetica e controllori della sintesi delle proteine
* costituito dall’unione di una base azotata, un pentoso e un gruppo fosfato
* ribonucleotidi = contengono come zucchero una molecola di ribosio
* desossiribonucleotidi = contengono come zucchero una molecola di desossiribosio
* nucleoside = nucleotide privo del gruppo fosfato