biomolecole Flashcards
la sufficienza
biomolecole
composti organici
* macromolecole = molecole complesse
* composti polifunzionali = molecole con gruppi funzionali diversi
* polimeri
carboidrati
sostanze organiche formate da carbonio, ossigeno e idrogeno
* gruppo carbonile aldeidico o chetonico
* gruppo ossidrile
monosaccaridi
CnH2nOn / 6 > n > 3
* si distinguono in base al numero di atomi di carbonio (triosi, tetrosi, pentosi, aldosi, chetosi)
gliceraldeide
formata da enantiomeri = isomeri ottici con un centro stereogenico che lega quattro sostituente
proiezioni di Fisher
in base alla posizione del gruppo OH dei due enantiomeri
* gruppo D = molecole biologicamente rilevanti
* gruppo L
emiacetale ciclico
le molecole di monosaccaridi con 5-6 atomi di carbonio presentano una struttura ciclica
* l’anello si chiude con una reazione di addizione nucleofila tra gruppo alcolico e aldeidico/chetonico
* l’atomo di carbonio inizialmente aldeidico diventa centro stereogenico formando due nuovi isomeri ottici = anomeri
legame glicosidico
l’unione avviene per reazione di condensazione di due anomeri = viene rilasciata una molecola d’acqua e si forma un legame glicosidico
* sostituzione di un gruppo OH con un gruppo OR
amido / glicogeno
omopolisaccaride costituito da unità α-D-glucosio legate con legami glicosidici
* amilosio = catena lineare
* amilopectina = catena ramificata
cellulosa
omopolisaccaride insolubile costituito da β-D-glucosio
* le molecole si associano con legami ad idrogeno
chitina
omopolisaccaride di N-acetil-β-D-glicosammina legate con legami glicosidici
lipidi
- solo insolubili in acqua e solubili in solventi organici apolari
- hanno funzione di riserva energetica, formazione delle membrane cellulare, rivestimento mielinico degli assoni nervosi, isolante termico
classificazione dei lipidi
- semplici = grassi , cere
- complessi = fosfolipidi, glicosfingolipidi
- precursori e derivati = acidi grassi alcoli, vitamine ormoni
acidi grassi
acidi carbossilici con più di quattro atomi di carbonio
* saturi = catena con legami singoli
* insaturi = catena con doppi legami
denominazione ω
classificati in base alla distanza in atomi di carbonio fra l’ultimo doppio legame e l’estremità metilica
sostanze essenziali
sostanze non biosintetizzabili che devono per forza essere assunte con la dieta
trigliceridi
principale riserva energetica e costituenti del tessuto adiposo
* struttura del glicerolo = propano + 3 funzioni alcoliche (OH)
* lega tre molecole di acido grasso con reazioni di esterificazione = eliminazione di tre molecole d’acqua per condensazione
fosfogliceridi
il glicerolo esterifica in terza posizione anche un gruppo fosfato legato ad un gruppo X = molecola anfipatica
* in prossimità del gruppo X = molecola polare con testa idrofila
* in prossimità degli acidi grassi = molecola apolare con code idrofobiche
terpeni
gruppo di lipidi non saponificabili che derivano dall’isoprene
steroidi
gruppo di lipidi non saponificabili derivanti dal ciclopentanoperidrofenantrene = 4 anelli (uno da 5 carboni)
* il più abbondante è il colesterolo + catena alchidica (regola la fluidità)
vitamine
sostanze organiche essenziali classificabili in idrosolubili e liposolubili
ormoni
molecole organiche prodotte dalle ghiandole endocrine del nostro organismo che si legano a recettori bersaglio = messaggeri chimici
proteine
formate da monomeri detti amminoacidi
* i geni ereditati dai genitori si traducono in proteine
* proteine semplici / proteine coniugate
classificazione delle proteine
- proteine strutturali = proteine fibrose con struttura allungata
- proteine in soluzione = proteine globulari con struttura compatta
- proteine di membrana = doppio strato fosfolipidico
amminoacidi
molecole organiche bifunzionali con un gruppo carbossilico e un gruppo amminico (NH2)
* differiscono tra loro per la natura chimica del gruppo R = catena laterale
punto isoelettrico
valore di pH in corrispondenza del quale l’amminoacido risulta essere elettricamente neutro
legame peptidico
con una reazione di condensazione che rilascia una molecola d’acqua si legano due gruppi carbossili
* ogni polipeptide possiede un’estremità amminoterminale e una carbossiterminale
* ciascun amminoacido è detto residuo
struttura primaria
ordine con cui gli amminoacidi si seguono = risultato dei legami covalenti tra amminoacidi
struttura secondaria
conformazione assunta dai tratti della catena polipeptidica
* α elica o foglietto β
struttura terziaria
conformazione complessiva che si ottiene dal ripiegamento nello spazio dell’intera catena = conformazione nativa
struttura quaternaria
combinazione di due o più catene polipeptidiche = subunità
denaturazione
agenti fisici e chimici alterano la conformazione nativa = perdita delle strutture tranne la struttura primaria
* la proteina perde la propria attività biologica
mioglobina
proteina monomerica con 153 amminoacidi
emoglobina
- due catene α da 141 amminoacidi
- due catene β da 146 amminoacidi
enzimi
proteine specializzate per la funzione catalitica = accelerazione delle reazioni
* si trova inalterato al termine della reazione
* svolge la sua funzione attraverso una diminuzione dell’energia di attivazione della reazione
catalisi enzimatica
l’enzima segue un percorso ciclico
* interagisce e lega il substrato = molecola da trasformare
* si forma il complesso enzima-substrato
* la catalisi induce la reazione di trasformazione del substrato in una molecola diversa = prodotto
* il prodotto si distacca dall’enzima
numero di turnover
l’efficienza catalitica si esprime attraverso da un numero costante dato dalle moli di substrato trasformate in prodotto da una parte di una mole di enzima in un secondo
* ogni enzima ha il proprio numero di turnover
* definisce l’attività enzimatica
regolazione dell’attività enzimatica
l’attività deve essere modulata per rispondere alle esigenze metaboliche
* variare la disponibilità dei substrati
allosterismo
effettori allosterici = molecole prodotte dalle attività metaboliche
* la variazione strutturale può essere positiva o negativa
modificazione covalente
cambiamento della conformazione
* fosforilazione = legame di gruppi fosfato alle catene laterali
* modificazioni covalenti irreversibili = idrolisi di uno o più legami peptidici
inibizione enzimatica
gli enzimi possono combinarsi con molecole chiamate inibitori formando complessi che perdono la capacità di legare il substrato
* inibitori irreversibili / inattivatori = si legano in modo stabile
* inibitori reversibili = combinazione per mezzo di legami deboli
inibitori reversibili
- legame con il sito attivo al posto del substrato
- legame con l’enzima in una zona diversa dal sito attivo formando un complesso cataliticamente inattivo
cofattori
ioni metallici o piccole molecole organiche di natura non proteica necessarie per l’attività catalitica
* oloenzima / apoenzima
coenzimi
molecole organiche che partecipano come cofattori e prendono parte direttamente all’azione catalitica dell’enzima
nucleotidi
monomeri di DNA e RNA = depositari dell’informazione genetica e controllori della sintesi delle proteine
* costituito dall’unione di una base azotata, un pentoso e un gruppo fosfato
* ribonucleotidi = contengono come zucchero una molecola di ribosio
* desossiribonucleotidi = contengono come zucchero una molecola di desossiribosio
* nucleoside = nucleotide privo del gruppo fosfato
