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Modul 3 Biologie der Zelle > Biologische Membranen und Kompartimentierungen > Flashcards

Biologische Membranen und Kompartimentierungen Flashcards

1
Q

Funktionen von Biomembranen

A

Trennen:

  • Abgrenzung von Zellen gegen EZF
  • Zellkompartimentierung
  • Diffusionsbarriere (Ionen, Proteine)
  • Ionengradienten (Erregbarkeit)
  • Zellantigenität

Verbinden:

  • Gasdiffusion
  • Kanalproteine
  • spezifische Transporter und Austauscher
  • Rezeptoren (Signalwandlung)
  • Zellverschmelzungen (Befruchtung)
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2
Q

Arten von Biomembranen

A

Einfachmebranen

Doppelmembranen

bei pflanzen und vielen Prokaryonten ist der Plasmamebran eine zusätzliche Zellwand (komplexe Kohlenhydrate) aufgelagert

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3
Q

Doppelmembranen

A
  • Plasmamembranen (E.coli)
  • Mitochondrien
  • Zellkern
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4
Q

Einfachmebranen

A
  • Plasmamebran (Eukaryonten)
  • endoplasmatisches Retikulum
  • Lysosomen
  • cis-Golgie, trans-Golgi
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5
Q

Bestandteile von Standardbiomembranen

A

Lipide (45%, Doppelschicht)

  • Phospholipide
  • Sphingolipide
  • Cholesterol

Proteine (45%, integral, peripher)

  • Strukturproteine
  • Rezeptoren
  • Kanalproteine
  • Transporter

Kohlenhydrate (10%, nur außen)

  • Glykolipide (Glu, Gal, Ac-Glu)
  • Glykoproteine (GalNAc, NANA)

Anteile können je nach Membranart stark variieren

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6
Q

Asymmetrie der Lipiddoppelschicht

A

äußere Halbschicht (Cholin-haltig):

  • Phosphatidylcholin (PC)
  • Sphingomyelin (SM)
  • Phosphatidylinositol (PL, 1x)

innere Halbschicht (Cholin-frei):

  • Phosphatidylethanolamin (PE)
  • Phosphatidylserine (PS)
  • Phosophatidylinositol (Pl, 2x)
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7
Q

Wie kommt es zur Asymmetrie der Lipiddoppelschicht?

A
  • ATP abhängige Lipidtransporter (Flipasen, Flopasen, Scramblasen) sind für Asymmetrie verantwortlich
  • durch asymmetrische Synthase und Aufrechterhaltung durch Enzyme
  • abnehmende Asymmetrie ist erstes Anzeichen für beginnenden Zelltod (auch Apoptose)
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8
Q

Arten von Membranproteinen

A

Integrale Membranproteine

Periphere Membranproteine

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9
Q

Integrale Membranproteine

A
  • Membran-spannend (Ionenkanäle) (zB Aquaporine, mehrere β-Faltblätter bilden den Wasserkanal)
  • Membran-überbrückend (Rezeptoren)
  • Membran-integriert (eine Halbschicht)
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10
Q

Periphere Membranproteine

A
  • Kopfgruppen-assoziiert (ionische Bindungen)
  • Proteinanker (hydrophobe Aminosäuren) (zB COX 1, nimmt benötigte Bestandtiele direkt aus der Membran)
  • Lipidanker (zB Fettsäuren, Farnesylreste)
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11
Q

Bewegungen in Biomembranen

A

Lateraldiffusion

Transversaldiffusion

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12
Q

Lateraldiffusion

A
  • Bewegung innerhlab einer Lipidhalbschicht
  • schnell, häufig
  • 2 µm/s -> bei Bakterien mit ca. 1 µm Durchzmesser dauerte eine umrundung ca. 2 s
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13
Q

Transversaldiffusion

A
  • Bewegung aus einer Halbschicht in die andere (flip, flop)
  • langsam, selten
  • ein Flipflop in 4-5h (5 µm Doppelschicht), 108 mal langsamer als Lateraldiffusion
  • Wiederherstellung des Ausgangszustandes durch ATP-abhängige Flopase (von Cytosol nach EZ-Seite) und Flipasen (Von EZ- nach Cytosol-Seite) und ATP unabhängige Scramblase (Antiport)
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14
Q

Beeinflussung von Membranfluidität

A

durch Lipidzusammensetzung

  • ungesättigte Fettsäuren erhöhen die Membranfluidität (“Knick” durch cis-Doppelbindungen stört die Packung
  • Sphingolipide vermindern die Membranfluidität (durch gesättigte Fettsäuren und trans-Doppelbindungen im Sphingosin)
  • Cholesterol moduliert die Membranfluidität (Erhöhung und Verminderung möglich)
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15
Q

Lipid rafts [Definition, Arten, Struktur, Funktion]

A

Mikrodomänen in Biomembranen, die sich hinsichtlich ihrer chemischen Zusammensetzungen und ihrer Funktionalität von den umgebenden Bereichen unterscheiden

Arten:

  • Caveolae (Cholesterol-reich)
  • GEM (Glycosphingolipid reich)
  • PIP2-reich

Struktur:

  • reich an Chol, SM (Sphingomyelin) und gesättigten FS
  • Bereiche mit geringer Fluidität
  • reich an funktionellen Proteinen
  • Verbindungen zum Zytoskelett

bedeutsam für die Signaltransuktion (GEM, PIP2), Cholesteroltransport (Caveolae), Immunregulation und Pathogenese (zB M. Parkinson)

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16
Q

Freie Diffusion über biomembranen

A

ungehindert:

  • CO2, N2, O2, Ethanol
  • zT: Wasser und Harnstoff (wegen der hohen Wasserkonzentration in biologischen Systemen ist der unkontrollierte Nettofluss von Wasser relativ groß -> regulation des Wasserlusses durch Aquaporine)

wird gehindert:

  • K+,Na+, Ca2+, Cl-, HCO3-, HPO42-
  • Aminosäuren, proteine, Nukleinsäuren
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17
Q

Carrier-vermittelte Diffusion

A

Carrier (zB Ionencarrier) sind Transportenzyme, die die Aktivierungsenergie zB der Ionendesolvatisierung herabsetzen

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18
Q

Membrantransportproteine

A
  • Transporter: Substrat wird durch Membran geleitet
  • Rezeptor: Ligand bindet Extrazellulär -> intrazellulär wird ein Substrat (zB aus der membran) zu einem Produkt gespaltem
  • Kanal: extrazelluläre Ligandenbindung -> Ion wird durch Membran geleitet
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19
Q

Richtung des Membranstransportes

A
  • Uniport (I)
  • Cotrasnport
    • Symport (II)
    • Antiport (III)

BeispieL: K+-Na+-ATPase (P-Typ): 3 Na nach innen + 2 K nach außen, gegen das Konzentrationsgefälle -> ATP -> ADP+ P (Antiport(direkt Energie-abhängig))

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20
Q

DIe 3 Domänen nennen

A

BACTERIA

ARCHAEA

EUKARYOTA

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21
Q

Merkmale Prokaryoten Bacteria

A

DNA im Zellkern (Nein)

Nucleosomen (Nein)

Membranbegrenzte Organellen (Nein)

Zytoskelett mit Motorproteine( Nein)

Ribosomen (70s)

Start-Aminosäure der Translation (Formyl Met)

Cycloheximid- sensitivität (Nein)

Erythromycin- sensitivität (Ja)

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22
Q

Merkmale Prokaryoten Archaea

A

DNA im Zellkern (Nein)

Nucleosomen (Halb)

Membranbegrenzte Organellen (Nein)

Zytoskelett mit Motorproteine( Nein)

Ribosomen (70s)

Start-Aminosäure der Translation (Met)

Cycloheximid- sensitivität (Nein)

Erythromycin- sensitivität (Nein)

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23
Q

Merkmale Eukaryoten

A

DNA im Zellkern (Ja)

Nucleosomen (Ja)

Membranbegrenzte Organellen (Ja)

Zytoskelett mit Motorproteine( Ja)

Ribosomen (80s)

Start-Aminosäure der Translation (Met)

Cycloheximid- sensitivität (Ja)

Erythromycin- sensitivität (Nein)

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24
Q

Endosymbiontentheorie

A

Aufnahme aerober Bakterien (Purpurbakterien) als Vorgänger der Mitochondrien

Aufnahme photosynthesierender Bakterien (Cyanobakterien) als Vorgänger der Chloroplasten

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25
Q

Indizien zu der Endosymbiontentheorie

A

DNA von Mitochondrien und Chloroplasten ist zirkulär, ohne hochrepetetive Sequenzen

70S–Ribosomen

Die Translation beginnt mit Formylmethionin

Enden der mRNAs: kein Kappe am 5’-Ende und keinen Poly-A-Schwanz am 3’-Ende.

Innere Membran des Mitochondriums ähnelt der eines Bakteriums: Fehlen von Cholesterin

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26
Q

Plasmamembran [Funktion]

A

Rezeptoren; Kanäle -> Import und Export von Molekülen.

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27
Q

Zytosol [Funktion]

A

Glykolyse, Gluconeogenese, Proteinbiosynthese, Intermediärstoffwechsel

(Synthese und Abbau von Nukleotiden oder Aminosäuren). pH 6,9 – 7,4

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28
Q

Rauhes endoplasmatisches Retikulum [Funktion]

A

Ribosomale Synthese von Proteinen für

  1. Export (Sekret)
  2. Plasmamembran
  3. Lysosomen,
  4. ER selbst.

Disulfidbrückenbildung / Tertiärstruktur/ Hydroxylierung von Lysin u. Prolin. Spezifische Proteolyse (Antigene)

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29
Q

Glattes endoplasmatisches Retikulum [Funktion]

A

Synthese von Lipiden (Triglyceride und Phospholipide; Cholesterin; Steroide; Prostaglandine). Hydroxylierungen (Oxygenasen/P450)

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30
Q

Golgi-Apparat [Funktion]

A

Modifizierung (O-Glykosylierung) von Proteinen; Sortieren von Proteinen. Synthese von Proteoglykanen (Extrazellularmatrix). pH 6,6

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31
Q

Endosomen [Funktion]

A

Intrazellulärer Transport von durch Endozytose aufgenommenen Molekülen

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32
Q

Lysosomen [Funktion]

A

Zerlegung von endogenen oder durch Endozytose aufgenommenen Makromolekülen (abbauende Enzyme mit Optimum bei pH 4,5 – 5,0)

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33
Q

Peroxisomen [Funktion]

A

ß-Oxidation (sehr langkettige FS/Cholesterin zu Gallensäuren); Reaktionen mit Beteiligung von Oxidasen, Peroxidasen und Katalasen. pH 6,9 – 7,1

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34
Q

Mitochondrien - äußere Membran [Funktion]

A

“Schutzbarriere”. Membrankanäle

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35
Q

Mitochondrien - innere Membran [Funktion]

A

Atmungskette; ATP-Synthese; Transport-Systeme

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36
Q

Mitochondrien - Matrix [Funktion]

A

ß-Oxidation; Citratzyklus; Teil des Harnstoffzyklus

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37
Q

Zellkern (Nucleus) [Funktion]

A 
DNA-Synthese; Transkription; Spleißen. Gen-Regulation.
 Ribosomale Untereinheiten (Nucleolus). Kernporen zum Import und Export;
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38
Q

evolutionären Vorteile eines Zellkerns [Funktion]

A

Ohne Zellkern: 1 Gen = 1 mRNA = 1 Protein

Mit Zellkern:1 Gen durch Spleißen = mehrere mRNA = mehrere Proteine

Außerdem gibt es mit dem Zellkern einen zusätzliche Regulationsfaktor → spezifische Synthese von Stoffen

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39
Q

Typische Ionenkonzentrationen an der Zellmembran

A

Außen: K+ 5mM, Na+ 150mM, Cl- 120mM

Innen: K+ 150mM, Na+ 15mM, Cl 20mM, geladene Proteine 120mM

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40
Q

Was passiert wenn es einen Konzentrationsunterscheid gibt und alle Teilchen sich durch eine omnipermeable membran gleich gut verteilen können?

A

Teilchen diffundieren entlang des Konzentrationsgradients

dynamisches Gleichgewicht

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41
Q

Wie entsteht das elektrische Potential an der Zellmembran?

A

Plasmamembran ist semipermeabel d.h die Moleküle können sich nicht einfach so verteilen.

Nicht für alle Ionen durchlässig (hauptsächlich für K+)

Zellmembran innen: negativ geladen

Zellmembran außen: positiv

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42
Q

Gleichgewicht zwischen chemischem und elektrischen Potenzial

A

chemische Potenzial treibt K+ entlang des Konzgradienten nach außen

elektrisches Potenzial treibt die K+ nach innen

Netto im Ruhezustand chemisch=elektrisch

Elektrochemisches Potenzial = 0

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43
Q

Unterschied zwischen dem berechnenten (Nernst-Gleichung) und dem gemessenen Ruhepotenzial?

A

Die Zellmembran ist nie ganz dicht

Es können auch Na+ Ionen diffundieren

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44
Q

Wofür die Na+ -K+- Pumpe?

A

Die Membran ist nie ganz dicht, Na+ kann eindringen -> das Ruhepotenzial würde zusammenbrechen

Na+-K+-Pumpe hält das Ruhepotential aufrecht

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45
Q

Nernstgleichung

A

Berechnung des Ruhemembranpotentials

R=Gaskonstante

T=Temperatur

z= Ladung

F= Faraday Konstante (elektrische Ladung pro Stoffmenge)

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46
Q

Mukosviszidose (Cystische Fibrose(CF)) [Ursache]

A
  • Mutation im Cystic fibrosis Transmembrane Conductance regulator (CFTR)-Gen auf dem Chromosom 7
    • über 1800 CFTR-Mutationen bekannt (häufigste in Mitteleuropa: F508del)
  • autosomal-rezessiver Erbgang
  • Häufigkeit ~1:2500 in Europa
  • Gendefekt -> Defekt des CFTR-Proteins -> vollständiger/teilweiser Funktionsverllust/ keine keine Membraneinlagerung/keine feste Membranverankerung -> verminderte Cl--Resektion/Sekretion -> zäher Schleim/ salziger Schweiß
47
Q

Typische Symptome Mukoviszidose (90-95%)

A
  • schwere CFTR Mutation (Klasse I -III)
  • Schweiß Cl>60
  • Nasenpolypen
  • Leberzirrhose
  • Exokrine Pankreasinsuffizienz -> Verdaustörung/ Blähbauch
  • -> Diabetes Typ III
  • Mekoniumileus (Darmverschluss)
  • Lebenserwartung 38 Jahre
  • Männlich Infertilität
  • Bronchiektasen
  • Auftreten im frühen Kindesalter
48
Q

Atypische Symptome CF (5-10%)

A
  • milde CFTR Mutation (Klasse IV-V)
  • Schweiß Cl <60
  • mildere sinopulmonale (Nasennebenhöhlen) Symptome
  • Exokrine Pankreasinssufizienz
  • Rez. Pankreatiden
  • Präsentation späteres Alter
49
Q

Therapie CF

A
  • Infektionsprophylaxe, Antibiotika
  • tägliche Physiotherpie
  • Inhalation (DNAse, 5,85% NaCl)
  • Bronchospasmolytika
  • Entzündungshemmer (Steroide)
  • O2
  • (Lungentransplantation)
  • Pankreas-Enzymsubstitution
  • kalorien- und fettreiche Nahrung
  • Vitaminersatzgabe
50
Q

CFTR-Protein

A

intergraler, cAMP-regulierter Chloridionenkanal

in der Lunge: durch Chloridsekretion gelangt Flüssigkeit mit aus der Zelle -> Schleimfilm in der Lunge

viel in exokrinen Organen (Pankreas, Leber, darm, …)

auch in Schweißdrüsen -> Chloridrückresorption -> kein hoher Chloridverlust durch Transpiration

51
Q

Mutationsklassen CFTR

A

Man unterscheidet fünf Mutationsklassen:

  • ** 1. Klasse:** keine Proteinsynthese, da Mutation richtiges Spleißen verhindert
  • 2. Klasse: Protein kann nicht im endoplasmatischen Retikulum reifen
  • 3. Klasse: Protein reift und erreicht Zielmembran, jedoch fehlende Funktion als Chloridkanal
  • 4. Klasse: Protein ist in die Zielmembran eingebaut, hat aber abnormale leitende Eigenschaften
  • 5. Klasse: Bildung einiger funktionsfähiger Proteine

Klassen 1 bis 3 sind schwere Mutationen, während 4 bis 5 zu den leichten Mutationen zählen – hier ist die Funktion des Kanals nicht vollständig gehemmt.

52
Q

Phase

A

räumlicher Bereich mit chemisch und physikalisch homogener Zusammensetzung

53
Q

Phasengrenze

A

Fläche zwischen zwei Phasen

zB zwischen Luft und Flüssigkeit oder zwischen zwei nicht mischbaren Flüssigkeiten (Wasser/Öl)

54
Q

Oberfläche

A

Phasengrenze zwischen einer festen bzw flüssigen und einer gasförmigen Phase

55
Q

hydrophober Effekt (=hydrophobe “Wechselwirkung”)

A
  • Zusammenlagerung hydrophober Moleküle bzw hydrophober Molekülbereiche in wässriger Lösung
  • Ursache: Verringerung der Kontaktfläche zwischen Wasser und hydrophoben bereichen
  • -> Zunamhe der Entropie (ΔS) des Wassers (vgl Gibbs-Helmholtz-Gleichung: ΔG=ΔH - TΔS)
  • wichtig für
    • Faltung von Proteinen
    • Bildung von Mizellen und Lipiddoppelschichten
56
Q

Wirkung von ampiphilen Substanzen auf Oberflächen

A

sind oberflächenaktiv (=senken die Oberflächenspannung)

-> Bildung eines Monolayers an der Grenzfläche Wasser/Luft (zB Surfactants in der Lunge

57
Q

Mizellen

A

kugelförmige Bildungen von Carbonsäuren und Detergentien

im hydrophoben Inneren können hydrophobe Substanzen “gelöst” werden

58
Q

Emulsion

A

fein verteiltes Gemisch zweier nicht mischbarer Flüssigkeiten

zB Milch, Mayonnaise, Salben

59
Q

Emulgator

A
  • ampiphile Substanz, die Emulsionen stabilisiert
  • natürlich Emulgatoren
    • Fettsäuren
    • Phospholipide (emulgieren Fett im Blut (-> Lipoproteine)
    • Gallensäure (emulgieren Fett im Darm)
60
Q

Liposom

A

Phospholipid (zylinderförmig) bilden Doppelschicht (bilayer)

Lipidvesikel (=Liposom) umschließt wässriges Kompartiment

61
Q

Surfactant

A

= surface active agents = grenzflächenaktive Substanz

besteht aus einer Mischung aus Phospholipide und Proteinen

von Pneumozyten Typ II gebildet

Funktion:

  • Senkung des Eröffnungsdruck kleiner Alveolen und Vermeidung der gasumverteilung in große Alveolen
  • Erhöhung der Lungen Nachgiebigkeit (Compliance)
  • Verhinderung des endexpiratorischen Alveolarkollaps
62
Q

Freisetzung von Signalmolekülen aus Biomembranen

A

Hydrolyse der Esterbindungen durch spezifische Enzyme (Phospholipasen)

Phospholipase C: Spaltung Phospholipid zB in Inositoltrisphosphat (IP3) und Diacylglycerol (DAG

Phospholipase A2: Abspaltung von Arachidonsäure, das bevorzugt an die zweite Bindungsstelle des Glycerol bindet

63
Q

Lipid-Anker

A

Verankerung auf der cytosolischen Seite der Mebran

  • durch Acetyl-Anker
  • durch Isoprenyl-Anker (4x-Isopren: Geranylierung; 3x: Farnesylierung)

Verankerung auf der extrazellulären Seite der Membran

  • GPI-Anker (Glykosyl-Phosphatyl-Inositol-Anker)
    • Transamidase im ER-Lumen
    • Transport zur Plasmamembran
64
Q

Co-translationale Insertion in das ER

A

Signal recognition Particle (SRP) bindet an Signalpeptid -> Translationsstopp -> bringt und bindet an SRP Rezeptor an der rauhen ER Membran -> translation wird fortgeführt -> synthetisiertes Peptid wird durch ein Proteintranslocator in das ER Lumen gebracht

65
Q

Einbau eines Proteines in die ER-Membran

A

zusätzliche hydrophobe Stop-Transfer-Sequenz

signalpeptidase spaltet spaltet Signalpeptid des proteins ab

Translocatorprotein öffnet lateral -> hydrophober Bereich verbleibt in der Mebran und verankert es dort

66
Q

Chaperon

A
  • Hitzeschockprotein (heatschock protein, hsp)
  • erkennen und binden hydrophobe Bereiche
  • verbrauchen ATP bei Faltung von Substratproteinen
  • konkurrieren mit dem Proteasom
  • Hsp60 (=Chaperonine): fassartige Struktur, die proteine vollständig aufnehmen
  • Hsp70(zB BiP) binden bereits an das wachsende Polypeptid
67
Q

Qualitätskontrollen von Proteinen

A

per Zuckerrest

Glykoprotein-bindende proteine (Lektine) haltem ungefaltete Proteine im ER fest (Calretikulin (luminal), Calnexin (membrangebunden)

Glucosyltransferase entscheidet, ob das protein richtig gefaltet ist

68
Q

Vorteile von Glykoslierungen von Proteinen

A
  • 50 % aller eukaryotischer Proteine sind glycosyliert
  • Resistenz gegen Proteasen
  • Schutz vor Erregern
  • Förderung der Proteinfaltung
  • Qualitätskontrolle der Faltung
69
Q

Abbau von Proteinen [Warum?, Wie?]

A

WARUM?

  • Defekte
  • Alterung von Proteinen
  • Phagocytose (Mikroorganismen)
  • Autophagie (Organellen)
  • Antigen-Prozessierung (MHC-I/MHC-II)

WIE?

  • Lysosomen
  • Ubiquitin-Proteasom-System (UPS)
  • Caspasen
  • Signalpeptidasen
  • Prohormon-Convertasen
70
Q

Reifung von Proteinen - Disulfidbrücken

A
  • an Ausbildung des korrektes Faltungs- zustands auch kovalente Wechsel- wirkungen beteiligt
  • Stabilisierung der korrekten Tertiärstruktur
  • Enzyme: Protein-disulfid-isomerasen (PDI) -> Beschleunigung
71
Q

Abbau von Membranproteinen

A

Abbau im Lysosom durch Cathepsine

  • Abbau zellulärer Abfälle
  • durch Endocytose / Autophagie / Phagocytose ,ins Lysosom
  • Abgabe der Abbau- produkte über Membran

durch Ubiquitin-Proteasom-System

Ubiquitinsystem wählt Zielproteine aus und markiert diese für den Abbau, durch Anbauung von Polyubiquitinketten durch E1, E2 und E3-Enzyme

Proteasome bauen diese markierten Proteine ab

72
Q

sekretorischer Weg

A

Protein-Synthese -> Proteinsynthese an freien Ribosomen im zytosol oder im ER (nur bei N-terminalen Signalpeptiden) -> cotranslationale Insertion in das Lumen des ER -> Qualitätskontrolle: richtige Faltung -> wenn ja: entweder Verbleib im ER oder Export in den Golgi-Apparat mit anschließender Sekretion in EZ

auf dem gesammten Weg wird das Protein weiter modifiziert und so für den Zielort bestimmt

73
Q

Hämatoxylin-Eosin (HE)-Färbung

A

im sauren Milieu positiv geladene Metall- (z.B. Aluminium) Hämatein-Komplexe an die negativ geladenen Phosphatreste der Zellkern-DNA

Zellkerne und Ribosome färben sich durch ihren Nukleinsäuregehalt blau, die zytoplasmatischen Proteine rötlich

74
Q

grampositiv unter dem Mikroskop

A

blau gefärbt nach Gramfärbung

Eigenschaft zu Sporenbildung

75
Q

gramnegativ unter dem Mikroskop

A

Bei gramnegativen Bakterien ist eine Extraktion des Farblackes mit Alkohol
leicht möglich (werden farblos)

immer gramnegativ sind

  • Bakterien ohne Zellwand
  • Bakterien mit defekter Zellwand
  • absterbende Erreger
76
Q

Sporenbildung unter dem Mikroskop

A

Innerhalb der Bakterienzelle bildet sich ein rundovaler meist glatt begrenzter Bereich mit höherer Lichtbrechung. In der Gramfärbung macht sich der Bereich als runde Aufhellung bemerkbar

sonst meist grampositiv

77
Q

Kokken unter dem Mikroskop

A

Im Präparat rund und in Trauben (Staphylo-) oder Ketten (Streptokokken) gelagert

78
Q

Stäbchen

A

Stäbchenform

79
Q

Auflösung bei einem Lichtmikroskop

A

dmin = kleinster Abstand, der noch getrennt wahrgenommen werden kann, λ = Wellenlänge des Lichtes und NA = numerische Apertur

Öffnung der Kondensorblende erhöht auch die Auflösung, verringert allerdings Kontrast und Tiefenschärfe

80
Q

Größenverhältnisse von eukaryontischen Zellen, Zellorganellen und Mikroorganismen

A

Bakterien 1-10μm

Viren 0,02-0,3μm

Erythrozyten 5-10 μm

Kugelbakterien (Kokken) 1-5 μm

Zellkern 5-16 µm

Mitochondrien 0,5–1,5 µm

81
Q

Zytose und vesikulärer Transport Möglichkeiten

A
  • Phagozytose = für große, feste Teilchen; auch al Oberbegriff
  • Pinozytose = unspezifisch, Flüssigkeit
  • Endo- und Exozytose = rezeptorvermitteelt
  • Transzydose = transzellulärer Transport
82
Q

Transportproteine

A

integrale Membranproteine.
Zwei Sorten: Kanäle und Carrier (plus Sonderform der Carrier: Pumpen)

83
Q

gating (Eigenschaft nur von Kanälen)

A

Die meisten (aber nicht alle) Kanäle können ihre Durchlässigkeit sprunghaft zwischen offen und geschlossen bzw. inaktiviert variieren

84
Q

Kein schnelles gating haben

A
  • Wasserkanäle (Aquaporine)
  • Kanäle in den Schlussleisten zwischen Epithelzellen (Claudine)
85
Q

voltage gate

A

zB der spannungsgesteurte Natriumkanal

86
Q

ligant gate

A

zB bei Acetylcholin oder anderen Botenstoffen

87
Q

mechanically gate

A

zb bei Mechanorezeptoren

88
Q

Eigenschaften von Carriern

A
  • stöchiometrisch fassbare chemische Reaktion Konformationsänderung des Carriers bei jedem Durchtritt zu keinem Zeitpunkt komplett durchlässig
  • kein gating
89
Q

Uniporter

A
90
Q

Symporter

A
91
Q

Antiporter

A
92
Q

Flusskopplung

A

In Symportern ist es möglich ein Substrat gegen den Gradienten zu transportieren, wenn er mit einem Molekül zusammen durch die Membran transportiert wird welches entlang des Grandients fließt

zB bei SGLT 1 und 2

93
Q

Begriffe: Passiver / aktiver Transport

A

passiv immer bergab

aktiv kann bergauf erfolgen

94
Q

passiv Transport

A

Kanal, Uniporter oder Lipidphase der Zellmembran

Antrieb: physikalische Kräfte

  • Konzentration + elektrische Spannung -> elektrochemischer Gradient -> Diffusion
  • Druck -> Filtration
95
Q

aktiver Transport

A

primär: Pumpe,ATP(Antrieb)

sekundär: Symport/Antiport, primär aktiver Transport(Antrieb)

tertiär: Symport/antiport, sekundär aktiver Transport(Antrieb)

96
Q

Primär aktiver Transport

A

definitionsgemäß unter unmittelbarem Verbrauch von ATP

97
Q

Sekundär aktiver Transport

A

Carrier-vermittelter Symport oder Antiport, dessen Antrieb ein Ionengradient für Na+ ist.

Gradient->durch primär aktiven Transport (Na+/K+-ATPase) aufrechterhalten

98
Q

Tertiär aktiver Transport

A

Antrieb durch sekundär aktiven Transport.

99
Q

ATPasen

A

Pumpen = ABC-Transporter (ATP binding cassette)

Na+/K+-ATPase
H+/K+-ATPase
Pgp (P-glycoprotein) = ABCB1 = MDR1 (Multi drug resistance)

100
Q

P-Glycoproteine

A

verhindert effizient die Passage von toxischen Substanzen in sensible Organe, reduziert dadurch die Absorption und demzufolge die Wirksamkeit von Arzneistoffen.

101
Q

P-Glykoprotein (ABCB) Wirkung

A
  1. Zytostatika werden durch die P-gp-Pumpe aus der Tumorzelle ausgeschleust
  2. Antibiotika werden durch die P-gp-Pumpe aus dem Bakterium ausgeschleust
  3. Neurotoxine werden durch die P-gp-Pumpe aus den Gehirnzellen über die Blut-Hirn-Schranke in den Blutkreislauf zur metabolischen Entsorgung ausgeschleust (siehe Loperamid).
  4. Arzneimittel können bei oraler Applikation auf Grund der Affinität zu der Effluxpumpe eine verminderte Bioverfügbarkeit aufweisen.
  5. Ist bei allen Menschen unterschiedlich ausgeprägt (genetische Variante): Wenn Efflux-Transporter zu dominant gibt es zwei Alternativen:
    1. Dosis so erhöhen, bis gewünschte Wirkung eingestellt ist
    2. Behandlung des Efflux-Transporters (dann werden wird wieder geringe Dosis benötigt)
102
Q

Pharmakokinetik (LADME-Schema)

A

Liberation= Freisetzung des Arzneistoffes aus der Applikationsform

Absorption = Resorption des Arzneistoffes

Distribution = Verteilung im Organismus

Metabolism = Verstoffwechslung vorwiegend durch Enzyme

Excretion = Ausscheidung aus Organismus

103
Q

Arzneimitteltransporter

A

Uptake-Transporter

Efflusx-Transporter

104
Q

Uptake-Transporter

A

Organischer Kationen-/ionentransporter

Transport von:

  • endogenen Stoffen
  • Arzneistoffen
  • Modellsubstraten (körperfremde)
105
Q

Efflux-Transporter

A

P-glycoprotein (ABCB) Familie:

(Multidrug Resistance Protein 1 (MDR1), Bile Salt Export Pump (BSEP, Multidrug Resistance-associated (MRP, ABCC) Protein Familie,Breast cancer Resistance Protein (BCRP, ABCG))

106
Q

Diffusionsgesetz: 1.Ficksches Gesetz

A

J = -D * A * (Δc/d)

  • Δc: Konzentrationsdifferenz
  • A: Fläche
  • D: Diffusionskoeffizient
107
Q

Michaelis-Menten-Modell

A

beschreibt die Kinetik von Enzymen

Km: Michaeliskonstante ( Km gibt die Substratkonzentration an, bei der die Umsatzgeschwindigkeit halbmaximal ist)

108
Q

Elektrische Äquivalenzgleichung

A

EM= (EK * GK + ENa * GNa+ GCl)/(GK+GNa+GCl)

E= Elektrochemisches potential für eine ionensorte (Nernst-Gleichung)

G= Leitfähigkeit einer Ionensorte

109
Q

Lokalanästhesie

A

Örtlich begrenzte, reversible Ausschaltung von Schmerzrezeptoren bzw. entsprechen sensiblen afferenten Nervenfasern

110
Q

Lokalanästhetika

A

entfalten ihre Wirkung an peripheren Nerven in dem sie die Natriumkanäle reversibel blockieren (kein Aktionspotential)

sind basische Amide (pKS= 7-9) -> können nur in deprotonierter Form durch die Zellwand dissoziieren, intrazellulär dissozieren sie dann und liegen in geladener Form vor in der Sie dann auch nur ihre Wirkung entfalten können

111
Q

Acetylcholin-Rezeptor

A

= Transmembranrezeptoren, die als Substrat den Neurotransmitter Acetylcholin binden. Abbau des ACh durch Cholinesterase

Zwei Typen:

  • Nicotinerg
    • Direkte kopplung ans Na+-kanal
    • Skelettmuskulatur, Neuronen des ZNS
  • Muscarinerg
    • indirekte Aktivierung zB von K+-Kanälen
    • Parasympathikus, Herzmuskel, glatter Muskel, Drüsengewebe; Neuronen des Zentralen und peripheren Nervensystems
112
Q

GABA-Rezeptor

A

γ-Aminobuttersäure-Rezeptor

wirchtigste inhibitorische Rezeptor im ZNS (30% der gesamttransmittermenge)

im Thalamus: Einleitung und Aufrechterhaltung des Schlafes

Modulatoren: Alkohol, Benzodiazepine (angstlösend, zentral mukelrelaxierend, sedierend, hypnotisch)

113
Q

Protonenpumpenhemmer

A

zB Omeprazol:

Prodrug, das in den Belegzellen des Magens druch die den niedrigen pH Wert in die eigentliche Wirkstoff gewandelt der die protonen-Kalium-ATPase irreversibel hemmt und so kommt es zu einer Verminderung der magensäurekonzentration im magen (pH steigt an)

Modul 3 Biologie der Zelle (4 decks)

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